Biochemistry (Fifth Edition)

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Biochemistry (Fifth Edition)
Zusammenfassung: Kapitel 1
Was kann man alles aus der Gensequenz erfahren:
-
welche Gene machen Vibrio Cholera so gefährlich
evolutionäre Beziehungen zwischen Organismen
wie wird die Entwicklung komplexer Organismen kontrolliert
DNA illustriert ein Grundprinzip aller Biomoleküle; die enge Beziehung zwischen Struktur
und Funktion.
DNA: - lineares Polymer aus:
-
4 Basen: Adenin (A), Cytosin(C), Guanin(G), Thymin(T)
Phosphat
Zucker: De(s)oxyribose
Die Basenabfolge entlang eines DNA-Stranges enthält die genetische Information; die
Anleitung zur Produktion von Proteinen, welche ihrerseits die Synthese von anderen
Biomolekülen steuern.
1953: Entdeckung der DNA-Doppelhelix durch Francis Crick und James Watson:
-
Zucker-Phosphat-Rückgrat befindet sich aussen, die Basen innen.
Basenpaarung: A-T → 2 Wasserstoffbrücken, G-C → 3-H-Brücken.
H-Brücken sind schwach genug, um wieder gebrochen zu werden, aber auch stark genug,
wenn viele interagieren, um zusammenzuahlten.
DNA ist das mögliche Erbmaterial: - die Basensequenz eines Stranges determiniert diejenige
des anderen Stranges
RNA:
-
4 Basen: A, C, G, Uracil (U)
Phosphat
Zucker: Ribose
RNA liegt nicht nur einsträngig vor, sie kann mit sich selber interagieren → komplexe
Struktur und Aktivität (impliziert Katalyse).
Aufgaben von RNA:
- Intermediat im Informationsfluss von DNA zu Protein (messenger RNA)
- Dienen als Adaptoren bei der Translation (transfer RNA)
- Wichtige funktionelle Komponente in den Ribosomen
Proteine:
- bestehen aus 20 Aminosäuren
- „Eigenfaltung“ (die AS-Sequenz diktiert die 3-dimensionale Struktur)
3 Basen des DNA-Stranges codieren für eine Aminosäure.
→ dieser genetische Code ist universell.
Bemerkenswert ist, dass auf dem molekularen Niveau die Organismen sehr uniform / ähnlich
sind. → es muss einen gemeinsamen Vorfahren geben.
Die Diversität beruht auf der Adaptation schon bestehender biochemischer Komponenten an
neue Aufgaben; es wurden nicht neue biochemische Technologien erfunden.
Chemische Bindungen in der Biochemie
-
kovalente Bindung (stärkste Bindungen)
nicht-kovalente Bindungen:
Elektrostatische Interaktionen
Wasserstoffbrücken (Anordnung in einer Linie)
Van der Waals Interaktionen
Wasser:
-
ist ein polares Molekül
ist kohäsiv (Wasserstoffbrücken-Bildung)
exzellentes Lösungsmittel für polare Moleküle
die Präsenz von Wasser schwächt elektrostatische Interaktionen, da Solvatation
Entropie und Thermodynamik
1. Gesetz der Thermodynamik: die totale Energie eines Systems und seiner Umgebung
bleibt stets konstant.
→ Energie kann weder erschaffen, noch zerstört werden.
→ Jegliche Energie, die bei der Bildung chemischer Bindungen frei wird, muss genutzt
werden, um andere Bindungen zu brechen, als Hitze freigesetzt oder in einer anderen
Form gespeichert werden.
2. Gesetz de Thermodynamik: Bei einem spontanen Prozess nimmt die totale Entropie
eines Systems und dessen Umgebung immer zu.
Ein paar Formeln:
∆Sumgebung = -∆Hsystem / T
H = Enthalpie
-T * ∆Stotal = ∆Hsystem – T * ∆Ssystem
(Gibbs) freie Energie:
∆G = ∆Hsystem – T * ∆Ssystem
→ die Änderung der freien Energie muss negativ sein, damit eine Reaktion spontan
abläuft.
Hydrophober Effekt und die Proteinfaltung:
Die apolaren Gruppen der Proteine im ungefalteten Zustand werden im Wasser
solvatisiert. Die Wassermoleküle verlieren so ihre freie Beweglichkeit.
Die Aggregation apolarer Gruppen (bei der Faltung) in Wasser führt zu einer Erhöhung
der Entropie, weil die vorher gebundenen Wasserteilchen, sich jetzt frei bewegen können.
Diese Entropie hilft die verlorene Entropie beim Faltungsprozess zu kompensieren.
Dazu kommt, dass nicht nur der hydrophobe Effekt die Proteinstruktur stabilisiert.
Zahlreiche schwache Bindungen: H-Brücken, van der Waals-Interaktionen bilden sich aus
und Wärme wird in die Umgebung freigesetzt → Enthalpie des Systems wird negativ
(=günstig).
→→ Proteinfaltung
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