Merksätze

Katalysatoren sind Stoffe, die eine chemische Reaktion beschleunigen, am Ende der Reaktion aber
wieder im ursprünglichen Zustand vorliegen
Die Aktivierungsenergie ist jene Energie, die aufgewendet werden muss, um eine chemische Reaktion
zu starten.
Katalysatoren in Lebewesen werden als Biokatalysatoren oder Enzyme bezeichnet.
Enzyme setzen die Aktivierungsenergie so weit herab, dass Stoffumwandlungen unter
Körperbedingungen rasch ablaufen können. Enzyme gehen unverändert aus der Reaktion hervor und
sind daher nur in äußerst geringen Konzentrationen erforderlich.
Substrate sind Stoffe, die von Enzymen umgesetzt werden.
Produkte sind jene Stoffe, die aus einer Reaktion hervorgehen.
Substrat + Enzym [ES]-Komplex Produkte + Enzym
Durch die Wechselzahl wird die Geschwindigkeit angegeben, mit der Enzyme ihr Substrat umsetzen.
Sie gibt die Anzahl der Substratmoleküle, die in einer Sekunde umgesetzt werden und liegt i.A. zw. 103
und 106.
Damit Enzyme ihre Substratmoleküle finden, haben sie eine charakteristische Oberfläche. Diese ist
zerklüftet und besteht aus Hohlräumen und Spalten. Eine solche Spalte bildet das aktive Zentrum.
Um 1890 verglich Emil Fischer das Substrat mit einem Schlüssel und das Enzym mit einem
Schloss. Passen Schlüssel und Schloss zusammen, kommt es zu Wechselwirkungen zwischen
Enzym und Substrat.
Ein Enzym-Substrat-Komplex bildet sich vorübergehend, durch die Einlagerung des Substrates in das
aktive Zentrum.
Enzyme werden durch die Endung
-ase gekennzeichnet.
Enzyme sind hochmolekulare Proteine. Manche enthalten zudem einen Nicht-Proteinanteil, den man
Coenzym oder auch Cofaktor nennt. Der Proteinanteil heißt dann Apoenzym, das gesamte Enzym
Holoenzym.
Substratspezifität: Aufgrund des Schlüssel-Schloss-Prinzips ist ein Enzym spezifisch für ein
bestimmtes Substrat.
Wirkungsspezifität: Ein Enzym katalysiert nur eine bestimmte Reaktion.
Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Stoff, dessen Struktur dem Enzymsubstrat ähnlich ist,
mit dem Substrat und blockiert das aktive Zentrum.
Bei der nicht kompetitiven Hemmung bindet sich ein Inhibitor, z.B. ein Schwermetallion, an die
Enzymproteine und inaktiviert sie irreversibel.
Bei der allosterischen Hemmung lagert sich ein Hemmstoff nicht am aktiven Zentrum, sondern an
einer anderen Stelle des Enzyms an und verändert die Struktur des gesamten Enzyms.
Enzymaktivität
Abhängigkeit von der Temperatur: Das Optimum der Enzymaktivität liegt i.d.R. im Bereich der
Körpertemperatur. (Vgl. aber z.B. Bakterien in heißen Quellen!)
Abhängigkeit vom pH-Wert: Je nach Wirkort haben die Enzyme oft ihr Wirkungsoptimum in einem
bestimmten pH-Bereich. (Vgl. z.B. Verdauungsenzyme des Magens)
Enzym-Hauptklassen
1) Oxidoreduktasen
katalysieren Redoxreaktionen
2) Transferasen
übertragen funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes
3) Hydrolasen
spalten Bindungen unter Einsatz von Wasser
4) Lyase
katalysieren die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten,
allerdings ohne Verbrauch von ATP.
5) Isomerase
beschleunigen die Umwandlung von chemischen Isomeren
6) Ligase oder Synthethasen
katalysieren Additionsreaktionen mithilfe von ATP.