Enzyme Referat von Rolf H. Viehmann

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Enzyme
Referat von Rolf H. Viehmann
Enzyme (Fermente) sind Biokatalysatoren, die in jedem lebenden Organismus vorkommen, und dort die
Aktivierungsenergie für chem. Reaktionen herabsetzten, was viele Reaktionen erst ermöglicht, da in den Zellen des
Organismus niedrigere Temperaturen herrschen, als die Reaktion (ohne Kat.) benötigen würde. Die Substanz, die
vom Enzym umgesetzt wird, heißt Substrat, wobei viele Enzyme auf ein bestimmtes Substrat spezialisiert sind
(Schlüssel-Schloß-Prinzip). Dieses Prinzip ist dadurch verwirklicht, dass nur bestimmte Moleküle in das Aktive
Zentrum des Enzyms passen, wobei ein Enzym jeweils in der Lage ist, genau eine mögliche Reaktion des Substrates
zu katalysieren.
Durch Regulation der Enzymaktivitäten kann fast der ganze Stoffwechsel reguliert werden, da, wie gesagt, Enzyme
für viele biochemische Reaktionen notwendig sind.
Die Enzymologie, ein Hauptgebiet der Biochemie, befasst sich mit der Entwicklung und Anwendung von Methoden,
mit denen Enzyme isoliert werden können, und mit der Untersuchung ihrer strukturellen und funktionellen
Eigenschaften.
Das Molekulargewicht eines Enzyms liegt bei ca. 104 bis 106 U.
Mit bestimmten Stoffen kann die Neusynthese von Enzymen stimuliert werden (u.a. Steroidhormone), oder auch
gehemmt werden. (s.u.)
Ca. 3000 Enzyme, die allesamt genauso wie andere Proteine auch aufgebaut sind, nämlich aus Aminosäuren, sind
heute beschrieben.
Die meisten Enzyme bestehen aus zwei Teilen:
• dem Apo-Enzym, dem eigentlichen Eiweißanteil
• und dem Co-Enzym, (im einfachsten Falle nur ein Ion) das an das Apo-E. entweder fest oder leicht dissoziabel
gebunden ist.
Beide Teile zusammen werden als Holo-Enzym bezeichnet und können nur zusammen wirksam sein, wenn bei der
Reaktion Elektronen oder Ionen vom Substrat abgespalten oder daran angelagert werden sollen. Manchmal wird auch
noch ein Cofaktor benötigt, der z.B. ein Metallion sein kann.
Alle Enzyme, die für eine Reaktions-folge (od. -kette)(z.B. Zitronensäurezyklus, Glycolyse) notwendig sind, werden
als Enzymsystem bezeichnet, in dem das Substrat der Reihe nach alle Enzyme durchläuft.
Enzyme liegen häufig als (inaktive) Vorstufen vor, die durch Spaltung (mittels anderer Enzyme) zu aktiven Enzymen
gemacht werden.
E + S -> ES -> EP -> E + P
Das Enzym bindet das Substrat an sich (im aktiven Zentrum), wodurch ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht,
wandelt es um und gibt es wieder frei.
Die Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig vom pH-Wert und nimmt außerdem mit der Konzentration des Enzyms
zu, allerdings nur bis zu einem bestimmten Maximalwert (Schwellenwert). Der Grund für die pH-Abhängigkeit des
Enzyms besteht darin, dass durch eine Veränderung des pH-Wertes auch die Ladungsmuster, die zusammen mit der
Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur die Eigenschaften des Enzyms bestimmen, verändert werden, was zu
einer Reaktionsfähigkeitsänderung führt.
Proteinmoleküle (also auch Enzyme) haben eine bestimmte räumliche Gestalt, die Kette ist in bestimmter Weise
"gefaltet". Diese Art der Faltung ist durch die Aminosäuresequenz festgelegt. Sie ist eine Folge bindender Kräfte
zwischen verschiedenen Abschnitten der Peptidkette.
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Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette heißt Primärstruktur oder Aminosäurensequenz. Die
Aminosäure besitzt ein Ende mit freier Aminogruppe und ein Ende mit freier Carboxylgruppe, das Polypeptid hat
also eine Richtung. Diese Primärstruktur ist für die räumliche Struktur ausschlaggebend.
Wenn man die räumliche Gesamtstruktur von Peptidbindungen zueinander betrachtet, können nur wenige Stellungen
der Peptidbindungsebenen zueinander eine stabile Struktur ergeben. Die Polypeptide verbinden sich in verschiedenen
Ebenen zu schraubenförmig angeordneten Helixstrukturen oder auch zu Faltblattstrukturen. Diese sind durch
Wasserstoffbrücken stabil. Solche Strukturen bezeichnet man als Sekundärstruktur der Polypeptidkette.
Durch weitere chemische Wechselwirkungen bekommt die Polypeptidkette eine spezifische Raumgestalt - die
Tertiärstruktur des Proteins.
Die letzte Struktur ist die Quartärstruktur, die durch Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten eines
Proteinmoleküls entstehen kann.
Durch manche Stoffe, die eine strukturelle Ähnlichkeit zum Substrat haben, kann eine Hemmung der Reaktion
hervorgerufen werden, indem diese Stoffe mit den eigentl. Substraten konkurrieren, und so den Substratabbau
behindern, wobei Schwermetalle aus dem gleichen Grund sehr gefährlich für den Organismus sein können, die
Schwermetallionen binden sich an das Enzym und "schalten es aus", es ist blockiert, wobei die ganze Reaktionskette
(falls das Enzym ein Teil davon ist/war) evtl. nicht mehr ablaufen kann und der Organismus schwer geschädigt
werden kann. Bei manchen Enzymen ist durch Effektoren eine genaue Steuerung möglich, indem die Effektoren an
bestimmte Stellen (allosterisches Zentrum) des Enzyms "andocken" (nicht im aktiven Zentrum!), und die Gestalt des
Enzyms verändern (auch die des akt. Zentrums).
Die offizielle Einheit für die Enzym-Aktivität ist das Katal (kat): Die Menge Enzyme, die gebraucht wird, um in 1
Sekunde 1 Mol Substrat umzusetzen; außerdem gibt es noch die Einheit 1Enzymeinheit = 1Unit(U):Die Menge
Enzyme, die 1µmol Substrat pro Min. umsetzt.
Als Wechselzahl bezeichnet man die Anzahl der pro Min. von einem Enzymmolekül umgesetzten Substratmoleküle,
gängige Werte liegen bei ca. 100 000.
Viele Stoffwechselanomalien werden durch den genetisch bedingten (erblichen) Funktionsausfall
bestimmter Enzyme hervorgerufen, wobei die Fehlfunktion oder der Ausfall eines Enzyms dazu führen
kann, dass eine ganze Stoffwechselkette blockiert ist. (Albinismus...)
In der Technik werden ebenfalls Enzyme eingesetzt, z.B. in der Arzneimittelherstellung, in der
Lebensmittelverarbeitung, zur Prozeßkontrolle... (Enzyme sind auch außerhalb lebender Organismen funktionsfähig,
wenn die Bedingungen stimmen: pH-Wert, Temperatur...)
Enzyme werden mit der Endung -ase gekennzeichnet, allerdings sind auch noch alte (Trivial-) Namen im Gebrauch,
vor allem bei schon lange bekannten Enzymen. (Endung meistens -in, z.B. Pepsin (Magen), Ptyalin (Speichel))
Ein Grund, warum die meisten Lebewesen bei zu hoher Temperatur nicht existieren können, besteht darin, dass bei
etwa 60°C Eiweiße zerstört werden (normale Arbeitstemp.: unter 50°C), und da Enzyme zum einen Eiweiße und zum
anderen lebensnotwendig sind, wären höhere Temperaturen fatal / letal.
Quellen:
• Pschyrembel (257. Auflage)
• Brockhaus
• Linder Biologie (19. Auflage)
• Ein mehrbändiges Chemie- und ein ebenfalls mehrbändiges Biologielexikon aus der Schülerbücherei