Die Proteine aller Organismen sind aus 20 verschiede- nen

Schülerbuch
 1.1, S. 23 und  10.1, S. 162
überblick
Aminosäuren
cher Rest, der die spezifischen Eigenschaften der Aminosäure bestimmt. Nach den Resten lassen sich die
Aminosäuren in die drei Gruppen einteilen: unpolar,
polar und geladen. Die Wechselwirkungen zwischen
den Resten sind wesentlich für die Tertiärstruktur der
Proteine verantwortlich.
Die Proteine aller Organismen sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut. Alle Aminosäuren weisen
an einem Ende eine Säuregruppe (Carboxylgruppe),
eine Aminogruppe und ein Wasserstoffatom am damit
verbundenen C-Atom auf. Der vierte Bindungspartner
dieses Kohlenstoffatoms ist jeweils ein unterschiedli-
Strukturformeln der 20 Aminosäuren aus Proteinen mit dem Einbuchstaben- und dem Dreibuchstaben-Code
als Abkürzung
Glycin G (Gly)
Alanin A (Ala)
H
H
COOH
C
H2N
COOH
C
H2N
H
Valin V (Val)
H
CH3
Methionin M (Met)
C
H3C
CH
CH
Phenylalanin F (Phe)
H
H
H2N
COOH
C
H2N
CH2
Tryptophan W (Trp)
H
COOH
C
H2N
CH2
C
COOH
CH2
CH2
CH
CH3
CH3 CH3
COOH
C
CH2
H2C
CH2
NH
CH2
H2N
H
H2N
CH2
COOH
Prolin P (Pro)
COOH
C
H
H2N
CH3 CH3
unpolar
Leucin L (Leu)
H
COOH
C
H2N
Isoleucin I (Ile)
S
CH3
Serin S (Ser)
Threonin T (Thr)
Cystein C (Cys)
Tyrosin Y (Tyr)
Asparagin N (Asn)
Glutamin Q (Gln)
H
H2N
polar
H
H
H
COOH
C
H2N
COOH
C
H2N
C
CH2
CH
CH2
OH
OH CH3
SH
C
H2N
COOH
H
COOH
COOH
C
H2N
CH2
H
H2N
CH2
CH2
C
CH2
NH2 O
OH
COOH
C
C
NH2 O
Asparaginsäure D (Asp)
H
H2N
C
COOH
Glutaminsäure E (Glu)
COOH
CH2
C
O– O
O
H2N
C
CH2
C
CH2
O
COOH
H2N
H
COOH
C
H2N
C
COOH
CH2
CH2
NH
NH
CH2
+
CH2
NH
CH2
NH3
Arginin R (Arg)
H
CH2
CH2
–
Histidin H (His)
H
C
H2N
CH2
geladen
Lysin K (Lys)
H
+
C
NH2
negativ
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positiv
Autorin: Maria Beier
Grafik: vasp datatecture GmbH
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