Elke Deuerling erforscht die Proteinsynthese in Zellen

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Elke Deuerling erforscht die Proteinsynthese in Zellen
Elke Deuerling, Biochemie-Professorin an der Universität Konstanz, betreibt echte
Grundlagenforschung: Sie will herausfinden, wie in den Zellen von Lebewesen ständig neue
Proteine gebildet werden und welche Mechanismen dort für die Qualitätskontrolle zuständig
sind.
Prof. Dr. Elke Deuerling ist Molekular- und Mikrobiologin an der Universität Konstanz © Universität Konstanz
Wer verstehen will, womit sich Elke Deuerling befasst, muss sich auf neue Dimensionen
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einlassen. Auf winzig kleine Strukturen, auf die kleinen Bausteine, aus denen jedes Lebewesen
zusammengesetzt ist. Auf rasend schnelle Prozesse, die zum Teil in Millisekunden ablaufen.
Und auf Proteine , die Moleküle die in unseren Zellen alle lebenswichtigen Funktionen
ausführen. Das ist die Welt der Molekularbiologin, die im zehnten Stock im Gebäude M der Uni
Konstanz arbeitet – höchst erfolgreich, Deuerling gehört in ihrem Fach zu den führenden
Forschern.
Im „molekularen Getümmel einer Zelle“, wie sie es selbst nennt, sucht die Professorin
Ordnung: Eine Zelle, erklärt Elke Deuerling, produziert Proteine . In ebenso winzigen wie
mächtigen Maschinen, den sogenannten Ribosomen, werden ständig Aminosäuren
aneinandergereiht und so Eiweißketten erzeugt. Diese Moleküle sind nicht nur komplex und
einzigartig aufgebaut, sondern müssen auch eine für ihre jeweilige Funktion passende
dreidimensionale Struktur erhalten, ein Vorgang, den man Proteinfaltung nennt.
Molekulare Anstandsdamen kontrollieren die Proteinfaltung
Die genetische Information, der Bauplan also, garantiert den richtigen Aufbau der Kette. Die
Proteinfaltung kontrollieren dagegen molekulare Anstandsdamen – Anstandsdame ist die
deutsche Übersetzung für das Wort Chaperon. Wie eine schützende Hülle ermöglichen
Chaperone den Proteinen, korrekt zu falten. Mehr noch: Sie können sogar fehlerhafte
Proteinstrukturen korrigieren. Damit stellen die Chaperone sicher, dass die Zelle nichts
Falsches produziert.
Dafür interessiert sich die Biochemikerin Elke Deuerling: In einer Zelle stellt das Ribosom (grau) neue Proteine (gelbe
Struktur in der Mitte) her, indem es genetische Informationen übersetzt. Über den Vorgang wacht das Chaperon (rot).
© Prof. Ban, ETH Zürich
Doch die Gefahren, dass in der Zelle etwas schiefläuft, sind vielfältig, sagt Deuerling. Stress und
das Altern von Zellen können das Überwachungssystem der Chaperone überfordern. Wenn die
Chaperone versagen, hat das schwerwiegende Konsequenzen: es drohen neurodegenerative
Erkrankungen. Proteine verlieren ihre Form und Funktion, können sich zu schädlichen
Klumpen verbinden und den Zelltod auslösen, Alzheimer oder Parkinsonerkrankungen können
die Folge sein.
Die klassische Grundlagenforschung von Deuerling und ihrer Arbeitsgruppe hat zunächst mit
einfachen Organismen begonnen. Escherichia coli -Bakterien oder Bäckerhefe waren es bisher.
Jetzt umfasst sie mit dem Wurm Caenorhabditis elegans auch einen komplexeren Organismus.
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Nur einen Millimeter ist er groß. Deuerling hält eine durchsichtige Schale gegen das Licht, doch
das Gewimmel wird erst unter dem Mikroskop so richtig sichtbar. Wenn nun Würmer gezüchtet
werden, bei denen bestimmte Chaperone nicht funktionieren, lassen sich wichtige
Rückschlüsse zu grundlegenden Fragen ziehen.
Im Kleinen liegt ein weites Feld
Gemessen an der komplexen Fragestellung, sieht es in den Laboren recht unspektakulär aus.
Mikroskope, lange Reihen mit durchsichtigen Flüssigkeiten, Inkubator -Schränke,
Analysegeräte sind die Werkzeuge für die Biochemikerin und ihr Team. Unsichtbares sichtbar
zu machen, gehört zu ihrer täglichen Routine. Chemische und physikalische Eigenschaften der
kleinsten Strukturen werden gemessen; die Kernspinresonanzspektroskopie dient zur
Erforschung der Struktur der untersuchten Moleküle, auch Fluoreszenzmessungen und
zahlreiche biochemische Analysemethoden dienen dem Erkenntnisgewinn. Im Kleinen liegt
dabei ein weites Feld: Jede Zelle hat eine Vielzahl unterschiedlicher Chaperone, die an den
Ribosomen binden. Eines dieser Chaperone heißt Trigger Faktor, und darüber hat Elke
Deuerling schon mehrfach in renommierten wissenschaftlichen Journalen veröffentlicht sowie
mehrere Wissenschaftspreise gewonnen. Zugleich ist sie gut vernetzt mit Fachkollegen, denn
der Wissenschafts-Wettlauf ist in vollem Gange. Gemeinsam mit Kollegen der US-Eliteuni
Stanford hat sie eben einen gemeinsamen Forschungsantrag gestellt.
Die Reise ins Innere der Zelle ist für Deuerling und ihr Team dabei kein Selbstzweck. Wer die
Mechanismen versteht, wie Chaperone funktionieren, um Proteine und Zellen fit zu halten,
kann irgendwann das Entstehen von Krankheiten besser erklären und schließlich auch damit
beginnen, nach Heilungsmöglichkeiten zu suchen. „Meine Arbeit“, sagt sie, „kann dazu
beitragen, den Prozess des Alterns und Krankwerdens zu verstehen – im Bereich der
Grundlagenforschung.“
Pressemitteilung
05.12.2011
Quelle: Südkurier, Jörg-Peter Rau (02.11.2011)
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