Ribosomale Translation Proteine

Ribosomale Translation
Proteine
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Fluss der genetischen Information
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Der genetische Code
• mRNA wird in „Wörtern“ á 3 „Buchstaben“ abgelesen.
• der genetische Code ist degeneriert manche Aminosäuren werden durch
mehr als ein Wort codiert.
• der genetische Code wird (fast) unverändert in allen Organismen verwendet
(Ausnahmen praktisch nur bei Mitochondrien).
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Der genetische Code
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Aus: Watson, Molekularbiologie, 6. Aufl., 2011
tRNA-Moleküle als Adapter
Sekundärstruktur
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Primärstruktur
tRNA-Molekül als Adapter
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Wobble-Basen
Basenpaarung in der 3. Position
des Codons ist nicht stringent!
Trotz Degeneriertheit des genet.
Codes muss es nicht für jedes
Codon eine eigene tRNA-geben.
In 1. und 2. Position des Codons
ist die Basenpaarung absolut
stringent!
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Aktivierung des Aminosäure
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tRNA-Editing
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aa-tRNA-Synthetasen beladen die tRNAs!
Wichtig: hohe Spezifität ansonsten: falsche Aminosäure im Protein!
tRNA-Molekül als Adapter
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Ribosomen
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Ribosomen
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Translationsinitiation (I)
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Translationsinitiation (II)
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Translationsinitiation (III)
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Translationselongation (I)
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Translationselongation (II)
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Translationselongation (III)
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Translationselongation (IV)
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Schritte der Elongation
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Fehlervermeidung
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Termination der Translation (I)
Stop-Codon in A-Stelle
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Termination der Translation (II)
Hydrolyse der
Aminoacyl-Bindung.
Freisetzung des
Proteins
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Termination der Translation (III)
Ribosomenrecycling
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Polyribosomen
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Besonderheiten:
Selenocystein
Umprogrammierung eines Stop-Codons in ein Selenocystein-Codon.
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Besonderheiten:
Leserasterverschiebung
mRNA von Retroviren hat frameshift-site
Aus einer mRNA entstehen 2 verschiedene Proteine!
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Kontrolle der Translation (I)
Sequenzspezifischer Inhibitor
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Kontrolle der Translation (II)
„Thermosensor“
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Kontrolle der Translation (III)
Riboswitch
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Kontrolle der Translation (IV)
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Reglung der Proteinmenge:
Möglichkeiten
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Aminosäuren
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Stereoisomerie
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Proteine = polymere Aminosäuren
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Proteine = Backbone + Seitenketten
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Proteinogene Aminosäuren
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Faltung von Proteinen
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Faltung von Proteinen
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Denaturierung von Proteinen
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Denaturierung auch durch:
Hitze
pH
Salz
etc.
Funktioniert nicht mit allen Proteinen!
Hitzedenaturierung meistens (!)
irreversibel!
Disulfidbindungen
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Peptidbindung: Partieller Doppelbindungscharakter
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Peptidbindung
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Ramachandran-Plot
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α-Helix
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ß-Faltblatt
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Faltblatt: Parallel und antiparallel
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Tertiärstruktur
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Tertiärstruktur
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Quartärstruktur
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Lambda-Repressor: α2
Quartärstruktur
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Hämoglobin: α2β2
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