Dipolkräfte Verlagerung der Elektronen zum elektronegativeren

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Dipolkräfte
Verlagerung der Elektronen zum elektronegativeren Atom im Molekül  delta+ und delta- pol
entstehen.
Disulfidbrücken
Zwei Schwefelreste gehen eine Verbindung ein, bsp: lockige Haare.
Van der Waals Kräfte
Kräfte die jedes Atom, abhängig von der Masse besitzt. „Gravitation der Atome“ – Schwächste Kraft
welche den Schmelzpunkt beeinträchtigt.
Ionenkräfte
Ein pos. geladenes Ion (Kation) lagert sich an ein neg. geladenes Ion (Anion) z.B. Na+Cl- - Stärkste
Kraft welche den Schmelzpunkt beeinflussen kann.
Wasserstoffbrücken
Spezielle „Bindung“ zwischen Sauerstoff und Wasserstoff. Bsp. Wasser: Das Sauerstoffatom hat 2
freie Elektronenpaare die einen Delta--Pol darstellen, das H-Atom eines anderen Wassermoleküls
wird sich in Richtung Sauerstoffatom bewegen. (Dipolkräfte)
Saure AS
Aminosäuren mit 2 Carboxylgruppen (COOH): L-Asparaginsäure und L-Glutaminsäure
Basische AS
Aminosäuren mit zweiter NH2-Gruppe: L-Arginin, L-Lysin, L-Histidin
Neutrale AS (unpolar)
Aminosäuren mit unterschiedlicher C-Kettenlänge ohne andere Atome: Glycin (einzige AS ohne asym.
C-Atom), L-Alanin, L-Valin, L-Leucin, L-Isoleucin, L-Prolin
Aromatische AS
Aminosäuren mit Benzol-Ring o.Ä. : L-Phenylalanin, L-Tyrosin, L-Tryptophan
Polare AS (Neutrale AS polar)
Aminosäuren mit weiteren Atomen mit stärkerem EN z.B. Schwefel oder Sauerstoff: L-Serin,
L-Threonin, L-Cystein, L-Methionin, L-Asparagin, L-Glutamin
Primärstruktur
Bei Eiweißen/Proteinen, die Reihenfolge von AS in der Kette.
Sekundärstruktur
Räumliche Anordnung der Kette durch H-Brücken. Ausbildung einer Helix oder Faltblattstruktur.
Tertiärstruktur
Räumliche Anordnung der Kette durch interaktion der AS-Reste unter Ausbildung von z.B. H-Brücken,
Disulfitbrücken, Ionenkräften oder Dipol-kräfte.
Quartärstruktur
Aneinanderlagerung mehrerer Moleküle in der Tertiärstruktur z.B. Hämoglobin
Helix
Alpha-Helix: Spiralförmige Anordnung, stabilisiert durch H-Brücken. Eigenschaften: elastisch, HBrücken zerstörbar  Denaturierung
Faltblatt
Auffaltung der AS-Kette, stabilisiert durch H-Brücken. Eigenschaften: nicht elastisch, aber
verschiebbar ( Geschmeidig (=Seide))
Proteine
Aminosäurekette, aufgeteilt in globuläre Proteine (=Sphäroproteine), fibrilläre
Proteine(=Skleroproteine) und zusammengesetze Proteine (=Proteide)
Globuläre Proteine
Kugelige Form von Proteinen. Anderer Name Sphäroproteine
Vertreter:
Globulin
Albumin
Fibrilläre Proteine
Langgestreckte Form der Proteine. Anderer Name Skleroproteine
Vertreter:
Kollagen (Bindegewebe)
Haaren, für die Ernährung ohne Bedeutung)
Elastin (Bindegewebe)
Keratin (Eiweiß in
Proteide
Zusammengesetzte Proteine, bestehend aus einem Eiweißanteil und einem Nichteiweißanteil.
Vertreter:
Glykoproteine (Proteine mit KH-Anteil) Lipoproteine (Für Fetttransport zuständig)
Hämoglobin
Blutfarbstoff, besteht aus 4 AS-Ketten in der Quartärstruktur ineinander Verschlungen. Wird in der
Leber gebildet und ist für den Sauerstofftransport im Blut zuständig.
Peptide
Verknüpfungen von Aminosäuren, u.A. Dipeptide, Oligopeptide und Polypeptide
Oligopeptid
Verknüpfung aus mehreren AS.
Dipeptid
Verknüpfung von 2 Aminosäuren. C-N-C-Bindung; die Carboxylgruppe (COOH) gibt den Hydroxylanteil
(OH) ab der sich mit einem Wasserstoff der Aminogruppe zu Wasser (H2O) verbindet.
ATP
Adenosintriphosphat – Energie des Körpers, bei allem was der Körper arbeitet wird ATP verbraucht
oder hergestellt (ADP + P + Energie  ATP [Reaktion in beide Richtungen möglich])
Gluten
Gemisch aus AS und KH, kommt in Backwaren vor und sorgt für die stabilität.
Myosin
Bestandteil im Muskel
Makromolekül
Großes Molekül, besteht aus bis zu Hunderttausend verschiedenen kleineren Molekülen
Actin
Bestandteil im Muskel (ca. 20%), außerdem Bestandteil vom Zytoskelett
Nucleoproteine
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