Biologie für Mediziner, Zahnmediziner und Lehramtsstudierende

Biologie
für Mediziner, Zahnmediziner und
Lehramtsstudierende
Dr. Kristian M. Müller
Institut für Biologie III
Termine:
Di 8.00-9.00
Mi 8.45-9.45
Do 8.45-9.45
Dozenten:
Müller, Baumeister,
Baumeister, Fischer-Iglesias,
Haller, Laux, Rak, Reth,
Schempp, Scherer, Schulze, Wolff
Proteine
Hydrophobe Aminosäuren
Ca
Polare und geladene Aminoäsuren
Gruppierung der Aminosäuren nach Eigenschaften
Saure und basische Eigenschaften einer Aminosäure
Nachträgliche Veränderungen der Aminosäuren
(Posttranslationale Modifikationen)
Proteinogene Aminosäuren Übersicht
Bildung und Benennung eines Peptids
Amid-Bindung
Syntheserichtung des Proteins im Ribosom
Übung zu Aminosäuren
1) Nehmen Sie Stift und Papier und schreiben Sie Ihren Namen
KRISTIAN
2) Bestimmen Sie den Dreibuchstaben-Code
Lys Arg Ile Ser Thr Ile Ala Asn
3) Malen Sie die Struktur
Trivial name
Symbols
Alanine
Ala
A
Arginine
Arg
R
Asparagine
Asn
N
Aspartic acid
Asp
D
Cysteine
Cys
C
Glutamine
Gln
Q
Glutamic acid
Glu
E
Glycine
Gly
G
Histidine
His
H
Isoleucine
Ile
I
Leucine
Leu
L
Lysine
Lys
K
Methionine
Met
M
Phenylalanine
Phe
F
Proline
Pro
P
Serine
Ser
S
Threonine
Thr
T
Tryptophan
Trp
W
Tyrosine
Tyr
Y
Valine
Val
V
Unspecified
Xaa
X
Selenocysteine Sec
U
Asp /Asn B
= Asx
Glu /Gln Z
= Glx
Übung zu Aminosäuren II
Finden Sie den Namen in einem Protein (für Fortgeschrittene)
LOCUS ZP_00405122 218 aa linear BCT 02-JUN-2005
DEFINITION COG2384: Predicted SAM-dependent methyltransferase [Mycoplasma
genitalium G-37].
ACCESSION ZP_00405122
VERSION ZP_00405122.1 GI:66880137
DBSOURCE REFSEQ: accession NZ_AAGX01000005.1
SOURCE Mycoplasma genitalium G37
ORGANISM Mycoplasma genitalium G37
Bacteria; Firmicutes; Mollicutes; Mycoplasmataceae; Mycoplasma.
REFERENCE 1 (residues 1 to 218)
AUTHORS Rothberg,J.M. and Margulies,M.
TITLE Genome Sequencing in Open Microfabricated High Density Picoliter
Reactors
CDS 1..218
/locus_tag="MgenG_01000472"
/coded_by="complement(NZ_AAGX01000005.1:21933..22589)"
/db_xref="COG:COG2384"
1
61
121
181
mkkristian
knnnnihffv
elrsflslns
mkhyqcllrv
lvqsfnpklv
sdgfnnlpel
wdivnetlvq
yqpkqkpslm
ydigcdhsyl
ninpkigvia
drefiypilv
dlkiietlnk
tsyliktnqn ltivnsdisk nallsnyqkf
glgglkiini isqkenfinr fviqpqsnli
ieklkkpfkl tkelvilgpk linfkdkhcl
iitsyess
Die Peptidbindung
Erlaubte Konformationen in der Peptidkette
so nicht ->
Ramachandran-Diagramm
Helices in Proteinen sind rechtsgängig
Primär- Sekundär- Tertiär- Quartär-Struktur des Insulin
Struktur der b-Lactamase
Bändermodell
Sekundärstruktur: α-Helices
Sekundärstruktur: β-Faltblätter
β-Helices werden aus β-Faltblättern gebildet (z.B. Pectat Lyase 2pec)
Strukturgebende Elemente
Lactamase mit Hydrathülle
Strichmodell
Lactamase Kalottenmodell
Struktur ohne H2O mit K+ und PO43-
Die Oberfläche eines Proteins (z.B. Lactamase)
Abstand zum Liganden
Die Oberfläche eines Proteins II
Elektrostatik
Hydrophobizität
Protein Funktion, Dynamik, Interaktion
Epidermal Growth Factor Receptor (EGF-R)
EGF
Ligand
TGF-a
Amphiregulin
b-cellulin
HB-EGF
Epiregulin
Tyrosinkinase Rezeptor EGF-R
EGFR-TK
K K
PI3-K
pY
pY
GRB2
pY
SOS
RAS
STAT3
PTEN
RAF
AKT
MEK
Gene transcription
Cell cycle progression
Proliferation/
maturation
DNA
PP
Myc
JunFos
MAPK
Cyclin D1
Myc
Cyclin D1
Survival
(anti-apoptosis)
Chemotherapy /
Metastasis
radiotherapy Angiogenesis
resistance
Rezeptor mit Ligand 2(EGF-R:EGF)
1IVO, Ogiso et al.
Methoden der Proteinbiochemie
Protein-Löslichkeit in Abhängigkeit der Ionenstärke
Dialyse zum Umpuffern
Auftrennung von Proteingemischen: Gelelektrophorese
Chromatographie
Größenausschlusschromatographie / Gelfiltration
Ende