2.4.3 Substratkonzentration bis Substrathemmunghot!

2.4.3 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration
Zunächst steigt die Enzymaktiviät mit Erhöhung der Substratkonzentration an, um bei
„Vollbesetzung“ aller Enzymmoleküle eine Maximalgeschwindigkeit zu erreichen
(=Sättigungskurve).
Die Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit erreicht ist, hat man
nach den Forschern Leonor Michaelis und Maud Menten Michaelis-Menten-Konstante
(=Km-Wert) genannt.
Aufgabe 2 aus Cornelsen S. 69: Welche Schlüsse lassen sich aus einem hohen bzw. einem
niederen Km-Wert ziehen?
2.4.4 Substratspezifität der Enzyme = Abhängigkeit von der Art des Substrats
Ein Enzym setzt normalerweise nur ein bestimmtes Substrat um, z. B. setzt das Enzym Urease
nur reinen Harnstoff um, aber keinen Thioharnstoff und keinen Methylharnstoff.
2.4.4 Wirkungsspezifität der Enzyme
Ein Enzym ist nur für eine bestimmte Reaktion am Substrat zuständig. Falls mit einem
Substrat mehrerer Reaktionen möglich sind, so ist für jede ein anderes Enzym verantwortlich.
So wird z.B. eine Aminosäure von verschiedenen Enzymen
desaminiert (NH3 unter Einlagerung von Wasser abgespalten, Enzym: Desaminase),
decarboxyliert (CO2 abgespalten, Enzym: Decarboxylase) und
transaminiert (NH2 auf eine Carbonsäure übertragen, Enzym: Transaminase).
2. 5 Enzymhemmung und Enzymregulation
2.5.1 Irreversible Enzymhemmung durch „Zellgifte“ (Cornelsen S. 72)
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Schwermetallionen z. B. Hg2+, Pb2+, Pb4+, Ag2+, Cu2+; Cu+. Cd2+ As3+ „vergiften“ Enzyme
und zwar meistens durch Wechselwirkungen mit dem Zentralion und der daraus
folgenden Zerstörung der dreidimensionalen Struktur (Tertiär- und Quartärstruktur)
Das Pflanzenschutzmittel E 605 „vergiftet“ die Acetylcholinesterase, die bei der
Erregungsleitung ein wichtige Rolle spielt.
Blausäure (HCN) und ihre Salze (KCN=Zynkali), also eigentlich das Cyanid-Ion
(CN-) vergiften ein Enzym der Atmungskette in den Mitochondrien, die
Cytochromoxidase.
2.5.2 Substrathemmung
Bei extrem hohen Substratkonzentrationen
behindern sich die Substratmoleküle
gegenseitig beim Zugang zum aktiven
Zentrum und die Reaktionsgeschwindigkeit
bzw. Enzymaktivität sinkt.