Seminar 11.12.2015 Fragen - LIMES

1. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 09/10 12.2.2010 Bearbeitungszeit 90 min 1) Erklären sie die Begriffe Primär‐ Sekundär‐ und Tertiärstruktur von Proteinen. Nennen Sie drei typische Sekundärstrukturelemente (6P) 2) Welche Funktion hat das Protein PDI bei der Proteinfaltung? (2P) 3) Was ist der Unterschied zwischen integralen und peripheren Membranproteinen? (2P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (8P) NAD+ TPP CoA Fe‐S Cluster FADH2 5) Die Erzeugung von metabolischer Energie aus Glukose besteht aus der Glykolyse, dem Citrat‐
Zyklus und der Oxidativen Phosphorylierung. Beschreiben Sie: a) Welche Reaktionen laufen grob in den drei Teilschritten ab? (6P) b) Wo sind die drei Bereiche in einer Säugetierzelle lokalisiert? (3P) c) Welche dieser Reaktionen laufen in Abwesenheit von Sauerstoff ab? Wie stark verändert sich dabei die Menge an produziertem ATP? (4P) d) Wie sind Sauerstoffverbrauch und ATP‐Synthese miteinander verbunden? (3P) 6) Unter welchen Bedingungen wird die Glukoneogenese aktiviert? Welche Reaktionen der Glykolyse werden dabei umgangen? (6P) 7) Bescheiben Sie die Vorgänge im Umfeld der Replikationsgabel im Zuge der DNA‐Replikation. (10P) 8) Zusatzaufgabe: Sie füttern einer Zellkultur 2‐Ketoglutarat, das an Position 2 14C‐markiert ist. Nach längerer Inkubation isolieren Sie die Proteine und zerlegen sie in die einzelnen Aminosäuren. Welche Aminosäuren finden Sie in radioaktiver Form vor und wie kommt das 14C in die jeweilige Aminosäure? Beachten Sie, daß 2‐Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐Aminosäure umgewandelt werden können. (8P) 1
2. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 09/10 25.3.2010 1) Was ist eine Proteindomäne, was ist ein Proteinmotif? Nennen Sie je drei typische Beispiele (8P) 2) Welche Funktion haben die Heat‐shock Proteine HSP70 und HSP60/HSP10 bei der Proteinfaltung? Erläutern Sie kurz den jeweiligen Wirkmechanismus. (6P) 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (10P) NAD+ PLP Biotin Fe‐S Cluster FADH2 5) Beschreiben Sie die Reaktion, die durch den Pyruvat‐Dehydrogenase‐Komplex katalysiert wird. Zerlegen Sie die Reaktion in Einzelschritte E1 bis E3 und benennen Sie die Kofaktoren, die für jeden Einzelschritt benötigt werden. (6P) 6) Wo sind folgende Reaktionswege in einer eukaryontischen Zelle lokalisiert? (6P) Glykolyse Gluconeogenese Citrat‐Cyclus Glyoxalat‐Cyclus Pentosephosphat‐Weg Atmungskette 7) Wie funktioniert die Polymerase‐Kettenreaktion (PCR)? Welche Eigenschaft der Polymerase macht die PCR überhaupt erst möglich? (5P) 8) Durch welche Mechanismen erreicht die DNA‐Replikation ihre niedrige Fehlerrate? (5P) 9) Zusatzaufgabe: Sie füttern einer Zellkultur Oxaloacetat, das an Position 2 14C‐markiert ist. Nach längerer Inkubation homogenisieren Sie die Zellkultur und zerlegen sie in Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren. Welche dieser Verbindungsklassen enthalten Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? Beachten Sie, daß 2‐
Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐
Aminosäure umgewandelt werden können. (8P) 2
1. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 2010/11 23.2.2011 Bearbeitungszeit 90 min Name: Matrikelnummer: 1) Was sind Primär‐, Sekundär‐ und Tertiärstruktur eines Proteins? (3P) 2) Beschreiben Sie die Vorgänge bei der Faltung eines Proteins in seine aktive Konformation. Welche Funktion haben dabei die Heat‐shock Proteine HSP70 und HSP60/HSP10 ? (6P) 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (5P) NAD+ TPP Biotin Fe‐S Cluster FADH2 5) Zeichnen Sie Zitrat‐Zyklus auf (Nur Reaktanden, 4P) Ordnen Sie die Einzelreaktionen den EC Klassen zu (Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Synthasen/Lyasen, Isomerasen, Synthetasen) (4P). Wie ist der Zyklus mit der oxidativen Phosphorylierung verbunden? (3P)? Welche Zusatzreaktionen benötigen Pflanzen, die aus Acetyl‐CoA Zucker aufbauen, und wie heißt der resultierende Reaktionsweg? (3P). 6) Wo sind folgende Reaktionswege in einer eukaryontischen Zelle lokalisiert? (6P) Glykolyse Gluconeogenese Citrat‐Cyclus ATP‐Synthese Pentosephosphat‐Weg Atmungskette 7) Wie funktioniert die Polymerase‐Kettenreaktion (PCR)? Welche Eigenschaft der Polymerase macht die PCR überhaupt erst möglich? (5P) 8) Beschreiben Sie die Vorgänge, die sich bei der DNA‐Replikation an der Replikationsgabel abspielen (8P) 9) Beim Öffnen einer Ampulle mit 14C‐markiertem Bariumcarbonat atmen Sie versehentlich freigesetztes CO2 ein.. In welcher der wichtigsten Verbindungsklassen Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren ihres Körpers finden Sie Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? Beachten Sie, daß 2‐Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐Aminosäure umgewandelt werden können. Welche Resultate liefert die gleiche Analyse in ihrer gleichfalls markierten Laborpflanze? (8P) 3
2. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 2010/11 25.3.2011 Bearbeitungszeit 90 min Name: Matrikelnummer: Was versteht man unter integralen und peripheren Membranproteinen? Wie können integrale Membranproteine in der Membran verankert werden? (3P) 2) Erläutern Sie anhand der Hexokinase das Prinzip des Induced‐fit‐Mechanismus in einer enzymatischen Reaktion. Welchen Vorteil bietet dieser Mechanismus für die Kinasereaktion? (6P) 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (5P) NAD+ TPP Biotin Fe‐S Cluster FADH2 5) Zeichnen Sie den Stoffwechselweg der Glykolyse auf (Reaktanden einschließlich der Kofaktoren/Kosubstrate) (4P). Ordnen Sie die Einzelreaktionen den EC Klassen zu (Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Synthasen/Lyasen, Isomerasen, Synthetasen) (4P). Welches sind die wichtigen allosterisch regulierten Schritte (3P)? Welche Zusatzreaktionen werden für die Umkehrung des Weges benötigt und wie heißt der resultierende Reaktionsweg? (3P). 6) In welchem Organell/Kompartiment sind folgende Funktionen oder Stoffwechselwege in einer eukaryontischen Zelle lokalisiert? (6P) Glykolyse DNA‐Replikation Citrat‐Cyclus Protein‐Abbau Speicherung von Neutrallipiden Atmungskette 7) Wie funktioniert die Polymerase‐Kettenreaktion (PCR)? Welche Eigenschaft der Polymerase macht die PCR überhaupt erst möglich? (5P) 8) Beschreiben Sie die Vorgänge, die sich bei der DNA‐Replikation an der Replikationsgabel abspielen (8P) 4
9) Zusatzaufgabe: Sie füttern einer Leberzellkultur Oxaloacetat, das an Position 2 14C‐markiert ist. Nach längerer Inkubation homogenisieren Sie die Zellkultur und zerlegen sie in Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren. Welche dieser Verbindungsklassen enthalten Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung (Schematische Angabe des Reaktionsweges)? Beachten Sie, daß 2‐Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐Aminosäure umgewandelt werden können. (8P) 5
1. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 11/12 23.2.2012 Bearbeitungszeit 90 min 1) Was ist eine Proteindomäne, was ist ein Proteinmotif? Nennen Sie je zwei typische Beispiele (6P) 2) Wie konnte Anfinsen zeigen, dass die Information für die korrekte Faltung eines Proteins in der Primärsequenz enthalten ist? (3P). Nennen Sie drei Proteine, die in der Säuger‐Zelle die Faltung unterstützen und beschreiben Sie kurz deren Funktion. (3P) 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion, an der sie beteiligt sind, an und nennen Sie je ein Beispielenzym (10P) NAD+ PLP Biotin Fe‐S Cluster FADH2 5) Beschreiben Sie den Ablauf der Glykolyse von der Glukose bis zum Pyruvat (Verbindungsnamen ohne Strukturformel, Namen der beteiligten Enzyme) (10P). Geben Sie für jedes Enzym die EC‐Klasse an (Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen/Synthasen, Isomerasen, Ligasen/Synthetasen) (5P). 6) Beschreiben Sie anhand je eines Beispiels die Regulation eines Stoffwechselweges durch Feed‐Forward‐Stimulation und durch Feed‐Back‐Inhibition. 7) Beschreiben Sie die Vorgänge bei der Replikation bakterieller DNA (Zeichnung!) (8P) 8) Durch welche Mechanismen erreicht die DNA‐Replikation ihre niedrige Fehlerrate? (4P) 9) Zusatzaufgabe: Sie füttern einer Zellkultur Glutamat, das an Position 2 14C‐markiert ist. Nach längerer Inkubation homogenisieren Sie die Zellkultur und zerlegen sie in Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren. Welche dieser Verbindungsklassen enthalten Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? Beachten Sie, daß 2‐
Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐
Aminosäure umgewandelt werden können. (4P) 6
2. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 11/12 27.3.2012 Bearbeitungszeit 90 min Name: Matrikelnummer: Was versteht man unter integralen und peripheren Membranproteinen? Wie können integrale Membranproteine in der Membran verankert werden? (4P) 2) Erläutern Sie anhand der Hexokinase das Prinzip des Induced‐fit‐Mechanismus in einer enzymatischen Reaktion. Welchen Vorteil bietet dieser Mechanismus für die Kinasereaktion? (3P) 3) In welchem Stoffwechselweg spielt das Enzym Rubisco eine Schlüsselrolle (2P) Wie ist dieser Weg mit der Gluconeogenese verknüpft? (2P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (10P) NAD+ TPP CoA Biotin Pyridoxalphosphat 5) Zeichnen Sie den Zitrat‐Zyklus auf (Namen und Strukturformeln der Reaktanden, Namen der Enzyme, 12P). Wie ist der Zyklus mit der oxidativen Phosphorylierung verbunden? (2P)? Welche Zusatzreaktionen benötigen Pflanzen, die aus Acetyl‐CoA Zucker aufbauen, und wie heißt der resultierende Reaktionsweg? (3P). 6) Beschreiben Sie Struktur und Funktion der mitochondrialen ATP‐Synthase (4P). Wie kann man die Funktion anschaulich in einem Experiment demonstrieren? (2P) 7) Beschreiben Sie anhand einer Zeichnung die Vorgänge im Umfeld der Replikationsgabel im Zuge der DNA‐Replikation. (8P) 8) Was sind Telomere? (2P) Was haben Telomerasen mit der Entstehung von Krebs zu tun? (2P) 9) Zusatzaufgabe: Beim Öffnen einer Ampulle mit 14C‐markiertem Bariumcarbonat atmen Sie versehentlich freigesetztes CO2 ein. In welcher der wichtigsten Verbindungsklassen Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren ihres Körpers finden Sie Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? Beachten Sie, daß 2‐Ketosäuren reversibel durch die sogenannte Transaminase‐Reaktion in die entsprechende 2‐Aminosäure umgewandelt werden können. (4P) 7
1. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 2012/13 18.2.2013 Bearbeitungszeit 90 min Name: Matrikelnummer: 1) Was sind Primär‐, Sekundär‐ und Tertiärstruktur eines Proteins? (3P) 2) Wie können Sie experimentell integrale und periphere Membranproteine unterscheiden (2P)? Nennen Sie drei Typen von Membranverankerungen integraler Membranproteine (3P). 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren/prosthetischen Gruppen den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (5P) NADH CoA Biotin Häm TPP 5) Zeichnen Sie den Zitrat‐Zyklus auf (Substrate, Produkte, Cofaktoren, Enzyme, 12P) Ordnen Sie die Einzelreaktionen den EC Klassen zu (Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Synthasen/Lyasen, Isomerasen, Synthetasen) (4P). Welche Zusatzreaktionen benötigen Pflanzen, die aus Acetyl‐CoA Zucker aufbauen, und wie heißt der resultierende Reaktionsweg? (2P). 6) Wo sind folgende Reaktionswege in einer eukaryontischen Zelle lokalisiert? (6P) Glykolyse Gluconeogenese Citrat‐Cyclus ATP‐Synthese Pentosephosphat‐Weg Proteinbiosynthese 7) Sie führen die aerobe Verstoffwechselung von Glucose in Gegenwart von 18O2 als Marker durch. In welchem Hauptprodukt finden Sie den markierten Sauerstoff? (1P) Begründung? (2P) 8) Beschreiben Sie die Vorgänge, die sich bei der bakteriellen DNA‐Replikation an der Replikationsgabel abspielen (8P) 9) Sie inkubieren Leberzellen für eine Stunde mit Alanin, das an Position 1 mit 14C markiert ist. In welcher der wichtigsten Verbindungsklassen Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren dieser Zellen finden Sie Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? (4P) 8
2. Klausur zum Modul 5.3 Biochemie WS 2012/13 27.3.2013 Bearbeitungszeit 90 min Name: Matrikelnummer: 1) Beschreiben Sie Anfinsens Experiment, mit dem er bewies, dass die Primärsequenz eine Proteins die Tertiärstruktur bestimmt. Warum war die Wahl des "richtigen" Proteins entscheidend für das Gelingen des Experiments? (8P) 2) Was versteht man in der Enzymologie unter Feed‐Forward‐Stimulation und Feed‐Back‐
Inhibition? (4P) Nennen Sie je ein Beispiel (2P). 3) Geben Sie die Formel für die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion nach Michaelis‐
Menten an. Auf welchen Annahmen beruht die Herleitung dieser Formel? Welche anschauliche Bedeutung hat die Konstante KM? (4P) 4) Geben Sie für die folgenden Kofaktoren/prosthetischen Gruppen den jeweiligen Typ der Reaktion an, an der sie beteiligt sind und nennen Sie je ein Beispielenzym (5P) FADH2 Pyridoxalphosphat Biotin Fe‐S cluster Liponsäure 5) Zeichnen Sie den Stoffwechselweg zum anaeroben Abbau von Glukose in Hefe auf (Substrate, Produkte, Cofaktoren, Enzyme, 14P). Ordnen Sie die Einzelreaktionen den EC Klassen zu (Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Synthasen/Lyasen, Isomerasen, Synthetasen) (4P). Nennen Sie zwei wichtige Regulationspunkte und mindesten 4 allosterisch wirksame Regulatoren (6P) 6) Wo sind folgende Reaktionswege in einer eukaryotischen Zelle lokalisiert? (6P) ATP‐Synthase Proteinabbau Citrat‐Cyclus Peroxidase‐Reaktonen DNA‐Replikation Proteinbiosynthese 7) Glyceraldehyd‐3‐Phosphatdehydrogenase lässt sich durch 2‐Iodessigsäureamid hemmen. Begründen Sie dies anhand des Reaktionsmechanismus? (3P) Dasselbe Enzym spielt eine wichtige Rolle bei als Angriffspunkt der Vergiftung mit Arsenaten. Beschreiben Sie einen möglichen Mechanismus. (2P) 8) Beschreiben Sie die Vorgänge, die sich bei der bakteriellen DNA‐Replikation an der Replikationsgabel abspielen (8P) 9
9) Sie inkubieren Leberzellen für eine Stunde mit Alanin, das an Position 2 mit 14C markiert ist. In welcher der wichtigsten Verbindungsklassen Protein, Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren dieser Zellen finden Sie Radioaktivität und wie kommt das 14C in die jeweilige Verbindung? (4P) Zusatzaufgabe: Beim Auftrag der initialen Reaktionsgeschwindigkeit V gegen die Substratkonzentration S einer enzymatisch katalysierten Reaktion erhalten Sie den abgebildeten Graphen. Wie kann es dazu kommen? Lässt sich der Effekt sinnvoll nutzen? Kennen Sie ein Beispiel? (4P) 10