Bestimmung der Enantiomerenreinheit - Uni
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Ringvorlesung: „Bio(an)organische Chemie“ im SS 05 am Fachbereich Chemie der Philipps-Universität Marburg Freitags 09.15 Uhr, Hörsaal D, zweimal eine Vorlesungsstunde: 09:15-10:00 Wahlfach Chemie für Medizinstudenten 10:15-11:00 Bio(an)organische Chemie für Chemiestudenten im Hauptstudium 1. Kofaktoren und Nukleinsäuren 1.1 Vitamine und Kofaktoren 1.2 DNA (15.4. A. Geyer) (22.4. A. Geyer) 2. Zucker, Oligosaccharide und Lipide 2.1 Zucker, Chemie der Oligosaccharide 2.2 Lipide, Membranen, Ionenkanäle (29.4. U. Koert) (06.5. U. Koert) 3. Aminosäuren und Peptide 3.1 Aminosäuren und deren Synthese 3.2 Peptidsynthesen 3.3 Globale Strukturen (13.5. T. Schrader) (20.5. T. Schrader) (27.5. T. Schrader) 4. Molekulare Erkennung 4.1 Molekulare Erkennung 4.2 Biomolekulare NMR-Spektroskopie (03.6. T. Schrader) (10.6. A. Geyer) 5. Metalle 5.1 Proteine mit Metallzentren 5.2 Häm-Proteine und Verwandte 5.3 Metalle in der Medizin (17.6. M. Bröring) (24.6. M. Bröring) (01.7. M. Bröring) 6. Proteine und Enzyme 6.1 Proteinfaltung und -stabilität 6.2 Katalyse durch biol. Makromoleküle (08.7. L-O. Essen) (15.7. L-O. Essen) Beschreibung der Veranstaltung: Hier wird nicht der Inhalt einer Biochemie-Vorlesung gebracht, sondern biochemische Prozesse werden aus der Sicht des (An)Organischen Chemikers behandelt. Strukturen werden vorgestellt, Mechanismen biochemischer Synthese und Prozesse werden erklärt. Modellverbindungen, stereochemische und energetische Betrachtungen sowie moderne Analysenmethoden stehen im Vordergrund. Im ersten Teil der Doppelstunde werden die molekularen Grundlagen des Themengebiets erläutert. Danach werden an ausgewählten Beispielen Synthesestrategien oder analytische Aspekte diskutiert. Die erste Stunde richtet sich hauptsächlich an die Medizinstudenten. Der zweite Teil der Doppelstunde ist für Chemiestudenten im Hauptstudium gedacht. Jeder Freitag bildet eine thematische Einheit, daher profitieren diejenigen Zuhörer am meisten, die beide Stunden hören. Besonders richtet sich diese Ringvorlesung an Studenten, welche ihre Diplomarbeit/Dissertation in einer der oben genannten Arbeitsgruppen planen. Der Stoff der ersten Vorlesungsstunde (9-10 Uhr) wird am Ende der Veranstaltung in Form einer Klausur geprüft und dient somit als Grundlage für das Wahlfach Bio(an)organische Chemie für Studenten der Humanmedizin. Der Termin für die Klausur wird gemeinsam festgelegt und kann auch am Anfang des darauffolgenden Semesters liegen. gez.: Bröring/Essen/Geyer/Koert/Schrader Vorlesungsinhalte (Med: Mediziner, Chem: Chemiker) 1. Kofaktoren und Nukleinsäuren 1.1 Med: Strukturklassen, N-haltige Heterozyklen (Folsäure, Pteridin), Medikamente auf der Basis von Sulfonamiden, molekulare Ähnlichkeit. Chem: NAD(P)H und Stereochemie des Hydridtransfers, Synthese von Vitamin E. 1.2 Med: RNA, DNA und andere Phosphorsäureester, RNase, Schmelztemperatur und Hypochromizität, Erweiterung des genetischen Codes (Schultz, Benner), Antisensetherapie (PNA) Schädigung und Reparatur der DNA Chem: Synthese von DNA-Bausteinen, Mutation von C nach U, Synthese von AZT, Freisetzung von Cyclophosphamid. 2. Zucker, Oligosaccharide und Lipide 2.1 Med: Digitalis - Glykokonjugate als Medikamente, Heparin und Blutgerinnung, Blutgruppen und Zellerkennung, Stärke, Cellulose, Chitin. Chem: stereoselektive Glykosylierungsmethoden, Synthese von Oligosacchariden und Glykokonjugaten. 2.2 Med: Struktur und Funktion von Triacylglyceriden und Phospholipiden. Aufbau und Funktion von Phospholipiddoppelschichten., Signaltranduktion über die Membran. Chem: Synthese von Ionenkanälen, Strukturelle und funktionelle Analytik von Ionenkanälen. 3. Aminosäuren und Peptide 3.1 Med: Strukturen und Eigenschaften von Aminosäuren, Nachweis, Trennung, wichtigste chemische Synthesen, Racematspaltung, Biotechnologie. Chem: Asymmetrische Syntheseverfahren, Organokatalyse, chirale Stetterreaktion, Metallkatalyse: Kobayashi etc. 3.2 Med: Strukturen von Peptiden, Nachweis, Grundsätzliche Strategie zur Peptidsynthese, Merrifield-Synthese, Syntheseautomaten. Chem: Nebenreaktionen bei der Petidsynthese, moderne Kupplingsreagenzien, SPPS: Farbtests, HPLC-Reinigung. 3.3 Med: Sekundär-Quartärstruktur; α-Helix-reiche Proteine, β-Sheet-reiche Proteine, Proteinkristallisation. Chem: Protein-Trennverfahren und –reinigung; höhere Überstrukturen und ihre Funktionen: beta-barrels, Helix bundles etc.; Proteinfaltung; Chaperone. 4. Molekulare Erkennung 4.1 Med: Einführung in die wichtigsten nichtkovalenten Wechselwirkungen; Auftreten in der Natur; Bindungsstärke. Molekulare Erkennung in Rezeptoren und Enzymen; Medikamentenentwicklung – Blockierung von active sites etc. Chem: Vertiefung der Beschreibung nichtkovalenter Wechselwirkungen: Enthalpie- und Entropiebeiträge, Solvenseffekte, Modellsysteme; Quantitative Beschreibungen; Kristallstrukturen von Proteinen als Beispiele für diese Wechselwirkungen. 4.2 Med: Magnetische Resonanz in Medizin und Chemie, Analyse von empfindlichen Molekülen in Gemsichen, LDL u. HDL im Blut. Chem: Moleküle im Kristall und in Lösung (CsA, Calonyctin A), Diffusionsspektroskopie, Bindung kleiner an große Moleküle, Protein-NMR. 5. Metalle 5.1 Med: Metalloproteine Begriffe, funktionelle Einteilung der Metalloproteine, Übersicht über die wichtigsten Funktionen (Hydrolyse, Redoxprozesse, Transport, Signalling), Baueinheiten [mononukleare u. dinukleare Zentren, (Sulfid)Cluster, spezielle Liganden], Modellkomplexe. Chem: Zwei aktuelle Beispiele (biomimetische Oxidation mit Fe- und Cu-Komplexen; Mangancluster in PS-II) 5.2 Med: Begriffe, Funktionen, Strukturen, Biosynthese und –degradation, Modellkomplexe Chem: Einzelbeispiele (Hb/Mb-Modellierung; Cofaktor F430) 5.3 Med: Begriffe, Toxizität, Bioverfügbarkeit; Einsatzgebiete, Übersicht über die verschiedenen Klassen mit Funktions- und Wirkungsweisen Chem: cis-Platin, Carboplatin, Oxaliplatin in der Tumortherapie 6. Proteine und Enzyme 6.1 Med: Faktoren der Proteinstabilität, Katalysatoren der Proteinfaltung, strukturelle Grundlagen von Proteinfaltungskrankheiten Chem: Thermodynamik und Kinetik der Proteinfaltung, Einfluß niedermolekularer chemischer Verbindungen auf thermische Stabilität, CDSpektroskopie 6.2 Med: Mechanismen saurer Proteasen (HIV, Pepsin), Substratmimetika als Pharmaceutika Chem: Protein Engineering, röntgenkristallographische Aufklärung von Reaktionsmechanismen.
