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32 Anhang VII. Anhang Verzeichnis der Anhänge Anhang 1: Detaillierte Stundenprotokolle der Unterrichtsplanung Anhang 2: Material zur Stunde 1, 14.03.11 Anhang 3: Material zu den Stunden 2 und 3, 16.03.11 Anhang 4: Material zu den Stunden 4 und 5, 28.03.11 Anhang 5: Material zu den Stunden 6 und 7, 30.03.11 Anhang 6: Material zu den Stunden 8 und 9, 04.04.11 Anhang 7: Material zu den Stunden 10 und 11, 11.04.2011 Anhang 8: Feedbackbogen zur Unterrichtsauswertung Anhang 9: Handout zum Thema Proteine Anhang 10: Vortrag Denken, Lernen und Verstehen - eine neurowissenschaftliche Annäherung Anhang 11: Quellenverzeichnis des Materials im Anhang Anmerkung: Die Tafelbilder sind aufeinanderfolgend durchnummeriert, wie sie im Laufe der Dokumentation verwendet wurden. 33 Anhang Anhang 1: Detaillierte Stundenprotokolle der Unterrichtsplanung RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 23 Tag Mo Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 14.03.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Thema der Stunde: 02_6-BT11_Stundenblock 42_140311.docx Stundenspezifische Voraussetzungen PowerPoint-Serie: 01_BT11 Aminoacids_Aufbau-Struktur Dias.ppt 02_BT11 Proteine_Einstieg&Peptidbdg Dias.ppt Beginn Dokumentationsphase Proteine Motoren des Lebens – Veranschaulichung des aufbaus und der Funktion von Proteinen am Beispiel des Hämoglobins in der Eingangsklasse des Biotechnologischen Gymnasiums Eigenschaften von Aminosäuren Proteine: Einstieg und Peptidbindung Ziel der Stunde: Stereochemie und Funktionen von Aminosäuren erlernen Anwendung auf den Bau von Proteinen: Hämoglobin als Modell Zeit Teilziele Inhalte Methoden Medien 30 Wiederholung und Aufarbeitung Aminosäuren als Grundlage für die Proteine Stereochemie von Aminosäuren: -D- Aminosäuren - D,L-System nach Fischer am Beispiel des Alanins Funktionen von Aminosäuren - Bausteine der Proteine - Metaboliten im Stoffwechsel - Einbau von Stickstoff in benötigte - Essentielle Aminosäuren Schülerpräsentation Schüler-LehrerDiskussion Tafel 15 Notwendig des Transports von Stoffen und Molekülen am Beispiel des Sauerstofftransports durch Hämoglobin PowerPoint Serie: 02_BT11 Proteine_Einstieg&Peptidbdg Dias.ppt Einstiegsbild „Ausdauer- und Extremsportarten“ Transport von Sauerstoff durch Hämoglobin Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint 10 Funktion von Proteinen erlernen Transportaufgaben , Strukturproteine, Zell-Zell-Kommunikation, Immunabwehr , Biokatalysatoren Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint 10 Arbeitsweise von Proteinen verstehen Konformationsänderung als Grundprinzip Veranschaulichung im Spiel: „Transport“ eines Buches von A nach B im Klassenzimmer, danach wieder setzen. Einzelne Elemente eins Transportvorgangs Schülerarbeit Schüler-LehrerDiskussion Spiel Tafel 15 Aminosäuren als Grundbausteine der Proteine erkennen und Peptidbindung erstellen Ableitung der Peptidbindung als Verbindung der „konstanten Köpfe“ der Aminosäuren: Bau von N- zum C-Terminus, Nucleophiler Angriff der Carboxy- auf die Aminogruppe „Rückgrat der Peptidkette“ Schülerarbeit Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint 10 Zeitpuffer Wiederholung und Vertiefung RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 23 Tag Mi Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 16.03.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: 02_6-BT11_Stundenblock 43_160311.docx Stundenspezifische Voraussetzungen Dokumentationsphase LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Molekülbaukasten zum Bau eines Heptapeptids aus der -Kette des Hämoglobins Thema der Stunde: Drahtmodell „Proteinstruktur“: Draht, Styropor, Holz, Klebeetiketten Die Struktur von Proteinen Fotoapparat zur Dokumentation Ziel der Stunde: Aufbau der Proteine: von der Kette zur funktionsfähigen Einheit Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur Zeit Teilziele Inhalte Methoden Medien 20 Wiederholung : Aufbau der Aminosäuren Wiederholung: Peptidbindung Zeichnen der Aminosäuren E E K S A V T (AS7-AS14 des HBB) Zeichnen des Heptapeptids EEKSAVT mit Peptidbindung Schülerarbeit Schülerpräsentation Tafel 10 Struktur von Aminosäuren Veranschaulichung: Bau der einzelnen Aminosäuren Gruppenarbeit 2er Gruppen Modellbau Gruppenarbeit 2er Gruppen Modellbau Gruppenarbeit 2er Gruppen Schüler-LehrerDiskussion Drahtmodell Tafel 15 Primärstruktur von Proteinen erlernen 40 Aufbau von Proteinen erarbeiten und verstehen Zusammenfügen der einzelnen Aminosäuren zur Heptapeptid-Kette LZK durch Veranschaulichung: Korrekter Bau des Modells unter Berücksichtigung der Kriterien für die Peptidbindung: Verknüpfung am konstanten Rest, Richtung: N-Terminus -> C-Terminus Peptidbindung bildet Rückgrat, Reste stehen seitlich weg Veranschaulichung im Drahtmodell: Bau eines fiktiven Proteins, angenähert an das Hämoglobin Aminosäuresequenz, Primärstruktur a-Helix, b-Faltblatt und b-Schleife: Sekundärstruktur 3D-Raumstruktur einer Peptidkette: Tertiärstruktur Tertiärstruktur als erste funktionelle Einheit bei Proteinen Konformationsänderung als Grundprinzip der Funktion 5 Zeitpuffer Vertiefung: von der Struktur zur Funktion: Möglichkeit zur Konformationsänderung folgt aus dem Aufbauprinzip der Proteine Anhang 1 34 Anhang RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 24 Tag Mo Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 28.03.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: Stundenspezifische Voraussetzungen Dokumentationsphase LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Drahtmodell „Proteinstruktur“: Draht, Styropor, Holz, Klebeetiketten Thema der Stunde: PowerPoint-Serie: 03 BT11_Proteine_Struktur Dias.ppt Die Struktur von Proteinen: Quartärstruktur Aufbau der Sekundärstruktur: H-Brückenbindung Arbeits- und Informationsblätter: A02_Proteine_allgemein.pdf / A03_Proteine_MolWW.pdf / 03a BT11_Einschub MolWw.docx Ziel der Stunde: Fotoapparat zur Dokumentation Aufbau der Proteine erlernen: Konformationsänderungen! Aufbau der Sekundärstruktur durch H-Brücken Zeit 02_6-BT11_Stundenblock 44_280311.docx Teilziele Inhalte Methoden Medien 15 Wiederholung : Aufbau von Proteinen bis zur ersten funktionellen Einheit erarbeiten und verstehen Drahtmodell: Tertiärstruktur als wesentliches Kriterium für das korrekte Arbeiten von Proteinen Schülerarbeit Schülerpräsentation Tafel 20 Multimere Proteine als funktionelles Agglomerat aus mehreren Tertiärstruktur-Ketten erarbeiten und erlernen Veranschaulichung im Drahtmodell:: Bau eines fiktiven Proteins, angenähert an das Hämoglobin Finale 3D-Raumstruktur eines Proteins: Quartärstruktur Unterschied: Myoglobin im Muskel (monomer), Hämoglobin im Blut (multimer) Konformationsänderung als Grundprinzip der Funktion auch in der Quartärstruktur Gruppenarbeit 2er Gruppen Schüler-LehrerDiskussion Drahtmodell Tafel PowerPoint 10 Lernzielkontrolle Arbeitsblatt: A02_Proteine Stillarbeit/Einzelarbeit Arbeitsblatt Overhead 30 Molekulare Wechselwirkungen als Grundlage der Ausbildung der Sekundärstruktur H-Brücken in -Helices und -Faltblättern: H-Brücken zwischen den funktionellen Gruppen der Peptidbindung (C=O & N-H) Informationsblatt: 03a BT11_Einschub MolWw.docx Schüler-LehrerDiskussion Stillarbeit/Einzelarbeit Tafel Infoblatt Arbeitsblatt Overhead 15 Erweiterung der molekularen Wechselwirkungen auf die AS-Reste zur Ausbildung der Tertiär- und Quartärstruktur Vorbesprechung und Hausaufgabe: Anwendung des Informationsblatts 03a BT11_Einschub MolWw.docx: Bearbeitung des Arbeitsblatts: A03_Proteine_MolWW.pdf Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 24 Tag Mi Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 30.03.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Thema der Stunde: Die Tertiärs / Quartärstruktur von Proteinen: Molekulare Ww. Prosthetische Gruppen Ziel der Stunde: Anhang 02_6-BT11_Stundenblock 45_300311.docx Stundenspezifische Voraussetzungen Dokumentationsphase PowerPoint-Serie: 03 BT11_Proteine_Struktur Dias.ppt Arbeits- und Informationsblätter: A03_Proteine_MolWW.pdf / 03a BT11_Einschub MolWw.docx / 03b BT11_Einschub ProstGruppe.docx Fotoapparat zur Dokumentation Aufbau der Proteine aufgrund molekularer Wechselwirkungen Prosthetische Gruppen wesentlich für den Sauerstofftransport Zeit Teilziele Inhalte Methoden Medien 10 Wiederholung : H-Brücken in a-Helices und b-Faltblättern bilden sich aus der Peptidbindung heraus Sekundärstrukturen werden durch H-Brücken gebildet, vornehmlich aus dem konstanten Teil der AS-Kette, über die Peptidbindung Polarität der Carboxy- und der Aminofunktion Schülerarbeit Schülerpräsentation Tafel 35 Molekulare Wechselwirkungen als Grundlage der Ausbildung der Proteinstruktur H-Brücken, Hydrophobe Wechselwirkungen, kovalente Bindungen, Elektrostatische Bindungen Informationsblatt: 03a BT11_Einschub MolWw.docx Besprechung und Bearbeitung Arbeitsblatt: A03_Proteine_MolWW.pdf Schülerpräsentation Schüler-LehrerDiskussion Tafel Overhead Arbeitsblatt 40 Prosthetische Gruppen als wesentlich für den Sauerstofftransport erarbeiten und erlernen Häm in Myoglobin und Hämoglobin, Vergleich mit Chlorophyll Sauerstoff bindet an das Fe-Zentralatom des Protoporphyrin IV-Rings His-Aminosäure-Reste wesentlich für die korrekte Bindung des Sauerstoffs Zusammenspiel: Globinkette – prosthetische Gruppe Lehrervortrag Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint Infoblatt 5 Zeitpuffer Wiederholung und Vertiefung 1 35 Anhang RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 25 Tag Mo Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 04.04.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: Stundenspezifische Voraussetzungen Dokumentationsphase PowerPoint-Serie: 04 BT11_Proteine_StrukturFunktion Dias.ppt LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Arbeits- und Informationsblätter: A04_Protein_StrukturFunkionPuzzle.pdf Thema der Stunde: Lösliche und Membranproteine Struktur und Dysfunktion: Sichelzellanämie Aminosäuremodell aus Stundenblock 43_160311 Ziel der Stunde: Strukturmerkmale von löslichen und Membranproteinen lernen Austausch einer Aminosäure ändert die Funktion eines Proteins Zeit 02_6-BT11_Stundenblock 46_040411.docx Fotoapparat zur Dokumentation Teilziele Inhalte Methoden Medien 5 Wiederholung : Prosthetische Gruppen / Sauerstofftransport Häm in Myoglobin und Hämoglobin, Sauerstoff bindet an das Fe-Zentralatom des Protoporphyrin IV-Rings, His-Aminosäure-Reste wesentlich für die korrekte Bindung des Sauerstoffs, Zusammenspiel: Globinkette – prosthetische Gruppe Schülervortrag Tafel 20 Aus der Struktur auf die Funktion schließen: Lösliche und Membranproteine Arbeitsblatt: A04_Protein_StrukturFunkionPuzzle.pdf Ableiten der Prinzipien der Wasserlöslichkeit bzw. der Membranständigkeit aus dem Aufbau und der Struktur der Proteine Schülerarbeit Schüler-LehrerDiskussion Overhead Tafel 20 Vertiefung: Aufbau löslicher Proteine mit dem von Membranproteinen vergleichen und beschreiben PowerPoint-Serie: 04 BT11_Proteine_StrukturFunktion Dias.ppt Löslichkeit von Proteinen: Verteilung der AS am Beispiel des Hämoglobins, Vergleich mit Na-K-ATPase Struktur und Funktion: Faltung durch Chaperone Schüler-LehrerDiskussion Tafel PowerPoint 40 Veränderungen in der Primärstruktur führen zu Änderungen in Tertiär- und Quartärstruktur und zu veränderten Funktionen Struktur und Dysfunktion Betrachtung des Aminosäuremodells aus Stundenblock 43_160311, Heptapeptid EEKSAVT (=AS 6-13 des HBB, ohne das erste Met)) Austausch einer AS in HBB: Glu6 → Val6 Sichelzellanämie, Genetischer Defekt Schülerarbeit Modellbau Schüler-LehrerDiskussion Molekülbaukasten Tafel PowerPoint 5 Zeitpuffer Vertiefung und Ergänzung: Löslichkeit und Sichelzellanämie RpM Unterrichtsvorbereitung Woche 26 Tag Mo Stundenspezifische Aufarbeitung Datum 11.04.11 Klasse BTG11/2 Fach BT Unterrichtseinheit: LPE 02_6: Aminosäuren und Proteine Thema der Stunde: Struktur und Dysfunktion Prionen, Alzheimer, Parkinson, etc. Ziel der Stunde: Malforme Proteinaggregation durch Änderungen in der Sekundärstruktur führt zu schweren Erkrankungen Zeit Anhang 02_6-BT11_Stundenblock 48_110411_Doku.docx Stundenspezifische Voraussetzungen Dokumentationsphase Arbeitsblätter I01_Alzheimer.pdf A07_BSE & Prionen.pdf PowerPointSerie: 04 BT11_Proteine_StrukturFunktion Dias.ppt Fotoapparat zur Dokumentation Teilziele Inhalte Methoden Medien 25 Änderungen in der Sekundärstruktur können zu schweren pathologischen Effekten führen Prionenerkrankungen: Kuru, Scrapie, Creutzfeld-Jakob, BSE Umwqandlung des PrPc in PrPsc a-Helices in b-Faltblatt Schüler-LehrerDiskussion Lehrervortrag Tafel PowerPoint 15 Lernzielkontrolle Arbeitsblatt: A07_BSE & Prionen.pdf Stillarbeit Arbeitsblatt 40 Strukturelle Dysfunktion erkennen und beschreiben Malforme Proteinaggregation führt zu z.T. schwersten Erkrankungen und zum Tod Alzheimer, Parkinson, Chorea Huntington, ALS als Folge abnormer Proteinaggregationen Arbeitsblatt: I01_Alzheimer.pdf Schüler-LehrerDiskussion Lehrervortrag Infoblatt PowerPoint 10 Vertiefung: Proteine: Struktur und Funktion Zusammenfassung des Kapitels „Proteine“ Schülervortrag 1
