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1 Aminosäuren
Saure Aminosäuren
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Saure Aminosäuren besitzen mehr als eine
Carboxylgruppe. Auf der rechten Seite stehen
ihre Amide, die ebenfalls eine wichtige Rolle im
Stoffwechsel spielen und in der Sequenz von
Proteinen zu finden sind. Die Amide der sauren
Aminosäuren (Asparagin und Glutamin) gehören zu den neutralen Aminosäuren. Sie sind an
dieser Stelle nur aufgeführt, weil sie im Stoffwechsel eine enge Beziehung zu ihren Säuren
haben und ineinander umgewandelt werden.
Merke!
Alle basischen Aminosäuren sind im physiologischen pH-Bereich positiv geladen und können
daher negativ geladene Gruppen binden.
Sonderfall Selenocystein
Aus dem Serin (NICHT dem Cystein) leitet sich
die 21. proteinogene Aminosäure ab, das Selenocystein. Zu einem Sonderfall wird Selenocystein nicht nur, weil es erst unmittelbar bei
der Translation durch die Selenocystein-Synthase durch Modifikation von an tRNA-gebundenem Serin entsteht, sondern auch, weil es
auf Gen-Ebene ein UGA-Codon codiert, das in
den meisten Fällen als Stop-Codon fungiert.
Folgen auf die Sequenz UGA jedoch bestimmte Nukleotide, führt dies zum Einbau von Selenocystein. Strukturell ähnelt Selenocystein sehr
dem Cystein. Einziger Unterschied: Statt des
Schwefelatoms enthält Selenocystein ein Selenatom (s. Abb. 19, S. 11), wodurch es noch redoxreaktiver ist als Cystein. Aus diesem Grund
findet sich Selenocystein im aktiven Zentrum einiger Enzyme, wie z. B. der Glutathion-Peroxidase und der Thioredoxin-Reduktase.
Heterozyklische Aminosäuren
Heterozyklisch bedeutet, dass diese Aminosäuren eine gemischte (hetero-) Ringstruktur
(-zyklisch) besitzen, an deren Bildung neben
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Kohlenstoff auch Stickstoff beteiligt ist.
Unter den heterozyklischen Aminosäuren fällt
Prolin etwas aus der Reihe, da sein Amino­
stickstoff an zwei C-Atome
­gebunden ist. Formal ist Prolin
­dadurch keine Aminosäure,
sondern eine Iminosäure. Wird
Prolin in eine Aminosäuresequenz eingebaut, kommt es zum Abknicken der
Polypeptidkette (s. 3.2.2, S. 45), eine Tatsache, die bislang immer wieder ­gerne im Physikum gefragt wurde.
Eine weitere Besonderheit unter den heterozyklischen Aminosäuren stellt das Histidin dar, dessen Heterozyklus ein Imidazolring ist. Da der pK-Wert der Seitenkette des
Histidins mit 6,04 am ehesten dem physiologischen pH-Bereich entspricht, kann es in
Enzymen sowohl Protonendonator als auch
Protonenakzeptor sein. Aus diesem Grund ist
Histidin oft Bestandteil des aktiven Zentrums
(s. S. 52), z. B. von Serinproteasen (Enzyme mit der Aminosäure Serin im aktiven Zentrum). Beispiele sind Enzyme der Blutgerinnung, wie Plasmin und Thrombin (s. Skript
Biochemie 6), aber auch Verdauungsenzyme,
wie das Trypsin.
Essenzielle Aminosäuren
Von den 20 proteinogenen Aminosäuren sind
acht essenziell, d. h., dass der Körper sie NICHT
selbst synthetisieren kann, sie
müssen von außen mit der Nahrung aufgenommen werden. Du
solltest mindestens die Namen
aller essenziellen Aminosäuren
kennen.
–– Merke!
Merkspruch für die essenziellen Aminosäuren:
Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins liebliche Träume. Für: Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin und Threonin.