Die aktuellen Arbeitsblätter ab 12.5.2015 zum

Chemie Klassen 1 und 2
12.5.2015
Teil 1: Aufarbeitung der Klausur. Die Klasse konnte zwei Drittel der unterrichteten
Themen wiedergeben. Schön.
1.1. Eine unerwartete Lücke war: „Tertiäres Butanol“. Wir zeichnen übungshalber
nochmals ein sekundäres und ein tertiäres Pentanol, und notieren die Oxidationszahlen.
1.2. Eine erwartete Lücke war: Zwei Glycin-Moleküle reagieren zum Dipeptid. Alle üben,
bis sie das chemisch korrekt auswendig schaffen. In der noch fernliegenden MündlichPrüfung Biologie können Sie mit dieser Fertigkeit 1 Minute verbringen, und es wird hoch
anerkannt.
1.3. Ein nur angeschnittenes Thema war das Molekül mit den zwei gegensätzlichen Seiten 12 C-Atome, auf einer Seite mit drei Hydroxyl-Gruppen. Das wurde richtig erklärt, aber das
Verhalten in Wasser kam noch zu keiner richtigen Antwort.
Wir legen zu diesem Thema „Tenside“, das im Lehrplan eigentlich erst in Klasse 12/13
auftaucht, eine Sonderstunde dann ein, wenn wir den Versuchstag mit den Estern
(Arbeitsblatt vom 28.4.2015) vertragen müssen, weil die Lieferung der Chemikalien-Firma
noch nicht eingetroffen ist.
Teil 2 (wenn das Thema „Ester“ vertagt werden muss) Sonderstunde „Tenside“.
Tenside sind zunächst bekannt als „waschaktive Stoffe“. Bei ihnen befindet sich eine
möglichst hydrophile Gruppe am einen Ende eines Moleküls, ein ausreichend hydrophober
Bereich am anderen Ende. Tenside spielen aber auch in der Biomembran eine Rolle.
Nehmen wir die klassische Seife: Sie wird durch „Verseifung“ von Fetten seit Tausenden
von Jahren hergestellt. Diese Seifen-Moleküle haben dann die hydrophobe Kette einer
Fettsäure (12 bis über 20 C-Atome), und am hydrophilen Ende im Prinzip eine Carbonsäure.
Eine saure hydrophile Gruppe wäscht in der Praxis aber noch nicht. Man muss sie vorher
neutralisieren. Neutralisationsvorgänge laufen nach dem Schema „Säure plus Base gleich
Salz“ ab. Das Salz im Schulversuch bei der „Verseifung“ ist Natriumhydroxid (NaOH).
Damit kann man in zehn Minuten verseifen. Dieses NaOH spaltet die Fettsäuren im
Fettmolekül vom Glycerin ab. Es bildet sich ein Natrium-Fettsäuresalz, Wasser und
Glycerin. Das ist ein „anionisches Tensid“.
Bei der klassischen Verseifung schwimmt also immer eine Glycerin-Schicht auf der SeifenFlüssigkeit.
Befindet sich Seife in einer zuvor seifenfreien Lösung, kann man das durch Schütteln
feststellen: Wenn sich Schaum bildet, muss Seife entstanden sein (was ist Schaum?).
Will man Seife für den Hausgebrauch herstellen, ist NaOH eine zu starke Base - solche
Seife macht Wäsche und Hand kaputt. Stattdessen nimmt man seit Jahrtausenden „Soda
und Pottasche“ - das sind Natrium- und Kalium-Carbonat Na2CO3 und K2CO3 . Reines
Na2CO3 erzeugt sehr harte Kernseife. Reines K2CO3 erzeugt „Schmierseife“. Beides kann
man kaufen (Schmierseife zur Bodenreinigung). Aber die üblichen Seifen sind ein Gemisch
aus beidem. Um aus altem Fett unter Zugabe von Soda und Pottasche Seife zu machen,
muss man das Gemisch einen Tag lang kochen. Das ist der Beruf des Seifensieders.
Seifenlösung ist nahrhaft für Einzeller in Gewässern und führt zur „Eutrophierung“. Auch
wird sie von Erdalkali-Salzen lahmgelegt („Wasserhärte“). Es entstehen harte Flusen in der
Wäsche. Deshalb sind in modernen Waschmitteln „Enthärter“ sowie möglichst viele nicht
zur Eutrophierung führende kationische und nichtionische Tenside enthalten. Seife wäscht
allerdings am besten.
Zeichnung: klassische Verseifung, Waschvorgang, Tensidtypen. Versuch: Seifenherstellung.
Chemie Klassen 1 und 2
9.6.2015
Thema „Kohlenhydrate“
Blatt 1
Nun lassen wir die einfache organische Chemie hinter uns. Wir werfen Blicke in die
kompliziertere organische Chemie: Verschiedene funktionelle Gruppen treffen da
aufeinander, und es gibt immer Ketten von C-Atomen. Wir werfen diese Blicke lieber auf
wenige Stoffgruppen und versuchen die zu verstehen, als dass wir vieles nur streifen.
Nochmals: Dass überhaupt ein Atom in langen Ketten sich stabil in Molekülen anordnet,
geht nur beim C-Atom. Das ist das Ausnahme-Atom, und es begründet die organische
Chemie.
Anschauungsobjekte: Reis, Nudeln, Brot, Kartoffel, Zwiebel. Auf Schalen (es darf
vergleichend gekostet werden) fünf verschiedene Zucker aus der Sammlung.
Vorübung: Wir zeichnen Formeln, die wir mit unserem Wissen schon zeichnen können.
1. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 5 Hydroxylgruppen. Bedenken Sie dabei:
An EINEM C-Atom kann immer nur EINE OH-Gruppe sein. Wären da zwei am gleichen
C-Atom, würde sich sofort Wasser abspalten und eine Ketogruppe übrig bleiben.
2. Zeichnen Sie einen beliebigen Aldehyd.
3. Zeichnen Sie eine beliebige Ketose.
Einstiegsübung: Wir zeichnen zwei Zucker
4. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 4 OH-Gruppen (= Hydroxylgruppe) und
einer Aldehyd-Gruppe. Nummerieren Sie die C-Atome durch.
5. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 5 OH-Gruppen und einer Ketogruppe.
Nummerieren Sie die C-Atome durch
Glückwunsch! Mit Aufgabe 4 und 5 haben Sie schon mindestens einen Zucker gezeichnet
(Aufgabe 4, eine Pentose-Aldose). Wenn in Aufgabe 5 Ihre Ketogruppe am C2 steht, ist
das auch ein Zucker (eine Hexose-Ketose).
Warum gibt es so viele verschiedene Zucker? Wegen der Spiegelbild-Isomiere.
Schreiben Sie zum Verständnis die C-Atome bei Ihrem Zucker aus Aufgabe 4, die PentoseAldose, untereinander. Das ist die "Fischer-Projektion" eines Zuckers. Wohin zeichnen
Sie bei C2, C3, und C4 die OH-Gruppe? Nach links oder nach rechts? Das sind jeweils
verschiedene Zucker!
Der häufigste Fünfer-Zucker (also 5 C-Atome, also eine Pentose) ist die Ribose. Für die
D-Ribose müssen Sie an den drei mittleren C-Atomen C2, C3, C4 die Hydroxylgruppen in
der Fischer-Projektion nach rechts zeichnen. Es gibt spiegelbildlich auch eine L-Ribose.
6. Zeichnen Sie eine L-Ribose in der Fischer-Projektion
Bei allen C-Atomen, die vier verschiedene Substituenten haben, führt die Stellung dieser
vier Substituenten zueinander zu verschiedenen Isomeren. Solche C-Atome kann man in
einer Formel mit einem * kennzeichnen. Auch wenn längere Molekülteile an einem CAtom hängen und verschiedene gebaut sind, zählen sie als "verschiedene Substituenten".
Fragen zur Aufgabe 6.: Warum liegt am C1 der Ribose keine Spiegelbild-Isomerie vor?
Weil es nur drei Substituenten hat.
Warum liegt am C5 der Ribose keine Spiegelbild-Isomerie vor? Weil es zwei gleiche
Substituenten hat - nämlich zwei mal H.
Chemie Klassen 1 und 2
9.6.2015
Thema „Kohlenhydrate“
Blatt 2
7. Aufgabe mit dem Baukasten: Bauen Sie zwei Moleküle mit je 3 C-Atomen, die
spiegelbildlich zueinander sind. Das ist anspruchsvoll...
8. Einige in der Klasse bauen anhand der Teile von 7. eine Pentose-Aldose, andere bauen
eine Hexose-Ketose.
Grundlegendes über Kohlenhydrate:
Es ist denkbar, dass auf einem fernen Planeten die Zucker und ihre Übergruppe, die
Kohlenhydrate, nur ein winziges Randthema der dortigen Chemie sind.
Auf der Erde sind aber nun mal bei allen Lebewesen die Kohlenhydrate die Substanzen für
den Energiestoffwechsel, also für den laufenden Energie-Umsatz.
(Fette dienen am Rande des Energiestoffwechsels als Energielager - und haben als
hydrophobe Substanzen auch sonstige Aufgaben.)
Kohlenhydrate sind organische Moleküle, deren Grundbaustein 4, 5 oder 6 C-Atome hat
(Tetrosen, Pentosen und Hexosen). Durch diese Anzahl von C-Atomen können sie sich
zeitweise oder dauerhaft zu einem Ring formen. Der Ringschluss geschieht über ein OAtom. In jedem Glucose-Ring (das ist die Haworth-Projektion) taucht also 1 O-Atom
auf.
An einem der C-Atome hängt in der Kettenform (die Fischer-Projektion, also alle CAtome untereinander geschrieben und kein Ring) ein mit einer Doppelbindung
gebundenes O-Atom. Befindet sich dieses O-Atom am Ende der Kette, ergibt sind eine
Aldehyd-Gruppe. Diese Zucker heißen Aldosen. Die Glucose (=Traubenzucker) gehört
dazu.
Die andere typische Position ist am zweiten C-Atom in der Kette. Da ist das doppelt
gebundene C-Atom eine Ketogruppe. Diese Zucker heißen Ketosen. Die Fructose (=
Fruchtzucker) gehört dazu.
Jeweils über dieses doppelt gebundene O-Atom findet der Ringschluss statt. An allen oder
fast allen (bei der Desoxyribose in der DNA gibt es eine Lücke) anderen C-Atomen
befindet sich eine OH-Gruppe (=Hydroxylgruppe).
Einteilung der Kohlenhydrate:
Einfachzucker = Monosaccharide --> Zweifachzucker = Disaccharide
Für die Chemie der Lebewesen ist es ein Unterschied, ob ein Zucker reduzierend ist (dann
hat er eine Aldehyd-Gruppe und reagiert positiv = rot in der Fehling-Reaktion) oder nicht
reduzierend. Viele Enzyme setzen nur reduzierende Zucker für den Energiestoffwechsel
ein und lassen nicht reduzierende Zucker in Ruhe.
Bei Einfachzuckern sind nur die Ketosen nicht reduzierend. Die Fructose (eine Ketose)
z.B. wird vor der Weiterverarbeitung erst mal in eine reduzierende Aldose umgewandelt.
Zweifachzucker können sich so geschickt verknüpfen, dass sie nicht mehr reduzierend
sind. Unser Haushaltszucker, die Saccharose, gehört dazu.
--> Polysachcharide. Diese lassen sich nach ihrer Abbaubarkeit in Lebewesen dreiteilen:
1. Glykogen - Ketten mit vielen Verzweigungen. Leicht abbaubar
2. Stärke - Ketten mit wenigen Verzweigungen. Schwer abbaubar
3. Cellulose - unverzweigte Ketten mit Beta-Glykosidischer Bindung (in der HaworthProjektion nach oben zeigend): Von Vielzellern nicht abbaubar .
Chemie Klassen 1 und 2
23.6.2015
Thema „Aminosäuren und Proteine“
Unterrichtsinhalt 1:
Bau der 20 im genetischen Code vererbten biologischen Aminosäuren - Gemeinsamkeit
konstanter Teil und Peptidbindung, Unterschied in 20 funktionellen Gruppen.
Dipeptid (2 AS), Polypeptid (3 bis 99 AS), Protein (100 bis viele Tausende AS)
Versuch 1: Die Biuret-Reaktion - ein qualitativer Nachweis von Peptdibindungen - und
insofern von Proteinen.
"qualitative Nachweise" zeigen das Vorhandensein eines bestimmten Stoffes an, aber nicht
seine Menge.
Geräte: Bunsenbrenner, Reagenzgläser, Reagenzglashalter, Tropfpipetten
Chemikalien:
Eiklarlösung,
Glycin (Aminosäure),
Kupfersulfatlsg. (c=5%),
Natronlauge (2M)
dest. Wasser,
Durchführung: 3 Reagenzgläser befüllt mit:
RG 1: 5m l Wasser
RG 2: Spatelspitze Glycin + 5ml Wasser (lösen)
RG 3: 0,5 ml Eiweiß + 5ml Wasser (lösen)
In jedes Reagenzglas werden jeweils 5 Tropfen Kupfersulfatlösung und 5 Tropfen
Natronlauge gegeben.
Beobachtung:
RG 1: Die Lösung verfärbt sich hellblau
RG 2: Die Lösung verfärbt sich dunkelblau
RG 3: Die Lösung verfärbt sich violoett
wichtig: Protein ist anders gefärbt als einzelne Aminosäure
Test von drei flüssigen Lebensmitteln:
Speiseöl Lösung von Haushaltszucker
Buttermilch (bis zur Durchsichtigkeit verdünnt)
(Feste weiße Nahrungsmittel können auch getestet werden: Mehl, Toasbrot, Nüsse)
Bilanz: In unseren alltäglichen Nahrungsmitteln sind Proteine mal zu 1 Prozent (Säfte),
mal zu 80 Prozent (mageres Fleisch) fast immer enthalten. Proteine oder auch die zwei
anderen chemischen Hauptbestandteile der Nahrung - Kohlenhydrate und Fette - nehmen
wir selten in Reinform zu uns.
Unterrichtsinhalt 2: Primär- Sekundär- Tertär- und Quartärstruktur von Proteinen
Bindungskräfte im Protein:
- Wasserstoffbrückenbindungen, Säure-Base-Wechselwirkung und Polaritäten als
schwache Wechselwirkungen, die durch Temperatur, Säuren, Basen und Alkohol zerstört
werden können.
- Zehn- bis hundertmal stärker sind dann die Atombindungen in der Peptidkette sowie die
gelegentliche Paarung zweier einander gegenüberliegender Cystein-Moleküle (das ist eine
schwefelhaltige Aminosäure) zur Disulfidbrücke.
Chemie Klassen 1 und 2
23.6.2015
Thema „Aminosäuren und Proteine“
Versuch 2: Die Denaturierung von Proteinen
Vorwort:
Proteine haben eine feste Tertiärstruktur - solange sie nicht erhitzt oder chemisch gestört
werden. Sie sind zerbrechlich. Die engen Grenzen, in denen unser Körper gesund
funktioniert, beruhen vor allem auf den engen chemischen Grenzen und
Temperaturbereichen, in denen Proteine funktionieren.
Denn um in uns Lebenwesen ihre Aufgabe zu erfüllen, brauchen Proteine genau ihre feste
Tertiärstruktur. Das macht sie markant und einmalig. Nach klassischer Ansicht vererben
die Gene nichts als Baupläne für Proteine. Wir wurden also vom biologischen Erbe her nur
durch Proteine (im maßgeschneiderten Umfeld) aufgebaut.
Proteine gerinnen bei Hitze, Säure und Alkohol. Wenn die Tertiärstruktur nur etwas
gestört wird, ist diese „Denaturierung“ gelegentlich reversibel. Mit reversibler Änderung
der Tertriärstruktur arbeiten viele Enzyme. Nach einer irreversiblen Denaturierung kann
sich das Protein nicht mehr wie zuvor zusammenfügen.
Beispiele aus dem Alltag:
Beim Herstellen einer Dauerwelle wird das Haarprotein Keratin etwas geschädigt.
Beim Kochen eines Eis gehen die biologischen Funktionen seiner Proteine verloren. Unter
anderem können die Proteine sich nicht mehr im Wasser des Eis lösen - das Ei wird fest.
Beim Braten biologischer Produkte werden (im Unterschied zum Kochen, das bei 100
Grad stoppt) auch Atombindungen zerstört. In letzter Konsequenz - alle Atombindungen
sind zerstört - entsteht Kohle. Auf der Zwischenstrecke zur Kohle entstehen wirre
organische Hitzeverbindungen, die uns gut schmecken.
Unsere Probleme bei Fieber (ab 38 Grad Celsius) beruhen darauf, dass die
Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme unseres Körpers unterschiedlich schnell steigt, sie
also zunehmend schlechter zusammenarbeiten. Nur die Zellen, die Antikörper herstellen,
produzieren bei Fieber schneller. Und die meisten Erreger haben zwischen 39 und 41 Grad
Celsius größere Probleme mit der Fiebertemperatur als die Opfer.
Versuch
Wir stellen aus einem Ei Eiklarlösung her und verteilen sie auf vier Reagenzgläser (dass
Eiklar bei Erhitzen weiß ausflockt, ist aus dem Alltag bekannt. Wir ersparen uns diesen
Einsatz des Bunsenbrenners).
Zum Umgießen stehen vier leere Reagenzgläser daneben.
Wir stellen in einem weiteren Reagenzglas eine Ammoniumsulfatlösung her.
1 Zugabe von Salzsäure
2 Zugabe von Ethanol
3 Zugabe von Kupfersulfatlösung aus Versuch 1 OHNE Natronlauge
4 Zugabe einer Ammoniumsulfatlösung
Falls ein Niederschlag entsteht, versuchen wir die verbleibende Lösung ins leere NachbarReagenzglas zu gießen. Wir geben dann auf den mit möglichst wenig Lösung verbliebenen
Niederschlag viel destilliertes Wasser und schütteln. In einem der vier Fälle könnte das als
Niederschlag gefällte Protein wieder in Lösung gehen - ein Zeichen, dass DIESE Fällung
reversibel war.
Chemie Klassen 1 und 2
UND Biologie-Klassen
Liste zum Lernen beim Thema „Proteine“, Teil 1
30.6.2015
A Kräfte, die ein Protein zusammenhalten
1. Wasserstoff-Brücken-Bindungen („WBB“)
2. Säure-Base-Wechselwirkungen
3. Dipolkräfte
4. Abstoßungen zwischen hydrophilen und hydrophoben (=lipophilen) Kräften
5. Atombindungen zwischen einander gegenüber liegenden Cystein-Aminosäuren (stabil!)
B Von der Linie zum Knäuel: Die Bauweise der Proteine in vier Struktur-Abfolgen
1. Primärstruktur: Die Abfolge der Aminosäuren. In der Zelle kommen sie so, durch
Peptidbindungen verknüpft, aus dem Ribosom.
2. Sekundärstruktur: Sie muss nicht immer vorhanden sein. Es handelt sich um StützStrukturen im Protein. Sie sind erkennbar an langen regelmäßigen Aminosäure-Abfolgen:
„Faltblatt“ (das sind Flächen aus Aminosäuren)
„Alpha-Helix“ („alpha“ ist eine Drehrichtung. „Helix“ heißt „Schnecke“. Als das sind
Aminosäure-Röhren)
3. Tertiärstruktur: Die ist bei Proteinen immer vorhanden. Das ist der räumliche Bau des
Proteins. In der Zelle gleich hinter dem Ribosom und sogar oft im Reagenzglas in Wasser
faltet sich die Primästruktur zu dieser Tertiärstruktur. Ursache sind
- die Bindungswinkel an den Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren
- die anziehenden und abstoßenden Kräfte zwischen den charakteristischen Resten der AS.
4. Quartärstruktur: Sie ist nur selten vorhanden. Da handelt es sich um Riesenmoleküle.
Mehrere einzelne Proteine (mit jeweils einer Primärstruktur) fügen sich zu einem
übergeordneten Komplex zusammen. Das bekannteste Beispiel ist der rote Blutfarbstoff,
der das Gas Sauerstoff festhalten und wieder abgeben kann: Das Hämoglobin.
C Aufgaben der Proteine:
1. Enzyme (das ist bei etwa 80 Prozent der Proteine im Körper die Aufgabe)
2. Hormone (Protein-Hormone, bei Kettenlänge kürzer als 100 AS „Peptidhormone“)
3. Antikörper (Y-förmig gebaute Erkennungs-Proteine von Fremderregern = Antigenen)
4. Stützproteine (Collagen zum Beispiel, das in den Gelenken und in der Haut wichtig ist.
Und natürlich Keratin, das Haar-Protein)
5. Blutproteine (mit Puffer-Funktion: Sie halten den PH-Wert im Blut konstant)
D Strukturen, die aufgrund der festen Bauweise der Proteine möglich sind:
1. Aktives Zentrum: Hier werden bei Enzymen chemische Reaktionen katalysiert.
„Katalysieren“ heißt allgemein: Die Aktivierungsenergie einer Reaktion so weit
herabsetzen, dass sie bei den Bedingungen der Umgebung abläuft. Bei uns also laufen
Reaktionen nur ab und erst ab, wenn ein Enzym da ist und Körpertemperatur herrscht.
2. Epitope: Proteine auf der Außenmembran der Zelle, anhand derer die Zelle erkannt
wird („chemischer Fingerabdruck“)
3. Rezeptoren: Proteine auf der Außenmembran der Zelle, die Stoffe der Umgebung
erkennen = an ihr aktives Zentrum binden und nach innen melden. Beispiele: Hormone.
Geschmacksstoffe (süß, sauer, salzig, bitter). Und Millionen von Geruchsstoffen.
4. Prosthetische Gruppe: Proteine können Nicht-Proteine fest an sich binden und
chemisch nutzen. Beispiel ist ein organisch-chemischer Ring, der ein Eisen-Ion festhält,
das Sauerstoff reversibel binden kann, inmitten der Quartärstruktur des Hämoglobins.
Chemie Klassen 1 und 2
UND Biologie-Klassen
Liste zum Lernen beim Thema „Proteine“, Teil 2
30.6.2015
E Vorgänge, die aufgrund der festen Bauweise der Proteine möglich sind:
1. Aktivierung/Inaktivierung eines Proteins: Wenn ein Schwermetall-Atom oder (öfter)
Ion auf bestimmte Enzyme trifft, besetzt es deren aktives Zentrum und hemmt sie
dauerhaft. Das Gemeine ist, dass das Enzym irgendwann in der Leber abgebaut wird. Aber
das Schwermetall verbleibt im Körper. Wir werden zumeist mit Null Gramm Quecksilber
geboren. Aber am Lebensende haben wir ein paar Milligramm davon im Leib. Es lagert
vor allem da, wo der Stoffwechsel langsam abläuft, z.B. an Gelenken. Gicht und Rheuma
können auch durch Spuren von Schwermetallen hervorgerufen werden.
2. Kompetitive Hemmung entsteht durch konkurrierende Stoffe am gleichen aktiven
Zentrum. Z.B. konkurriert Kohlenmonoxid CO mit Sauerstoff O2 am Hämoglobin - viel
CO vergiftet uns so).
3. Allosterische Aktivierung oder Hemmung: An anderer Stelle am Protein bindet sich
ein aktivierender oder hemmender Stoff. Erst dann ist das aktive Zentrum so gebaut, dass
es eine Reaktion herbeiführt. Beispielsweise binden sich Transmitter an der Synapse kurz
an Rezeptoren der postsynaptischen Membran - und dann erst öffnen sich dort kurz Kanäle
für Natrium-Ionen. Diese verändern das Potential der Membran, und sie kann Erregung
weitermelden.
F Arbeitsweise der Proteine:
1. Die ist enorm temperatur-abhängig. Es hat Gründe, warum sich wechselwarme Tiere
wie Eidechsen in die Sonne legen: aufgeheizt sind sie schneller. Vögel und Säugetiere sind
deshalb gleichwarm. Sie erst konnten sich in kalte Regionen ausbreiten. Sie haben dadurch
aber einen mehrfach so hohen Energiebedarf wie wechselwarme Tiere.
Die Temperatur-Abhängigkeit von Proteinen folgt der Reaktions-GeschwindigkeitsTemperatur-Regel („RGT-Regel“): Pro zehn Grad Erhöhung verdoppelt sich die R.G.
2. Sie ist auch PH-abhängig. Beispielsweise verdauen im Magen Enzyme, die nur bei
saurem PH arbeiten. Gelangt die halbverdaute Speise dann in den Darm, erlebt sie einen
PH-Sprung hinüber ins Basische. Alle Magen-Enzyme werden dabei inanktiviert, und neue
andere Darm-Enzyme beginnen da nur wirksam zu werden.
Dass der PH-Wert im Blut gleich bleiben muss, insbesondere darf er nicht „übersäuern“,
liegt daran, dass dort Enzyme im sauren Bereich in ihrer Funktion gestört werden.
3. Enzyme arbeiten in Abhängigkeit von der Konzentration des Substrates. Das
„Substrat“ ist der Stoff, an dem ein Enzym eine Reaktion katalytisch durchführt. Es baut
also etwas um, baut etwas zusammen oder trennt etwas. Dazu muss das Enzym das
Substrat erst einmal finden. Bei geringer Substrat-Konzentration ist die
Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymarbeit auch gering.
Umgekehrt gibt es für jedes Enzym eine Wechselrate: Das ist die Zahl von SubstratMolekülen, die ein Enzym pro Sekunde maximal verarbeiten kann. Es muss ja jedes
Substrat kurz an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden werden, die Reaktion muss
ablaufen, und das neue Produkt muss das aktive Zentrum wieder verlassen. Die RekordWechselrate hat das Entgiftungs-Enzym „Katalase“: Es kann pro Sekunde 5 Millionen
H2O2-Moleküle in Wasser und Sauerstoff zerlegen. Allgemein sind Wechselraten bis zu 1
Million Moleküle pro Sekunde keine Seltenheit. Die grafische Darstellung der
Arbeitsweise von Proteinen gilt als anspruchsvolle Denkfrage in der Schulbiologie.