Q11 Chemie: Übungs- und Wiederholungsaufgaben zur

1a) Eine optische aktive Lösung dreht den Winkel der Schwingungsebene des eingestrahlten
polarisierten Lichtes um einen bestimmten Wert (=Drehwinkel )
1b)
2-Butanol = Butanol-2 = Butan-2-ol alles drei gültig
1c) Das die OH-Gruppe tragende C-Atom 2 besitzt 4 verschiedene Substituenten (H-,
Methyl-, Ethyl-, -OH); es ist somit ein asymmetrisches C-Atom (Chiralitätszentrum).
Dadurch wird das 2-Butanol zu einem chiralen Molekül, von dem 2 Enantiomere
(Spiegelbilder) existieren. Die optisch aktive Lösung enthält nur eines der beiden
Enantiomere (oder zumindest einen Überschuss davon).
2a) Unpolarisiertes Licht wird durch eine Polarisationsfolie geschickt. Durch die Wirkung
dieses Polarisators entsteht polarisiertes Licht, d.h. Licht dessen Schwingung auf eine Ebene
(die Polarisationsebene) beschränkt ist. Das polarisatierte Licht lässt man eine bestimmte
Strecke durch eine auf optische Aktivität zu prüfende Lösung fallen, unter deren Wirkung im
Fall einer aktiven Lösung die Polarisationsebene um einen bestimmten Drehwinkel  verdreht
wird. Die Verdrehung registriert man mit einer zweiten Polarisationsfolie, dem Analysator,
der um  nachgedreht werden muss, um die ursprüngliche (=ohne den optisch aktiven Stoff
vorhandene) Lichtintensität wieder anzuzeigen.
2b) Reine -Glucose weist eine spezifischen
Drehwinkel von +112° auf. In wässriger Lösung
stellt sich ein chemisches Gleichgewicht ein,
wobei am C1-Atom der Ring geöffnet werden
kann. Durch erneuten Ringschluss bildet sich mit
einer bestimmten Wahrscheinlichkeit die Glucose, die einen weniger positiven Drehwinkel
aufweist. Es kommt zur Gleichgewichtseinstellung mit dem Drehwinkel von +52°, der
durch die Gleichgewichtskonzentrationen von - und -Glucose bestimmt wird. Die
Veränderung des Drehwinkels im Verlauf der Reaktion nennt man Mutarotation.
3a)
3b)
2c) CH2OH(COH)4CHO wird durch Ag+ zu CH2OH(COH)4COOH
oxidert; Ag+ wird dabei zu Ag reduziert, was den Silberspiegel bildet.
Reduktion: Ag+ + e– Ag
Oxidation: CH2OH(COH)4CHO + 2 OH–  CH2OH(COH)4COOH + 2
e– + H2O
Redox:
2 Ag+ + CH2OH(COH)4CHO + 2 OH–  2 Ag +
D-Galactose
CH2OH(COH)4COOH + H2O
Das Disaccharid Lactose wird fehlingpositiv reagieren,
da am Glucoserest rechts an C1 ein Halbacetal vorliegt,
das sich zur kettenförmigen Aldehydform öffnen kann
und somit reduzierend wirkt.
Lactose
3c) Durch die Säurezugabe kommt es zur Spaltung des Disaccharids Lactose in die
Monosaccharide D-Galactose und D-Glucose. Da D-Glucose in Lösung einen Drehwinkel 
von +52° aufweist und die Lösung der Monosaccharide einen Drehwinkel von 40,3°, muss DGalactose einen etwas geringeren positiven -Wert aufweisen.
4a) Fehling I (Cu2+-Ionen-Reagenz) und Fehling II (alkalisch) werden zu einer FruktoseLösung gegeben. Aus der zunächst himmelblauen Lösung scheidet sich beim Erhitzen
allmählich ein ziegelroter Niederschlag von Kupfer(I)oxid, Cu2O ab. Die Fruktoselösung
reagiert fehlingpositiv (=reduzierend), da sich die Fruktose, bei der es sich um eine Ketose
handelt, in alkalischer Lösung in die Glucose umlagert (isomerisiert). In dem
Isomerisierungsgleichgewicht liegt ein bestimmter Prozentsatz offenkettige Glucose vor, die
als Aldose das Fehlingreagenz reduziert.
4b) Unter Mutarotation versteht man die Änderung der optischen Aktivität einer Lösung
infolge einer chemischen Reaktion. Insbesondere bei Sacchariden, die in verschiedenen
Ringformen vorliegen können, kommt es durch Umwandlungsreaktionen zu einer Änderung
des Drehwinkels .
4c) Fruktoselösungen zeigen ebenso wie Glucoselösungen das Phänomen der Mutarotation,
da sich aus der offenkettigen Ketose zwei verschiedene ringförmige Halbketale, - und Fruktose (Diastereomere, die unterschiedlich stark optisch linksdrehend wirken), bilden
können:
-Fruktose
Frukto-Ketose
-Fruktose
1.1) [Vorbemerkung: Ether=Diethylether, H5C2–O–C2H5 ist trotz des durch den Sauerstoff
bedingten Dipolcharakters ein eher unpolares Lösungsmittel, welches sich – im Unterschied zum
Ethanol – mit Wasser nicht mischt. Die beiden großen Ethylgruppen mit ihrem lipophilen Einfluss
fördern stark den lipophilen Charakter des Ethers]
Alanin liegt vorwiegend in der Zwitterionenform vor und ist dadurch ein stark polarer Stoff. Die
starken Wasserdipole bzw. die von ihnen ausgehenden Wasserstoffbrücken begünstigen die
Wasserlöslichkeit des Alanins. Der vorwiegend unpolare Ether ist hierzu nicht in der Lage.
1.2)
Reaktion mit
H2SO4
Die Schwefelsäure wurde hier durch H3O+ dargestellt. Die Reaktionsgleichung kann auch unter
Verwendung der Formel H2SO4 anstelle von H3O+ geschrieben werden. Dann muss auf der rechten
Seite HSO4– anstelle von H2O erscheinen. Außerdem kann Alanin formelmäßig auch als Zwitterion
eingesetzt werden. An der Formel des Produkts ändert das aber nichts.
Reaktion mit
NaOH
Auch hier gibt es Darstellungsvarianten. Die Natronlauge kann auch als NaOH oder Na+ + OH–
eingesetzt werden. Dann muss auf der Produktseite ein Na+ hinzugefügt werden oder die
Carboxylatgruppe wird geschrieben als –COONa bzw. –COO–Na+.
1.3)
Alanin
Threonin
Alanylthreonin
Anmerkung: die AS sind hier nicht als Zwitterionen eingesetzt. Die Carboxylatgruppe –COO– ist
überhaupt nicht in der Lage mit Nucleophilen zu reagieren und obendrein hat die –NH3+-Gruppe
ihre nucleophilen Eigenschaften durch die Protonierung am Stickstoff verloren. Wie im Unterricht
besprochen muss, damit die Reaktion tatsächlich abläuft die Carboxylgruppe aktiviert werden.
1.4) Die einzige optisch inaktive -Aminosäure ist die Aminoethansäure, das Glycin:
H2N–CH2–COOH. Hier befindet sich am C kein Chiralitätszentrum, da anstelle der
unterschiedlichen Substituenten H und der Seitenkette R bei allen anderen Aminosäuren zwei
identische Wasserstoffsubstituenten an diesem Atom gebunden sind.
2.1)
L-Alanin, in
Proteinen vorkommend
D-Alanin, nicht
in Proteinen vorkommend
2.2) Der isolelektrische Punkt ist derjenige pH-Wert, bei dem eine Aminosäure (oder ein anderer
Peptidstoff) in einem elektrischen Gleichspannungsfeld keine Wanderung durchführt, weil er dort
als Zwitterion vorliegt.
Die Absenkung des pH von 6 auf 5 bedeutet eine
2.3)
Erhöhung der H3O+-Ionenkonzentration um den
Faktor 10. Dadurch wird das linksstehende
Gleichgewicht nach rechts verschoben. Valin
liegt überwiegend als Kation vor → wandert
zum Minuspol.
3.1) [wie bereits in Aufgabe 1.1 bei der Diskussion der Wasserlöslichkeit von Alanin erwähnt, war
dort die Zwitterionenbildung eigenschaftsbestimmend. Das ist auch hier so. ] Die ionischen
Gruppen in den Zwitterionen orientieren sich im Kristall so, dass sie starke Anziehungskräft
ausbilden können. Da diese beim Schmelzen überwunden werden müssen resultiert ein für
organische Stoffe ungewöhnlich hoher Schmelzpunkt. Bei den erwähnten 297 °C ist die
Wärmebewegung bereits so hoch, dass es zu Bindungsbrüchen in den Aminosäuremolekülen
kommt  Zersetzung.
3.2) Aminosäuren verknüpfen sich [formal] unter Wasserabspaltung und Ausbildung von
Peptidbindungen –CO–NH–; durch diese als Polykondensation zu bezeichnende Reaktionsart
entstehen die Polypeptidketten, aus denen Proteine aufgebaut sind. Ausschnitt aus einer
Polypeptidkette, bestehend aus 3 Aminosäureresten:
die Sequenz Ala-Gly-Ala (Alanyl-Glycyl-Alanyl)
3.3) Beispiele für Sekundärstrukturen von Proteinen sind die -Helix, die -Faltblattstruktur und
der -Turn. Die Stabilisierung erfolgt in allen drei Fällen durch Wasserstoffbrücken, die sich vor
allem zwischen den –CO– und –NH–Dipolen der Peptideinheit ausbilden. Bei der -Helix und
beim -Turn entstehend diese Bindungen zwischen Peptideinheiten, die aufgrund der Faltung der
Polypeptidkette in Nachbarschaft geraten. Bei der Faltblattstruktur zwischen weiter entfernten,
antiparallel verlaufenden Kettenabschnitten. Tertiärstrukturen werden zusätzlich durch anziehende
Kräfte oder durch chemische Bindungen stabilisiert, die von den Seitenketten ausgehen und die
verschiedenartig sein können: Unpolare Kräfte (Van-der-Waals-Kräfte) H-Brücken, Dipolkräfte,
Ionische Anziehungskräfte, Disulfidbrücken. [Anmerkung: bei der Tertiärstruktur globulärer
Proteine spielen die Van-der-Waals-Kräfte der unpolaren Seitenketten eine besonders große Rolle,
da sie sich ins Innere der Kugelform, d.h. weg vom Wasser orientieren]
4.1) Aminoethansäure kann unionisiert, d.h. mit einer Amino- und einer Carboxylgruppe oder in
Zwitterionenform vorliegen. 2-Aminopropansäure existiert ebenfalls in diesen beiden Formen.
Zusätzlich besteht hier die Möglichkeit in der L- und in der D-Form, also als optische Isomere
(Enantiomere) vorzuliegen, nämlich als L-Alanin oder als D-Alanin. [Anmerkung: Allerdings ist
die Bezeichnung "Alanin" für L-Alanin reserviert]
4.2) Wurde maßgeblich schon bei 3.1 beantwortet. Die zugrundeliegenden Carbonsäuren sind
flüssig, da sie keine Zwitterionen bilden können. [Der gasförmige Zustand kommt hier ebenfalls
nicht infrage, da die Carbonsäuremoleküle Wasserstoffbrücken ausbilden].
4.3)
H
H
Bei der Bindungsart handelt es sich um die Peptidbindung [eine Spezialfall der Amidbindung]
4.4)
Durch die Reaktion mit der Natronlauge wird das Dipeptid durch Deprotonierung der
Carboxylgruppe in die anionische (also neg. geladene) Form übergeführt und wandert im
elektrischen Feld zum Pluspol.
5.1) Asparaginsäure + Lysin + Valin →
+ 2 H2O
hier ist R1= –CH2–COOH, R2= –CH2–CH2–CH2–CH2–NH2 und R3= –CH(CH3)2
5.2) 2,9 ist der IEP von Asparaginsäure; 6,0 derjenige von Valin und 9,7 der von Lysin.
Begründung: Saure Aminosäuren wie Asparaginsäure liegen bei neutralem pH vorwiegend als
negative Anionen vor (–COOH + H2O → –COO– + H3O+). Um sie in die Zwitterionenform zu
bringen, die am IEP vorliegt, muss ein saurer pH gewählt werden, damit die zusätzliche
Carboxylgruppe nicht mehr als Carboxylat vorliegt (–COO– + H3O+→ –COOH + H2O)
Sinngemäß Umgekehrtes gilt für basische AS, wie Lysin. Annähernd neutrale AS wie Valin haben
ihren IEP nahe beim Neutralpunkt; hier bei pH 6.
5.3)
Valin
Asparaginsäure
Lysin (jeweils bei pH 9,7)
Die Carboxylgruppen geben bei dem deutlich basischen pH von 9,7 durch Reaktion mit OH– ihr
Proton ab (=werden deprotoniert)  Valin und Asparaginsäure liegen als Anionen vor. Lysin ist an
seinem IEP  liegt in Zwitterionenform vor.
5.4) Das geeignetste Verfahren ist die Elektrophore. Man bringt dazu ein AS-Gemisch in das
elektrische Feld einer Gleichspannung, wobei die Stoffe auf eine feste Trägerplatte aufgetragen
werden. Aufgrund ihrer unterschiedlichen Ladungszustände wandern verschiedene Aminosäuren in
verschiedene Richtungen und/oder unterschiedlich schnell. Die farblosen AS müssen mit einem
Nachweisreagenz, z.B. Ninhydrin als Farbflecke sichtbar gemacht werden.
6.1) Siehe bei anderen Aufgaben
6.2) Antwort wie bei 1.2 (Ampholyt: Stoff des mit Säure und mit Base reagieren kann)
6.3) wie 2.2
6.4) Beantwortung ähnlich wie bei 3.3
7.4) [7.1–7.3 haben wiederholenden Charakter]
Das ist die 3-Aminopropansäure, eine -Aminosäure. Alanin entspricht der 2-Aminopropansäure,
die eine -Aminosäure ist.
8.1) Peptide [genauer gesagt gehört der Stoff zu den Oligopeptiden, es ist ein Tripeptid]
8.2) Bei der Hydrolyse von 1 mol des gezeigten Tripeptids entstehen 1 mol L-Alanin, 2Aminopropansäure, und 2 mol Glycin, Aminoethansäure. (Formeln s.o.)
8.3.1) siehe Aufgaben zu Kohlenhydraten: 1a) und 2a)
8.3.2) Das optisch aktive Produkt ist L-Alanin. Am C, also dem der Carboxylgruppe benachbarten
Atom, befinden sich 4 verschiedenen Substituenten: H-, CH3-, NH2- und –COOH. Es handelt sich
daher um ein asymmetrisches C-Atom, ein Chiralitätszentrum. Der Molekülbau ist daher
asymmetrisch und von dem Stoff existieren optische Isomere (enantiomere Moleküle). Das
Hydrolysat des Tripeptids enthält nur die L-Form der 2-Aminopropansäure; daraus folgt die
optische Aktivität.






 
 


Asymmetrische C-Atome
Zuckerbestandteil (Ribose)
Aromatisches Ringsystem
Aminosäurerest
Atome mit deutlich basischen Eigenschaften
Starkes Reduktionsmittel (leicht oxidierbare –SH-Gruppe), kann Iod reduzieren
Bei der Aminosäure handelt es sich um die 3-Aminopropansäure, welche auch als -Alanin
bezeichnet wird. Strukturformel siehe Aufgabe 7.4.
Die gezeigte Protein-Sekundärstruktur ist das -Faltblatt. Man sieht die gegenläufig parallelen
Polypeptidketten. Die obere Kette läuft "von links nach rechts" (man sieht den Aminoterminus als
den Kettenanfang an), die untere "von rechts nach links". In einer Falzebene liegen sich immer
zwei Peptidbindungen so gegenüber, dass sich optimal Wasserstoffbrücken ausbilden können.
Das rechte Bild gibt die Konfiguration des L-Aminosäurerestes richtig wieder
R auf sich zukippen
und von oben draufsehen
das Ganze um 90°
nach links drehen
um C–CO.. Bindung im
Uhrzeigersinn rotieren
→ Substituenten tauschen ihre Plätze. Jetzt
entspricht es der Fischer-Projektion und es
bestätigt sich die LKonfiguration