vierte Wettbewerb - Diltheyschule Wiesbaden
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Neue Aufgabe Einsendeschluss: 15. Dezember 2009 Copyright by Lukas Hübner Lukas Hübner, Klasse 9b (G8), Marlene Hübner, Klasse 7a (G8) Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Chemie – mach mit! Zu Aufgabe 1: Führe die Versuche 1 und 2 durch, protokolliere deine Beobachtungen tabellarisch und erkläre die unterschiedlichen Ergebnisse! Versuchsprotokoll zu Versuch 1: Schäle frische Ananas, schneide sie in kleine Stücke und püriere sie etwas durch Zerquetschen mit einer Gabel. Friere einen Teil ein, koche einen zweiten Teil in einem Topf unter Rühren ca. 2-3 Minuten auf und lasse den Rest unbehandelt. Gib in 4 Trinkgläser je 1 Esslöffel Naturjoghurt (stichfrei) und füge in ein Glas frische, in ein Glas aufgetaute und in ein Glas aufgekochte (und erkaltete) pürierte Ananasstücke hinzu. Das 4. Glas dient als Vergleich. Rühre um und nimm sofort und danach innerhalb einer Stunde im Abstand von 10 Minuten Geschmacksproben. Prüfe jeweils auch die Festigkeit des Joghurts. Wiederhole den Versuch mit grüner Kiwi und einer anderen Obstsorte deiner Wahl. Versuchsbeschreibung: Material: - 10 Gläser (bzw. Tassen und kleine Teller) - Löffel - frische Ananas - frische Kiwi - frische Orangen - 1 großer Becher Naturjoghurt - Topf - Herd - Wasser - großes Messer - Gabel - Gefrierfach - 3 Gefrierbehälter Aufbau und Durchführung: Wir haben eine frische Ananas mit einem großen Messer geschält, in kleine Stücke geschnitten, die Stücke mit einer Gabel zerstampft und in drei Portionen aufgeteilt. Dasselbe haben wir auch mit einer frischen Kiwi und einer frischen Mandarine getan. Von jeder der Früchte haben wir nun jeweils eine Portion eingefroren, eine zweite unter ständigem Rühren kurz aufgekocht und eine dritte unbehandelt gelassen. Dann haben wir zunächst jeweils einen Esslöffel Joghurt auf insgesamt sechs Schälchen verteilt und die drei aufgekochten und die drei frischen Obstportionen darin verrührt. In ein siebtes Schälchen haben wir nur den reinen Joghurt gegeben. Später haben wir auch noch die drei gefrorenen und wieder aufgetauten Obstportionen mit jeweils einem Esslöffel Joghurt verrührt. Von allen zehn Joghurtvariationen haben wir gleich nach dem Verrühren und im Abstand von 10 Minuten jeweils eine Geschmacksprobe entnommen und die geschmacklichen und sonstigen Veränderungen im Verlauf von einer Stunde überprüft. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 2 Chemie – mach mit! Beobachtung: Ananas und Kiwi haben sich beim Kochen bräunlich verfärbt. Das Fruchtfleisch der Mandarine dagegen ist noch etwas heller und gelblicher geworden und hat außerdem einen bitteren Geschmack angenommen. Zu den Veränderungen nach dem Mischen des Fruchtpürees mit Joghurt haben wir folgende Tabellen angelegt: Joghurt Merkmale zu Beginn nach 10 Minuten nach 20 Minuten nach 30 Minuten nach 40 Minuten nach 50 Minuten nach 1 Stunde pur mit frischer Ananas mit gekochter Ananas mit aufgetauter Ananas frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz sehr fruchtig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig sehr fruchtig frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, etwas flüssig etwas sauer leicht bitter deutlicher bitter, etwas flüssig bitter, flüssig bitter, flüssig bitter, flüssig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, etwas flüssig Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 3 etwas fader leicht bitter deutlicher bitter, etwas flüssig bitter, etwas flüssig bitter, flüssig bitter, flüssig Chemie – mach mit! Joghurt pur mit frischer Kiwi frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, etwas flüssig fruchtig, cremig leicht sauer, cremig etwas bitter, cremig deutlich bitter, cremig sehr bitter, etwas flüssig sehr bitter, etwas flüssig sehr bitter, etwas flüssig pur mit frischer Mandarine nach 10 Minuten nach 20 Minuten nach 30 Minuten nach 40 Minuten frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz frischer Geschmack, cremige Konsistenz nach 50 Minuten frischer Geschmack, cremige Konsistenz nach 1 Stunde frischer Geschmack, etwas flüssiger leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, etwas flüssiger leicht fruchtig, etwas flüssiger leicht fruchtig, etwas flüssiger Merkmal zu Beginn nach 10 Minuten nach 20 Minuten nach 30 Minuten nach 40 Minuten nach 50 Minuten nach 1 Stunde Joghurt Merkmal zu Beginn mit gekochter Kiwi fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, cremig fruchtig süß, etwas flüssig mit aufgetauter Kiwi mit gekochter Mandarine bitter, cremig bitter, cremig bitter, cremig bitter, cremig bitter, cremig mit aufgetauter Mandarine bitter, cremig leicht fruchtig, etwas flüssiger bitter, etwas flüssiger leicht fruchtig, etwas flüssiger fruchtig, cremig etwas fader etwas sauer etwas bitter deutlich bitter, etwas flüssig deutlich bitter, etwas flüssig deutlich bitter, etwas flüssig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig leicht fruchtig, cremig Erklärung: Manche Farbstoffe wie zum Beispiel Provitamin A (Beta-Karotin) werden beim Erhitzen zerstört. Das könnte den Farbverlust beim Erhitzen der Mandarine erklären. Auch Vitamin C wird beim Kochen vernichtet, so dass die meisten gekochten Früchte süßer schmecken als das frische Obst. Beim Kochen ist einerseits Flüssigkeit verdampft, so dass die gekochte Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 4 Chemie – mach mit! Kiwi und Ananas süßer wurden, weil die Zuckerkonzentration wegen des Flüssigkeitsverlusts angestiegen ist, und andererseits wird beim Erhitzen auch Vitamin C (Ascorbinsäure) vernichtet, das einen sauren Geschmack der Früchte bewirkt. Die Braunfärbung von Kiwi und Ananas nach dem Erhitzen hängt wahrscheinlich damit zusammen, dass die in den Früchten enthaltenen Zucker beim Erhitzen karamellisiert wurden (Maillard-Reaktion). Für den bitteren Geschmack und die veränderte Konsistenz des Joghurts sind Enzyme der zugesetzten Obstsorten verantwortlich. Für den bitteren Geschmack des Joghurts mit der frischen und aufgetauten Kiwi ist das Enzym Actinidin verantwortlich. Bei der Zugabe von frischer oder aufgetauter Ananas zum Joghurt sorgt das Enzym Bromelain für den bitteren Geschmack. Diese beiden Enzyme sind nicht sehr hitzebeständig, dafür bleiben sie beim Einfrieren erhalten. Daher schmeckt der Joghurt mit dem erhitzten Kiwi- und Ananaspüree süß und fruchtig, weil die Enzyme Actinidin und Bromelain beim Erhitzen zerstört wurden und deshalb weder den Geschmack noch die Konsistenz des Joghurts beeinflussen können. Sowohl das frische als auch das aufgetaute Fruchtpüree beider Obstsorten enthält aber noch die jeweiligen Enzyme, die sich im bitteren Geschmack und der Verflüssigung des Joghurts zeigen. Aber nicht nur Joghurt, sondern auch alle anderen Milchprodukte mit frischer oder aufgetauter Ananas oder Kiwi schmecken nach einiger Zeit bitter, weil die Enzyme der Früchte mit den Proteinen des Joghurts reagieren, indem sie diese in kürzere Molekülketten umwandeln, die bitter schmecken. In diesem Spaltprozess wird der Joghurt also langsam bitter und außerdem nach einiger Zeit auch etwas flüssiger, weil die stabilen Netzstrukturen der Molekülketten, die dem Joghurt die feste Konsistenz verleihen, bei der Spaltung der Eiweißmoleküle zerstört werden. Da zur Aufspaltung eines Proteins in verschiedene Aminosäuren beziehungsweise Aminosäureketten auch Wasser benötigt wird, heißt dieser Vorgang Hydrolyse: Dass die Mandarine nach dem Kochen überraschenderweise bitter wurde, liegt an den Bitterstoffen in den Membranen der Pflanzenzellen vieler Zitrusfrüchte. Neben anderen Bitterstoffen sorgt hauptsächlich Limonin beispielsweise bei Orangen und Grapefruits für einen leicht bitteren bis sehr bitteren Geschmack. Während die Grapefruit an sich schon bitter schmeckt, kommt das Limonin bei Orangen und Mandarinen vorwiegend in den Pflanzenzellen der Schalen und Kerne vor. Beim Auspressen oder Erhitzen des Fruchtfleisches werden die Zellmembranen beschädigt oder platzen sogar, so dass Limonin frei wird und einen bitteren Geschmack zum Beispiel in Orangensaft verursacht, während die frische Frucht meist keinen bitteren Geschmack aufweist. Zwischen dem Fruchtfleisch der frischen Mandarine und dem Joghurt laufen zwar keine enzymatischen Reaktionen ab, deren Spaltprodukte als bitter wahrgenommen werden, da aber der Joghurt trotzdem flüssiger wird, nehmen wir an, dass auch hier Eiweiß spaltende Enzyme am Werk sind. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 5 Chemie – mach mit! Leider konnten wir aus akutem Zeitmangel (G8!) keine weiteren Früchte auf ihre Enzymtätigkeit in eiweißhaltigen Nahrungsmitteln wie Joghurt oder Gelatine untersuchen. Deshalb möchten wir an dieser Stelle nur erwähnen, dass die Papaya und die Feige ebenfalls Enzyme enthalten, die Eiweißmoleküle in kürzere Moleküle aufspalten. Das Eiweiß spaltende Enzym der Papaya heißt Papain, das der Feige Ficin. Die Eigenschaften exotischer Früchte, die eine Spaltung von Eiweißen verursachen, werden auch als Zartmacher (Tenderizer) für Fleisch in Marinaden genutzt. Hierzu finden häufig Bromelain und Papain Anwendung. Anmerkung: Mit der Züchtung neuer Obstsorten zur Saftgewinnung oder auch der Zugabe verschiedener Substanzen zum fertigen Saft kann der bittere Geschmack verhindert werden. Chemische Zusätze bewirken meist, dass ein Ionenaustausch oder eine Absorbtionsreaktion erfolgt. Da sich Limonin, obwohl es ein Enzym ist, als extrem hitzebeständig erweist, wäre eine Erhitzung viel zu aufwendig oder würde nicht zum gewünschten Ergebnis führen. Eine einfache Möglichkeit zur maschinellen und rückstandsfreien Entfernung der Fruchtschale, die ebenfalls bei der Saftgewinnung häufig eingesetzt wird, stellt die vorherige katalytische Behandlung der eingeritzten Schale mit einen speziellen Enzym (Pectinase) dar. Mandarinen enthalten außerdem wie auch andere Früchte essenzielle Aminosäuren, die zwar beim Obst in einer geringeren Menge, dafür aber in größerer Vielfalt vorkommen als in Fleisch oder Milch- und Getreideprodukten. Und Aminosäuren sind wiederum die Bausteine, aus denen Eiweiße wie zum Beispiel Enzyme bestehen. So ist es auch denkbar, dass sich die Eiweiß spaltenden Enzyme erst in der Reaktion mit den Proteinen des Joghurts bilden und dessen Eiweißmoleküle in solche aufspalten, die eine flüssigere Konsistenz aufweisen als die ursprünglichen langkettigen Moleküle. Dies würde zumindest erklären, warum der Joghurt (und auch die Gelatine in Versuch 2) nach der Zugabe von Fruchtfleisch frischer Mandarinen flüssiger wird (und sich ein Gummibärchen unter Zugabe von Wasser in frischen Mandarinenpüree nach einiger Zeit auflöst, wie wir in einem Versuch unter Aufgabe 2 beobachten konnten), obwohl wir weder in unseren Lehrbüchern noch im Internet einen Hinweis darauf gefunden haben, dass Mandarinen Eiweiß spaltende Enzyme enthalten. Versuchsprotokoll zu Versuch 2: Bereite Gelatine nach Anleitung auf der Packung (Blatt- oder Pulvergelatine) und verteile die noch warme Lösung auf 4 Joghurtbecher. Sobald die Gelatine fest ist, belege die Oberfläche mit Fruchtstücken oder Fruchtpüree wie in Versuch 1 (ein Gelatinebecher wird nicht belegt und dient als Vergleich). Überprüfe die Gelatineoberfläche nach 5 Minuten, stelle die Becher dann mit Folie abgedeckt in den Kühlschrank und überprüfe nochmals in größeren Abständen, das letzte Mal nach zwei Tagen. Statt Gelatine kannst du auch Götterspeise nehmen. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 6 Chemie – mach mit! Versuchsbeschreibung: Material: - 4 Becher Götterspeise - Fruchtstückchen von Ananas, Kiwi und Mandarine - Alufolie - Kühlschrank Aufbau und Durchführung: Wir belegen bei drei Bechern Götterspeise die Oberflächen mit Ananas-, Kiwi- und Mandarinenstücken. Den vierten Becher Götterspeise nehmen wir als Vergleich für unsere Beobachtungen. Beobachtung: Um alle drei Fruchtsorten verflüssigt sich die Gelatine schon nach etwa ein bis zwei Stunden. Während des Abkühlens im Kühlschrank zeigt dieser Prozess jedoch zunächst keine weiteren beobachtbaren Fortschritte. Am nächsten Morgen ist die Götterspeise mit Ananas und Kiwi bereits völlig flüssig geworden und am zweiten Tag schließlich auch die Götterspeise mit den Mandarinenstückchen. Die Gelatine im vierten Becher ohne Fruchtpüree blieb unverändert fest. Erklärung: Bromelain und Actinidin gehören als Proteasen zu den hydrolytisch wirkenden Enzymen oder Hydrolasen, da sie Eiweiße (also auch Gelatine) unter Mitwirkung von Wasser spalten. Einige Peptidbindungen in verschiedenen Proteinen wie etwa in Gelatine werden so in kürzere Molekülketten aufgespalten. Gelatine ist ein Polypeptid und entsteht aus der Verbindung vieler Aminosäure-Moleküle mittels Peptidbindungen, wobei Wasser (H2O) abgespalten wird. Eine chemische Reaktion, bei der Moleküle unter Abspaltung von Wasser miteinander verbunden werden, heißt Kondensation. Die umgekehrte Reaktion, also die Spaltung eines längeren Moleküls unter Mitwirkung von Wasser nennt sich Hydrolyse. Infolge der enzymatischen Spaltung des Peptidmoleküls werden kürzere Peptidketten mit neuen und oft ganz andersartigen Eigenschaften gebildet. Die Gelatine wird beispielsweise nicht mehr fest beziehungsweise wieder flüssig und der Joghurt erhält einen bitteren Geschmack. Die Reaktionsgeschwindigkeit von Enzymen ist abhängig vom Fortschritt der Reaktionen, die bereits stattgefunden haben, dem Mengenverhältnis der Enzyme und der Substanz, deren Moleküle gespalten werden, dem ph-Wert der Umgebung und der Temperatur. Zu Beginn der enzymatischen Reaktionen und bei höheren Temperaturen laufen die Spaltprozesse schneller ab. Außerdem reagieren verschiedene Enzyme unterschiedlich stark mit anderen Stoffen. Diese Reaktionsfreudigkeit wird auch Affinität (lateinisch: affinitas - Verwandtschaft) genannt, weil verwandte Stoffe aufgrund ihres ähnlichen Aufbaus und damit auch ihrer ähnlichen Eigenschaften häufig stärker miteinander reagieren. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 7 Chemie – mach mit! Mandarinen enthalten zwar wie andere Zitrusfrüchte auch Enzyme, die zum Beispiel für den bitteren Geschmack des erhitzten Fruchtfleischs sorgen und dafür, dass sich die Früchte braun verfärben und schneller verderben, wenn sie im Kühlschrank aufbewahrt werden, aber wir haben trotz intensiver Recherche keinen Hinweis darauf gefunden, dass Mandarinen Eiweiß spaltende Enzyme enthalten wie Ananas, kiwi, Papaya und Feige. Da jedoch Gelatine aus einer Vielzahl verschiedener Aminosäuren besteht und alle Früchte ebenfalls Aminosäuren (vor allem ungesättigte) enthalten, könnten sich diese auch zu langen Molekülketten verbinden und so Peptide wie zum Beispiel auch Enzyme bilden. Die etwas langsamere Verflüssigung der Gelatine mit Mandarinenstückchen könnte also verschiedene Gründe haben: 1. Es besteht eine geringere Affinität der Enzyme zu den Aminosäureverbindungen in der Gelatine. 2. Die Enzyme benötigen eine andere Temperatur, um ihre Wirkung stärker zu entfalten. 3. Die Menge des Mandarinenpürees im Verhältnis zur Menge der Gelatine war geringer als bei den beiden anderen Obstsorten. 4. Das Fruchtfleisch der Mandarine enthält von Natur aus weniger Eiweiß spaltende Enzyme oder sogar gar keine, sondern diese werden erst gebildet, indem sich verschiedene Aminosäuren zu längeren Molekülketten zusammenschließen. Zwischen der Gelatine und allen drei Fruchtsorten sind eindeutig enzymatische Reaktionen abgelaufen, die zur Verflüssigung der ursprünglich festen Gelatine geführt haben. Ohne die Mitwirkung von Enzymen bleibt Gelatine nämlich sowohl im Kühlschrank als auch bei Zimmertemperatur einige Tage lang fest, ohne sich zu zersetzen oder flüssig zu werden. Das beweist der vierte Becher Götterspeise, dem wir keine Fruchtstückchen zugegeben haben. Zu Aufgabe 2: Entwickle eigene Versuche zur Überprüfung deiner Erklärungen und berichte. Versuch A: Wir belegen kleine Eiweißstückchen eines Spiegeleis mit frischem Ananas-, Kiwi- und Mandarinenpüree. Die belegten Eiweißstückchen lassen wir über Nacht bei Zimmertemperatur stehen. Versuchsbeschreibung: Material: - Eiweiß eines Spiegeleis - frisches Fruchtpüree von Ananas, Kiwi und Mandarine Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 8 Chemie – mach mit! Aufbau und Durchführung: Von einem Spiegelei schneiden wir drei Eiweißstücke ab und belegen diese mit etwas frischem Fruchtpüree einer Ananas, einer Kiwi und einer Mandarine. Am nächsten Tag überprüfen wir die Konsistenz und den Geschmack der drei Eiweiß-Frucht-Proben. Beobachtung: Während die Eiweißstücke mit Kiwi und Mandarine sich weder geschmacklich noch farblich oder in ihrer Festigkeit verändert haben, ist das mit Ananas belegte Eiweißstück am folgenden Tag weich und matschig geworden (wie eine zerkochte Nudel) und weist sogar einen ganz schwach bitteren Beigeschmack auf. Außerdem ist das Ananaspüree stärker eingetrocknet als das andere Fruchtpüree. Erklärung: Das Eiweiß zersetzende Bromelain aus der Ananas zeigt eine höhere Affinität zum denaturierten Hühnereinweiß als das Actinidin aus der Kiwi. Im frischen Fruchtfleisch der Mandarine sind keine Enzyme mit beobachtbarer Affinität zu Hühnereiweiß vorhanden. Die verstärkte Austrocknung des Ananaspürees deutet ebenfalls auf eine hydrolytische Reaktion hin, wie sie bei der enzymatischen Spaltung von Peptiden abläuft. Versuch B: Wir geben ein Stückchen gekochtes Eiweiß, etwas rohes Eiweiß, ein Gummibärchen (beziehungsweise Bio-Gummifrüchtchen, das aber aus den gleichen Zutaten besteht wie herkömmliche Gummibärchen) und einige Haare jeweils in flüssiges Vollwaschmittel, frisches Ananaspüree, frisches Kiwipüree, frisches Mandarinenpüree und zum Vergleich auch in Leitungswasser. Versuchsbeschreibung: Material: - 15 Schälchen - flüssiges Vollwaschmittel - frisches Ananaspüree - frisches Kiwipüree - frisches Mandarinenpüree - gekochtes Hühnereiweiß - Gummibärchen beziehungsweise Bio-Gummifrüchtchen (mit Schweinegelatine) - abgeschnittene Haarsträhnen Aufbau und Durchführung: Um zu überprüfen, welche Enzyme mit welchen anderen Proteinen reagieren, indem sie diese aufspalten und so deren Konsistenz verändern, geben wir gekochtes Hühnereiweiß, gelatinehaltiges Fruchtgummi und abgeschnittene Haare jeweils in flüssiges Vollwaschmittel, frisches Ananaspüree, frisches Kiwipüree und frisches Mandarinenpüree. Die verschiedenen Mischungen lassen wir über Nacht bei Zimmertemperatur stehen. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 9 Chemie – mach mit! Beobachtung: Die meisten Unterschiede – von matschig über unverändert bis gummiartig fest - haben sich bei der Reaktion der verschiedenen Enzyme mit dem gekochten Hühnereiweiß ergeben. Auf das gelatinehaltige Fruchtgummi haben praktisch alle getesteten Enzyme mehr oder weniger stark reagiert, jedoch ohne es vollständig aufzulösen. Auf die Zugabe von Haaren haben alle enzymhaltigen Substanzen mit Flüssigkeitsverlust oder der Bildung eines zähflüssigen gelartigen Stoffes reagiert, ohne jedoch die Eigenschaften der Haare merklich zu verändern. Zugegebene Proteine gekochtes Enzymhaltige Hühnereiweiß Substanz, H2O flüssiges Eiweiß beginnt nach Vollwaschmittel ca. 7 Stunden, fester und gummiartiger zu werden. Am folgenden Tag hat es beinahe die Festigkeit eines Kunststoffradiergummis erreicht. frisches Ananaspüree Nach ca. 3-4 Stunden wird das Eiweiß schon etwas weicher. Nach 78 Stunden wirkt das Fruchtfleisch schon etwas vertrocknet. Am folgenden Tag fühlt sich das Eiweiß ziemlich matschig an, das Fruchtpüree ist eingetrocknet. Fruchtgummi mit Schweinegelatine menschliche Haare Nach ca. einer Stunde trübt sich das Flüssigwaschmittel rund um das Fruchtgummi. Die Trübung nimmt in den folgenden 4-5 Stunden zu, es bildet sich eine Haut und eine glibberige Substanz rund um das Fruchtgummi, das sich jedoch nicht auflöst. Das Fruchtgummi wird nach 1-2 Stunden glasig und etwas kleiner, es bildet sich viel Flüssigkeit, aber das Fruchtgummi löst sich auch über Nacht nicht vollständig auf, obwohl es deutlich kleiner wird. Nach ca. 7-8 Stunden wird das Flüssigwaschmittel etwas trüb und zähflüssig. Danach verändert sich auch in den folgenden Tagen nichts mehr. An den Haaren sind keine merklichen Veränderungen feststellbar. Die Mischung bleibt über Stunden hin unverändert und wirkt erst am folgenden Tag etwas eingetrocknet. An den Haaren sind keine merklichen Veränderungen feststellbar. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 10 Chemie – mach mit! Zugegebene Proteine gekochtes Enzymhaltige Hühnereiweiß Substanz, H2O frisches Kiwipüree Das Eiweiß zeigt keine veränderte Konsistenz, sondern wirkt auch am folgenden Tag noch ziemlich frisch im Vergleich zu einer etwas vertrockneten Probe eine gekochten Eiweißstückchens, das einfach über Nacht bei Zimmertemperatur liegen geblieben ist. Die Fruchtstückchen sind etwas eingetrocknet. frisches Das Eiweiß zeigt keine Mandarinenpüree veränderte Konsistenz, sondern wirkt auch am folgenden Tag noch ziemlich frisch im Vergleich zu einer etwas vertrockneten Probe eine gekochten Eiweißstückchens, das einfach über Nacht bei Zimmertemperatur liegen geblieben ist. Das Fruchtfleisch ist etwas eingetrocknet. Leitungswasser Keine Veränderung Fruchtgummi mit Schweinegelatine menschliche Haare Das Fruchtgummi wird nach ca. 2 Stunden an den Rändern etwas weicher und glasiger. Es löst sich aber auch über Nacht nicht auf. Die Mischung bleibt über Stunden hin unverändert und wirkt erst am folgenden Tag etwas eingetrocknet. An den Haaren sind keine merklichen Veränderungen feststellbar. Das Fruchtgummi wird nach ca. 2 Stunden etwas glasig löst sich aber auch über Nacht nicht auf. Die Mischung bleibt über Stunden hin unverändert und wirkt erst am folgenden Tag etwas eingetrocknet. An den Haaren sind keine merklichen Veränderungen feststellbar. Fruchtgummi trübt sich etwas, quillt stark auf, löst sich aber nicht einmal teilweise auf Keine Veränderung Erklärung: Gelatine besteht aus vielen verschiedenen Aminosäuren, so dass die Affinität verschiedener Eiweiß spaltender Enzyme zu einer oder mehreren dieser Aminosäureverbindungen sehr wahrscheinlich ist. Werden nun bei der enzymatischen Reaktion eine oder mehrere Verbindungen in den Eiweißmolekülen gespalten, beeinträchtigt dies die stabile Netzstruktur der Gelatine, die ihr die Festigkeit verleiht, und der Fruchtgummi wird weicher oder löst sich sogar teilweise auf. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 11 Chemie – mach mit! Das eingetrocknete Fruchtfleisch bei einigen Proben ist ein Zeichen für den Verlust von Wasser, das Proteasen zur Spaltung von Eiweißen im Rahmen der Hydrolyse benötigen. Die unterschiedlichen Ergebnisse in der Wirkung der Proteasen auf das Hühnereiweiß zeigen, dass unterschiedliche Enzyme auch unterschiedlich auf die verschiedenen Eiweißarten ansprechen. Das heißt, jedes Enzym spaltet eine bestimmte Art von Molekülketten auf eine ganz bestimmte Weise in immer dieselben kürzeren Molekülketten auf. Jedes Eiweiß spaltende Molekül, also jede Protease, spaltet ganz bestimmte Eiweißmoleküle in jeweils ganz bestimmte andere Moleküle auf. So verhalten sich beispielsweise die Enzyme Bromelain aus der Ananas und Actinidin aus der Kiwi ähnlich beim Mischen mit Joghurt, aber doch ziemlich unterschiedlich in der Reaktion mit gekochtem Hühnereiweiß (siehe auch Versuch F). Das Ergebnis der Enzymtätigkeit in Bezug auf Haare fanden wir überraschend unspektakulär. Nach allem, was wir im Zuge dieser Runde von „Chemie – mach mit!“ über die Eiweiß spaltenden Eigenschaften von Bromelain und Waschmittelenzymen gelesen haben, waren wir doch sehr erstaunt, dass sich die Haare nicht aufgelöst haben und nicht einmal merklich dünner oder brüchiger geworden sind, obwohl sie hauptsächlich aus Eiweiß, dem sogenannten Keratin, bestehen. Nach unseren Beobachtungen schaden weder Bromelain in der natürlichen Konzentration in der frischen Frucht noch die Proteasen aus dem Flüssigwaschmittel den Haaren, so dass uns die Wirkung von Bromelain – zumindest in der Konzentration, wie sie in frischen Ananas vorkommt - doch etwas überschätzt erscheint, insbesondere was die Zugabe von Bromelain zu Katzenfutter (siehe Aufgabe 8) angeht. Wie Bromelain in höheren Konzentrationen wirkt, können wir allerdings nach unseren Versuchen nicht beurteilen; eine erhöhte Wirkung bei höherer Wirkstoffkonzentration ist also möglich. Versuch C: Zugabe von Wasser zu den etwas eingetrockneten Proben mit Fruchtgummi und Fruchtpüree beziehungsweise zäh gewordenem Flüssigvollwaschmittel aus Versuch B. Versuchsbeschreibung: Material: - Probe aus Fruchtgummi und Flüssigwaschmittel vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Fruchtgummi und Ananaspüree vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Fruchtgummi und Kiwipüree vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Fruchtgummi und Mandarinenpüree vom Vortag (siehe Versuch B) - Wasser Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 12 Chemie – mach mit! Aufbau und Durchführung: Wir geben etwas Wasser zu den verschiedenen enzymhaltigen Stoffen mit dem Fruchtgummi, um festzustellen, ob die Hydrolyse wegen des Mangels an H2O unterbrochen wurde. Beobachtung: Tatsächlich lösen sich die Fruchtgummis nun innerhalb weniger Stunden in den verschiedenen Fruchtpürees auf, zuerst im Ananaspüree nach etwa einer Stunde und innerhalb der folgenden Stunde auch im Kiwi- und Mandarinenpüree. Die Enzyme im flüssigen Vollwaschmittel lassen sich in ihrer Tätigkeit aber nicht weiter von der Wasserzugabe beeinflussen. Die gelartige Umgebung des Fruchtgummis bleibt bestehen, das Fruchtgummi löst sich nicht weiter auf. Erklärung: Wie vermutet kurbelt die Zugabe von Wasser die Aktivität der hydrolytischen Enzyme im Fruchtpüree an. Die Zersetzung des Fruchtgummis beruht eindeutig auf der Enzymtätigkeit und nicht etwa auf der Wasserlöslichkeit des Fruchtgummis, da wir die Löslichkeit von Fruchtgummi in Wasser als Fazit aus unseren Beobachtungen in Versuch B ausschließen können. Versuch D: Erhitzen der Proben mit Haaren und Fruchtpüree beziehungsweise Flüssigwaschmittel aus Versuch B und Versuch C. Versuchsbeschreibung: Material: - Probe aus Haaren und Flüssigwaschmittel vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Haaren und Ananaspüree vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Haaren und Kiwipüree vom Vortag (siehe Versuch B) - Probe aus Haaren und Mandarinenpüree vom Vortag (siehe Versuch B) Aufbau und Durchführung: Wir haben die Proben aus Haaren und Flüssigwaschmittel beziehungsweise Fruchtpüree zusammen mit den Proben aus Aufgabe 5 bei 40 °C in den Backofen geschoben, um festzustellen, ob die Erwärmung die Enzymtätigkeit günstig beeinflusst. Auf eine Erhitzung über 40 °C hinaus haben wir verzichtet, da wir uns in Aufgabe 1 schon davon überzeugen konnten, dass die Eiweiß spaltenden Enzyme der Ananas und Kiwi nicht hitzebeständig sind, und sich außerdem das Flüssigwaschmittel mit seiner Waschkraft schon bei 40 °C rühmt. Beobachtung: Die abgeschnittenen Haare im Fruchtpüree und im flüssigen Vollwaschmittel bleiben auch beim Erwärmen unverändert. Erklärung: Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 13 Chemie – mach mit! Die Proteasen aus dem Fruchtpüree und dem Flüssigwaschmittel zeigen keinerlei Affinität zum Keratin in unseren Haaren. Versuch E: Wir testen, ob das Bromelain der frischen Ananas auch noch nach zwei Tagen bei Zimmertemperatur aktiv ist, indem wir die vor zwei Tagen geschnittenen Ananasstücke zusammen mit einem Teil der Gelatine in Aufgabe 5 auf 40 °C erwärmen und dann abkühlen lassen. Versuchsbeschreibung: Material: - Ananaspüree vom Vor-Vortag (siehe Versuch B) - noch warme Probe der in Wasser gelösten Blattgelatine aus Aufgabe 5 Aufbau und Durchführung: Um die Beständigkeit der Enzymaktivität des Bromelains nach zwei Tagen zu überprüfen, geben wir eine noch warme Probe der in Wasser gelösten Blattgelatine auf die Ananasstückchen vom Vor-Vortag, erhitzen beides zusammen im Backofen bei 40 °C und lassen dann die Gelatine mit der Ananas abkühlen. Beobachtung: Die Gelatine mit den Ananasstückchen wird weder bei Zimmertemperatur noch im Kühlschrank fest. Erklärung: Das Eiweiß zersetzende Enzym Bromelain ist auch nach zwei Tagen Aufbewahrung bei Zimmertemperatur immer noch aktiv. Versuch F: Zum besseren Verständnis der Funktionsweise einzelner Waschmittelbestandteile testen wir die Reaktion der Protease aus dem Flüssigwaschmittel mit flüssigem Eiklar (aus Versuch 3) und vergleichen das Ergebnis mit den Ergebnissen aus Versuch B, Aufgabe 3 und Aufgabe 5. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 14 Chemie – mach mit! Versuchsbeschreibung: Material: - flüssiges Vollwaschmittel - flüssiges Eiklar - Glasschälchen Aufbau und Durchführung: Wir verrühren einen Teelöffel flüssiges Eiklar in einem Schälchen mit Flüssigwaschmittel. Beobachtung: Das Eiweiß lässt sich nicht mit dem flüssigen Vollwaschmittel verrühren, sondern bildet sofort einen glibberigen Klumpen in der Mitte des Schälchenbodens. Erklärung: Im Waschmittel sind neben den Enzymen, die den Waschvorgang als Biokatalysatoren unterstützen, auch Tenside als die eigentlichen waschaktiven Bestandteile vorhanden. Da Tenside im Waschmittel zwar einerseits für die Schmutzlösung verantwortlich sind, aber andererseits keine Eiweiß- oder Stärkeflecken lösen können, kommen hier die Waschmittelenzyme zum Einsatz. Zum Beispiel spalten Proteasen wasserunlösliche Eiweißmoleküle in wasserlösliche Bestandteile wie Peptide und Aminosäuren. Mit Hilfe der Tenside, die aus einem hydrophilen polaren Teil und einem hydrophoben unpolaren Teil bestehen, können die kürzer kettigen Eiweißmoleküle gelöst und gleichzeitig auch deren Wiedereinlagerung in den Textilien verhindert werden. Die unterschiedliche Polarität sorgt dafür, dass sich die Spaltprodukte der Enzymreaktionen nicht mehr mit den Textilien verbinden. So wird auch klar, warum sich eine glibberige Schicht um das Fruchtgummi aus Versuch B gebildet hat und das gekochte Eiweiß so gummiartig hart geworden ist. Auch die Verdrängung der Eiweißflecke durch das Flüssigwaschmittel in Aufgabe 3 und das Ausfällen eines weißen Belags am Becherboden bei Aufgabe 5 lassen sich mit dem Zusammenspiel von Enzymen und Tensiden in Waschmitteln erklären. Zu Aufgabe 3: Erzeuge auf kleinen Baumwollstoffproben Flecken von Milch (oder Milchprodukten) und Eiklar (vom Eigelb abgetrenntes Eiweiß aus Hühnereiern). Lasse einen Tag trocknen. Versuche, die Flecken unter Anwendung deiner Versuchsergebnisse aus Versuch 1 und 2 zu entfernen und berichte. Versuchsbeschreibung: Material: - weiße Baumwollläppchen - Eiklar - Joghurt - Ananasstückchen - Kiwistückchen - Flüssiges Vollwaschmittel Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 15 Chemie – mach mit! Aufbau und Durchführung: Auf das eine Baumwolltuch geben wir einen Klecks Eiklar, auf das andere einen Klecks Joghurt und lassen beides über Nacht trocknen. Dann geben wir jeweils etwas Flüssigwaschmittel, ein Stückchen frische Ananas und ein frisches Kiwistück auf jeden der beiden Flecken und lassen die Enzyme über Nacht einwirken. Beobachtung: Sowohl an den Stellen, an denen das Flüssigwaschmittel eingewirkt hat, als auch an den Stellen, auf denen die Obststücke gelegen haben, sind die Rückstände des getrockneten Eiklars und des getrockneten Joghurts verschwunden. Die Fruchtstücke sind stark eingetrocknet und hinterlassen nach dem Ablösen vom Stoff weiße Stellen. Das Flüssigwaschmittel hat nach dem Trocknen leichte blaue Schatten hinterlassen, an deren Rändern deutlich die Schmutzspuren der Flecken zu erkennen sind, die das Waschmittel verdrängt hat (quasi wie ein Schneeschieber). Nach dem Auswaschen der Tücher mit handwarmem Wasser sind die Flecke vollständig verschwunden. Erklärung: Die Enzyme Bromelain und Actinidin spalten das Eiweiß in den Flecken im Baumwollstoff genauso wie die Protease im Flüssigwaschmittel. Da die Proteasen zur Spaltung der Eiweiße Wasser benötigen, sind die Früchte und das Flüssigwaschmittel während der Hydrolyse stark eingetrocknet. Im Waschmittel sind zusätzlich noch Tenside beteiligt, die die eigentliche Schmutzlösung übernehmen und verhindern, dass sich die Spaltprodukte der Hydrolyse und andere Schmutzpartikel wieder im Stoff ablagern. Daher ist die Aufspaltung der Eiweißmoleküle nur der erste, der eigentlichen Reinigung vorgelagerte Schritt (siehe auch Aufgabe 2, Versuch F und Aufgabe 5). Anmerkung: Wenn man bedenkt, dass Tenside auch in Pflanzen vorkommen wie beispielsweise dem Seifenkraut, Kokosnüssen oder Kastanien und Früchte wie Ananas, Kiwi, Papaya oder Feige natürliche Proteasen enthalten, könnte man sogar ein Bio-Waschmittel mit diesen natürlichen Komponenten und weiteren natürlichen Enzymen zur Spaltung von Fett- und Stärkemolekülen (Lipidasen und Amylasen) entwerfen. Vermutlich würde dieses aber nicht nur zeitaufwendiger in der Herstellung, sondern vor allem viel teurer als die Waschmittel aus dem Supermarkt. Zu Aufgabe 4: Erläutere den Begriff Enzym. Stelle hierbei Bezüge zu deinen Experimenten her. Antwort: Enzyme sind Eiweißmoleküle beziehungsweise Proteine und werden auch Fermente genannt. Sie gehören zu den Proteiden, also den zusammengesetzten Eiweißstoffen, bei denen jeweils ein einfacher Eiweißstoff, ein sogenanntes Protein, mit einer anderen Komponente beziehungsweise einem Cofaktor fest verbunden ist. Dieser Cofaktor, der auch prosthetische Gruppe genannt wird, ist selbst kein Eiweißstoff, aber für die Funktion des Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 16 Chemie – mach mit! Enzyms dringend erforderlich. Zum Beispiel bilden das Protein Globin und die prosthetische Gruppe Häm zusammen den roten Blutfarbstoff Hämoglobin, der für den Sauerstofftransport im Blut zuständig ist. Alle Eiweiße oder Proteine bestehen aus Aminosäuren. Als Biokatalysatoren sorgen Enzyme dafür, dass die Reaktionsgeschwindigkeit chemischer Prozesse schon bei niedrigen Temperaturen wie zum Beispiel der Körpertemperatur erhöht wird. So können viele lebenswichtige Reaktionen im Körper schnell genug ablaufen, wobei die Katalysatoren bei der Reaktion nicht verändert werden. Nur mit Hilfe eines bestimmten Enzyms (der Carboanhydrase) ist es beispielsweise möglich, dass Kohlenstoffdioxid im Blut als Kohlensäure (H2CO3) gebunden und so zur Lunge transportiert werden kann. Enzyme sorgen also im Körper dafür, dass Stoffwechselvorgänge wie Verdauung oder Atmung schnell genug ablaufen, auch bei der verhältnismäßig geringen Aktivierungsenergie des Körpers, nämlich der Körperwärme. Sie verringern also die benötigte Aktivierungsenergie biochemischer Reaktionen und fungieren so als biologische Katalysatoren. Beispiele dafür sind neben dem Hämoglobin auch das Enzym Carboanhydrase, das für den Transport von Kohlenstoffdioxid zur Lunge verantwortlich ist, und das Enzym Katalase, das in unseren Zellen den Zerfall von Wasserstoffperoxid (H2O2) ankurbelt, so dass dieser Vorgang ungefähr 108-mal schneller vonstatten geht als ohne Katalysator. Enzyme finden sich nicht nur im Körper von Mensch und Tier, sondern werden auch in der Lebensmittel-, Waschmittel- und der chemischen Industrie als zum Beispiel Proteasen, Amylasen, Lipidasen (oder Lipasen) und Cellulasen (Eiweiß, Stärke, Fett und Zellstoff spaltende Enzyme) eingesetzt. Der Aufbau der Enzyme gliedert sich in Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur (siehe Aufgabe 7). Enzyme, die wie „Protein-Scheren“ an der Spaltung größerer Eiweißmoleküle, so genannter Peptide oder Polypeptide beteiligt sind (zum Beispiel im Verdauungssystem oder in den Versuchen 1 und 2 aus Aufgabe 1), werden auch Peptidasen genannt. Exkurs: Beispiel einer Peptidbindung unter Abspaltung von Wasser (Kondensation) Bei der Hydrolyse, die mit Hilfe von Actinidin und Bromelain als Katalysatoren auch in den Versuchen 1 und 2 aus Aufgabe 1 stattgefunden hat, wird die Kondensation wieder umgekehrt. Proteasen oder Peptidasen (auch Hydrolasen genannt) benötigen daher Wasser zur Spaltung oder Hydrolyse von Peptiden oder anderen Proteinen, bei der sie als Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 17 Chemie – mach mit! Katalysatoren wirken, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen: Zu Aufgabe 5: Führe den folgenden Versuch 3 durch: Bereite ein Päckchen Gelatine nach Anweisung mit Wasser zu. Verteile die handwarme Flüssigkeit auf drei Trinkgläser. Gib in eins einen Teelöffel flüssiges Vollwaschmittel, in ein zweites einen Teelöffel Wollwaschmittel (oder Haarwaschmittel) und rühre um (das 3 Glas dient zum Vergleich). Stelle die Gläser für ca. eine Stunde in den Backofen bei 40°C, dann nach dem Abkühlen für mehrere Stunden in den Kühlschrank. Erstelle ein vollständiges Versuchsprotokoll. Versuchsbeschreibung: Material: - Blattgelatine - Wasser - kleiner Kochtopf - 3 Kunststoffbecher - Vollwaschmittel - Shampoo - Teelöffel - Backofen - Kühlschrank Aufbau und Durchführung: Zuerst haben wir die Blattgelatine in 500 mL kaltem Wasser fünf Minuten ziehen lassen, dann in den Händen ausgewrungen und zerdrückt. Danach haben wir die noch nicht völlig gelöste Gelatine vorsichtig unter Rühren schwach erhitzt, bis sie sich vollständig aufgelöst hat, und die flüssige Substanz auf drei Plastikbecher verteilt. In diese haben wir einmal einen Teelöffel flüssiges Vollwaschmittel und einmal einen Teelöffel Shampoo hinzu gegeben, beides jeweils verrührt und den Inhalt des dritten Bechers unverändert gelassen. Die drei Becher haben wir nun circa eine Stunde lang im Backofen bei 40°C erhitzt (aus „Chemie – mach mit“, Runde 19 wissen wir, dass 40°C den Kunststoffbechern noch nichts anhaben können) und dann für einige Stunden in den Kühlschrank gestellt. Beobachtung: Nach dem Erhitzen waren alle drei Substanzen immer noch flüssig. Der Inhalt des Bechers mit Gelatine und Vollwaschmittel hat schon vor dem Erhitzen eine milchig-trübe Farbe angenommen und diese beim Erhitzen auch beibehalten, obwohl Gelatine und Flüssigwaschmittel getrennt beide sehr transparent waren (von der leicht bläulichen Färbung des Waschmittels abgesehen). Bei der Mischung aus Gelatine und Shampoo konnten wir zunächst nur eine leichte Trübung beobachten. Nach dem Erhitzen zeigten sich aber dicke weiße Flocken in der noch flüssigen Gelatine. Die unbehandelte Gelatine blieb farblos transparent. Der mehrstündige Aufenthalt im Kühlschrank hat dazu geführt, dass die unverdünnte und die mit Shampoo versetzte Substanz fest geworden sind, wobei die mit Shampoo verrührte Gelatine gleichmäßig trüb wurde, während die reine Gelatine transparent Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 18 Chemie – mach mit! blieb. Die Mischung aus Gelatine und flüssigem Waschmittel blieb jedoch flüssig (genau so wie die Gelatine mit den Ananasstückchen aus Aufgabe 2, Versuch E), aber es setzte sich eine weiße Schicht an der Oberfläche und am Boden des Bechers ab. In der Mitte zwischen diesen Schichten war die Flüssigkeit nun nur noch leicht getrübt. Die weiße Schicht an der Oberfläche hat sich dann aber im Verlauf mehrerer Stunden bei Zimmertemperatur größtenteils am Boden abgesetzt, so dass nur noch stellenweise eine ganz dünne weiße Schicht an der Oberfläche und eine etwas dickere, geschlossene Schicht am Boden verblieben sind. Die breite flüssige Schicht in der Mitte hat sich über Nacht geklärt. Erklärung: Gelatine ist ein Biopolymer, das mittels Erhitzen und Abkühlen aus Kollagen gewonnen wird. Kollagen besteht aus drei Polypeptidketten mit jeweils über 1000 Aminosäuren, die zu einer Tripelhelix angeordnet sind und aufgrund dreidimensionaler Querverbindungen ein stabiles Netzwerk bilden. Kollagen ist zum Beispiel für die Festigkeit des Bindegewebes bei Menschen und Tieren zuständig und kann diese Aufgabe deshalb so gut erfüllen, weil es nicht wasserlöslich ist. Gewinnung von Gelatine aus Kollagen: Kollagen Gelatine Sowohl das Flüssigwaschmittel als auch das Shampoo enthalten Bestandteile, die mit den Eiweißmolekülen der Gelatine reagieren und diese entweder chemisch aufspalten oder denaturieren. Das Ergebnis der Reaktionen, die sich bei 40 °C im Backofen abgespielt haben, sind gespaltene beziehungsweise denaturierte Proteine, einmal in Form dicker weißer Flocken und einmal als gleichmäßige milchige Trübung. Da unterschiedliche Proteasen unterschiedliche Eiweiße in jeweils immer dieselben Spaltprodukte zerlegen (Substrat- und Reaktionsspezifität, siehe Aufgabe 7), sehen die verschiedenen Proben nach dem Erhitzen ganz unterschiedlich aus. Während bei der Zugabe von Shampoo zur flüssigen Gelatine zwar auch Eiweißstoffe verändert werden, so dass sich große weiße Flocken Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 19 Chemie – mach mit! bilden, bleiben doch die wichtigen Brücken- und Ionenverbindungen in der Sekundär- und Tertiärstruktur erhalten, die der erkalteten Gelatine ihre Stabilität verleihen. Die Proteasen im Flüssigwaschmittel spalten dagegen gerade solche chemischen Verbindungen, die für die stabile Netzwerkstruktur verantwortlich sind. Zu Aufgabe 6: Wie gewinnt man Waschmittelenzyme? Beschreibe kurz in eigenen Worten. Antwort: In Waschmitteln dienen Enzyme als Biokatalysatoren zur biochemischen Aufspaltung wasserunlöslicher Verschmutzungen (Eiweiß, Stärke, Fett) in ihre wasserlöslichen Bestandteile. Die Herstellung dieser Enzyme übernehmen zahlreiche Mikroorganismen (Bakterien, Hefepilze), die eine riesige Zahl verschiedener Enzyme mit den unterschiedlichsten Eigenschaften produzieren können. In Laboren kultivierte Arten von Mikroorganismen, deren Erbgut in zunehmendem Maße gentechnisch modifiziert werden kann, besitzen jeweils genau den richtigen genetischen Code, um in großen Tanks riesige Mengen von Enzymen mit exakt den gewünschten Eigenschaften zu produzieren (Lipasen zur Fettspaltung, Amylasen zur Spaltung von Stärke, Proteasen als „Protein-Scheren“ und Cellulasen zur Zersetzung von Flusen aus Zellstoff). Diese Massenproduktion aufgrund gentechnischer Verfahren ist viel schneller, ergiebiger und vor allem billiger als die Gewinnung natürlicher Enzyme zum Beispiel aus Pflanzen. Auch die Temperaturbeständigkeit der Enzyme und ihre jeweilige Abhängigkeit vom ph-Wert lassen sich mit der gentechnisch veränderten Erbinformation der Mikroorganismen leicht steuern, damit diese zum Beispiel in der alkalischen Waschlauge auch bei 60 °C immer noch oder schon bei 20 °C aktiv sind. Hitzebeständige Enzyme besitzen zum Beispiel meist einen hohen Gehalt der Aminosäure Cystein. Mit der Veränderung des Erbguts bestimmter Mikroorganismen können nun beispielsweise ebensolche Enzyme hergestellt werden, die gerade bei den gewünschten Temperaturen aktiv sind. Unter Zusatz verschiedener Enzyme, die bei unterschiedlichen Temperaturen ihr Wirkungsmaximum erzielen, können die Waschmittel bei verschiedenen Waschtemperaturen verwendet werden. Anmerkung: Industriell hergestellte Enzyme in Waschmitteln stehen immer wieder im Verdacht, Allergien und Krankheiten der Atemwege zu verursachen. Daher werden sie heute meist als grobkörnige Granulate hergestellt und verwendet, um das Einatmen zu verhindern. Ein Problem speziell bei den Proteasen besteht darin, dass sie einerseits auch körpereigene Eiweiße angreifen können und andererseits immerhin als schwach Abwasser verunreinigend eingestuft werden. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 20 Chemie – mach mit! Zu Aufgabe 7: Beschreibe den Aufbau von Enzymen und erläutere deren Wirkungsweise. Antwort: Enzyme sind in verschiedenen Strukturebenen aufgebaut: Unter Primärstruktur wird die Reihenfolge oder Sequenz der Aminosäuren im Eiweißmolekül verstanden. Die schraubenförmige Aufwicklung oder auch fächerartige Faltung der Molekülketten aufgrund von Brückenbildungen zwischen einzelnen Elementen stellt die Sekundärstruktur dar. Die Tertiärstruktur ergibt sich infolge chemischphysikalischer Anziehungskräfte, die zu einer Überlappung und Knäuelbildung der aufgewickelten beziehungsweise gefalteten Molekülketten führen. Der Zusammenschluss mehrerer Molekülketten wird Quartärstruktur genannt. 1) Wasserstoff-Brücken, 2) elektrische Bindungen von Ionen, 3) unpolare Bindungen (Van-der-Waals-Kräfte), 4) Schwefel-Brücken Die verschiedenen Aminosäuren, aus denen Enzyme bestehen, unterscheiden sich in ihrer Strukturformel lediglich in den chemischen Komponenten, die auch als Rest bezeichnet werden. Diese Reste können hydrophil beziehungsweise polar oder lipophil beziehungsweise unpolar sein. Von der Polarität der Restgruppe hängen die Funktion des Moleküls, dessen räumliche Form und Affinität zu verschiedenen anderen Substanzen ab (SchlüsselSchloss-Prinzip). Da ein Enzym nur einen speziellen Stoff beziehungsweise eine Stoffgruppe (auch Substrat genannt) chemisch umsetzt (Substratspezifität), spricht man auch vom so genannten Schlüssel-Schloss-Prinzip. Auch der Reaktions-typ ist für ein Enzym fest vorgegeben (Reaktionsspezifität), wie beispielsweise die Katalyse der Spaltung von Wasserstoffperoxid mit Hilfe des Enzyms Katalase (oder des Katalysators Braunstein) immer nur in Sauerstoff und Wasser erfolgt, wobei die Aktivierungsenergie des chemischen Vorgangs mit Hilfe des Enzyms gesenkt wird: Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 21 Chemie – mach mit! Enzymaktivität oder Umsatzrate (= Zahl der umgewandelten Moleküle pro Enzym und Sekunde) und Reaktionsgeschwindigkeit (= Substratumsatz pro Zeiteinheit) sind abhängig von der Temperatur, dem ph-Wert und dem Mengenverhältnis von Enzym zu Substrat (Milieu-spezifität). Zu Aufgabe 8: Weshalb setzt man (einigen Sorten) Katzenfutter Bromelain zu, vermeidet aber ähnliche Zusätze bei Woll- bzw. Haarwaschmittel? Antwort: Bromelain ist eine Protease, also ein Enzym, das Eiweißmoleküle spaltet. Es wird vermutet, dass es zwischen den Blättern der Ananas für die Verdauung von Insekten sorgt, die sich dort ansammeln und größten Teils aus Eiweiß bestehen. Mit der Zugabe von Bromelain zu Katzenfutter sollen die Haare besser verdaubar werden, die sich im Verdauungssystem von Katzen befinden, weil sich Katzen das Fell lecken und außerdem auch Mäuse fressen. Haare bestehen ebenfalls zu einem Großteil aus Protein, dem so genannten Keratin, das von den Verdauungsenzymen der Katzen nicht gespalten wird. Da Woll- und Haarwaschmittel die Wolle und Haare schützen und ihr Protein (Keratin) deshalb nicht chemisch zerlegen sollten, wird Bromelain nicht in Wollwaschmitteln oder Shampoos verwendet. Anmerkung: Bei unseren Beobachtungen zu einigen Versuchen unter Aufgabe 2 ist unter den gegebenen Bedingungen keine Haarauflösung oder –zersetzung unter Zugabe von Bromelain erfolgt. Da wir aber mit einer Konzentration dieses Enzyms gearbeitet haben, wie sie von Natur aus in der Ananas vorherrscht, können wir nicht beurteilen, ob eine höhere Konzentration nicht doch zu dem gewünschten (im Fall von Katzenfutter) oder befürchteten (im Fall von Wollund Haarwaschmitteln) Ergebnis führt. Außerdem sind wir skeptisch, was die Wirkung im Katzenfutter angeht, weil Bromelain als Enzym zu den Proteinen gehört und Proteine ihre Wirksamkeit verlieren, wenn sie denaturiert werden, was aber unter Einwirkung der Magensäure sehr schnell passieren würde. Mittels Hydrolyse und anschließender Maillard-Reaktion soll es zwar möglich sein, aus menschlichen Haaren Schweinefleischaroma zu gewinnen (laut eines am 1.10.2009 gefundenen Eintrags unter http://www.chemieonline.de/forum/showthread.php?t=73143), aber da es im Verdauungstrakt einer Katze sicher nicht heiß genug für eine MaillardReaktion ist und ein anderer Katalysator, also kein Bromelain, bei dieser Hydrolyse Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 22 Chemie – mach mit! verwendet wurde, dient das Bromelain im Katzenfutter höchstwahrscheinlich auch nicht zur Aromaverbesserung. Lukas Hübner, Klasse 9b, Marlene Hübner, Klasse 7a Chemielehrerin (9b): Frau Beljan, Chemielehrer (7a): Herr Teske Diltheyschule Wiesbaden Georg-August-Str. 16 65195 Wiesbaden Seite: 23 Chemie – mach mit! 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