Aminosäuren, Peptide und Proteine
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Organic Chemistry 4th Edition Paula Yurkanis Bruice Chapter 23 Amino Acids, Peptides, and Proteins Irene Lee Case Western Reserve University Cleveland, OH ©2004, Prentice Hall Peptide und Proteine sind Polymere von Aminosäuren, die über Amidbindungen verknüpft sind Aminosäuren mit aliphatischen Seitenketten Glycin Valin Alanin Leucin Isoleucin Aminosäuren mit Hydroxyseitenketten Serin Threonin Aminosäuren mit Sulfidseitenketten Cystein Methionin Aminosäuren mit sauren Seitenketten Asparaginsäure Glutaminsäure Aminosäuren mit Amidseitenketten Asparagin Glutamin Aminosäuren mit basischen Seitenketten Lysin Arginin Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten Phenylalanin Tyrosin Aminosäuren mit heterozyklischen Seitenketten Prolin Histidin Tryptophan Konfiguration der Aminosäuren Säure-Base Eigenschaften von Aminosäuren Eine Aminosäure existiert niemals als ungeladene Spezies Einige Aminosäuren haben protonierbare / deprotonierbare Seitenketten Der isoelektrische Punkt (pI) ist der pH-Wert, an dem die Aminosäure keine Nettoladung trägt. Der isoelektrische Punkt pI von Aminosäuren mit protonierbaren/deprotonierbaren Seitenkette ist der Durchschnitt der pKa Werte der ähnlichen Gruppen Eine Mischung von Aminosäuren kann durch Elektrophorese aufgrund ihrer unterschiedlichen pIWerte getrennt werden (s. Artikel Chemie im Alltag auf der Homepage) Ninhydrin dient als Nachweisreagenz für Aminosäuren Eine Mischung von Aminosäuren kann auch aufgrund ihrer Polarität getrennt werden Ion-exchange chromatography can be used to perform preparative separation of amino acids Negatively charged resin binds selectively to positively charged amino acids Ion-Exchange Chromatography • Cations bind most strongly to cation-exchange resins • Anions bind most strongly to anion-exchange resins • An amino acid analyzer is an instrument that automates ion-exchange chromatography Resolution of Racemic Mixtures of Amino Acids Bildung von Peptiden Peptid Bindung Bildung von Disulfidbindungen Disulfide können zu Thiolen reduziert werden Disulfidbrücken tragen zur Faltung des Proteins entscheidend bei Insulin (Nobelpreis Frederic Sanger 1948) Da Aminosäuren zwei funktionelle Gruppen haben, tritt ein Selektivitätsproblem bei der Synthese eines bestimmten Dipeptids auf Schutzgruppenstrategie protect Schutzgruppen: “Carbonsäurester” Aktivierung der Carbonsäure mit DCC Aminosäuren können durch Wiederholung der Schritte (Aktivierung der Carbonsäure; Kupplung mit neuer Aminosäure) zu Peptiden zusammengefügt werden. Allerdings ist die hier beschriebene Vorgehensweise NICHT richtig. Man verlängert die Peptidekette immer vom N-Terminus durch Kupplung mit einer Ngeschützten, durch DCC aktivierten Aminosäure Schutzgruppe am N-Terminus wird durch Säure entfernt Festphasenstrategie Hier ist die Strategie richtig: man verlängert das Peptid immer vom N-Terminus! Sequenzanalyse von Peptiden: Zuerst werden Disulfidbrücken zerstört. Die N-terminale Aminoäure wird durch den Edmann Abbau bestimmt Die PTH-Aminosäure wird durch Chromatographie und Massenspektrometrie identifiziert. Sekundärstruktur beschreibt die Struktur von Peptidund Proteinabschnitten The α-Helix Is Stabilized by Hydrogen Bonds β-Faltblätter Tertiärstrukturen Die Tertiärstruktur beschreibt die 3D-Struktur des gesamten Proteins
