Stundenprotokoll vom Donnerstag, 28. März 2002 Es fehlen: keine

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Chemie-Protokoll 28.03.02, Seite 1 von 2
Lukman Iwan, 24.05.02
Stundenprotokoll vom Donnerstag, 28. März 2002
Es fehlen: keine
Zur letzten Stunde: Invertase, Enzymreaktion
Temperaturabhängigkeit der Enzyme
Aufgrund der Temperatur (Brown’sche Molekularbewegung) verdoppelt sich die
Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturzunahme von 10°C. Dies wirkt sich auch auf
die enzymatische Reaktion aus. Bei einer hohen Temperatur treffen die Enzyme viel häufiger
auf das Substrat und können diese somit viel öfter in einer bestimmten Zeit umsetzen. Einige
Enzyme fangen sogar erst bei einer Temperatur zu arbeiten, die höher als die normale
Raumtemperatur liegt.
Bei zu hoher Temperatur jedoch denaturieren die Enzyme (Proteine), so dass sie nicht mehr
das Substrat umsetzen können.
CONH = Peptidbindung
Charakteristisch für ein Enzym ist die Enzymtasche bzw. das aktive Zentrum (dort dockt das
Substrat an und wird dann in Teilschritten umgesetzt, z.B. gespalten)
Diese besteht aus verschiedenen Sekundärstrukturen in einer ganz bestimmten Anordnung.
Sie kann z.B. aus einer Helix mit einem ungeordneten Teil und ein paar Faltblätter bestehen.
Primärstruktur: Reihenfolge, Sequenz der Aminosäuren.
Sekundärstruktur (Molekülteil): α bzw. β Helix und Faltblatt (β und antiparallel)
Tertiärstruktur (Gesamtmolekül): Anordnung der einzelnen Sekundärstrukturen im
Gesamtmolekül.
Faltblattstrukturen werden vor allem dann bevorzugt, wenn die einzelnen Aminosäuren große
raumerfüllende Substituenten (Reste) haben. Bei Glycin wird somit die Helix bevorzugt, da
ein sehr kleiner Rest vorhanden ist (nur ein Wasserstoff).
Sekundärstrukturen
a) Helix, bei Aminosäuren mit kleinem Rest bevorzugt.
AS
Wasserstoffbrückenbindungen
Chemie-Protokoll 28.03.02, Seite 2 von 2
Lukman Iwan, 24.05.02
b) Faltblatt, bei Aminosäuren mit großen Rest bevorzugt.
R1
Cα
Cα
1
α
Antiparallel, die
Faltblätter laufen
gegeneinander
Parallel, gleiche Richtung
der Faltblätter
Peptid- R2
bindung
zwischen
zwei α-C
α
2
Helix
c) Ungeordnet
Sekundärstrukturen und ihre Folgen im Alltag
Das Seideneiweiß, welches die Seide ausmacht, besteht fast nur aus Faltblättern. Diese
verknicken, wenn man sich z.B. hinsetzt, deswegen muss man Seide oft bügeln.
Das Haareiweiß besteht fast nur aus Helixe und wenn man es auseinanderzieht, dann werden
die einzelnen Helixe auch auseinandergezogen, so dass das Haar sich auch im ersten Moment
etwas dehnen lässt, die ursprüngliche Form aber nicht wieder annimmt.
Große und kleine Aminosäureketten
Die Anzahl der Aminosäure in einer Kette entscheidet, ob das Gesamtmolekül entweder ein
Peptid oder ein Protein ist.
Anzahl der
Aminosäuren
Oligopeptide
2 - 10
Peptide
Polypeptide
10 - 100
Proteine
> 100
Bezeichnung
Versuch: Eiweiß – Einfluss von Stoffen und anderen Faktoren auf die Struktur:
1. Temperatur (Abbildung a)
2. Säure (Abbildung b)
3. Lauge: siehe Säure
4. Ammoniumsulfat: siehe Säure
5. CuSO4: siehe Säure
6. Bleinitrat: siehe Säure
Abbildung a
(Thermometer)
Abbildung b
(Titration, pH-Meter, Rührfisch)
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