Grundl Umwelt 5 Stoffwechsel

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Grundlagen der Umwelttechnik
5. Biomoleküle und
Grundlagen des Stoffwechsels
Vorlesung an der Hochschule Augsburg
Dr. Siegfried Kreibe
Stand 2008
Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
Copyright: Siegfried Kreibe
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Autotrophe und heterotrophe Organismen
Autotrophe Organismen:
bauen durch Fotosynthese organische Substanz aus
anorganischer, Materie (CO2 , H2O, …) auf.
Heterotrophe Organismen:
müssen organische Substanz abbauen, um daraus Energie zu
gewinnen und ihre Körpersubstanz aufzubauen. Dabei setzen
sie Abbauprodukte (CO2 , H2O, …) frei.
Abbauprozesse:
Aerob (unter Sauerstoffzufuhr)
Anaerob (unter Sauerstoffabschluss; „Gärung“)
Stand 2008
Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
Copyright: Siegfried Kreibe
2
1
Wichtigster Aufbauprozess: Fotosynthese
Aufbau von Kohlenhydraten durch Fotosynthese:
Licht
2n H2O + n CO2
(CH2O)n + n H2O + n O2
Chlorophyll
Kohlenhydrate
Zum Beispiel:
6 H2O + 6 CO2
Licht
C6H12O6 + 6 O2
Chlorophyll
Glucose
(der wichtigste Energielieferant)
Stand 2008
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Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
Copyright: Siegfried Kreibe
Gärung (A) u. Atmung (B) beispielhaft
Milchsäuregärung
(anaerob)
Milchsäure
Milchsäure
22CC3HH6OO3
3
6
3
A
1 Reaktionsschritt
(Hydrierung)
Kohlenhydrate
Kohlenhydrate
CC6HH12OO6
6
Quelle: Bliefert (2002) S. 22, nach
Schidlowski 1973
Stand 2008
6
ca. 10 Reaktionsschritte
Glykolyse
(anaerob)
Brenztrauben
Brenztrauben
-säure*
-säure*
22CC3HH4OO3
3
B
Energieausbeute ca. 15
mal so hoch wie bei
Milchsäuregärung
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4
3
Zitronensäurezyklus, Atmungskette (ca. 30
Reaktionsschritte)
66CO
CO22++66HH22OO
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Atmung
(aerob:
+ 6 O2)
* Salze = Pyruvate
4
2
Wichtige Biomoleküle
Stand 2008
Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
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Wichtige Biomoleküle
– Kohlenhydrate
sind Hauptenergielieferant für die meisten Tiere sowie
wichtigstes Struktur- und Speichermaterial von Pflanzen.
– Lipide
sind Verbindungen, die mit unpolaren Lösungsmitteln aus
Gewebe extrahiert werden können. Sie sind die wichtigste
Energie-Speicherform des Körpers.
– Proteine (Eiweiße)
erfüllen vielfältige Funktionen im Körper, sie sind
Bestandteil von Muskeln, Sehnen, Knorpel und von Enzymen.
– Nukleinsäuren (DNS und RNS)
sind Träger der Erbinformation (DNS) und haben
zentrale Funktionen bei der Proteinbiosynthese (RNS).
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3
Kohlenhydrate: Aufbau
– Monosaccharide
Glucose (G), Fructose (F) und viele andere
G
F
– Disaccharide (bestehen aus zwei Monosacchariden)
z.B. Saccharose
(besteht aus Glucose und Fructose)
G
F
– Polysaccharaide (bestehen aus vielen Monosacchariden)
z.B. Cellulose
(>10.000 Glucose-Einheiten)
G
Stand 2008
G
G
G
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Lipide: Aufbau
– Die häufigsten Lipide sind Fette (Neutralfette)
– Fette sind aus drei Fettsäuremolekülen
und Glycerin zusammengesetzt:
Fettsäure
Fettsäure
+ Glycerin =>
Fett
Fettsäure
Fettmoleküle können drei gleiche oder
unterschiedliche Fettsäuren enthalten
Quelle: Lehninger S. 338
Es gibt gesättigte Fettsäuren (ohne Doppelbindungen)
und ungesättigte Fettsäuren (mit Doppelbindungen)
Es gibt auch „polare Lipide“ (z.B. Phospholipide)
Stand 2008
Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
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4
Proteine: Aufbau
Proteine sind Ketten von Aminosäuren
Es gibt 20 verschiedenen Aminosäuren
(= verschiedene „R“)
H
Aminosäure: H2N
C
COOH
R
Protein:
Stand 2008
H
O
N
C
C
H
R1
„R“ kann:
polar, apolar sein
negativ, positiv geladen sein
verschiedene funktionelle Gruppen tragen
H
O
N
C
C
H
R2
H
O
N
C
C
H
R3
Vorlesung „Grundlagen der Umwelttechnik “
Copyright: Siegfried Kreibe
H
O
N
C
C
H
R4
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Proteine: die 20 Aminosäuren
Quelle: F. Gmünder, ETH Zürich
Stand 2008
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Proteine: Vielfalt
– Durch Kombination von 20 unterschiedlichen Aminosäureresten
kann eine unvorstellbare Vielfalt an Proteinen entstehen
Bsp.: eine Kette mit einer Länge von 20 Aminosäureresten, in der
jede Aminosäure nur einmal vorkommt, kann auf 2*1018
verschiedene Arten aufgebaut sein.
– Ein Protein enthält ca. 50 bis 1800 (und mehr) Aminosäurereste
– Proteine sind auf spezifische Weise gefaltet durch:
• Zusammenlagerung (z.B. von apolaren Resten)
• Abstoßung (z.B. von gleich geladenen Resten)
• Bindungen zwischen verschiedenen Aminosäureresten
• etc.
Stand 2008
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Nukleinsäuren (DNS, RNS)
Ein Nukleotid
– DNS und RNS sind Nukleotid-Ketten
Die DNS bildet Doppelketten (Doppelhelix)
– Jedes Nukleotid besteht aus
• Einem Phosphat-Rest
• Einem Zucker-Molekül:
Ribose (RNS) oder Desoxyribose (DNS)
• Einer stickstoffhaltigen Base
Cytosin, Uracil, Thymin, Adenin oder Guanin
– DNS und RNS verwenden nur jeweils
vier der fünf stickstoffhaltigen Basen
– Durch Kombination von vier Nukleotiden
werden die Erbinformationen verschlüsselt
– Das menschliche Genom ist in
ca. 4,4 Mrd. Nukleotidpaaren verschlüsselt
Stand 2008
DNS Molekül
Quelle: G. Vogel (1968), S. 30
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Enzyme
Stand 2008
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Enzyme sind Biokatalysatoren
– Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren wirken.
– Enzyme werden bei der Reaktion nicht verbraucht.
– Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen
durch Senkung der Aktivierungsenergie.
Quelle:
Lehninger (1987), S. 234
Stand 2008
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Enzym sind hochspezifisch
– Enzym passt zum Substrat wie Schloss zum Schlüssel
– Enzyme sind hochspezifisch
Quelle:
Lehninger (1987),
S. 231, 245
Größenvergleich
Stand 2008
Das aktive Zentrum (Bsp.)
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Enzyme: Reaktionsgeschwindigkeit
Enzym (E) und Substrat (S) bilden Enzym-Substrat-Komplex (ES),
der das Enzym nach der Reaktion zum Produkt (P) wieder freisetzt
1. E+S ES (schnell)
2. ES E + P (langsam)
Reaktion 2 bestimmt die Geschwindigkeit der Gesamtreaktion
Reaktionsgeschwindigkeit der
Gesamtreaktion (V)
ist maximal, wenn
gesamtes Enzym
als ES vorliegt
(Enzymsättigung)
Quelle: Lehninger (1987), S. 235
Stand 2008
V steigt mit zunehmender
Substratkonzentration
bis zur Enzymsättigung
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Im Stoffwechsel wirken Multienzymsysteme
–
–
Substrate werden in der Regel von mehreren Enzymen
schrittweise abgebaut
Jedes Enzym katalysiert dabei spezifisch einen Reaktionsschritt
Quelle: Bogen 1967
S. 205
Bsp.: es gibt ca. 4000 unterschiedliche
Enzym-katalysierte Reaktionen
im Darmbakterium Escherischia coli
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Enzyme: Steuerung
Enzym-Steuerung erfolgt durch Substrate oder Produkte
von Enzymreaktionen, durch Hormone, Gifte und andere
Stoffe
Mechanismen der Enzymsteuerung:
•
Enzyminduktion:
Enzym-Produktion wird gestartet/gesteigert
•
Enzymrepression:
Enzym-Produktion wird gestoppt/gebremst
•
Enzymaktivierung:
vorhandene Enzyme werden
in einen wirksamen Zustand versetzt
•
Enzymhemmung:
vorhandene Enzyme werden
in einen unwirksamen Zustand versetzt
Stand 2008
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Enzym-Steuerung: Beispiel für Induktion
(1) Substrat A „schaltet“ im Zellkern Gene für Enzym-Produktion
ein
(2) Zellkern produziert Messenger-RNA (Enzym-Bauplan)
(3) an den Ribosomen werden Enzyme f. d. Abbau von A
gebildet
Quelle: Lehninger (1987) S. 383
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Zellstoffwechsel
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Zellatmung und Zitronensäurezyklus
1. Verdauung der Nährstoffe zu
Monosacchariden, Aminosäuren etc.
2. Stufe 1 der „Zellatmung“: Abbau von
Nährstoffen zu zwei-C-Bruchstücken,
der Acetylgruppe von Acetyl-CoA
3. Stufe 2 der „Zellatmung“: Abbau des
Acteyl-CoA im Zitronensäurezyklus.
Zitronensäurezyklus = oxidativer Abbau
der Nährstoffe zu CO2
(„Drehscheibe des Stoffwechsels“).
Die im Zitronensäurezyklus gebildeten
energiereichen H-Atome werden in
Form von NADH (Nicotinamid-AdeninDinukleotid) weitergereicht an:
4. Stufe 3 der Zellatmung: „Atmungskette“
Quelle: Vogel (1968), S. 302
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Atmungskette
4. Stufe 3 der Zellatmung: „Atmungskette“
Hier größter Teil der Energieerzeugung.
Der Zitronensäurezyklus liefert nur wenig
Energie.
In der Atmungskette werden
energiereiche H-Atome der NADH mit
molekularem Sauerstoff zu Wasser
umgesetzt.
Mit der dabei freiwerdenden Energie wird
ADP zu ATP umgesetzt.
Zitronensäurezyklus und Atmungskette sind
in den Mitochondrien („Kraftwerke der
Zelle“) lokalisiert.
Quelle: Lehninger (1987), S. 482
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ATP: wichtigster Energieträger der Zelle
– Speicherung von Energie im Stoffwechsel durch Umwandlung
von ADP (Adenosindiphosphat)
zu ATP (Adenosintriphosphat)
– Diese Energie wird bei Bedarf wieder freigesetzt durch
Hydrolyse von ATP zu ADP
Pro Tag setzt der Körper
ca. 190 kg ADP zu ATP um
Im Körper vorhandene
ATP-Menge: 50 g
Quelle: Lehninger (1987), S. 379
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