Chemie-Protokoll 28.03.02, Seite 1 von 2 Lukman Iwan, 24.05.02 Stundenprotokoll vom Donnerstag, 28. März 2002 Es fehlen: keine Zur letzten Stunde: Invertase, Enzymreaktion Temperaturabhängigkeit der Enzyme Aufgrund der Temperatur (Brown’sche Molekularbewegung) verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturzunahme von 10°C. Dies wirkt sich auch auf die enzymatische Reaktion aus. Bei einer hohen Temperatur treffen die Enzyme viel häufiger auf das Substrat und können diese somit viel öfter in einer bestimmten Zeit umsetzen. Einige Enzyme fangen sogar erst bei einer Temperatur zu arbeiten, die höher als die normale Raumtemperatur liegt. Bei zu hoher Temperatur jedoch denaturieren die Enzyme (Proteine), so dass sie nicht mehr das Substrat umsetzen können. CONH = Peptidbindung Charakteristisch für ein Enzym ist die Enzymtasche bzw. das aktive Zentrum (dort dockt das Substrat an und wird dann in Teilschritten umgesetzt, z.B. gespalten) Diese besteht aus verschiedenen Sekundärstrukturen in einer ganz bestimmten Anordnung. Sie kann z.B. aus einer Helix mit einem ungeordneten Teil und ein paar Faltblätter bestehen. Primärstruktur: Reihenfolge, Sequenz der Aminosäuren. Sekundärstruktur (Molekülteil): α bzw. β Helix und Faltblatt (β und antiparallel) Tertiärstruktur (Gesamtmolekül): Anordnung der einzelnen Sekundärstrukturen im Gesamtmolekül. Faltblattstrukturen werden vor allem dann bevorzugt, wenn die einzelnen Aminosäuren große raumerfüllende Substituenten (Reste) haben. Bei Glycin wird somit die Helix bevorzugt, da ein sehr kleiner Rest vorhanden ist (nur ein Wasserstoff). Sekundärstrukturen a) Helix, bei Aminosäuren mit kleinem Rest bevorzugt. AS Wasserstoffbrückenbindungen Chemie-Protokoll 28.03.02, Seite 2 von 2 Lukman Iwan, 24.05.02 b) Faltblatt, bei Aminosäuren mit großen Rest bevorzugt. R1 Cα Cα 1 α Antiparallel, die Faltblätter laufen gegeneinander Parallel, gleiche Richtung der Faltblätter Peptid- R2 bindung zwischen zwei α-C α 2 Helix c) Ungeordnet Sekundärstrukturen und ihre Folgen im Alltag Das Seideneiweiß, welches die Seide ausmacht, besteht fast nur aus Faltblättern. Diese verknicken, wenn man sich z.B. hinsetzt, deswegen muss man Seide oft bügeln. Das Haareiweiß besteht fast nur aus Helixe und wenn man es auseinanderzieht, dann werden die einzelnen Helixe auch auseinandergezogen, so dass das Haar sich auch im ersten Moment etwas dehnen lässt, die ursprüngliche Form aber nicht wieder annimmt. Große und kleine Aminosäureketten Die Anzahl der Aminosäure in einer Kette entscheidet, ob das Gesamtmolekül entweder ein Peptid oder ein Protein ist. Anzahl der Aminosäuren Oligopeptide 2 - 10 Peptide Polypeptide 10 - 100 Proteine > 100 Bezeichnung Versuch: Eiweiß – Einfluss von Stoffen und anderen Faktoren auf die Struktur: 1. Temperatur (Abbildung a) 2. Säure (Abbildung b) 3. Lauge: siehe Säure 4. Ammoniumsulfat: siehe Säure 5. CuSO4: siehe Säure 6. Bleinitrat: siehe Säure Abbildung a (Thermometer) Abbildung b (Titration, pH-Meter, Rührfisch)