Aminosäuren in der Fingerapotheke - Gienow

Aminosäuren in der Fingerapotheke
PeterGienow
Inhaltsverzeichnis
Warum diesesBuch?
OrthomolekulareMedizin
Die Fingerapotheke
Aminosäuren(RR-DL):
KanonischeAminosäuren
Codons
Aminosäurenals Bausteinevon Proteinen
Peptidbindung
Nahrungsaufnahme
NichtproteinogeneAminosäuren
Proteinbiosynthese
Die Nukleinbasen
Startenund Stoppen
Paarungen
Alanin
Arginin
Asparagin
Asparaginsäure
Cystein
Glutamin
Glycin
Histidin
Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin.
Phenylalanin
Prolin
Serin
Threonin
Tryptophan
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Warum diesesBuch?
Als gesundheitsbewussterMensch sind Sie sicher schon an
Werbungenfür Aminosäurenvorbeigekommen.
Hier ein Beispiel:
Mit solchen Bildern vor Augen und schwerer Krankheit im
Inneren, machte auch ich einen Versuch mit diesen
Wundermitteln.
Das Resultat waren Durchfall, Durchfall und noch mehr
Durchfall.
Ich setzte daher die Aminosäuren möglichst schnell ab, und
versuchteeinzelneAminosäuren,durch Fingerqodeszu aktivieren.
Das funktionierte in meinemFall viel besser.
Mithilfe der Fingerqodesfür die einzelnenAminosäuren,konnte
ich gezielterarbeiten,der Durchfall hört auf, und ich begannmich
kräftiger zu fühlen.
Dasselbewünscheich natürlich auch Ihnen, weshalb ich Ihnen
in diesem Buch die Fingerqodeszur Aktivierung der einzelnen
Aminosäurenzusammengestellt
habe.
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OrthomolekulareMedizin
Aminosäuren sind wie Fette und Zucker die Grundbausteinedes
Körpers.
Aminosäurenhaben alle Stickstoff eingelagert.was das Besondere an diesenStoffenist, denn Fetteund Zucker (Kohlenhydrate)
enthalten keinen Stickstoff.
Aus dem Grunde sind auch nur die Aminosäuren in der Lage
Gewebe,Organe,Muskeln,Haut und Haarezu bilden.
Die Bedeutungvon Aminosäurenals Vorstufevon Enzymenund
Neurotransmitternwird oft unterschätzt.
Aminosäuren regulieren in der Tat fast alle Stoffwechselprozesseim menschlichenKörper und sind unabdingbar für einen
gesundenKörper.
Aminosäuren sind wahre Alleskönner: Die meisten Hormone
bestehenaus Aminosäuren,sie befördern Nährstoffe und Sauerstoff durch den Körper.
Auch Antikörper bestehen hauptsächlich aus Aminosäuren,
sodassder Mangel an Aminosäurensich schnell in einemschlecht
funktionierendenImmunsystemzeigenkann.
Die »essenziellenAminosäuren«können vom Körper nicht hergestellt werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen
werden:
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L-Leucin
L-Isoleucin
L-Lysin
L-Methionin
L-Phenylalanin
L-Threonin
L-Tryptophan
L-Valin
Ein Fünftel unseresKörpers besteht aus Aminosäuren und Proteinen.
Muskeln,Knochenund die Haut sind besondersproteinhaltig.
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Die Aminosäurensind dabei für das Wachstum,aber auch für
die konstanteErneuerungdesGewebeszuständig.
TypischeAnzeichenvon Proteinmangelsind daher ein schlechtes Wachstumvon Fingernägeln,Fußnägeln,Haut und Haarenund
eine schlechteWundheilung.
Insgesamtgibt es weit über 200Aminosäuren,wovon meist nur
die Rede von den 22 proteinogenen (eiweißbildenden)Aminosäuren ist. Also jenen Aminosäuren,die auch in der Lage sind,
Protein und Körpergewebezu bilden.
Diesen 22 Aminosäuren widmen wir uns hier und zeigen die
wichtigsten Anwendungen in der Medizin und im Sport und
zeigenIhnen gut verständlich,wie SieIhre Gesundheitmit Aminosäurenins Gleichgewichtbringen können.
Aminosäuren sind mittlerweile neben Vitaminen, Spurenelementen und Naturheilmitteln fester Bestandteilder orthomolekularen Medizin. Dies ist eineRichtung der Medizin, die sich mit den
Wirkungen gesunderErnährung und gezielter,meist hochdosierter
Aufnahme von Mikronährstoffen wie Aminosäuren, Vitaminen
und Mineralstoffenbeschäftigt.
Es geht in der orthomolekularenMedizin nicht um den Ersatz
der klassischenMedizin.
Vielmehr ergänzt die Einnahme hochdosierter Vitalstoffe die
Therapie der klassischenMedizin häufig und kann so Nebenwirkungen mindern, erwünschte Wirkungen verstärken oder dazu
führen, dassRisikender Erkrankung reduziertwerden.
L-Arginin zum Beispielfördert Potenzund Durchblutung
Die Aminosäure L-Arginin enthält den höchsten Anteil an
Stickstoff aller Aminosäuren.
Als AusgangspunktdesMoleküls NO (Stickoxid)hilft L-Arginin,
den Gefäßtonuszu regulieren. Zudem stärkt die Einnahme von
L-Arginin dasImmunsystem.
Die verbesserteDurchblutung hilft auchbei Tinnitus.
Eine allgemeine, unterstützende Behandlung von schwachen
Gefäßen und Arteriosklerose kann ebenfalls durch L-Arginin
durchgeführtwerden.
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Mittlerweile weiß man: allein mit L-Arginin ist der Effekt nur
mäßig. Eine überzeugendeWirkung hat in Studienerst die Kombination von Arginin mit Pinienrindenextraktergeben.
L-Glutathion ist ein Antioxidans, das Zellen schützt und den
Mann fruchtbarer macht
Aminosäurenfür die Fruchtbarkeit desMannes sind Glutaminsäure,Cysteinund Glycin.
Sie haben starke antioxidative Kräfte und schützen die Zellen
von Innen herausvor Zellschädigungendurch freie Radikale.
Die erste Assoziation der meisten Menschenzu Aminosäuren
ist: Bodybuilding.
Denn die Kraftsport-Szeneerkannte als erstes: Ein Aminosäuren-Mangelkann schnell die Leistung beeinträchtigen,während die gute Versorgungmit den Muskelbausteinenden Muskelstoffwechselfördert.
Die bekanntestenund wichtigsten Aminosäuren sind für den
Bodybuilder BCAA (verzweigtkettige Aminosäuren, also Leucin,
Isoleucin und Valin) und Arginin.
Arginin sorgt für gute Durchblutung, kann sehr hochdosiert
eingenommenvermutlich auch körpereigeneWachstumshormone
freisetzen.
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Die Fingerapotheke
Ich habe Ihnen die Fingerapotheke bereits in einem anderen
Zusammenhangvorgestellt (Traumabewältigung).
Hier wollen wir sie nutzen,um Aminosäurenzu aktivieren.
Die Fingerapothekearbeitetalleine mit körpereigenenEnergien,
dasheißt es gibt keine Fremdeinflüsse.
Auf der einen Seite ist das gut, da nur Sie für die Effekte
verantwortlich sind, auf der anderenSeiteist dasschlecht,da nur
Siefür die Effekteverantwortlich sind.
Die Fingerapothekearbeitetmit zarten Fingerberührungen.
Berühren Sie versuchsweisemit dem Zeigefinger einen Ihrer
anderenFinger.
Merken Sieetwas?
Normalerweise beginnt jetzt ein Kribbeln oder ein zarter
Wärmefluss.
Dieses Phänomennennen wir »Strömen«,und es hält solange
an, solangedie Berührung da ist.
Wenn Sie also wollen, dass es aufhört, trennen Sie einfach die
Finger.
Damit Sie wissen, welcher Finger welchen berühren soll,
brauchenwir eineSprache.
Wir habendie Anfangsbuchstabender Finger genommen:
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•
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•
Daumen= D
Zeigefinger= Z
Mittelfinger = M
Ringfinger = R
Kleiner Finger= K
Handfläche= H
und mit den Seitender Händekombiniert:
• Rechts= R
• Links = L
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Wenn jetzt der rechte Daumen den linken Mittelfinger brühren
soll, schreibenwir dasso:DR-ML .
Der kleine Strich - zwischenDRund ML heißt also.
•
berührezart
Damit sind Siegerüstetfür die Aktivierung der Aminosäuren.
Siewerdenfeststellen,dasseinige Qodesidentisch sind, weshalb
es wichtig ist, dass Sie an die Aminosäure denken, die aktiviert
werden soll, sonstkann sich der Körper vertun.
Also: Denken+ Strömen= Fingerapotheke!!!!
Viel Spaßdabei
Peter Gienow
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Aminosäuren(RR-DL):
Über die Fingerapothekekönnen Sie gezielt vorhandeneAminosäurenzur Aktivität anregen(Akivierung).
Dazu ist es aber wichtig, welche Aminosäuren es überhaupt
gibt, und welcheBereicheaktiviert werdenkönnen.
Aktiviert können nur die Aminosäuren, die bereits in Ihrem
Körper sind und daherist es wichtig, dasses essenzielleund nicht
essenzielleAminosäurengibt.
Die essenziellenkönnen nicht im menschlichenKörper synthetisiert werden und müssen diesem mit der Nahrung zugeführt
werden.
Das sind:
• Phenylalanin,Methionin, Threonin,Tryptophan,Valin, Lysin,
Leucin, Isoleucin.
Nicht essenziellekönnen in den Körper durch Nahrungseiweiße
gelangen oder sie können sich im Körper aus anderen Aminosäurenbilden.
Das sind:
• Glycin, Asparaginsäure,Asparagin,Glutaminsäure,Glutamin,
Serin,Prolin, Alanin.
Bedingt essenziellewerden bei Erwachsenenin ausreichender
Mengesynthetisiert.
Kinder brauchen für ein normales Wachstum unbedingt eine
zusätzlicheEinnahmedieserAminosäurenmit der Nahrung.
Das sind:
• Arginin und Histidin.
Bedingt entbehrliche für deren Synthesebraucht man essenzielle
Aminosäuren.
Das sind:
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•
Tyrosin und Cystein.
Aminosäuren sind eine Klasse von Verbindungen in unserem
Organismus.
Sie bestehen aus einem Stickstoff-Bereich(Amin –NH2) und
einem Kohlenstoffbereich(Carboxygruppe
So ist die Aminosäure eigentlich eine Mischung aus
Carbonsäureund Amin.
Früher traf man auch noch die Namen Amidosäure oder
Aminocarbonsäurean, doch heutzutage werden sie kaum noch
gebraucht.
Ist der Stickstoff-Anteil an das zweite Kohlenstoffatom
gebunden,spricht die Wissenschaftvon einer -Aminosäure.
Es sind nur diese -Aminosäuren,die auch in der Lage sind
Eiweißezu bilden (hier ist vor allem ihre L-Form interessant).
Wenn wir also von Aminosäuren sprechen, geht es im
Wesentlichen um die eiweißbildenden Aminosäuren, die auch
proteinogengenanntwerden.
Es gibt insgesamt23 Aminosäuren,die als proteinogenbekannt
sind.
Nicht alle sind gleich wichtig.
Auch Abbauproduktevon Aminosäurenwerden im Organismus
noch weiter verarbeitet und können zahlreiche Wirkungen
entfalten, zum Beispiel im Gehirn oder Nervensystem als
Neurotransmitter.
Aminosäurenkonnten bisher nicht nur auf der Erde, sondern
auch auf Kometen, Meteoriten und sogar in Gaswolken im
interstellarenRaumnachgewiesenwerden.
Der Weg in den Kosmos ist also bereit, wenn nicht die
Aminosäurenbereitsausdem Kosmoszu uns gekommensind und
die Alieninvasionbereitsstattgefundenhat.
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KanonischeAminosäuren
Wenn hier die Sprachevon einem Kanon ist, so handelt es sich
leider nicht um Musik (Kanon),sondernum die Einhaltung eines
Regelwerkes.
Kanonische Aminosäuren, sind die Aminosäuren, die in der
Lagesind Eiweißezu bilden.
Als erste kanonische Aminosäure wurde 1805 Asparagin im
Pariser Labor von Louis-Nicolas Vauquelin und dessenSchüler
Pierre Jean Robiquet aus Spargelsaft (Spargel = Asparagus)
isoliert.
Als letzte Aminosäurewurde 1935Threonin durch William Rose
entdeckt.
Das Regelwerk, das hier zur Anwendung kommt, ist ein
genetisches,denn alle kanonischenAminosäuren,besitzeneinen
eigenartigen genetischenQode, mit dem sie aufgerufen werden
können,um produziertzu werden.
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Codons
Das Aktivieren der Aminosäurenist genetischprogrammiert. Es
existiert für jede unserer eiweißbildenden Aminosäuren ein
speziellerQode.
Die qodierbarenAminosäurenheißen:
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Alanin
Arginin
Asparagin
Asparaginsäure
Cystein
Glutamin
Glutaminsäure
Glycin
Histidin
Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin
Phenylalanin
Prolin
Serin
Threonin
Tryptophan
Tyrosin
Valin
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Aminosäurenals Bausteinevon Proteinen
Aminosäurensind in der Biochemievon großer Bedeutung,da sie
die Bausteinevon Peptidenund Proteinen(Eiweißen)sind.
Im Allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte
proteinogeneAminosäurengenannt,allerdingssind in letzter Zeit
zwei weitere (Selenocysteinund Pyrrolysin) hinzugekommen.
Bei diesen handelt es sich stets um -Aminosäuren, da die
Aminogruppe am unmittelbar benachbartenKohlenstoffatom,das
die funktionelle Carboxygruppeträgt (C ), gebundenist.
Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Nukleinbasenin
der DNA codiert (Codons).
Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die
Bestandteilevon Proteinensind, die jedoch nicht codiert werden.
Aminosäurekettenwerden in Abhängigkeit von ihrer Länge als
Peptide oder Proteine bezeichnet. Aminosäureketten mit einer
Länge von unter zirka 100 Aminosäurenwerden meist noch als
Peptidebezeichnet,erst ab einer größerenKettenlängespricht man
von Proteinen.
Die einzelnenAminosäurensind dabei innerhalb der Kette über
die so genanntePeptidbindung(Säureamid)verknüpft.
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Peptidbindung
Eine Peptidbindung ist eine amidartige Bindung zwischen der
Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe des
-Kohlenstoffatoms( -C-Atom) einer zweiten Aminosäure.
Sowohl bei der Laborsynthesevon Peptiden, als auch bei der
biologischen Synthesevon Peptiden und Proteinen müssen die
reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in
biologischenSystemenzumeistdurch Enzyme.
Durch mehrfache Kondensation bilden sich Tripeptide,
Tetrapeptide,Polypeptideund schließlich Proteine,kettenförmige,
aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle. Polypeptidketten
(bzw. Proteinketten) bilden das primäre Strukturelement der
Proteine.
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Nahrungsaufnahme
In Form von Nahrung aufgenommeneProteine werden bei der
Verdauung in L-Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie
weiter verwertet. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese
verwendetoder abgebaut.
Die wichtigsten MechanismendesAminosäurenabbaus
sind:
• Transaminierung
• Desaminierung
• Decarboxylierung
Transaminierung
Transaminierung bezeichnet eine
Verschiebung der
-Aminogruppe einer Aminosäureauf eine -Ketosäure.Dadurch
werdeneine Aminosäureund eine -Ketosäuregebildet.
Desaminierung
Als Desaminierung bezeichnet man die chemische Abspaltung
einer Aminogruppe als Ammonium-Ion oder Ammoniak.
Desaminierungenfinden sowohl in der Biochemie als auch in
chemisch-technischen
Prozessenstatt.
Man unterscheidetoxidative, hydrolytische und eliminierende
Desaminierung.
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Die Desaminierung ist der erste Schritt des biochemischen
Abbaus von Aminosäuren. Bei Säugetierenläuft dieser Prozess
hauptsächlichin der Leber ab. Das gebildeteAmmoniumion wird
anschließend zu Harnstoff umgesetzt, um die Giftigkeit des
Ammoniak zu vermindern.
Oxidative (dehydrierende)Desaminierung
Im ersten Schritt der oxidativen Desaminierung wird die
Aminogruppe der AminosäureL-Glutamat durch Abspaltungvon
Wasserstoffzur Imino-Gruppe oxidiert, wobei der Wasserstoffauf
NAD+ oder NADP+ übertragen wird. Hierauf folgt die
hydrolytische Abspaltung der Imino-Gruppe als Ammoniumion
und die Bildung einer -Ketosäure,des -Ketoglutarats.
Hydrolytische Desaminierung
Hierbei wird Ammoniak (NH3) aus der Säureamid-Gruppeeiner
Aminosäure hydrolytisch abgespalten.Die Amid-Gruppe wird
durch Wassereinlagerung
abgespaltenund durch eine OH-Gruppe
ersetzt. Dementsprechend entstehen aus Säureamiden
Carbonsäuren(COOH-Gruppe).
Das bei der Desaminierungvon Aminosäuren frei gewordene
Ammoniak stellt ein Zellgift dar und muss dementsprechend
gebunden oder ausgeschiedenwerden. Er kann einerseits an
-Ketosäuren gebunden werden, die damit zu Aminosäuren
werden oder er wird über den Urin ausgeschieden.
Letztereserfolgt im menschlichenKörper hauptsächlichdurch
die Synthesevon Harnstoff im Harnstoffzyklus, der in der Leber
abläuft. Anschließendwird der Harnstoff an das Blut abgegeben
und über die Niere im Urin ausgeschieden.
Weiterhin verfügt die Niere über einen Mechanismus,der zur
direkten Ausscheidungvon Ammoniak über den Urin führt. Der
gleichzeitige Transport von Ammoniak (NH 3) und Protonen (H+)
18
in den Nierentubuli führt dazu, dass sich diese zu einem
Ammonium-Ion (NH4+) verbinden.
Ammonium kann die Membran der Nierenzellen nicht mehr
durchquerenund wird mit dem Urin ausgeschieden.
(Dieser dient
jedoch primär der Regelungdes Säure-Base-Haushaltes,
denn so
werden Protonen aus dem Körper entfernt, was bei der
Kompensationvon Azidosenwichtig ist.)
Decarboxylierung
Als Decarboxylierung bezeichnetman eine chemische Reaktion,
bei der aus einem Molekül ein Kohlenstoffdioxid-Molekül
abgespalten wird. Durch Erhitzen oder durch enzymatische
Katalyse kann eine Decarboxylierung besonders leicht bei
Carbonsäuren (bevorzugt: -Ketosäuren oder Malonsäuren)
erfolgen.
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NichtproteinogeneAminosäuren
Von den nichtproteinogenenAminosäurensind bislang über 400
bekannt,die in Organismenvorkommen.
Dazugehört etwa das L-Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse,
L-DOPA, L-Ornithin oder das in fast allen Arten von
CyanobakteriennachgewieseneNeurotoxin -Methylaminoalanin
(BMAA).
Die meisten nichtproteinogenenAminosäuren leiten sich von
den proteinogenen ab, die L- -Aminosäuren sind. Dennoch
können dabei auch
-Aminosäuren ( -Alanin) oder
-Aminosäuren(GABA)entstehen.
Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine
fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an
essenziellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete
Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus
Getreideund Hülsenfrüchten)vollkommengedeckt.
Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit
Aminosäuren,z. B. DL-Methionin und L-Lysin, angereichert.
Aminosäurenbzw. ihre Derivatefinden Verwendungals Zusatzfür
Lebensmittel, hier insbesondereauch als Geschmacksverstärker
(Natriumglutamat), Süßstoff (Aspartam), und sind Vorstufen für
bestimmte Aromastoffe, die bei der Zubereitung von Speisen
entstehen.
In
der
Pharmazie
bzw.
Medizin
werden
L-Aminosäure-Infusionslösungenfür die parenterale Ernährung
angewendet.Danebenwerden Aminosäuren auch als Hilfsstoffe
eingesetzt, z. B. als Salzbildner, Puffer und Stabilisatoren bei
bestimmtenLebererkrankungen.
Bei Krankheiten mit einem Mangel an Neurotransmittern
verwendet man L-Dopa. Für synthetischePeptidhormoneund für
die Biosynthesevon Antibiotika sind Aminosäuren notwendige
Ausgangsstoffe.
Magnesium-und Kalium-Aspartatespielenbei der Behandlung
von Herz- und Kreislauferkrankungeneine Rolle.
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Cystein, beziehungsweise die Derivate Acetylcystein und
Carbocystein, finden zudem Anwendung bei infektiösen
Bronchialerkrankungenmit erhöhtemBronchialsekret.
L-Cystein wird als Reduktionsmittel in der Dauerwelle
eingesetzt.
Aminosäuren werden in der Kosmetik Hautpflegemitteln und
Shampooszugesetzt.
21
Proteinbiosynthese
Proteinbiosyntheseist die Neubildungvon Proteinenin Zellen.
Auf diese Weise kann sich der genetischeQode in Form von
Aminosäurenund Eiweißenausdrückenund Gestaltwerden.
Die eigentliche Syntheseeines Proteins aus seinen Bausteinen,
den proteinogenenAminosäuren,findet an den Ribosomenstatt
und wird auchals Translation bezeichnet.
Ribosomensind Organein der Körperzelle.
Translation ist nichts anderes,als die ÜbersetzungdesCodonsin
die Aminosäure,also Deutsch - Englisch, Langenscheidt,mehr ist
dasnicht.
Wenn mehrere Aminosäuren in einer Kette zusammengesetzt
werden,entstehendann Peptide(< 100)oder Eiweiße.
22
Dieses Peptid kann sich natürlich im dreidimensionalenRaum
bewegen,es mussnicht nur Kettesein, wenn ihm dasnicht gefällt
und so entstehendreidimensionaleGebilde.
Das ist nicht immer der EndzustandeinesPeptidsoder Proteins,
es können noch zahlreiche Abspaltungen, Umbauten und
Anbautenerfolgen,bis die endgültigeFormerreicht ist.
Verantwortlich für die Qodierung sind alleine die Nukleinbasen
Adenin, Thymin, Guanin, Cytosin und Uracil.
Thymin finden wir innerhalb desZellkerns,Uracil außerhalb.
Wir gehen daher davon aus, dass Thymin durch Uracil im
Freigangersetztwird.
23
Die Nukleinbasen
Die Qodierung von Aminosäuren wird durch 5 Nukleinbasen
hervorgerufen.
•
•
Thymin (auf SeitendesRibosomsUracil)
Cytosin
•
•
Adenin
Guanin
Die Nukleinbasenkönnen diese Qodierung durchführen, weil sie
in der Lagesind, tief in die Struktur unseresRaumzeitkontinuums
einzugreifen.
UnserRaumzeitkontinuumbestehtausvier Komponenten:
•
•
•
•
Zeit
Raum
Licht
Materie
Zeit kann sich wandeln zu Licht und Licht kann sich wandeln zu
Zeit.
Raumkann sich wandelnzu Materie und Materiezu Raum.
Zeit und Raumkönnen wir zusammenfassen
zu Zeitraum.
Licht und Materiekönnen wir zusammenfassen
zu Lichtmaterie
oder Mattergie.
Zeitraum kann erscheinenin einer stabilen und einer instabilen
Form.
Mattergiekann erscheinenin einer stabilenund einer instabilen
Form.
In diesem Feld der Umwandlungsprozesse
spielen die genannten
Nukleotide einewesentlicheRolle.
24
Thymin und Uracil produziereneinen stabilenZeitraum.
Cytosin produziert eineninstabilen Zeitraum.
Adenin produzierteine stabileMattergie.
Guanin produzierteine instabile Mattergie.
Jede Qodierung produziert daher eine charakteristische
Zeitraumkonstellation.
Schauen wir uns daraufhin erst einmal die Start- und
Stoppprozedurender Eiweißsynthesean.
25
Starten und Stoppen
Startcodon
Als Startcodon oder Initiatorcodon wird das erste Codon
bezeichnet,wenn die DNA sich zum Auslesenöffnet.
Im genetischen Code qodiert die spezifische Abfolge dreier
Nukleinbasenfür eine Aminosäure.
Das Startcodon wird gebildet aus AUG (Adenin - Uracil Guanin).
Diese Sequenzist nicht nur das Startcodon, sondern codiert
auch Methionin.
Daher beginnt ein Peptid immer mit Methionin als erste
Aminosäure.
Analysierenwir dieseSequenz.
Adenin produziert stabileMattergie.
Uracil produzierteinen stabilenZeitraum.
Guanin produziert eineinstabile Mattergie.
Schreibenwir dasnoch einmal in andererForm,indemwir sZRfür
stabilen Zeitraum und iZR für instabilen Zeitraum setzen.
Mattergie in stabiler Form können wir als sM und in instabiler
Form als iM schreiben.
AUG aktiviert demnachsMsZRiM
Betrachten wir hier die kleinen Buchstaben,so können wir die
Dynamik erkennen.
Wir haben zunächst einen Prozessder Konsolidierung und
Stabilisierung.
Danach wird die Mattergie instabil, was der Auslöser für den
Start sein sollte.
Stopcodon
Als Stopcodon oder Terminationscodon,auch Nonsense-Codon,
wird in der Genetik ein Codon der Desoxyribonukleinsäure
26
(DNA), beziehungsweiseder Ribonukleinsäure(RNA) bezeichnet,
für daskeine zugehörigeTransfer-RNAvorliegt und dasdaher das
Endeeiner Sequenzvon Nukleotidenbedeutet.
Das Stopcodonbestimmt das Ende und ist somit notwendige
Bedingung für einen codierenden Nukleinsäureabschnitt(es ist
schließlichgut, wenn es Anfang und Endegibt. .
Neben den 61 Aminosäure-codierenden Basentripletts des
universellen genetischenQodes gibt es drei Kombinationen von
Nukleinbasen,mit denen die Translation beendetwerden kann;
dieseStopcodonssind
• UAA = Uracil – Adenin – Adenin
• UAG= Uracil – Adenin – Guanin
• UGA = Uracil – Guanin – Adenin
Das Basentriplett UAG wurde nach Harris Bernstein als amber
(bernsteinfarben)bezeichnet.
In der Folgewurde dasTriplet UAA als ochre (ockerfarben)und
dasTriplet UGA als opal (opalfarben)bezeichnet.
UGA
UGA ist der stärksteBefehlunter den Stopcodons.
Amerikaner machenausUGA gerne »U go away« (Gehweg!).
Durch diesenBefehl hören die Ribosomenauf zu arbeiten.
Der Befehlheißt sZRiMsM
Es wird ein stabiler Zeitraum aufgebaut, in der eine instabile
Mattergiesich stabilisierenkann.
UAG
UAGist der bernsteinfarbeneStopqode.
UAG löst sich auf in »U are gone!« (Du bist verschwunden.)
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Dieser Stoppqode entspricht der
Straßenverkehrund mahnt zur Vorsicht.
gelben Ampel
im
Der Anfang ist sZRsM,alsoalles stabil.
Dann kommt iM und machtdasGanzewieder instabil.
Damit hinterlässt UAG eine instabile Situation,die mit Vorsicht
zu genießenist (gelbeWarnlampe).
UAA
UAA sagtdem Ribosomenzu stoppenund zurückzutreten.
UAA ist daher»U are away!« (Du bist weg!)
Wir habensZRsMsM,quasieine Zementierungder Stabilität.
Damit scheintalles abgeriegeltwie bei einemTatort.
Wir können diesenStoppqodedaherauchTatortstoppnennen.
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Paarungen
Nukleotidepaarensich nicht willkürlich, sondernnachSystem.
Es paarensich T-A und A-T, und C-G und G-C.
T-A produzierensZRund sM.
Alles stabil,natürlich auchdie umgekehrteKonstellation.
Bei C-G ist dasanders.
C produziert iZR und G iM.
BeidePaarungensind instabiler Natur.
Wir haben dahereinestabilePaarungund eineinstabile.
Im Grundegenommengeht es bei der Qodierungder Aminosäuren
um eine Stabilwerdungvon Zeitraum oder Mattergie,oder dessen
Gegenteil.
Natürlich kann es dabeiauch zu einem relativen Gleichgewicht
zwischenStabilitätund Instabilität kommen.
Schauen wir uns unter diesem Blickwinkel die einzelnen
Aminosäureneinmal an.
ProteineDR-MR
Im menschlichenKörper gibt es tausendeverschiedeneProteine,
ausihnen bestehenHormone,Enzyme,Antikörper.
Proteine werden im Körper aus Aminosäuren synthetisiert.
UnterschiedlicheZusammensetzungenvon 20 Aminosäuren, die
oben aufgeführt sind, bietet dieseeinzigartige Vielfalt an Proteinmolekülen.
Über die Zusammensetzungwerden Proteine in einfache und
komplexe unterschieden. Einfache Proteine bestehen nur aus
Aminosäuren.Die komplexen enthalten neben den Aminosäuren
auchanderechemischeStoffeund Elemente.
Um Proteineoder anderechemischenStoffezu bilden kann man
den obigenFingerqodeoder diesen:RR-DL verwenden.
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Um die notwendigeAminosäurein den komplexenProteinenzu
erstellen kann folgenderFingerqodenützlich sein:MR-KR.
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Alanin
Alanin (Ala) = ZL-MR
Alanin eine nichtessenzielleAminosäure, ist Bestandteil vieler
Eiweißeund fördert die NormalisierungdesGlukosestoffwechsels.
Alanin wird vom Körper in unterschiedlichen Kohlenhydratund Energiestoffwechselprozessen eingesetzt, stärkt das
Immunsystem,ist Energiequellefür dasNervensystem.
Alanin ist ein Helixbildner und dient der Energiegewinnung.
Alanin ist in sehr vielen Nahrungsmitteln enthalten, bei einer
ausgewogenenErnährung gelangt Alanin in ausreichenderMenge
in den Körper.
Am meistenist es in Fleischbrüheenthalten.
Die Codonsfür Alanin sind: GCC,GCU,GCA, GCG.
Alle Codonshaben in diesemFall als BasisGC, der Restvariiert.
Diese Beobachtungkönnen Sie auch bei den anderen Codons
machen.
Ein Codon besteht scheinbar aus einer Basis und einer
Variablen.
Betrachten wir die Basis, so können wir sagen,dass Guanin
einen instabilen Zeitraum produziert und Cytosin eine instabile
Mattergie.
Aus dieserInstabilität herauswird Alanin erzeugt.
Wir können den instabilen Zeitraum abkürzen als iZR und die
instabile Mattergieals iM.
Wir könnten die Basisdaherauch schreibenals:iZRiM.
Alanin tritt in zwei spiegelbildlichenFormen auf, wobei das
L-Alanin eine proteinogeneAminosäureist.
D-Alanin findet man als Baustein des Mureins, der
Grundsubstanzvon Bakterienzellwänden.
Danebengibt es noch dasnichtproteinogene -Alanin.
31
L-Alanin wurde 1888zuerstausSeidenfibroinisoliert.
Neben Prolin gehört Alanin zu den beiden Aminosäuren, die
erstmals durch Synthese dargestellt und nicht zuvor aus
pflanzlichemoder tierischemMaterial isoliert worden sind. Alanin
wurde 1850von Adolph Streckergefunden.
Aus organischemMaterial wurde Alanin erstmals 1875 durch
Paul Schützenbergererhalten, als dieser in einem Autoklaven
mittels Baryt Seideaufspalteteund eine Mischung aus Glycin und
Alanin identifizierenkonnte.
L-Alanin ist eine für den Menschen nicht-essenzielle
Aminosäure, kann also biosynthetisch durch den menschlichen
Stoffwechselhergestelltwerden.
Alanin tritt – neben anderenAminosäurenwie z. B. Leucin und
Glutaminsäure– in -Helices von Proteinenbevorzugt auf. Diese
Aminosäuren
begünstigen
die
Bildung
dieses
Sekundärstrukturelements und werden deshalb auch als
Helixbildner bezeichnet.
Alanin ist Bestandteil von Infusionslösungenzur parenteralen
Ernährung und von Diätetika.
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