Grundwissen Chemie - Grundkurs 12 - Descartes

Stoffzusammenfassung Chemie (Q11) - Descartes-Gymnasium Neuburg
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STOFFZUSAMMENFASSUNG CHEMIE (Q11)
Begriffe
Inhalt
AROMATISCHE
KOHLENWASSERSTOFFE
Delokalisiertes
Elektronensystem
Bei den C-C-Doppelbindungen sind zwei der vier Bindungselektronen (genauer: -Elektronen) nicht zwischen 2 C-Atomen lokalisiert, sondern über mehrere
C-Atome verteilt.
Voraussetzung: konjugierte Doppelbindungen („doppel-einfach-doppel“)
Mesomerie
Phänomen, dass die Bindungsverhältnisse in einem Molekül nicht durch nur
eine Strukturformel wiedergegeben werden können.
Die wahre Struktur liegt zwischen den fiktiven mesomeren Grenzstrukturen, die
sich in der Anordnung ihrer Elektronen (genauer: -Elektronen) unterscheiden.
Beispiel: Benzol
Allgemeine Regeln zur Aufstellung von Grenzstrukturformeln:
- Die Reihenfolge der Atome darf nicht verändert werden.
- Nur freie Elektronenpaare und Elektronenpaare von Doppelbindungen werden gleichsinnig (in gleicher Richtung) verschoben
- Je mehr Grenzstrukturen (ohne ungünstige Ladungstrennung) vorliegen, desto stärker ist die Delokalisation der Elektronen / die Mesomeriestabilisierung.
Mesomeriestabilisierung
Die reale Benzolstruktur ist gegenüber den hypothetischen Grenzstrukturen
(Cyclohexatrien) um den Betrag der Mesomerieenergie (152 kJ/mol) energetisch abgesenkt und somit stabiler.
Halogenierung von
Benzol
Es erfolgt keine Elektrophile Addition wie bei Alkenen, sondern eine Elektrophile aromatische Substitution. Diese erfolgt nur in Anwesenheit eines geeigneten
Katalysators, z.B. Eisen(III)-bromid.
Gesamtreaktionsgleichung (Bromierung von Benzol):
Br
[FeBr3]
+ HBr ↑
+ Br2
Monobrombenzol
Mechanismus der elektrophilen aromatischen
Substitution
 Angriff des Elektrophils ("Br+"):
+
H
Br Br
H
Br
Heterolyse
+
Br Br
FeBr3
Katalysator
(polarisierend)
Br
H
Bromwasserstoff
FeBr3
π-Komplex (ÜZ)
H
Br
Br
[FeBr4]
+
σ-Komplex (ZS) = Karbo-Kation = cyclisches Carbenium-Ion
Tetrabromoferrat-Ion
 Rearomatisierung:
Heterolyse
H
Br
Br
+
[FeBr4]bindet Proton, zerfällt
unter Bildung von HBr
→
+ HBr↑
+
FeBr3
Rückbildung des
Katalysators
Phenol als Säure
Phenol reagiert im Gegensatz zu Ethanol gegenüber Wasser als Protonendonator.
Anilin als Base
Anilin reagiert schwächer basisch als die vergleichbare Verbindung Ammoniak.
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FARBSTOFFE
Farbigkeit
Lichtabsorption nach dem
Energiestufenmodell
Die Farbigkeit eines Stoffes beruht auf der Wechselwirkung zwischen Licht und
dem Farbstoff. Sichtbares Licht ist eine elektromagnetische Strahlung (Wellenlänge ca. 400 bis 750nm).
Farbe tritt bei Stoffen auf, die Licht in diesem Bereich des Lichts absorbieren.
Der nicht absorbierte bzw. reflektierte Anteil des Lichtes erscheint uns farbig.
Die sichtbare Eigenfarbe eines Gegenstandes (Körpers) ist die Komplementärfarbe der absorbierten Spektralfarben.
Energie
↑
ΔE =
Anregungsenergie =
absorbierte Lichtenergie
↑↓
ΔE =
Wärmeenergie =
abgestrahlte Energie
↑
GZ
↑↓
AZ
GZ
Bei der Lichtabsorption werden Elektronen der Farbstoffmoleküle von der
höchsten besetzte Energiestufe auf das niedrigste unbesetzte Energieniveau
angehoben.
Dabei wechselt das Molekül vom Grundzustand (GZ) in den Angeregten Zustand (AZ) über. Es werden nur solche Lichtquanten absorbiert, deren Energiegehalt genau der Energiedifferenz zwischen GZ und AZ entspricht.
Da der AZ sehr kurzlebig ist (ca. 10-8 s), kehren die Elektronen schnell wieder
in den GZ zurück. Dabei wird Energie in Form von Wärme wieder abgegeben.
Chromophor
Strukturteile einer Verbindung eines Farbstoffes, die für das Zustandekommen
der Farbe notwendig sind. Typisches Kennzeichen sind zahlreiche konjugierte
Doppelbindungen => ausgedehntes, delokalisiertes (-)Elektronensystem!
Treten die (π-)Elektronen mehrerer chromophorer Gruppen untereinander in
Konjugation, so entsteht ein weitreichend delokalisiertes chromophores System.
Bathochromie
Eine Vergrößerung des (π-)Elektronensystem bzw. eine verstärkte Delokalisation des (π-)Elektronensystems bewirkt eine Verringerung des Energieunterschiedes ΔE zwischen dem GZ und dem AZ.
Die Verringerung der Anregungsenergie führt zu einer Vergrößerung der Wellenlänge des absorbierten Lichtes.
Auxochrom und
Antiauxochrom
Sie bewirken durch zusätzliche M-Effekte am Chromophor eine Verschiebung
des Absorptionsmaximums zu größeren Wellenlängen (bathochromer Effekt).
Auxochrome:
+ -M-Effekt (Elektronenschub)
Antiauxochrome:
- -M-Effekt (Elektronenzug)
Azofarbstoff
Farbstoffe mit der Azogruppe als charakteristische funktionelle Gruppe: -N=NMechanismus der Herstellung eines Azofarbstoffes:
 Diazotierung: Herstellung des Diazonium-Ions / Diazonium-Salzes
N O
NH2 +
N N
N O +
Cl
+
Cl
2 H2O
N N
 Azokupplung: Elektrophile aromatische Substitution (!)
N
N
+ Cl
Diazonium-Salz
+
NH2
Kupplungskomponente
= aktivierter Aromat
N
N
Azofarbstoff
(Anilingelb)
NH2
+
HCl
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KUNSTSTOFFE
Polymer – Monomer
Durch Reaktion von Monomeren miteinander entstehen Polymere (= Makromoleküle).
Polymerisation
Polyreaktion, bei der aus ungesättigten Monomeren (Alkene, Alkine) ein
Polymerisat gebildet werden.
- Beispiel: Bildung von Polyethylen (PE) aus Ethen
H2C=CH2 → [•CH2-CH2•]n
- Mechanismus: Radikalische Substitution (Radikalkettenreaktion)
a) Bildung von Start-Radikalen:
ΔT
R• + •R
R-R
Initiator (=Starter)
Startradikale
b) Kettenstart:
R
+
H
H
C
C
H
H
R
H
H
C
C
H
H
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
c) Kettenwachstum:
R
H
H
C
C
H
H
+
H
H
n C
C
H
H
R
n
d) Kettenabbruch:
 Rekombination: Zwei Radikale reagieren zu einem Molekül.
R
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
+
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
n
R
R
H
H
H
H
H
H
H
H
C
C
C
C
C
C
C
C
H
H
H
H
H
H
H
H
m
n
R
m
 Disproportionierung: Umlagerung durch Wanderung eines H-Atoms
R
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
+
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
n
R
R
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
m
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
n
R
m
 Zugabe von Inhibitoren (schwache Radikale):
R
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
+
Inh
R
n
Polykondensation
H
H
H
H
C
C
C
C
H
H
H
H
Inh
n
Polyreaktion, bei der Makromoleküle durch Abspaltung kleiner Moleküle wie
Wasser oder Chlorwasserstoff (HCl) aus bifunktionellen Monomeren (Monomere mit mind. 2 reaktionsfähigen funktionellen Gruppen) entstehen:
- Polyester (z.B. aus Diol + Dicarbonsäure):
n HO-X-OH + n HOOC-Y-COOH → H•[•O-X-O-CO-Y-CO•]n•OH + (2n-1) H2O
- Polyamide (z.B. aus Diamin + Dicarbonsäure):
n H2N-X-NH2 + n HOOC-Y-COOH → H•[•NH-X-NH-CO-Y-CO•]n•OH + (2n-1) H2O
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Polyaddition
Polyreaktion, bei der Makromoleküle durch Reaktion eines Diisocyanats mit
einem Diol entstehen. Bei der Addition entstehen keine Nebenprodukte:
n OCN-X-NCO + n HO-Y-OH → [•CO-NH-X-NH-CO-O-Y-O•]n
- Mechanismus: Nucleophile Addition (Diol als Nucleophil)
- Aufschäumen des Kunststoffs durch Reaktion des Diisocyanats mit Wasser:
R-NCO + H2O → R-NH2 + CO2 (Kohlenstoffdioxid-Gas entsteht!)
Thermoplast
Kunststoff, der sich bei Erwärmen verformen lässt und diese Form nach dem
Erkalten behält.
Duroplast
Kunststoff, der sich nach der Polyreaktion nicht mehr verformen lässt bzw. bei
dessen Verformung die Polymerketten aufbrechen.
Elastomer
Kunststoff, der sich bei Belastung verformt und anschließend wieder in die ursprüngliche Form zurückkehrt.
FETTE UND TENSIDE
Fette
- Fette sind Tri-Ester aus langkettigen Carbonsäuren (= Fettsäuren) und dem
dreiwertigen Alkohol Glycerin (= Propan-1,2,3-triol).
- Die alkalische Hydrolyse (Verseifung) von Fetten liefert Glycerin und Seifen:
O
H2C
O
HC
O
H2C
O
C
O
R
H2C
O
H
HC
O
H
H2C
O
H
Na
O
Na
O
Na
O
O
C
R'
+
3 NaOH (aq)
Hydrolyse
R
O
+
O
C
C
R'
C
O
R''
Fett-Molekül
Natronlauge
Glycerin
R''
C
Seife
(= Triaylglycerin)
- Fette (Fette Öle) besitzen Schmelzbereiche und keine Schmelzpunkte, da
es sich um Stoffgemische aus unterschiedlichen Fettmolekülen (mit unterschiedlichen Resten R) handelt.
- Der Schmelzbereich sinkt mit steigender Anzahl von Doppelbindungen (ZKonfiguration!) und sinkender Kettenlänge der Reste R aufgrund der sinkenden intermolekularen Wechselwirkungen.
Waschmittel (= Tenside)
Grenzflächenaktive Substanzen, die aufgrund ihres amphiphilen Baus (hydrophober / unpolarer und hydrophiler / geladener bzw. polarer Teil im Molekül)
Schmutz von Oberflächen in Lösung bringen können:
Beispiele: - Seifen (Alkalimetall-Salze langkettiger Carbonsäuren)
O
C
O
Alkylrest (unpolar)
-
①
Na+
Carboxlat-Gruppe (geladen)
synthetische Tenside (Alkylbenzolsulfonate etc.)
H3C
(CH2)n
HC
H3C
SO3
(CH2)m
Alkylrest (unpolar)
Na+
Sulfonat-Gruppe (geladen)
Kation (Gegen-Ion)
Kation
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KOHLENHYDRATE
Kohlenhydrate (Definition) Kohlenhydrate sind Polyhydroxyaldehyde (Aldosen) oder Polyhydroxyketone
(Ketosen) bzw. deren Derivate.
Allgemeine Summenformel: Cn(H2O)m
Glucose C6(H2O)6
, z.B.
Maltose C12(H2O)11
Monosaccharide Kommen entweder in der offenkettigen Form (Aldehyd- bzw. Ketoform) oder in
= Einfachzucker der Ringform (zyklisch, Pyranosen = Sechsringe, Furanosen = Fünfringe) vor.
In der Natur kommen ausschließlich D-Zucker vor!
Ringbildung durch eine
intramolekulare nukleophile
Addition (GW 10. Klasse)
CHO
CHO
H
C
OH
HO
C
H
H
C
OH
H
C
OH
H
H
C
OH
HO
C
H
H
C
OH
H
C
OH
Glucose (Aldehydform)
Fructose
H2C
H
C
OH
C
H
H
C
OH
H
C
HO
C
O
C
H
CH2
H2C
O
H
C
OH
H
C
OH
H2C
OH
O
H
H
OH
H
H
OH
OH
OH
HO
CH2
H
HO
OH
OH
O
HO
H
OH
OH
H
CH2OH
H
Glucose (Ringform)
α-D-Glucose
H
HO
O
CH2 OH
Ringschluss
OH
OH
HO
CH2OH
CH2OH
C
CH2
OH
H
OH
H
α-D-Fructofuranose
ß-D-Fructofuranose
D-Fructose
(Ringform,
(Ringform,
(Ketoform, offenkettig)
zyklisch)
zyklisch)
Oligosaccharide Entstehen durch Kondensation von 2 bis zu 10 Monosacchariden:
= Mehrfachzucker - Bei der Kondensation reagiert jeweils die Hydroxy-Gruppe an einem anomeren C-Atom mit einer weiteren Hydroxygruppe unter Abspaltung eines Wassermoleküls.
- Die gebildeten Verbindungen nennt man Glykoside. Auf der Teilchenebene
bildet sich eine glykosidische Bindung aus:
-glykosidische Bindung:
OH-Gruppe zeigt am anomeren C-Atom in d. Haworth-Projektion nach unten
-glykosidische Bindung:
OH-Gruppe zeigt am anomeren C-Atom in d. Haworth-Projektion nach oben
Disaccharide Entstehen durch Kondensation von zwei Monosacchariden
= Zweifachzucker
Disaccharid (Name)
Monomer 1 (Formel)
α-D-Maltose
Monomer 2 (Formel)
CH2OH
CH2OH
O
H
H
OH
H
H
OH
OH
OH
α-D-Glc
CH2OH
O
H
H
OH
H
Disaccharid (Formel)
H
H
HO
OH
H
OH
α-D-Glc
CH2OH
O
H
H
H
OH
H
H
OH
OH
O
H
H
OH
H
H
OH
O
H
OH
α-D-Maltose
α(1→4)-glykosidische Bindung
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Disaccharid (Name)
Monomer 1 (Formel)
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Monomer 2 (Formel)
Disaccharid (Formel)
CH2OH
ß-D-Cellobiose
O
H
OH
H
OH
H
H
OH
H
OH
HO
H
CH2OH
O
H
H
OH
HO
OH
OH
H
H
OH
H
O
H
H
H
H
CH2OH
H
OH
O
H
OH
H
H
OH
OH
CH2OH
OH
ß-D-Glucose
ß-D-Glucose
Saccharose
H
OH
OH
H
H
O
H
H
H
O
OH
CH2OH
ß-D-Cellobiose
ß(1→4)-glykosidische Bindung
HOH2C
OH
O
H
HO
H
H
CH2OHO
H
HO
CH2OH
O
H
CH2OH
OH
H
OH
H
H
OH
H
HO
HO
OH
CH2
O
H
H
CH2OH
OH
OH
α-D-Glc
H
H
OH
H
H
OH
HO
H
HO CH2
H
H
O
HO
O
CH2
OH
OH
H
ß-D-Saccharose
ß-D-Frc
α(1→2)ß-glykosidische Bindung
Polysaccharide Vielfachzucker
bestehend aus mehr als 10 miteinander kondensierten Monosacchariden
Stärke - Polysaccharid aus α-D-Maltose-Einheiten: α(1→4)-glykosidische Bindungen
- Gemisch aus Amylose und Amylopektin (zusätzliche Verzweigung durch
α(1→6)-glykosidische Bindungen):
- Strukturformelausschnitt von Amylopektin:
HO CH2
HOCH2
O
H
H
OH
H
H
OH
H
O
O
H
H
H
OH
H
H
OH
O
O
HO CH2
CH2
O
H
H
OH
H
H
OH
H
O
O
H
H
H
OH
H
H
OH
O
O
- Amylose und Amylopektin sind helikal gewundene Moleküle.
- Nachweis durch tiefblau Färbung bei Zugabe einer wässrigen Lösung von
Iod und Kaliumiodid (= Lugol’sche Lösung)
- Reservestoff der Pflanzen (Reservehohlenhydrat: rasch auf-/abbaubar)
Cellulose - Polysaccharid aus ß-Cellobioseeinheiten: ß(1→4)-glykosidische Bindungen
H
HO CH2
O
H
H
OH
OH
H
H
H
OH
HO CH2
H
H
O
OH
O
H
H
O
CH2OH
O
H
H
OH
H
H
OH
O
O
H
- linear angeordnete, unverzweigte Moleküle
- Gerüst-/Baustoff der Pflanzen
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Fehling’sche Probe
- Nachweisreaktion für Aldehyde = Alkanale durch Mischung von:
• Fehling I = Lösung von Kupfer(II)-sulfat
• Fehling II = Lösung von Kalium-Natrium-Tartrat und Natriumhydroxid
- Bei Erwärmen mit einem Aldehyd wird dieser zur Carbonsäure oxidiert
und die Kupfer(II)-Ionen zu rotem Kupfer(I)-oxid (Cu2O) reduziert:
Ox.:
R-CHO + 2OH→ R-COOH + 2e- + H2O
2+
Red.:
2Cu + 2e + 2OH
→ Cu2O + H2O
2+
Redox: 2Cu + 4OH + R-CHO
→ Cu2O + 2H2O + R-COOH
- Sie ist auch positiv bei Kohlenhydraten, die (im basischen Milieu) eine
offenkettige Aldehydform ausbilden,
z.B. Glucose, Fructose (Erklärung: Keto-Enol-Tautomerie), Maltose
- Sie ist negativ bei Kohlenhydraten, bei denen die Ringöffnung an den
anomeren C-Atomen durch glykosidische Bindungen blockiert ist,
z.B. Saccharose (auch Stärke und Cellulose, da ein Ende mit Ringöffnung
bei langkettigen Kohlenhydraten nicht für einen pos. Nachweis ausreicht)
Silberspiegelprobe
(nach Tollens)
Wie Fehling’sche Probe, Oxidationsmittel sind jedoch Silber-Ionen:
Red.: Ag+ + e→
Ag (glänzender Silberspiegel im Rggl.)
ISOMERIE
(BEI KOHLENHYDRATEN)
Isomerie ist das Phänomen, dass sich zwei oder mehrere Verbindungen mit
gleicher Summenformel in ihrem Molekülbau (Konstitution / Verknüpfung oder
Konfiguration / räumlicher Bau) und infolgedessen in physikalischen und chemischen Eigenschaften unterscheiden.
Stereoisomerie
Typ der Isomerie, bei der sich die Isomere nicht in ihrer Verknüpfung / Konstitution, sondern in ihrem räumlichen Bau unterscheiden.
Beispiele: - E-Z-Isomerie (vgl. z.B. ungesättigte Fettsäuren: Z-Isomere)
- Enantionmerie (= Spiegelbildisomerie, z.B. D- und L-Glucose)
- Anomerie (, z.B. α- und ß-D-Glucose)
Enantiomerie (= Spiegel- Typ von Stereoisomerie, bei dem die Isomere (Enantiomere) zueinander
bildisomerie)
spiegelbildlich sind. Sie lassen sich nicht zur Deckung bringen.
Moleküle, von denen Spiegelbildisomere existieren, nennt man chiral (= händig). Moleküle, von denen kein Spiegelbildisomere existieren, nennt man achiral.
Chiralität („Händigkeit“)
Besitzt ein Molekül ein oder mehrere Kohlenstoffatome mit 4 verschiedenen Substituenten / Liganden, so ist es in der Regel chiral.
Ausnahme: meso-Weinsäure (2 Chiralitätszentren, intramolekulare Spiegelebene)
Ein Kohlenstoffatom, welches vier verschiedene Substituenten trägt, bezeichnet man als Chiralitätszentrum (asymmetrisch substitutiertes C-Atom).
Optische Aktivität
Fähigkeit eines Enantiomers (einer chiralen Verbindung), die Schwingungsebene linear polarisierten Lichtes um einen bestimmten Winkel (Drehwert [α])
zu drehen.
Beispiel: D-(-)-Fructose: [α] = -92°
L-(+)-Fructose: [α] = +92°
(-) = linksdrehend (Schwingungsebene n. links drehend)
(+) = rechtsdrehend (Schwingungsebene n. rechts drehend)
Racemat
Gemisch zweier Enantiomere im Stoffmengenverhältnis 1:1.
Racemate sind optisch inaktiv, da sich die links- und rechtsdrehende Wirkung
der beiden Enantiomere gegenseitig aufhebt.
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Anomerie
Form der Stereoisomerie, die bei der Ringbildung von Zuckern auftritt.
Die Isomere (Anomere)
- besitzen dieselbe Verknüpfung / Konstitution.
- sind nicht zueinander spiegelbildlich (Diastereomere!).
- unterscheiden sich lediglich in der Konfiguration am anomeren C-Atom (anomeres C-Atom = C-Atom, das erst bei der Ringbildung zum Chiralitätszentrum wird):
α-Form: OH-Gruppe zeigt nach unten (Haworth) bzw. rechts (Fischer)
ß-Form: OH-Gruppe zeigt nach oben (Haworth) bzw. links (Fischer)
Fischer-Projektion (FP)
Darstellungsform nicht zyklischer Aldosen, Ketosen und ähnlicher Moleküle:
Bei der Erstellung der Formeln sind folgende Regeln zu beachten:
1. Kohlenstoffkette vertikal (senkrecht von oben nach unten) anordnen.
Die mit dem Chiralitätszentrum C* verbundenen C-Atome, die oben und unten stehen, zeigen vom Betrachter weg.
Die links und rechts stehen Atome zeigen auf den Betrachter zu.
2. Das C-Atom mit der höchsten Oxidationszahl steht ganz oben.
3. Die Lage der Seitengruppen (z.B. OH-Grupe) am untersten / letzten Chiralitätszentrum (C*) geht in die Nomenklatur ein:
- D-Isomer: Seitengruppe rechts (lat. dexter = rechts)
- L-Isomer: Seitengruppe links (lat. laevus = links)
Beispiele:
CHO
CHO
C*
H
HO
OH
D-Glycerinaldehyd
H
H
C
OH
HO
C
H
H
C
H
C
C
H
HO
C
H
H
C
OH
OH
HO
C
H
OH
HO
C
H
L-Glycerinaldehyd
CHO
CHO
C
O
C
H
CH2OH
CH2OH
H
C*
O
HO
OH
C
H
CH2OH
CH2OH
CH2OH
Haworth-Projektion (HP)
CH2OH
D-Glucose
L-Glucose
Darstellung für zyklische Moleküle (5-Ringe und 6-Ringe), die sich aus der dazugehörigen Fischer-Projektionsformel (FP) herleiten lässt:
- Substituent in der FP links => in der HP oben
- Substituent in der FP rechts => in der HP unten
Das Anomere C-Atom befindet sich in der HP am rechten Rand.
Die Nummerierung der C-Atome erfolgt im Uhrzeigersinn.
Bei D-Zuckern ist die CH2OH-Gruppe (falls vorhanden) nach oben gerichtet.
- Beispiel: Haworth-Formeln von α- und ß-D-Glucose
(* = anomeres C-Atom)
H
C*
OH
H
C
OH
HO
C
H
H
C
OH
H
C
HO
HOCH2
O
O
H
H
OH
H
H
OH
OH
H
OH
CH2OH
C* H
H
C
OH
HO
C
H
H
C
OH
H
C
HOCH2
O
O
H
H
OH
H
H
OH
OH
OH
H
CH2OH
α-D-Glucose
α-D-Glucose
ß-D-Glucose
ß-D-Glucose
(Fischer-Projektion)
(Haworth-Projektion)
(Fischer-Projektion)
(Haworth-Projektion)
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AMINOSÄUREN UND
PROTEINE
-Aminocarbonsäuren
= 2-Aminocarbonsäuren
= -Aminosäuren
Carboxy(l)gruppe
1 COOH
Aminogruppe
H2N
2
C
H
α
Rest R (variabel)
R
Der Buchstabe  steht hier für das 2. C-Atom (das 1. C-Atom nach der Carboxy-Gruppe) und nicht für ein -anomeres C-Atom!
In Proteinen findet man 20 verschiedene α-L-Aminosäuren (= proteinogene
Aminosäuren).
Zwitterionenstruktur
⊖O
Im festen (kristallinen) Zustand liegen die Aminosäuren
in der Zwitterionenstruktur („inneres Salz“) vor:
H
H⊕N
H
C
C
O
H
R
Die pos. und neg. Formalladungen verschiedener Zwitterionen ziehen sich gegenseitig an. Dies erklärt die hohen Schmelzpunkte der Aminosäuren.
IEP
= Isoelektrischer Punkt
pH-Wert, bei dem die Aminosäure-Moleküle einer Lösung (vorwiegend) in der
Zwitter-Ionen-Form vorliegen.
- pH-Wert < IEP => saurer => Protonierung => Aminosäure positiv geladen
- pH-Wert > IEP => basischer => Deprotonierung => Aminosäure neg. geladen
Peptidbindung
Entsteht durch Wasserabspaltung (Kondensation) zw. der Carboxy-Gruppe
einer Aminosäure und der -Aminogruppe einer anderen Aminosäure:
Entstehung
H2N
CH
O
Kondensation
C
O
R
Aminosäure 1
H+ H
Peptidbindung
O
N
CH
H
R'
COOH
H2N
CH
C
R
Aminosäure 2
N
CH
H
R'
COOH + H2O
Dipeptid
Wasser
Fortgesetzte Kondensation führt zu Polypeptiden bzw. Proteinen/Eiweißstoffen
Peptidbindung -
Mesomerie der Peptid-Bindung (= Amid-Resonanz):
Eigenschaften
O
O
C
C
C
N
H
⊖
C
C
C
N
⊕
H
- planar (eben) gebaut, Bindungswinkel 120°
- Rotation um C-N-Bindung eingeschränkt
- Bindungslänge: ◦ CO-Bindung länger als in gewöhnlichen Carbonylen
◦ CN-Bindung kürzer als in gewöhnlichen Aminen
Proteinstruktur
1. Primärstruktur:
Abfolge/Sequenz der Aminosäuren in einem Eiweißstoffmolekül.
2. Sekundärstruktur:
Konformation (Raumstruktur: Windung, Faltung) des Eiweißes, die durch Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen den Peptidgruppen zustande kommt.
Beispiele: α-Helix und ß-Faltblatt
3. Tertiärstruktur:
- Komplexere Konformation (Faltung) eines Eiweißmoleküls
- Struktur beruht auf Wechselwirkungen zwischen den Aminosäure-Resten
4. Quartärstruktur:
Molekülverband, der dadurch zustande kommt, dass mehrere Polypeptid-/ Eiweißmoleküle (= Untereinheiten) miteinander in WW treten.
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REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT (RG)
Reaktionsgeschwindigkeit Die Reaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Änderung der Stoffmenge
(Definition)
(bzw. der Konzentration, bei Gasen auch des Volumens) pro Zeiteinheit.
Mittlere Reaktionsgeschwindigkeit:
Momentane Reaktionsgeschwindikeit:
n
t
ds
v
dt
mol
s
mol
[v ] 
s
v
[v ] 
Diese Änderung wird auf ein Äquivalent des Reaktionsprodukts bezogen.
Beispiel:
Zn (s) + 2HCl (aq) → H2 (g) + ZnCl2 (aq)
v
1 n( ZnCl2 ) 1 n( H 2 )


1
t
1 t
_
1 n( Zn ) _ 1 n( HCl )

1 t
2
t
Abhängigkeit der RG von RGT-Regel (= Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel):
der Temperatur
Bei vielen Reaktionen bewirkt eine Erhöhung der Temperatur um 10°C eine
Verdoppelung (bis Vervierfachung) der Reaktionsgeschwindigkeit.
Abhängigkeit der RG von Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit der Konzentration der Edukte an.
der Konzentration
Bei einstufigen Reaktionen (in einem Schritt ablaufend) steigt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zum Produkt der Konzentrationen der Edukte.
Beispiel: A + 3B → C
=> Geschwindigkeitsgesetzt: v = k•c(A)•c(B)•c(B)•c(B) = k•c(A)•c3(B)
(k: Geschwindigkeitskonstante)
Abhängigkeit der RG vom Je größer die Kontaktfläche zw. den Reaktionspartnern, desto größer die KolliZerteilungsgrad
sionswahrscheinlichkeit bzw. Anzahl der pro Zeiteinheit reagierenden Teilchen.
=> Die RG steigt mit der Oberfläche (dem Zerteilungsgrad) der Edukte.
Stoßtheorie
(= Kollisionstheorie)
Für eine Reaktion ist eine Kollision der Teilchen (Edukt-Teilchen) nötig.
Diese müssen für eine erfolgreiche Kollision eine bestimmte räumliche Anordnung aufweisen. Hierfür ist zusätzlich eine bestimmte Mindestenergie / Mindestgeschwindigkeit erforderlich. Je größer die Ausgangskonzentration der
Teilchen, desto größer ist auch die Kollisionswahrscheinlichkeit der Teilchen
(vgl. Abhängigkeit der RG von der Konzentration).
Einfluss eines Katalysa- Katalysatoren erniedrigen die Aktivierungsenergie uns steigern so die Reaktitors auf die RG
onsgeschwindigkeit. Dies geschieht durch Veränderung des Reaktionsverlaufs
/ des Reaktionsweges (vgl. Energiediagramm).
[Kat.]
A +B
→
Energiediagramm:
∆ER < 0
AB
E
∆E* (Aktivierungsenergie mit Kat.)
A+B
+ Kat.
blau: Kurve ohne Kat.
rot: Kurve mit Kat.
[A•Kat.]
+B
∆ER (Reaktionsenergie)
AB + Kat.
Reaktionsverlauf
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ENZYMKATALYSE
Ablauf der Enzymkatalyse
E
S
Bindung
E
S
ES = Enzym-SubstratKomplex
Umsetzung
E
E
P
ES
= Enzym
rot
= Aktives Zentrum
P
= Produkt / Produkte
Erklärung:
- Das Substrat muss nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip in das Aktive Zentrum (AZ) des Enzyms passen.
- Konformationsänderung des Substrats bzw. spezielle Orientierung der Funktionellen Gruppen durch Einpassung in die Hohlräume des Enzyms.
Substratspezifität
Substratspezifität ist die Eigenschaft eines
Enzyms, nur ein bestimmtes Substrat (hier:
Harnstoff) umzusetzen.
Erklärung:
Wirkungsspezifität
Moleküle mit anderer Struktur können nach dem Schlüssel-SchlossPrinzip nicht im AZ des Enzyms
binden und werden nicht umgesetzt.
Enzym
Enzym
Harnstoff
Wirkungsspezifität ist die Eigenschaft eines Enzyms, nur
eine von mehreren möglichen Reaktionen des Substrats
zu katalysieren.
Erklärung:
Verschiedene Bereiche bzw. funktionelle Gruppen
des Substrats passen zu den unterschiedlichen
aktiven Zentren verschiedener Enzyme (E1, E2).
Thioharnstoff
Substrat
E1
E2
Einfluss von Hemmstof- 1 Irreversible Hemmung
fen
Definition: Hemm. eines Enzyms, die nicht rückgängig gemacht werden kann.
Erklärung:
- Bildung stabiler Verbindungen mit dem Enzym.
- Tertiärstruktur des Enzyms irreversibel verändert.
- aktives Zentrum des Enzyms verändert.
2 Reversible Hemmung
a) Kompetitive Hemmung:
S
S
H
E
H = Hemmstoff = Inhibitor
E
P
S = Substrat
E
H
E
E = Enzym
P = Produkte
- Strukturelle Ähnlichkeit von Inhibitor und Substrat.
- Konkurrenz von Inhibitor und Substrat um das AZ.
- Der gebundene Inhibitor wird nicht umgesetzt.
b) Allosterische Hemmung:
- Der Hemmstoff (H) ist dem Substrat
S
strukturell nicht ähnlich.
E
E
S
- Der H wird nicht am AZ gebunden,
P
E
sondern an einem anderen Ort (= alS
losterisches Zentrum).
- Die Bindung des H bewirkt eine VerH
E
änderung der Tertiärstruktur am AZ.
H
=> Keine Umsetzung von Substrat bei
gebundenem Inhibitor möglich.
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Abhängigkeit der Aktivität
der Enzyme
von der Temperatur
v
Optimumskurve durch entgegengesetzt wirkende Vorgänge:
RGT
Denat.
- Aktivitätszunahme:
RGT-Regel
- Aktivitätsabnahme:
Hitzedenaturierung
10
vom pH-Wert
20
30
40
50
T / °C
60
v
Pepsin
Je nach Wirkort liegt das pHOptimum eines Enzyms im sauren, neutralen bzw. basischen
Bereich.
Amylase Trypsin
Optimum der Enzyme des Zellplasmas in der Regel ca. bei
pH = 7
1
von der Substratkonzentration
3
5
7
9
11
pH
13
v
v
vmax
1
vmax
/2 vmax
1
KM
c(S)
/2 vmax
c(S)
KM
Enzym A
Enzym B
- Es handelt sich um eine Sättigungskurve:
a) niedrige Substratkonzentration:
Mit steigender Substratkonz. werden immer mehr Enzymmoleküle besetzt.
=> Reaktionsgeschwindigkeit (v) steigt proportional zur Substratkonz. c(S)
b) mittlere Substratkonzentration (jenseits von KM):
Viele Enzyme liegen bereits als Enzym-Substrat-Komplex vor. =>
Wenige Enzyme stehen zur Bindung von Substratmolekülen zur Verfügung.
=> Nur geringe Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit möglich.
c) hohe Substratkonzentration:
Alle Enzyme liegen als Enzym-Substrat-Komplex vor. =>
Es können keine Substratmoleküle mehr gebunden werden. =>
Die Reaktionsgeschwindigkeit kann nicht mehr gesteigert werden. =>
Maximalwert der Reaktionsgeschwindigkeit erreicht (v max).
- Michaelis-Konstante (= KM): eine enzymspezifische Konstante
Substratkonz. bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit ( 1 vmax)
2
Je kleiner KM, desto größer ist die Affinität des Enzyms zum Substrat.