Fragen zur Vorbereitung: Seminar 3 „Proteine/Enzyme/Coenzyme

Fragen zur Vorbereitung: Seminar 3 „Proteine/Enzyme/Coenzyme“ (SS 2017)
Die folgenden Fragen sollen Ihnen zur Vorbereitung sowie zur Überprüfung Ihres
Wissensstandes dienen, ersetzen jedoch nicht die Lerninhalte des Gegenstandskataloges!
1. Welche Methoden zur Proteintrennung bzw. -reinigung kennen Sie? Beschreiben Sie
jeweils die zur Separation genutzte(n) Eigenschaft(en) der Proteine und skizzieren Sie das
Funktionsprinzip der Methode!
2. Was versteht man unter „zusammengesetzten Proteinen“? Führen Sie mindestens 4
Beispiele an!
3. Beschreiben Sie den prinzipiellen Aufbau der Strukturproteine Aktin, Keratin und Kollagen!
4. Was ist der Unterschied zwischen Glycoproteinen und Proteoglycanen?
5. Was verstehen Sie unter einem Lipid-Anker? Beschreiben Sie Aufbau und Funktion!
6. Definieren Sie die Begriffe prosthetische Gruppe, Holo- und Apoprotein!
7. Erklären Sie den Aufbau und die Funktion von Hämoglobin!
8. Vergleichen Sie Myoglobin und Hämoglobin hinsichtlich ihrer Sauerstoffbindungseigenschaften!
9. Worauf beruht die Giftwirkung von Kohlenmonoxid? Welche Therapie würden Sie
vorschlagen?
10. Erklären Sie am Beispiel von Hämoglobin die Begriffe „Allosterie“ und „Kooperativität“!
11. Welche Funktion hat 2,3-Bisphosphoglycerat im Erythrocyten?
12. Was ist ein Enzym?
13. Unterscheiden Sie die folgenden Begriffe: Substrat, Produkt, Apoenzym, Holoenzym,
prosthetische Gruppe, Cosubstrat, Coprodukt und Cofaktoren.
14. Nennen Sie Beispiele für prosthetische Gruppen von Enzymen und erläutern Sie deren
Funktionsweise! Gehen Sie in diesem Zusammenhang auf die funktionelle Bedeutung von
Vitaminen ein!
15. Welche verschiedenen Katalysemechanismen von Enzymen gibt es?
Auszug aus dem Gegenstandskatalog „Chemie für Mediziner und Biochemie/Molekularbiologie“ (Auflage von Januar 2014, gültig ab Herbst 2015)
9 Struktur und Eigenschaften von Aminosäuren, Peptiden und Proteinen
9.2 Peptide und Proteine
9.2.1 Begriffe
Oligopeptide, Polypeptide, Proteine, Proteom, prosthetische Gruppe, Bsp. Gliadine
9.2.2 Peptidbindung
Bildung durch Kondensation (Aktivierung), Erkennen in vorgegebenen Verbindungen, partieller
Doppelbindungscharakter, neutraler Charakter der Amidbindung, cis/trans-Konfiguration von PeptidylProlyl-Bindungen
9.2.3 Strukturen
Sequenz, N- und C-Terminus, Primär-, Sekundärstruktur (a-Helix, Schleife, b-Faltblatt), Rückgrat einer
Peptidkette, Tertiär- und Quartärstruktur (z. B. b-barrel, Kollagen-Tripelhelix); Bindungsarten zur
Stabilisierung der Proteinstruktur; Proteindomänen, Strukturmotive und Untereinheiten, native und
denaturierte Proteine; Bsp. Protein-Missfaltungserkrankungen (z. B. Prionerkrankungen)
9.2.4 Eigenschaften
Ampholyte, Puffer, hydrophile und hydrophobe Proteine; Beeinflussung der Löslichkeit (Temperatur,
Salze, organische Lösungsmittel, pH-Wert)
9.2.5 Proteinanalytik
analytische und präparative Trennung nach Ladung, Molmasse bzw. Affinität; Immunodetektion
(Westernblot, ELISA); Prinzip von Sequenzierung, Kristallisation, Röntgenstruktur- und NMR-Analyse;
Proteom-Analyse (SDS-Gelelektrophorese, Massenspektrometrie); subzelluläre Lokalisierung von
Proteinen (Antikörper, green fluorescent protein GFP)
8 Vitamine, Vitaminderivate, Coenzyme (alter GK!!) > neuer GK „Vitamine“ ist Inhalt von
Vitaminseminar im 3.Semester
8.2 Biochemischer Mechanismus
Zusammenhang zwischen Vitamin und Coenzym, Kennzeichnung der funktionellen
Gruppe, Beteiligung an Enzymreaktionen, Signaltransduktion, Antioxidation
14 Energetik und Kinetik biochemischer Reaktionen10.1 Energetik und Kinetik biochemischer
Reaktionen
14.4 Biokatalyse
Enzyme als Biokatalysatoren, Proteinnatur von Enzymen, Isoenzyme, Ribozyme (z. B.
Peptidyltransferase); Definition der Begriffe: Substratspezifität, Stereoselektivität – Stereospezifität,
„aktives Zentrum“ und „prosthetische Gruppe“, Apoenzym und Holoenzym; Klassifizierung von
Enzymen aufgrund der Reaktion, Enzymdiagnostik, biotechnologischer Einsatz von Enzymen; Prinzip
der EC-Nummern
14.5 Cofaktoren
Coenzyme, Cosubstrate, prosthetische Gruppen; prinzipieller Aufbau und Funktion von:
Thiamindiphosphat, FMN, FAD, NAD(P)+, Pyridoxalphosphat, Biotin, Cobalamin, SAdenosylmethionin, Liponamid, Tetrahydrofolat und seine Derivate, Coenzym A, Ascorbat,
Phyllochinone, Tetrahydrobiopterin, Metall-Cofaktoren; Erkennen der funktionellen Gruppe,
Beteiligung an Enzymreaktionen
20.10 Extrazelluläre Matrix
20.10.1 Strukturprinzip, Vorkommen
Kollagene, Elastin, Proteoglykane, Glykosaminoglykane, Hyaluronat, Fibronectin
20.10.2 Synthese, Abbau
Synthese von Kollagen einschl. post-translationaler Modifikation, extrazelluläre Vernetzung,
Abbau durch extrazelluläre Proteasen, z. B. Matrixmetalloproteasen, Serinproteinasen (Plasmin, tPA,
uPA) und lysosomale Hydrolasen; Bsp. Osteogenesis imperfecta, Marfan-Syndrom, Ehlers-DanlosSyndrom, Tumormetastasierung
20.10.3 Funktion
Funktion von Kollagenen, Elastin, Proteoglykanen, Hyaluronat und Fibronectin
25 Blut
25.1 Erythropoiese und Erythrozyten (s. a. GK Physiol. 2.2)
25.1.1 Sauerstoffaufnahme und -versorgung
Kopplung des O2- und H+-Transports (Bohr-Effekt), kooperative Bindung von O2 an Hämoglobin (Vgl.
zu Myoglobin); Stoffwechsel und Funktion des 2,3-Bisphosphoglycerats (s. a. GK Physiol. 5.7.1);
CO-Vergiftung; Bsp. Angiogenese unter hypoxischer Kontrolle (VEGF)
25.1.2 CO2-Transport
Transport von CO2/Hydrogencarbonat und H+ im Blut; Rolle der Carboanhydrase und des ChloridHydrogencarbonat-Austauschs der Erythrozyten (s. a. GK Physiol. 5.7.2)
25.1.3 Hämoglobin
Struktur fetaler und adulter Hämoglobine, Funktion des Hämoglobin-Systems, diagnostische
Bedeutung glykierter Hämoglobine (z. B. HbA1c); Hämoglobinopathien (z. B. Sichelzellanämie,
Thalassämien)