Modulbeschreibung

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Spezialisierungspflichtmodule
Modulhandbuch „Master of Science“ im Fach Chemie
Biological Chemistry (BioChem‐V)
Stand: 18.01.2012
Studiengang: M. Sc. Chemie
ECTS‐Punkte
9
Arbeitsaufwand [h]
270
Lehrveranstaltungen
Grundlagen der Biokatalyse
Struktur‐Funktionsanalyse
von Proteinen
Modulverantwortliche
Beteiligte Dozenten
Sprache
Weitere Verwendbarkeit
des Moduls
Lernziele und Kompeten‐
zen
Inhalte
Modus: Wahlpflicht
Dauer
2. Semesterhälfte
Typ
Umfang
[SWS]
V
4
V
3
Turnus
SoSe
Studiensemester
2.
Arbeits‐
aufwand
[h]
Präsenzzeit
[h]
Gruppen‐
größe
160
60
30
110
45
30
Prof. Dr. V. Urlacher
Prof. Dr. J. Pietruszka, Prof. Dr. C. Seidel,
Prof. Dr. L. Schmitt, Prof. Dr. V. Urlacher
deutsch
Studiengang
Modus
M. Sc. Biochemie
Wahlpflicht
M. Sc. Wirtschaftschemie (anteilig)
Wahlpflicht
Die Studierenden erlernen Methoden zur Struktur‐Funktions‐Analyse
von Proteinen und erwerben Kenntnisse und Methodenkompetenz in
der Katalyse mit Enzymen. Des Weiteren besitzen sie die Fähigkeit,
Messdaten der Struktur‐analytischen Methoden selbständig zu inter‐
pretieren und analytische Werkzeuge für das praktische Arbeiten mit
Biokatalysatoren anzuwenden.
Grundlagen der Biokatalyse: Screening nach enzymatischen Aktivitä‐
ten, rekombinante Enzyme, technisch relevante Umsetzungen mit
isolierten Enzymen und Ganzzellbikatalysatoren, Protein‐ Engineering
und Immobilisierung. Anwendungen in der Synthese: Racematspal‐
tung, C‐O‐Bindungen (Carbonsäurederivate, Epoxide, Glycoside), C‐N‐
Bindungen (Nitrile, Amide, Trans‐aminierung), C‐C‐Bindungen (Aldol‐
reaktion, Acyloinkondensation, Cyanhydrine), Reduktionen (Ketone,
1
Imine) und Oxidationen (C‐H‐ und C=C‐Bindungen, Alkohole, Amine,
Modulhandbuch „Master of Science“ im Fach Chemie
Carbonyle).
Struktur‐Funktionsanalyse von Proteinen: Grundlagen von Protein‐
strukturen; Strukturbildende Elemente (Primär‐, Sekundär‐, Tertiär‐,
Quartärstruktur); an Hand ausgewählter Proteinfamilien (Proteasen,
Nukleotid‐bindende Proteine, Immunglobuline) soll durch die dreidi‐
mensionale Struktur die Funktion und auch die Bedeutung von Muta‐
tionen auf die Aktivität analysiert werden. An Hand dieser Strukturen
sollen auch die unterschiedlichen Liganden‐Erkennungsmechanismen
erläutert werden.
Biophysikalische Grundlagen der Strukturbildung, Dynamik, und Stabi‐
lität von insbesondere Proteinen und Nukleinsäuren, Überblick über
die spektroskopischen Methoden zur Strukturanalyse und Kinetik.
Arten der intramolekularen Wechselwirkungen und Einfluss äußerer
Faktoren. Modelle, Vorhersagen.
Teilnahmevoraussetzungen
Studienleistungen
(u.a. als Zulassungsvoraussetzung
zur Modulprüfung)
Prüfungen
Grundkenntnisse in der Biochemie und Synthesechemie
Aktive und regelmäßige Teilnahme an den Modulveranstaltungen.
Prüfungsform
Dauer [min]
Klausur zum Gesamtmodul
120
Stellenwert der Note für die Endnote
Medienformen
Tafel, Projektor
http://www.chemie.uni‐duesseldorf.de/Faecher/Biochemie
Webseite
Literatur
benotet/unbenotet
benotet
16/135
K. Faber, Biotransformations in Organic Chemistry, Springer, 2004;
R.D Schmid, Taschenatlas „Biotechnologie und Gentechnik“, Wiley‐VCH, 2006;
Branden und Toze ‚Introduction to protein structure’ Garland Publisher, 1999;
Charles R. Cantor, Paul R. Schimmel; Biophysical Chemistry, Freeman, New York 1998
2
Modulhandbuch „Master of Science“ im Fach Chemie
Biological Chemistry (BioChem‐P)
Stand: 18.01.2012
Studiengang: M. Sc. Chemie
ECTS‐Punkte
7
Arbeitsaufwand [h]
210
2. Semesterhälfte
Lehrveranstaltungen
BioChem‐Praktikum
BioChem‐Seminar
Modulverantwortliche
Beteiligte Dozenten
Sprache
Weitere Verwendbarkeit
des Moduls
Lernziele und Kompeten‐
zen
Inhalte
Teilnahmevoraussetzungen
Studienleistungen
(u.a. als Zulassungsvoraussetzung
zur Modulprüfung)
Prüfungen
Modus: Wahlpflicht
Dauer
Typ
Umfang
[SWS]
Turnus
Studiensemester
SoSe
Arbeits‐
aufwand
[h]
2.
Präsenzzeit
[h]
Gruppen‐
größe
105
30
15
30
PExp
7
150
Sem
2
60
Prof. Dr. V. Urlacher
Prof. Dr. J. Pietruszka, Prof. Dr. C. Seidel,
Prof. Dr. L. Schmitt, Prof. Dr. V. Urlacher
deutsch
Studiengang
Modus
M. Sc. Biochemie
Wahlpflicht
M. Sc. Wirtschaftschemie (anteilig)
Wahlpflicht
Die Studierenden erlernen Methoden zur Struktur‐Funktions‐Analyse
von Proteinen und erwerben Kenntnisse und Methodenkompetenz in
der Katalyse mit Enzymen. Desweiteren besitzen sie die Fähigkeit,
Messdaten der Struktur‐analytischen Methoden selbständig zu inter‐
pretieren und analytische Werkzeuge für das praktische Arbeiten mit
Biokatalysatoren anzuwenden.
Praktikum einschl. Übungen und Seminar
Angewandte Proteinbiochemie. Herstellung von rekombinanten Prote‐
inen, Durchführung enzymatischer Reaktionen im einphasigen und im
zweiphasigen System, Vergleich von Reaktionen mit Ganzzellbiokataly‐
satoren und isolierten Enzymen. Synthesen von nichtnatürlichen Sub‐
straten für die Enzymkatalyse, Produktcharakterisierung mit Hilfe von
Vergleichssubstanzen, Enantiomerenanalytik, enzymatische Umset‐
zung.
An einem ausgewählten Beispiel soll der Einfluss einer Mutation auf
die katalytische Aktivität eines Enzyms bestimmt werden. Hierzu ist die
Anzucht von Bakterien, die Aufreinigung des Proteins und die Bestim‐
mung seiner enzymatischen Aktivität nötig.
Messung, Bearbeitung und Darstellung von biomolekularen Struktu‐
ren, Beschreibung und Messung von Bindungsisothermen.
Grundkenntnisse in der Biochemie und Synthesechemie
Vortrag der Teilnehmer zum Stoff der Vorlesung unter Nutzung von
Büchern und Originalarbeiten (Vortragssprache Deutsch oder Englisch
nach Wahl); Protokoll zum Praktikum
Prüfungsform
Dauer [min]
Stellenwert der Note für die Endnote
Medienformen
Tafel, Projektor
http://www.chemie.uni‐duesseldorf.de/Faecher/Biochemie
Webseite
Literatur
benotet/unbenotet
unbenotet
Skript zum Praktikum;
McMurry, Begley ‘Organische Chemie der biologischen Stoffwechselwege’, Spektrum
Akademischer Verlag, 2006;
Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho, Principles of Physical Biochemis‐
try, Prentice Hall 1998.
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