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ENZYME
* Enzyme sind Biokatalysatoren (Katalyse biochem. Reaktionen in Zellen)
* Substrate sind jene Stoffe, die von Enzymen umgesetzt werden.
* katalyitsch wirksame Stelle. „aktives Zentrum“ (spezielle Faltung der Pilypeptidkette)
Denaturierung:
1) Zerstörung der Konformation
2) Verlust der biolog. Aktivität
3) AS-Sequenz bleibt erhalten (Denaturierung ≠ Zerstörung)
* viele Enzyme benötigen Cofaktoren
Cofaktoren sind Heterobestandteile („Nicht-Protein-Anteile“), die für die Aktivität eines
Enzyms erforderlich sind.
1) Prsthetische Gruppen sind kovalent an die Peptidkette gebunden.
2) Cosubstrate (früher „Coenzyme“) sind reversibel an die Peptidkette gebunden.
Funktion der Cofaktoren
Cosubstrate und prosthetische Gruppen:
..sind meist Träger von funktionellen Gruppen, speziellen Atomen oder e-, die während
der Enzymreaktion übertragen werden.
Metallionen:
a) im katalytischen Zentrum an der Katalyse beteiligt
b) Brückenglieder (Bindung Substrat-Enzym)
c) Stabilisierung der Konformation der aktiven Proteine
METALLIONEN
Mg2+, Ca2+, Zn2+
Mg2+: Cofaktor bei Phosphatasen und Kinasen .. z.B. bei Hexokinase:
Clucose + ATP (Hexokinase)-> G-6-P + ADP
Mg2+-Ionen polarisieren als elektrophile Lewis-Säure die P-O-Bindung im Phosphatrest
des Cosubstrates und erleichtern dadurch den Angriff des Nucleophils (H2O bei
Hydrolasen und R-OH bei Kinasen)
Ca2+: Cofaktor bei Amylasen und Lipasen
* Stabilisiert durch Ionenbeziehung mit negativ geladenen Aminosäureestern die
Konformation von Enzymen (z.B. α-Amylase).
* Ist an der Substratbindung beteiligt (z.B. Lipasen).
Zn2+: Cofaktor bei Alkoholdehydrogenase
polarisiert die C=O - Bindung des Substrates und begünstigt den Transfer des HydridIons vom Substrat.
weitere Metallionen: Fe, Cu, Mo
Fe 3+/Fe2+
bei den Cytochromen in der Atmungskette.
Cu2+/Cu+:
einige Oxidasen in Lebensmitteln enthalten nur dieses Redoxsystem als
prosthetische Gruppe; zB Phenoloxidase und Ascorbinsäureoxidase
Mo4+/Mo6+:
* FeMo-Cofaktor bei Nitrogenase
* bei Xanthin-Oxidase.
COSUBSTRATE (FRÜHER „COENZYME“)
*Reagieren im Stoffwechsel mit mindestens zwei Enzymen. Sie übertragen dabei H2, eoder funktionelle Gruppen (diese werden vom Cosubstrat in energiereicher Bindung
aufgenommen): „TRANSPORTMETABOLITE“
Beispiele: NAD+/NADH, NADP+/NADPH, ATP, CoA (Coenzym A)
PROSTHETISCHE GRUPPEN
* sind fes an das Enzym gebunden; dieses reagiert nacheinander mit zwei verschiedenen
Substraten:
* Enzymatische Katalyse
* Regenerieren der prosthetischen Gruppe
Bsp: FAD, MN; Liponsre, Biotin, Thiamindiphosphat(=Thiaminpyrophosphat TPP)