Bestimmung der Enantiomerenreinheit - Uni

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Ringvorlesung: „Bio(an)organische Chemie“
im SS 05 am Fachbereich Chemie der Philipps-Universität Marburg
Freitags 09.15 Uhr, Hörsaal D, zweimal eine Vorlesungsstunde:
09:15-10:00 Wahlfach Chemie für Medizinstudenten
10:15-11:00 Bio(an)organische Chemie für Chemiestudenten im Hauptstudium
1. Kofaktoren und Nukleinsäuren
1.1
Vitamine und Kofaktoren
1.2
DNA
(15.4. A. Geyer)
(22.4. A. Geyer)
2. Zucker, Oligosaccharide und Lipide
2.1
Zucker, Chemie der Oligosaccharide
2.2
Lipide, Membranen, Ionenkanäle
(29.4. U. Koert)
(06.5. U. Koert)
3. Aminosäuren und Peptide
3.1
Aminosäuren und deren Synthese
3.2
Peptidsynthesen
3.3
Globale Strukturen
(13.5. T. Schrader)
(20.5. T. Schrader)
(27.5. T. Schrader)
4. Molekulare Erkennung
4.1
Molekulare Erkennung
4.2
Biomolekulare NMR-Spektroskopie
(03.6. T. Schrader)
(10.6. A. Geyer)
5. Metalle
5.1
Proteine mit Metallzentren
5.2
Häm-Proteine und Verwandte
5.3
Metalle in der Medizin
(17.6. M. Bröring)
(24.6. M. Bröring)
(01.7. M. Bröring)
6. Proteine und Enzyme
6.1
Proteinfaltung und -stabilität
6.2
Katalyse durch biol. Makromoleküle
(08.7. L-O. Essen)
(15.7. L-O. Essen)
Beschreibung der Veranstaltung:
Hier wird nicht der Inhalt einer Biochemie-Vorlesung gebracht, sondern biochemische Prozesse
werden aus der Sicht des (An)Organischen Chemikers behandelt. Strukturen werden vorgestellt,
Mechanismen biochemischer Synthese und Prozesse werden erklärt. Modellverbindungen,
stereochemische und energetische Betrachtungen sowie moderne Analysenmethoden stehen im
Vordergrund.
Im ersten Teil der Doppelstunde werden die molekularen Grundlagen des Themengebiets erläutert.
Danach werden an ausgewählten Beispielen Synthesestrategien oder analytische Aspekte diskutiert.
Die erste Stunde richtet sich hauptsächlich an die Medizinstudenten. Der zweite Teil der
Doppelstunde ist für Chemiestudenten im Hauptstudium gedacht. Jeder Freitag bildet eine
thematische Einheit, daher profitieren diejenigen Zuhörer am meisten, die beide Stunden hören.
Besonders richtet sich diese Ringvorlesung an Studenten, welche ihre Diplomarbeit/Dissertation in
einer der oben genannten Arbeitsgruppen planen.
Der Stoff der ersten Vorlesungsstunde (9-10 Uhr) wird am Ende der Veranstaltung in Form einer
Klausur geprüft und dient somit als Grundlage für das Wahlfach Bio(an)organische Chemie für
Studenten der Humanmedizin. Der Termin für die Klausur wird gemeinsam festgelegt und kann auch
am Anfang des darauffolgenden Semesters liegen.
gez.: Bröring/Essen/Geyer/Koert/Schrader
Vorlesungsinhalte (Med: Mediziner, Chem: Chemiker)
1. Kofaktoren und Nukleinsäuren
1.1 Med: Strukturklassen, N-haltige Heterozyklen (Folsäure, Pteridin), Medikamente auf der Basis
von Sulfonamiden, molekulare Ähnlichkeit. Chem: NAD(P)H und Stereochemie des
Hydridtransfers, Synthese von Vitamin E.
1.2 Med: RNA, DNA und andere Phosphorsäureester, RNase, Schmelztemperatur und
Hypochromizität, Erweiterung des genetischen Codes (Schultz, Benner), Antisensetherapie
(PNA) Schädigung und Reparatur der DNA Chem: Synthese von DNA-Bausteinen, Mutation
von C nach U, Synthese von AZT, Freisetzung von Cyclophosphamid.
2. Zucker, Oligosaccharide und Lipide
2.1 Med: Digitalis - Glykokonjugate als Medikamente, Heparin und Blutgerinnung, Blutgruppen
und Zellerkennung, Stärke, Cellulose, Chitin. Chem: stereoselektive Glykosylierungsmethoden, Synthese von Oligosacchariden und Glykokonjugaten.
2.2 Med: Struktur und Funktion von Triacylglyceriden und Phospholipiden. Aufbau und Funktion
von Phospholipiddoppelschichten., Signaltranduktion über die Membran. Chem: Synthese von
Ionenkanälen, Strukturelle und funktionelle Analytik von Ionenkanälen.
3. Aminosäuren und Peptide
3.1 Med: Strukturen und Eigenschaften von Aminosäuren, Nachweis, Trennung, wichtigste
chemische Synthesen, Racematspaltung, Biotechnologie. Chem: Asymmetrische
Syntheseverfahren, Organokatalyse, chirale Stetterreaktion, Metallkatalyse: Kobayashi etc.
3.2 Med: Strukturen von Peptiden, Nachweis, Grundsätzliche Strategie zur Peptidsynthese,
Merrifield-Synthese, Syntheseautomaten. Chem: Nebenreaktionen bei der Petidsynthese,
moderne Kupplingsreagenzien, SPPS: Farbtests, HPLC-Reinigung.
3.3 Med: Sekundär-Quartärstruktur; α-Helix-reiche Proteine, β-Sheet-reiche Proteine,
Proteinkristallisation. Chem: Protein-Trennverfahren und –reinigung; höhere Überstrukturen
und ihre Funktionen: beta-barrels, Helix bundles etc.; Proteinfaltung; Chaperone.
4. Molekulare Erkennung
4.1 Med: Einführung in die wichtigsten nichtkovalenten Wechselwirkungen; Auftreten in der
Natur; Bindungsstärke. Molekulare Erkennung in Rezeptoren und Enzymen;
Medikamentenentwicklung – Blockierung von active sites etc. Chem: Vertiefung der
Beschreibung nichtkovalenter Wechselwirkungen: Enthalpie- und Entropiebeiträge,
Solvenseffekte, Modellsysteme; Quantitative Beschreibungen; Kristallstrukturen von
Proteinen als Beispiele für diese Wechselwirkungen.
4.2 Med: Magnetische Resonanz in Medizin und Chemie, Analyse von empfindlichen Molekülen
in Gemsichen, LDL u. HDL im Blut. Chem: Moleküle im Kristall und in Lösung (CsA,
Calonyctin A), Diffusionsspektroskopie, Bindung kleiner an große Moleküle, Protein-NMR.
5. Metalle
5.1 Med: Metalloproteine Begriffe, funktionelle Einteilung der Metalloproteine, Übersicht über
die wichtigsten Funktionen (Hydrolyse, Redoxprozesse, Transport, Signalling), Baueinheiten
[mononukleare u. dinukleare Zentren, (Sulfid)Cluster, spezielle Liganden], Modellkomplexe.
Chem: Zwei aktuelle Beispiele (biomimetische Oxidation mit Fe- und Cu-Komplexen;
Mangancluster in PS-II)
5.2 Med: Begriffe, Funktionen, Strukturen, Biosynthese und –degradation, Modellkomplexe
Chem: Einzelbeispiele (Hb/Mb-Modellierung; Cofaktor F430)
5.3 Med: Begriffe, Toxizität, Bioverfügbarkeit; Einsatzgebiete, Übersicht über die verschiedenen
Klassen mit Funktions- und Wirkungsweisen Chem: cis-Platin, Carboplatin, Oxaliplatin in der
Tumortherapie
6. Proteine und Enzyme
6.1 Med: Faktoren der Proteinstabilität, Katalysatoren der Proteinfaltung, strukturelle Grundlagen
von Proteinfaltungskrankheiten Chem: Thermodynamik und Kinetik der Proteinfaltung,
Einfluß niedermolekularer chemischer Verbindungen auf thermische Stabilität, CDSpektroskopie
6.2 Med: Mechanismen saurer Proteasen (HIV, Pepsin), Substratmimetika als Pharmaceutika
Chem: Protein Engineering, röntgenkristallographische Aufklärung von Reaktionsmechanismen.
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