Repetition Proteine - Repetition Klinische Chemie
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Klinische Chemie Repetition „Proteine“ Zusammenfassung: Proteine 1. Zählen Sie die essentiellen Aminosäuren auf. 2. Was ist der Unterschied zwischen einfachen und zusammengesetzten Proteinen? Nennen Sie ein Beispiel für ein zusammengesetztes Protein. 3. Zählen Sie die verschiedenen Strukturen der Proteine auf. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 1 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 4. Erklären Sie kurz den Proteinkreislauf (Synthese und Abbau, ausser Ig und Proteohormone). 5. Proteine können denaturiert werden. Was ist damit gemeint und wie wird das erreicht (zählen Sie zwei Beispiele auf)? Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 2 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 6. Die Plasmaproteine haben unterschiedliche Aufgaben. Zählen Sie drei Plasmaproteine und auf und erläutern Sie kurz ihre Aufgabe. 7. Wo wird Albumin synthetisiert und was ist seine Aufgabe? Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 3 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 8. Nennen Sie die Bedeutung der Akute Phase Proteine und zählen Sie zwei auf. 9. Fassen Sie das Wichtigste zum CRP kurz zusammen und nennen Sie seine Bestimmungsindikation. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 4 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 10. Was wissen Sie zu den Anti-Akute-Phase-Proteine? Schreiben Sie kurz Ihr Wissen dazu auf und zählen Sie eines auf. 11. Weitere im Krankheitsgeschehen wichtige Proteine sind untenstehend aufgeführt. Fassen Sie das Wichtigste zusammen. a) Interleukin 6 (IL-6), Tumornekrosefaktor α (TNF α) b) Procalcitonin c) Neopterin d) Haptoglobin: Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 5 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 12. Beschreiben Sie untenstehende Risikomarkerproteine bei HerzKreislauferkrankungen und erklären Sie, warum diese Risikomarker sind. hs-CRP Homocystein Natriuretische Peptide BNP und ANP Lipoprotein (a) (siehe Lipide) Troponin, CK-MB (siehe Enzyme) Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 6 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 13. Die häufigste Methode zur Bestimmung des Gesamtproteins ist die Biuret-Methode. Was ist beim Testprinzip speziell? 14. Erklären Sie stichwortartig, wie eine Serumelektrophorese abläuft. 15. Wann verordnet der Arzt eine Serumelektrophorese? Nennen Sie zwei Möglichkeiten. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 7 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 16. Mit welchem Probenmaterial wird eine durchgeführt? Begründen Sie Ihre Antwort. Serumelektrophorese 17. Untenstehend finden Sie eine normale Serumproteinfraktion nach der Auftrennung. Beschriften Sie die einzelnen Fraktionen. 18. Durch Abtasten der transparent gemachten Folie in einem Fotometer oder Scanner entsteht aus den Unterschieden der Färbeintensität in der Folie die Elektrophoresekurve. Versuchen Sie diese zu zeichnen und beschriften Sie die einzelnen Fraktionen. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 8 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 19. Fügen Sie die Buchstaben zu den entsprechenden Zahlen hinzu. A: Beta-Fraktion B: Gamma-Fraktion C: Alpha-1-Fraktion D: Alpha-2-Fraktion E: Albumin 1: Albumin 2: Akute-Phase-Proteine 3: Haptoglobin 4: Komplement 5: Anti-Akute-Phase Proteine 6: IgG und IgM AK 20. Erklären Sie kurz die Imunfixationselektrophorese und wann diese durchgeführt wird. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 9 P. Hirschi Klinische Chemie Repetition „Proteine“ 21. Wo wird die SDS-Polyacrylamidgel-Elektrophorese und wo wird die Isoelektrische Fokussierung eingesetzt? 22. Unter Dysproteinämien verstehen wir eine Störung der Plasmaproteinzusamensetzung aufgrund Vermehrung, Verminderung oder dem (pathologischen) Neuauftreten von Plasmaproteinen, generell → eine Verschiebung der Zusammensetzung der Plasmaproteine. Nennen Sie jeweils ein Beispiel für eine echte Dysproteinämie (Hyperund Hypoproteinämie) und eine Pseudodysproteinämie. Medi; Bildungsgang medizinisches Labor 10 P. Hirschi
