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Proteine
Fragen in den letzten 10 Examen: 4
Kommen wir nun also zu den größeren, aus
Aminosäuren bestehenden Molekülen, nämlich den Proteinen. Auf die ebenfalls großen
Enzyme musst du leider noch bis Kapitel 4,
S. 51 warten. Zwischen diesen beiden Sub­
stanzklassen gibt es einen wesentlichen Unterschied, weshalb sie auch in zwei unterschiedlichen Kapiteln abgehandelt werden: ihre
Funktion. Proteine werden unterteilt in Strukturproteine und Funktionsproteine. Die Enzyme gehören zu den Funktionsproteinen.
Das Proteinkapitel behandelt nur die Strukturproteine. Doch zunächst kommen wieder einige trockene, aber wichtige chemische Grundlagen.
3.1
Bindungstypen
Wenn man einen Tisch bauen will, ist es wichtig zu wissen, welche Möglichkeiten es gibt,
die Bretter miteinander zu verbinden; ob mit
Nägeln, Schrauben oder Ähnlichem, damit das
Produkt auch aussieht wie ein Tisch und nicht
auseinander fällt. Aus diesem Grund ist es für
Medizinstudenten leider auch notwendig, die
– zugegebenermaßen eher langweiligen – chemischen Bindungstypen innerhalb eines Proteins und zwischen den Proteinen zu kennen, um
zu verstehen, warum und wie ein Protein funktioniert. Besonders wichtig ist dieses Verständnis nämlich gerade dann, wenn ein Enzym nicht
mehr funktioniert, also im Krankheitsfall.
Dieses Kapitel beschäftigt sich daher (so kurz
wie möglich, aber so lang wie nötig) mit den
intra- und intermolekularen Anziehungskräften von Proteinen. Im Einzelnen sind dies die
–– Wasserstoffbrückenbindungen,
–– hydrophoben Bindungen,
–– van-der-Waals-Kräfte,
–– Disulfidbindungen,
–– Ionenbeziehungen.
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3.1.1 Wasserstoffbrückenbindungen
Wasserstoffbrückenbindungen gehören zu den
häufigsten Bindungen in der Natur. Um diesen
Bindungstyp zu verstehen, muss zunächst der
Begriff der Elektronegativität klar sein:
Merke!
Die Elektronegativität beschreibt das Maß des
Bestrebens eines Atoms, in einem Molekül die
Bindungselektronen an sich zu ziehen.
Stark elektronegative Elemente haben die Tendenz zur Aufnahme von Elektronen (hohe Elektronenaffinität), Atome mit sehr niedriger Elektronegativität geben Elektronen relativ leicht
ab (niedrige Elektronenaffinität). Je höher der
Unterschied in der Elektronegativität der gebundenen Elemente, desto polarer ist die Bindung zwischen ihnen.
Merke!
–– Die Elektronegativität nimmt innerhalb einer
Periode von links nach rechts zu.
–– Die Elektronegativität nimmt innerhalb der
Hauptgruppen von oben nach unten ab.
Wasserstoffbrückenbindungen treten immer
dort auf, wo ein Wasserstoffatom (niedrige
Elektronegativität) an ein stark elektronegatives Atom (meist Stickstoff oder Sauerstoff) kovalent gebunden ist (-OH oder -NH). Dadurch
bekommt das Wasserstoffatom eine positive
Teilladung. Nähert sich nun ein weiteres elektronegatives Atom (wie z. B. O), kommt es zu
Wechselwirkungen zwischen dem positiven
Wasserstoff und dem zweiten negativen Atom.