Westfalia Bedienungsanleitung Nr. 107284

Westfalia Bedienungsanleitung
Nr. 107284
Kollagen (internationalisierte Schreibweise Collagen; Betonung auf der letzten Silbe) ist ein
bei Menschen und Tieren vorkommendes Strukturprotein des Bindegewebes (genauer: der
extrazellulären Matrix).
Im menschlichen Körper ist Kollagen mit über 30 % Anteil am Gesamtgewicht aller Eiweiße
(Proteine) das verbreitetste Eiweiß. Es ist der organische Bestandteil von Knochen und
Zähnen und der wesentliche Bestandteil von Sehnen, Bändern und Haut. Kollagenfasern
besitzen eine enorme Zugfestigkeit und sind nicht dehnbar. Seinen Namen erhielt das
Kollagen (aus dem Griechischen: Leim erzeugend) ursprünglich aufgrund seiner früheren
Nutzung als Knochenleim im Holzhandwerk.
Die Polypeptidketten des Kollagens werden durch die Ribosomen des rauhen
endoplasmatischen Retikulum synthetisiert. Kollagen besteht aus helikalen Peptidketten, die
untypischerweise eine linksgängige Helix aufweisen. Drei dieser Helices, welche
untereinander Wasserstoffbrücken sog. H-Brücken ausbilden können, umschlingen einander
zu einer rechtsgängigen Superhelix. Auffallend an der Primärstruktur (Aminosäuresequenz)
des Kollagens ist, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist. Ein häufig wiederholtes
Sequenzmotiv ist Prolin-Hydroxyprolin-Glycin (siehe Multigen-Familie).
Die dichte Wicklung ist auch ausschlaggebend für die enorme Zugfestigkeit von
Kollagenfasern: die Fasern können Gewichte bis zum Zehntausendfachen ihres
Eigengewichtes tragen.
siehe auch: Gelatine (denaturierte Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III, meist
aus Schlachtabfällen gewonnen).
Es sei angemerkt, dass im allgemeinen Sprachgebrauch Kollagen Typ I gleichgesetzt wird mit
"Kollagen". Kollagen Typ I ist zwar mengenmäßig im Organismus das bedeutendste Kollagen
und durch seine Verwendung als Gelatine auch das bekannteste, es existieren jedoch weitere
Kollagene, die sich strukturell wesentlich vom Kollagen Typ I unterscheiden und andere
wichtige biologische Funktionen wahrnehmen.
Zur Zeit sind 28 verschiedene Kollagentypen bekannt (Typ I bis XXVIII). Zusätzlich sind
mindestens zehn weitere Proteine mit kollagenähnlichen Domänen zu verzeichnen. Alle
Kollagene haben gemein, dass sie aus drei Polypeptidketten aufgebaut sind, die man als
Kollagen-Helices bezeichnet und die in Form einer Tripelhelix umeinander gewunden sind.
Jede Kollagen-Helix kann in Abhängigkeit des Kollagentyps aus 600 bis 3000 Aminosäuren
zusammengesetzt sein und ist mit großen Domänen ausgestattet, die aus sich wiederholenden
(repetitiven) G-x-y-Sequenzen aufgebaut sind. Definitionsgemäß werden nur tripelhelikale
Moleküle der extrazellulären Matrix (EZM) als Kollagene bezeichnet. Die Kollagene werden
in mehrere Untergruppen unterteilt. In der folgenden Zusammenstellung sind einige
Mitglieder der Kollagenfamilie aufgeführt.
Kollagenhydrolysat wird aus Kollagen gewonnen und als Nahrungsergänzungsmittel
vertrieben. Kollagen ist ein extrazelluläres Strukturprotein, also ein Eiweiß, das für die
Festigkeit und die Flexibilität des Bindegewebes verantwortlich ist. Es macht 25 % bis 30 %
des Proteins von Tieren und Menschen aus.
Unter physiologischen Bedingungen ist Kollagen nicht löslich, kann jedoch durch Wärme,
Basen oder schwache Säuren hydrolysiert werden. Wird ein solches hydrolysiertes Kollagen
gereinigt, konzentriert, sterilisiert, getrocknet und gemahlen, entsteht daraus Gelatine, deren
besondere Eigenschaft, erhebliche Mengen Wasser binden zu können, sie zahlreich bei einer
Reihe von Lebensmitteln und Arzneimitteln Verwendung finden lässt. Im Gegensatz hierzu
handelt es sich bei Kollagen-Hydrolysat um enzymatisch hydrolysierte Kollagene, welche
auch im Wasser löslich sind, also anders als Gelatine nicht mehr in der Lage ist, erhebliche
Wassermengen zu binden.
Kollagenhydrolysat ist ein Wirkstoff auf der Basis von Gelatine. Es ist ein Produkt aus
tierischem Kollagen, das durch einen enzymatischen Umwandlungsprozess hergestellt wird.
Im Gegensatz zu anderen Gelatinen ist die Substanz wasserlöslich und geliert nicht. Es regt
die Bildung von körpereigenem Kollagen in den Knorpelzellen der Gelenke an.