Chemische Grundlagen: Proteine Proteine oder Eiweiße bilden den
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Chemische Grundlagen: Proteine
Proteine oder Eiweiße bilden den größten Anteil aller organischen
Substanzen im Körper. Sie sind an fast allen Lebensprozessen
beteiligt. Die Funktion vieler Proteine beruht darauf, dass sie andere
Moleküle erkennen, an sich binden und diese Bindung wieder lösen
können.
Der rote Blutfarbstoff zum Beispiel, das Eiweiß Hämoglobin,
bindet Sauerstoff, transportiert ihn durch den Körper und setzt ihn am
Ort des Sauerstoffbedarfs frei (—> S. 96). Proteine in der
Zellmembran ermöglichen die Signalübermittlung und den
Stoffaustausch zwischen Zellen (-> S. 44). Auch für die Bewegung des
Körpers und von Zellen sind Proteine verantwortlich (-> S. 53).
Andere Proteine spielen als Hormone, Antikörper und Enzyme {—» S.
64) eine wichtige Rolle bei der Regulation von Körperfunktionen und
des Zellstoffwechsels. Strukturproteine sorgen für die Festigkeit und
Elastizität des Körpers. Keratin, das in Fingernägeln, Haaren, Hörn
und Federn vorkommt, ist eine besonders widerstandsfähige
Gerüstsubstanz. In Eiern und Milch sowie in vielen Pflanzensamen
sind Proteine als Nährstoffreserven gespeichert. Aufbau der
Proteine. Im menschlichen Körper kommen mehrere Tausend
verschiedene Proteine vor. Alle diese Proteine bestehen aus nur 20
Aminosäuren, die in unterschiedlicher Anordnung zu langen Ketten,
den Polypeptiden, verknüpft sind. Eine oder mehrere
Polypeptidketten zusammen bilden das Protein.
Bereits für sehr kleine Proteine wie zum Beispiel Insulin, das aus
nur 51 Aminosäuremolekülen besteht, ergeben sich rechnerisch mit
2051
~
1066
eine
unvorstellbar
große
Zahl
von
Kombinationsmöglichkeiten. Die meisten Proteine sind jedoch sehr
große Makromoleküle aus mehreren Hundert oder Tausend
Aminosäure-Monomeren.
Alle Aminosäuren zeigen einen prinzipiell einheitlichen Bau (->
Bild 1): An ein zentrales Kohlenstoffatom ist jeweils eine
Aminogruppe (-NH2), eine Carboxylgruppe (-COOH), ein
Wasserstoffatom (-H) und ein Rest (-R) gebunden. Dieser Rest, auch als
Seitenkette bezeichnet, ist charakteristisch für die jeweilige
Aminosäure. Er kann aus einem einzelnen Wasserstoffatom bestehen
- wie bei Glycin - oder verschiedene funktionelle Gruppen tragen (—>
Bild 3). Die Seitenketten der Aminosäuren unterscheiden sich unter
anderem in ihrer Säure-Base-Reaktion, ihrer Polarität und ihrer
Ladung. Peptidbindung. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann
sich mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter
Wasserabspaltung zu einem Dipeptid verbinden (—> Bild 2). Diese
Bindung bezeichnet man als Peptidbindung. Sie ist das grundlegende
Bauprinzip aller Proteine. Durch die Verbindung vieler Aminosäuren
entstehen Polypeptidketten. Die Kette der Peptidbindungen nennt
man das Polypeptidrück-grat des Proteins.
Primärstruktur. Die Reihenfolge oder Sequenz der Aminosäuren in
der Kette ist für jedes Protein einzigartig. Diese Aminosäuresequenz
wird auch als Primärstruktur des Proteins bezeichnet. Sie ist durch
die genetische Information festgelegt. Die Primärstruktur eines
Proteins bestimmt seine spezifischen Eigenschaften.
Jedes Polypeptid oder Protein hat eine spezifische Raumstruktur oder Konformation. Sie kommt dadurch zustande,
dass sich zwischen den Seitenketten der Aminosäuren in der
Polypeptidkette
chemische
Bindungen
ausbilden.
Sekundärstruktur. In der Aminosäuresequenz vieler Proteine
treten bestimmte sich wiederholende Abschnitte auf, die
jeweils einem räumlichen Muster entsprechen. Häufig sind
schraubige Anordnungen, so genannte a-Helices (Einzahl aHelix), und gefaltete Abschnitte, die als ß-Faltblatt-Struktur
bezeichnet werden. Diese Windungen und Faltungen machen
die Sekundärstruktur des Eiweißes aus. Sie basieren auf Wasserstoffbrückenbindungen entlang des Polypeptidrückgrats.
Tertiärstruktur. Die dreidimensionale Anordnung aller
Moleküle eines Proteins nennt man Tertiärstruktur. Sie beruht
ebenfalls auf Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten
der Aminosäuren. Dabei handelt es sich vor allem um
schwache Wechselwirkungen: Wasserstoffbrückenbindungen,
Ionenbindungen zwischen sauren und basischen AminosäureResten und hydrophobe Wechselwirkungen. Kova-lente
Bindungen zwischen Schwefelatomen können die räumliche
Struktur zusätzlich stabilisieren. Proteine wie das Lyosozym
(—> S. 66), die eine annähernd kugelige Gestalt annehmen,
bezeichnet man als globuläre Proteine. Sie weisen meist eine
Abfolge von a-Helix- und ß-Faltblatt-Bereichen auf. Andere
Proteine sind dagegen lang gestreckt, zum Beispiel Kollagen
oder Keratin. In solchen Faserproteinen wiederholt sich oft
eine bestimmte räumliche Anordnung über die gesamte Länge
des Moleküls hinweg.
Quartärstruktur. Viele Proteine sind aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Die Untereinheiten - Polypetidketten, die jeweils in ihrer Tertiärstruktur vorliegen - lagern
sich zu einem noch größeren Molekül zusammen (—> Bild 2).
Ihre Anordnung im Raum nennt man Quartärstruktur.
Struktur und Funktion als Einheit. Die Konformation eines
Proteins bestimmt seine Funktion: Ein Rezeptorprotein in der
Zellmembran bindet nur ein ganz bestimmtes Signalmolekül,
das wie ein Schlüssel zum Schloss passt (—> S. 44); die Eiweißfäden der Spinnen-Seide verbinden sich an der Luft zu extrem
stabilen Faltblatt-Bändern. Sekundär-, Tertiär- und gegebenenfalls Quartärstruktur des Proteins sind durch die Aminosäuresequenz festgelegt.
Temperatur, pH-Wert und Ionenkonzentration beeinflussen
die Konformation eines Proteins. Je nach den Bedingungen in
seiner Umgebung kann das Eiweiß biologisch inaktiv werden.
Unter Umständen, zum Beispiel bei zu großer Hitze und unter
Einwirkung von Schwermetallen, kommt es auch zur
irreversiblen Denaturierung. Dabei wird die Raumstruktur
vollständig zerstört.
Bei der Sichelzellenanämie, einer Erbkrankheit des Menschen, ist im Hämoglobin eine Aminosäure gegen eine
andere ausgetauscht. Informieren Sie sich über die
Auswirkungen.
Erklären Sie, weshalb selbst eine geringfügige Änderung
der Primärstruktur die Funktionsfähigkeit eines Proteins
beeinträchtigen kann.
