Uebung 4

Biochemie
Übungsblatt Nr. 4
04.12.2003
Grundlegende Konzepte und Enzymkinetik
1)
Enzyme:
meist Proteine, können aber auch Ribozyme (RNA) sein
Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie von Reaktionen
herabsetzen und somit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöht. Sie gehen
aus der Reaktion unverändert hervor. Sie beeinträchtigen nie das
Gleichgewicht einer Reaktion. Sie sind wirkungsspezifisch,
substratspezifisch, pH – und temperaturabhängig.
Sie besitzen ein Aktives Zentrum und bilden einen Übergangszustand,
den Enzym-Substrat-Komplex.
2)
Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen, Ligasen
3)
4)
siehe Buch
5)
KM bedeutet: Die Michaelis-Menten-Konstante ist ein Maß für die Effizienz eines
Enzyms. Sie entspricht der Substratkonzentration, bei der
die Geschwindigkeit die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit erreicht
hat.
Eine hohe Affinität zwischen Enzym und Substrat wird durch eine
kleine KM-Konstante ausgedrückt.
6)
Wechselzahl: Unter der Wechselzahl versteht man die Substratmenge, die innerhalb
einer Sekunde von einem Enzym-Molekül umgesetzt wird.
Kcat = Vmax / [E]T
[E]T = [E] + [ES] (Max.
Enzymkonzentration)
kcat = k2 (bei Michaelis-Menten-Kinetik)
7)
Kcat – KM:
8)
Hemmungen: Kompetitive Hemmung (Maximal-V bleibt unverändert)
Nicht-kompetitive Hemmung (KM-Konstante bleibt unverändert)
(Allosterische Hemmung)
Irreversible Hemmungen
macht eine Aussage über die katalytische Wirksamkeit, katalytische
Effizienz, großes Kcat und kleiner KM-Wert Æ sehr gut, da
Kcat / KM
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Biochemie
Übungsblatt Nr. 4
04.12.2003
9)
Allgemeine Formel:
Katalytische Strategien
1)
Metallionenkatalyse (Zink), Säure- bzw. Basenkatalyse, kovalente Katalyse,
elektrostatische Katalyse, Katalyse durch Annäherung
2)
Hauptenzymklassen: Metalloproteasen, Serinproteasen, Thiolproteasen,
Asparatproteasen
3)
Bsp.: Chymotypsin (Serinprotease): im Akt. Zentrum: His, Ser, Asparaginsäure
bestimmte Reaktionsreihenfolge:
kovalente Katalyse
elektrostatische Katalyse
Allgemeine Basenkatalyse
2x
Näheres dazu Buch oder Übung!
4)
Carboxypeptidase:
Was macht das Zink?
Es aktiviert Wasser Æ nukleophiler Angriff des H-Atoms an das
Carboxykohlenstoffatom!
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Biochemie
Übungsblatt Nr. 4
04.12.2003
Regulatorische Strategien
1)
-
Feedback-Hemmung (Allosterische Hemmung), negativ und positive
Isoformen von Enzymen
Umgebungsbedingungen
reversible kovalente Modifikationen (Phosphat-Gruppe)
protolytische Aktivierung inaktiver Vorstufen (Verdauungsenzyme)
Genexpression
Regulatorproteine, Calcium - Ionen
2)
Allosterische Enzyme besitzen meist mehrere Untereinheiten (UE)
Ohne Inhibitor: sigmoidaler Kurvenverlauf bedingt durch Kooperation)
Mit Inhibitor: der Tense-Zustand des Enzyms wird bevorzugt, Verlauf eher linear
Mit Aktivator: der Relaxed –Zustand wird bevorzugt, Verlauf eher hyperbolisch
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