Chemie Klassen 1 und 2 12.5.2015 Teil 1: Aufarbeitung der Klausur. Die Klasse konnte zwei Drittel der unterrichteten Themen wiedergeben. Schön. 1.1. Eine unerwartete Lücke war: „Tertiäres Butanol“. Wir zeichnen übungshalber nochmals ein sekundäres und ein tertiäres Pentanol, und notieren die Oxidationszahlen. 1.2. Eine erwartete Lücke war: Zwei Glycin-Moleküle reagieren zum Dipeptid. Alle üben, bis sie das chemisch korrekt auswendig schaffen. In der noch fernliegenden MündlichPrüfung Biologie können Sie mit dieser Fertigkeit 1 Minute verbringen, und es wird hoch anerkannt. 1.3. Ein nur angeschnittenes Thema war das Molekül mit den zwei gegensätzlichen Seiten 12 C-Atome, auf einer Seite mit drei Hydroxyl-Gruppen. Das wurde richtig erklärt, aber das Verhalten in Wasser kam noch zu keiner richtigen Antwort. Wir legen zu diesem Thema „Tenside“, das im Lehrplan eigentlich erst in Klasse 12/13 auftaucht, eine Sonderstunde dann ein, wenn wir den Versuchstag mit den Estern (Arbeitsblatt vom 28.4.2015) vertragen müssen, weil die Lieferung der Chemikalien-Firma noch nicht eingetroffen ist. Teil 2 (wenn das Thema „Ester“ vertagt werden muss) Sonderstunde „Tenside“. Tenside sind zunächst bekannt als „waschaktive Stoffe“. Bei ihnen befindet sich eine möglichst hydrophile Gruppe am einen Ende eines Moleküls, ein ausreichend hydrophober Bereich am anderen Ende. Tenside spielen aber auch in der Biomembran eine Rolle. Nehmen wir die klassische Seife: Sie wird durch „Verseifung“ von Fetten seit Tausenden von Jahren hergestellt. Diese Seifen-Moleküle haben dann die hydrophobe Kette einer Fettsäure (12 bis über 20 C-Atome), und am hydrophilen Ende im Prinzip eine Carbonsäure. Eine saure hydrophile Gruppe wäscht in der Praxis aber noch nicht. Man muss sie vorher neutralisieren. Neutralisationsvorgänge laufen nach dem Schema „Säure plus Base gleich Salz“ ab. Das Salz im Schulversuch bei der „Verseifung“ ist Natriumhydroxid (NaOH). Damit kann man in zehn Minuten verseifen. Dieses NaOH spaltet die Fettsäuren im Fettmolekül vom Glycerin ab. Es bildet sich ein Natrium-Fettsäuresalz, Wasser und Glycerin. Das ist ein „anionisches Tensid“. Bei der klassischen Verseifung schwimmt also immer eine Glycerin-Schicht auf der SeifenFlüssigkeit. Befindet sich Seife in einer zuvor seifenfreien Lösung, kann man das durch Schütteln feststellen: Wenn sich Schaum bildet, muss Seife entstanden sein (was ist Schaum?). Will man Seife für den Hausgebrauch herstellen, ist NaOH eine zu starke Base - solche Seife macht Wäsche und Hand kaputt. Stattdessen nimmt man seit Jahrtausenden „Soda und Pottasche“ - das sind Natrium- und Kalium-Carbonat Na2CO3 und K2CO3 . Reines Na2CO3 erzeugt sehr harte Kernseife. Reines K2CO3 erzeugt „Schmierseife“. Beides kann man kaufen (Schmierseife zur Bodenreinigung). Aber die üblichen Seifen sind ein Gemisch aus beidem. Um aus altem Fett unter Zugabe von Soda und Pottasche Seife zu machen, muss man das Gemisch einen Tag lang kochen. Das ist der Beruf des Seifensieders. Seifenlösung ist nahrhaft für Einzeller in Gewässern und führt zur „Eutrophierung“. Auch wird sie von Erdalkali-Salzen lahmgelegt („Wasserhärte“). Es entstehen harte Flusen in der Wäsche. Deshalb sind in modernen Waschmitteln „Enthärter“ sowie möglichst viele nicht zur Eutrophierung führende kationische und nichtionische Tenside enthalten. Seife wäscht allerdings am besten. Zeichnung: klassische Verseifung, Waschvorgang, Tensidtypen. Versuch: Seifenherstellung. Chemie Klassen 1 und 2 9.6.2015 Thema „Kohlenhydrate“ Blatt 1 Nun lassen wir die einfache organische Chemie hinter uns. Wir werfen Blicke in die kompliziertere organische Chemie: Verschiedene funktionelle Gruppen treffen da aufeinander, und es gibt immer Ketten von C-Atomen. Wir werfen diese Blicke lieber auf wenige Stoffgruppen und versuchen die zu verstehen, als dass wir vieles nur streifen. Nochmals: Dass überhaupt ein Atom in langen Ketten sich stabil in Molekülen anordnet, geht nur beim C-Atom. Das ist das Ausnahme-Atom, und es begründet die organische Chemie. Anschauungsobjekte: Reis, Nudeln, Brot, Kartoffel, Zwiebel. Auf Schalen (es darf vergleichend gekostet werden) fünf verschiedene Zucker aus der Sammlung. Vorübung: Wir zeichnen Formeln, die wir mit unserem Wissen schon zeichnen können. 1. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 5 Hydroxylgruppen. Bedenken Sie dabei: An EINEM C-Atom kann immer nur EINE OH-Gruppe sein. Wären da zwei am gleichen C-Atom, würde sich sofort Wasser abspalten und eine Ketogruppe übrig bleiben. 2. Zeichnen Sie einen beliebigen Aldehyd. 3. Zeichnen Sie eine beliebige Ketose. Einstiegsübung: Wir zeichnen zwei Zucker 4. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 4 OH-Gruppen (= Hydroxylgruppe) und einer Aldehyd-Gruppe. Nummerieren Sie die C-Atome durch. 5. Zeichnen Sie ein organisches Molekül mit 5 OH-Gruppen und einer Ketogruppe. Nummerieren Sie die C-Atome durch Glückwunsch! Mit Aufgabe 4 und 5 haben Sie schon mindestens einen Zucker gezeichnet (Aufgabe 4, eine Pentose-Aldose). Wenn in Aufgabe 5 Ihre Ketogruppe am C2 steht, ist das auch ein Zucker (eine Hexose-Ketose). Warum gibt es so viele verschiedene Zucker? Wegen der Spiegelbild-Isomiere. Schreiben Sie zum Verständnis die C-Atome bei Ihrem Zucker aus Aufgabe 4, die PentoseAldose, untereinander. Das ist die "Fischer-Projektion" eines Zuckers. Wohin zeichnen Sie bei C2, C3, und C4 die OH-Gruppe? Nach links oder nach rechts? Das sind jeweils verschiedene Zucker! Der häufigste Fünfer-Zucker (also 5 C-Atome, also eine Pentose) ist die Ribose. Für die D-Ribose müssen Sie an den drei mittleren C-Atomen C2, C3, C4 die Hydroxylgruppen in der Fischer-Projektion nach rechts zeichnen. Es gibt spiegelbildlich auch eine L-Ribose. 6. Zeichnen Sie eine L-Ribose in der Fischer-Projektion Bei allen C-Atomen, die vier verschiedene Substituenten haben, führt die Stellung dieser vier Substituenten zueinander zu verschiedenen Isomeren. Solche C-Atome kann man in einer Formel mit einem * kennzeichnen. Auch wenn längere Molekülteile an einem CAtom hängen und verschiedene gebaut sind, zählen sie als "verschiedene Substituenten". Fragen zur Aufgabe 6.: Warum liegt am C1 der Ribose keine Spiegelbild-Isomerie vor? Weil es nur drei Substituenten hat. Warum liegt am C5 der Ribose keine Spiegelbild-Isomerie vor? Weil es zwei gleiche Substituenten hat - nämlich zwei mal H. Chemie Klassen 1 und 2 9.6.2015 Thema „Kohlenhydrate“ Blatt 2 7. Aufgabe mit dem Baukasten: Bauen Sie zwei Moleküle mit je 3 C-Atomen, die spiegelbildlich zueinander sind. Das ist anspruchsvoll... 8. Einige in der Klasse bauen anhand der Teile von 7. eine Pentose-Aldose, andere bauen eine Hexose-Ketose. Grundlegendes über Kohlenhydrate: Es ist denkbar, dass auf einem fernen Planeten die Zucker und ihre Übergruppe, die Kohlenhydrate, nur ein winziges Randthema der dortigen Chemie sind. Auf der Erde sind aber nun mal bei allen Lebewesen die Kohlenhydrate die Substanzen für den Energiestoffwechsel, also für den laufenden Energie-Umsatz. (Fette dienen am Rande des Energiestoffwechsels als Energielager - und haben als hydrophobe Substanzen auch sonstige Aufgaben.) Kohlenhydrate sind organische Moleküle, deren Grundbaustein 4, 5 oder 6 C-Atome hat (Tetrosen, Pentosen und Hexosen). Durch diese Anzahl von C-Atomen können sie sich zeitweise oder dauerhaft zu einem Ring formen. Der Ringschluss geschieht über ein OAtom. In jedem Glucose-Ring (das ist die Haworth-Projektion) taucht also 1 O-Atom auf. An einem der C-Atome hängt in der Kettenform (die Fischer-Projektion, also alle CAtome untereinander geschrieben und kein Ring) ein mit einer Doppelbindung gebundenes O-Atom. Befindet sich dieses O-Atom am Ende der Kette, ergibt sind eine Aldehyd-Gruppe. Diese Zucker heißen Aldosen. Die Glucose (=Traubenzucker) gehört dazu. Die andere typische Position ist am zweiten C-Atom in der Kette. Da ist das doppelt gebundene C-Atom eine Ketogruppe. Diese Zucker heißen Ketosen. Die Fructose (= Fruchtzucker) gehört dazu. Jeweils über dieses doppelt gebundene O-Atom findet der Ringschluss statt. An allen oder fast allen (bei der Desoxyribose in der DNA gibt es eine Lücke) anderen C-Atomen befindet sich eine OH-Gruppe (=Hydroxylgruppe). Einteilung der Kohlenhydrate: Einfachzucker = Monosaccharide --> Zweifachzucker = Disaccharide Für die Chemie der Lebewesen ist es ein Unterschied, ob ein Zucker reduzierend ist (dann hat er eine Aldehyd-Gruppe und reagiert positiv = rot in der Fehling-Reaktion) oder nicht reduzierend. Viele Enzyme setzen nur reduzierende Zucker für den Energiestoffwechsel ein und lassen nicht reduzierende Zucker in Ruhe. Bei Einfachzuckern sind nur die Ketosen nicht reduzierend. Die Fructose (eine Ketose) z.B. wird vor der Weiterverarbeitung erst mal in eine reduzierende Aldose umgewandelt. Zweifachzucker können sich so geschickt verknüpfen, dass sie nicht mehr reduzierend sind. Unser Haushaltszucker, die Saccharose, gehört dazu. --> Polysachcharide. Diese lassen sich nach ihrer Abbaubarkeit in Lebewesen dreiteilen: 1. Glykogen - Ketten mit vielen Verzweigungen. Leicht abbaubar 2. Stärke - Ketten mit wenigen Verzweigungen. Schwer abbaubar 3. Cellulose - unverzweigte Ketten mit Beta-Glykosidischer Bindung (in der HaworthProjektion nach oben zeigend): Von Vielzellern nicht abbaubar . Chemie Klassen 1 und 2 23.6.2015 Thema „Aminosäuren und Proteine“ Unterrichtsinhalt 1: Bau der 20 im genetischen Code vererbten biologischen Aminosäuren - Gemeinsamkeit konstanter Teil und Peptidbindung, Unterschied in 20 funktionellen Gruppen. Dipeptid (2 AS), Polypeptid (3 bis 99 AS), Protein (100 bis viele Tausende AS) Versuch 1: Die Biuret-Reaktion - ein qualitativer Nachweis von Peptdibindungen - und insofern von Proteinen. "qualitative Nachweise" zeigen das Vorhandensein eines bestimmten Stoffes an, aber nicht seine Menge. Geräte: Bunsenbrenner, Reagenzgläser, Reagenzglashalter, Tropfpipetten Chemikalien: Eiklarlösung, Glycin (Aminosäure), Kupfersulfatlsg. (c=5%), Natronlauge (2M) dest. Wasser, Durchführung: 3 Reagenzgläser befüllt mit: RG 1: 5m l Wasser RG 2: Spatelspitze Glycin + 5ml Wasser (lösen) RG 3: 0,5 ml Eiweiß + 5ml Wasser (lösen) In jedes Reagenzglas werden jeweils 5 Tropfen Kupfersulfatlösung und 5 Tropfen Natronlauge gegeben. Beobachtung: RG 1: Die Lösung verfärbt sich hellblau RG 2: Die Lösung verfärbt sich dunkelblau RG 3: Die Lösung verfärbt sich violoett wichtig: Protein ist anders gefärbt als einzelne Aminosäure Test von drei flüssigen Lebensmitteln: Speiseöl Lösung von Haushaltszucker Buttermilch (bis zur Durchsichtigkeit verdünnt) (Feste weiße Nahrungsmittel können auch getestet werden: Mehl, Toasbrot, Nüsse) Bilanz: In unseren alltäglichen Nahrungsmitteln sind Proteine mal zu 1 Prozent (Säfte), mal zu 80 Prozent (mageres Fleisch) fast immer enthalten. Proteine oder auch die zwei anderen chemischen Hauptbestandteile der Nahrung - Kohlenhydrate und Fette - nehmen wir selten in Reinform zu uns. Unterrichtsinhalt 2: Primär- Sekundär- Tertär- und Quartärstruktur von Proteinen Bindungskräfte im Protein: - Wasserstoffbrückenbindungen, Säure-Base-Wechselwirkung und Polaritäten als schwache Wechselwirkungen, die durch Temperatur, Säuren, Basen und Alkohol zerstört werden können. - Zehn- bis hundertmal stärker sind dann die Atombindungen in der Peptidkette sowie die gelegentliche Paarung zweier einander gegenüberliegender Cystein-Moleküle (das ist eine schwefelhaltige Aminosäure) zur Disulfidbrücke. Chemie Klassen 1 und 2 23.6.2015 Thema „Aminosäuren und Proteine“ Versuch 2: Die Denaturierung von Proteinen Vorwort: Proteine haben eine feste Tertiärstruktur - solange sie nicht erhitzt oder chemisch gestört werden. Sie sind zerbrechlich. Die engen Grenzen, in denen unser Körper gesund funktioniert, beruhen vor allem auf den engen chemischen Grenzen und Temperaturbereichen, in denen Proteine funktionieren. Denn um in uns Lebenwesen ihre Aufgabe zu erfüllen, brauchen Proteine genau ihre feste Tertiärstruktur. Das macht sie markant und einmalig. Nach klassischer Ansicht vererben die Gene nichts als Baupläne für Proteine. Wir wurden also vom biologischen Erbe her nur durch Proteine (im maßgeschneiderten Umfeld) aufgebaut. Proteine gerinnen bei Hitze, Säure und Alkohol. Wenn die Tertiärstruktur nur etwas gestört wird, ist diese „Denaturierung“ gelegentlich reversibel. Mit reversibler Änderung der Tertriärstruktur arbeiten viele Enzyme. Nach einer irreversiblen Denaturierung kann sich das Protein nicht mehr wie zuvor zusammenfügen. Beispiele aus dem Alltag: Beim Herstellen einer Dauerwelle wird das Haarprotein Keratin etwas geschädigt. Beim Kochen eines Eis gehen die biologischen Funktionen seiner Proteine verloren. Unter anderem können die Proteine sich nicht mehr im Wasser des Eis lösen - das Ei wird fest. Beim Braten biologischer Produkte werden (im Unterschied zum Kochen, das bei 100 Grad stoppt) auch Atombindungen zerstört. In letzter Konsequenz - alle Atombindungen sind zerstört - entsteht Kohle. Auf der Zwischenstrecke zur Kohle entstehen wirre organische Hitzeverbindungen, die uns gut schmecken. Unsere Probleme bei Fieber (ab 38 Grad Celsius) beruhen darauf, dass die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme unseres Körpers unterschiedlich schnell steigt, sie also zunehmend schlechter zusammenarbeiten. Nur die Zellen, die Antikörper herstellen, produzieren bei Fieber schneller. Und die meisten Erreger haben zwischen 39 und 41 Grad Celsius größere Probleme mit der Fiebertemperatur als die Opfer. Versuch Wir stellen aus einem Ei Eiklarlösung her und verteilen sie auf vier Reagenzgläser (dass Eiklar bei Erhitzen weiß ausflockt, ist aus dem Alltag bekannt. Wir ersparen uns diesen Einsatz des Bunsenbrenners). Zum Umgießen stehen vier leere Reagenzgläser daneben. Wir stellen in einem weiteren Reagenzglas eine Ammoniumsulfatlösung her. 1 Zugabe von Salzsäure 2 Zugabe von Ethanol 3 Zugabe von Kupfersulfatlösung aus Versuch 1 OHNE Natronlauge 4 Zugabe einer Ammoniumsulfatlösung Falls ein Niederschlag entsteht, versuchen wir die verbleibende Lösung ins leere NachbarReagenzglas zu gießen. Wir geben dann auf den mit möglichst wenig Lösung verbliebenen Niederschlag viel destilliertes Wasser und schütteln. In einem der vier Fälle könnte das als Niederschlag gefällte Protein wieder in Lösung gehen - ein Zeichen, dass DIESE Fällung reversibel war. Chemie Klassen 1 und 2 UND Biologie-Klassen Liste zum Lernen beim Thema „Proteine“, Teil 1 30.6.2015 A Kräfte, die ein Protein zusammenhalten 1. Wasserstoff-Brücken-Bindungen („WBB“) 2. Säure-Base-Wechselwirkungen 3. Dipolkräfte 4. Abstoßungen zwischen hydrophilen und hydrophoben (=lipophilen) Kräften 5. Atombindungen zwischen einander gegenüber liegenden Cystein-Aminosäuren (stabil!) B Von der Linie zum Knäuel: Die Bauweise der Proteine in vier Struktur-Abfolgen 1. Primärstruktur: Die Abfolge der Aminosäuren. In der Zelle kommen sie so, durch Peptidbindungen verknüpft, aus dem Ribosom. 2. Sekundärstruktur: Sie muss nicht immer vorhanden sein. Es handelt sich um StützStrukturen im Protein. Sie sind erkennbar an langen regelmäßigen Aminosäure-Abfolgen: „Faltblatt“ (das sind Flächen aus Aminosäuren) „Alpha-Helix“ („alpha“ ist eine Drehrichtung. „Helix“ heißt „Schnecke“. Als das sind Aminosäure-Röhren) 3. Tertiärstruktur: Die ist bei Proteinen immer vorhanden. Das ist der räumliche Bau des Proteins. In der Zelle gleich hinter dem Ribosom und sogar oft im Reagenzglas in Wasser faltet sich die Primästruktur zu dieser Tertiärstruktur. Ursache sind - die Bindungswinkel an den Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren - die anziehenden und abstoßenden Kräfte zwischen den charakteristischen Resten der AS. 4. Quartärstruktur: Sie ist nur selten vorhanden. Da handelt es sich um Riesenmoleküle. Mehrere einzelne Proteine (mit jeweils einer Primärstruktur) fügen sich zu einem übergeordneten Komplex zusammen. Das bekannteste Beispiel ist der rote Blutfarbstoff, der das Gas Sauerstoff festhalten und wieder abgeben kann: Das Hämoglobin. C Aufgaben der Proteine: 1. Enzyme (das ist bei etwa 80 Prozent der Proteine im Körper die Aufgabe) 2. Hormone (Protein-Hormone, bei Kettenlänge kürzer als 100 AS „Peptidhormone“) 3. Antikörper (Y-förmig gebaute Erkennungs-Proteine von Fremderregern = Antigenen) 4. Stützproteine (Collagen zum Beispiel, das in den Gelenken und in der Haut wichtig ist. Und natürlich Keratin, das Haar-Protein) 5. Blutproteine (mit Puffer-Funktion: Sie halten den PH-Wert im Blut konstant) D Strukturen, die aufgrund der festen Bauweise der Proteine möglich sind: 1. Aktives Zentrum: Hier werden bei Enzymen chemische Reaktionen katalysiert. „Katalysieren“ heißt allgemein: Die Aktivierungsenergie einer Reaktion so weit herabsetzen, dass sie bei den Bedingungen der Umgebung abläuft. Bei uns also laufen Reaktionen nur ab und erst ab, wenn ein Enzym da ist und Körpertemperatur herrscht. 2. Epitope: Proteine auf der Außenmembran der Zelle, anhand derer die Zelle erkannt wird („chemischer Fingerabdruck“) 3. Rezeptoren: Proteine auf der Außenmembran der Zelle, die Stoffe der Umgebung erkennen = an ihr aktives Zentrum binden und nach innen melden. Beispiele: Hormone. Geschmacksstoffe (süß, sauer, salzig, bitter). Und Millionen von Geruchsstoffen. 4. Prosthetische Gruppe: Proteine können Nicht-Proteine fest an sich binden und chemisch nutzen. Beispiel ist ein organisch-chemischer Ring, der ein Eisen-Ion festhält, das Sauerstoff reversibel binden kann, inmitten der Quartärstruktur des Hämoglobins. Chemie Klassen 1 und 2 UND Biologie-Klassen Liste zum Lernen beim Thema „Proteine“, Teil 2 30.6.2015 E Vorgänge, die aufgrund der festen Bauweise der Proteine möglich sind: 1. Aktivierung/Inaktivierung eines Proteins: Wenn ein Schwermetall-Atom oder (öfter) Ion auf bestimmte Enzyme trifft, besetzt es deren aktives Zentrum und hemmt sie dauerhaft. Das Gemeine ist, dass das Enzym irgendwann in der Leber abgebaut wird. Aber das Schwermetall verbleibt im Körper. Wir werden zumeist mit Null Gramm Quecksilber geboren. Aber am Lebensende haben wir ein paar Milligramm davon im Leib. Es lagert vor allem da, wo der Stoffwechsel langsam abläuft, z.B. an Gelenken. Gicht und Rheuma können auch durch Spuren von Schwermetallen hervorgerufen werden. 2. Kompetitive Hemmung entsteht durch konkurrierende Stoffe am gleichen aktiven Zentrum. Z.B. konkurriert Kohlenmonoxid CO mit Sauerstoff O2 am Hämoglobin - viel CO vergiftet uns so). 3. Allosterische Aktivierung oder Hemmung: An anderer Stelle am Protein bindet sich ein aktivierender oder hemmender Stoff. Erst dann ist das aktive Zentrum so gebaut, dass es eine Reaktion herbeiführt. Beispielsweise binden sich Transmitter an der Synapse kurz an Rezeptoren der postsynaptischen Membran - und dann erst öffnen sich dort kurz Kanäle für Natrium-Ionen. Diese verändern das Potential der Membran, und sie kann Erregung weitermelden. F Arbeitsweise der Proteine: 1. Die ist enorm temperatur-abhängig. Es hat Gründe, warum sich wechselwarme Tiere wie Eidechsen in die Sonne legen: aufgeheizt sind sie schneller. Vögel und Säugetiere sind deshalb gleichwarm. Sie erst konnten sich in kalte Regionen ausbreiten. Sie haben dadurch aber einen mehrfach so hohen Energiebedarf wie wechselwarme Tiere. Die Temperatur-Abhängigkeit von Proteinen folgt der Reaktions-GeschwindigkeitsTemperatur-Regel („RGT-Regel“): Pro zehn Grad Erhöhung verdoppelt sich die R.G. 2. Sie ist auch PH-abhängig. Beispielsweise verdauen im Magen Enzyme, die nur bei saurem PH arbeiten. Gelangt die halbverdaute Speise dann in den Darm, erlebt sie einen PH-Sprung hinüber ins Basische. Alle Magen-Enzyme werden dabei inanktiviert, und neue andere Darm-Enzyme beginnen da nur wirksam zu werden. Dass der PH-Wert im Blut gleich bleiben muss, insbesondere darf er nicht „übersäuern“, liegt daran, dass dort Enzyme im sauren Bereich in ihrer Funktion gestört werden. 3. Enzyme arbeiten in Abhängigkeit von der Konzentration des Substrates. Das „Substrat“ ist der Stoff, an dem ein Enzym eine Reaktion katalytisch durchführt. Es baut also etwas um, baut etwas zusammen oder trennt etwas. Dazu muss das Enzym das Substrat erst einmal finden. Bei geringer Substrat-Konzentration ist die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymarbeit auch gering. Umgekehrt gibt es für jedes Enzym eine Wechselrate: Das ist die Zahl von SubstratMolekülen, die ein Enzym pro Sekunde maximal verarbeiten kann. Es muss ja jedes Substrat kurz an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden werden, die Reaktion muss ablaufen, und das neue Produkt muss das aktive Zentrum wieder verlassen. Die RekordWechselrate hat das Entgiftungs-Enzym „Katalase“: Es kann pro Sekunde 5 Millionen H2O2-Moleküle in Wasser und Sauerstoff zerlegen. Allgemein sind Wechselraten bis zu 1 Million Moleküle pro Sekunde keine Seltenheit. Die grafische Darstellung der Arbeitsweise von Proteinen gilt als anspruchsvolle Denkfrage in der Schulbiologie.