Wortherkunft Funktion der Proteine Bausteine

Skripte | Proteine
Wortherkunft
Das Wort „Protein“ wurde stammt vom griechischen Wort „proteios“ ab. Eine Übersetzung
hierfür wäre beispielsweise „grundlegend“. Die Wortschöpfung Protein aus dem Jahr 1838
stammt wahrscheinlich vom schwedischen Mediziner und Chemiker Jöns Jakob Berzelius. Eine
weitere geläufige Bezeichnung für Proteine ist „Eiweiße“.
Funktion der Proteine
Proteine zählen zu den wichtigsten Grundbausteinen des Körpers. Insgesamt hat der Körper
einen Proteinanteil von 16 %. Das ist enorm viel, denn nur Wasser mit einem Anteil von 60 %
hat mehr. Täglich sollten Kinder und Jugendliche ca. 0,9 g/kg Körpergewicht zu sich nehmen,
Erwachsene ca 0,8 g/kg Körpergewicht.
Die Aufgabengebiete der Proteine innerhalb des Körpers sind sehr vielseitig. Hier eine kleine
Auswahl:
Körperstruktur
In der Muskulatur stellen spezifische Motor- (Myosin) und Strukturproteine (Aktin) eine
der wichtigsten Komponenten dar. Ohne Muskulatur könnte sich unser Körper nicht
bewegen. Der Herzschlag, ein Lächeln, laufen und vieles mehr wäre nicht möglich. Andere
Strukturproteine, die Kollagene, sind essentiell für den Aufbau von Knochen, Haut, Zähnen
und Sehnen.
Schutzfunktion:
Bei Erkrankungen helfen Antikörper unseren Körper zu schützen. Antikörper zählen zu
den Globulinen, einer Klasse von Speicherproteinen.
Stoffwechsel und Transport:
Alle Stoffwechselvorgänge laufen mit Hilfe von Biokatalysatoren, den Enzymen, ab. Auch
Hormone, die Botenstoffe in unserem Körper, gehören zur Stoffklasse der Proteine. Das
Transportprotein Hämoglobin bindet Eisen und Sauerstoff an sich und bringt es an ihren
Bestimmungsort.
Sonstiges:
In extremen Hungerzeiten kann der Körper auf Proteine als Energielieferant zurückgreifen.
Normalerweise übernehmen Kohlehydrate und Fette diese Funktion.
Bausteine
Proteine sind Makromoleküle (= besonders große Moleküle) die aus Aminosäuren aufgebaut
sind. Aminosäuren sind chemische Moleküle und bestehen immer mindestens aus einer
Carboxylgruppe (
) und einer Aminogruppe (
). Nebenstehend siehst du ein
Beispiel für eine Aminosäure.
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Die Aminosäure auf dem Bild heißt Alanin. Alanin gehört zu
den insgesamt 20 proteinogenen Aminosäuren. Diese sind
im genetischen Code des Körpers (DNA) angelegt und bilden
die Grundbausteine der Proteine. Um ein Protein zu bilden,
werden die 20 proteinogenen Aminosäuren in verschiedenen
Kombinationen aneinander gereiht.
Abb.1: Die Aminosäure Alanin
Proteinogene Aminosäuren lassen sich in
essentielle Aminosäure Nahrungsmittel
Isoleucin
Kuhmilch
Leucin
Maismehl
Lysin
Lachs
Methionin
Paranüsse
Phenylalanin
Kürbiskerne
Threonin
Hühnereier
essentielle und nicht-essentielle
Aminosäuren noch weiter untergliedern. Bei
essentiellen Aminosäuren handelt es sich
um Aminosäuren, die Menschen und Tiere
unbedingt zum Leben benötigen. Da der
Körper sie allerdings nicht selbst herstellen
kann, müssen sie mit der Nahrung
aufgenommen werden. Geschieht das nicht,
ist der Organismus ernsthaft gefährdet. In
der Tabelle sind alle acht essentiellen
Tryptophan
Cashew-Kerne
Aminosäuren aufgelistet sowie ein
Valin
Reis
beispielhaftes Nahrungsmittel, in dem die
entsprechende Aminosäure prozentual
häufig vertreten ist.
Wie du siehst, ist die Aminosäure Lysin in großen Mengen in Lachs enthalten. Erinnerst du dich
an das Ausgangsbeispiel? Mama hat an dieser Stelle Recht. Den Lachs zu essen ist eine gute
Idee, da du damit deinen Körper mit essentiellen Aminosäuren versorgst. Doch kein Grund zur
Panik für Vegetarier! Alle acht essentiellen Aminosäuren lassen sich auch in rein pflanzlicher
Nahrung finden.
Neben den proteinogenen Aminosäuren gibt es auch nicht-proteinogene Aminosäuren. Aus
ihnen werden keine Proteine aufgebaut. Sie sind bei anderen chemischen Prozessen relevant.
Stellenweise ist ihre Funktion noch nicht erforscht. Bisher kennt man 250 nicht-proteinogene
Aminosäuren.
Peptidbindungen
Zwei Aminosäuren bilden zusammen ein so genanntes Dipeptid, mehr als zwei Aminosäuren
ein Polypeptid und ab 100 Aminosäuren wird von einem Protein gesprochen. Verbinden sich
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zwei oder mehr Aminosäuren wird von einer Peptidbindung gesprochen. Alle Proteine sind
folglich aus Aminosäuren aufgebaut, die über Peptidbindungen verbunden sind.
Voraussetzung für das Entstehen einer Peptidbindung ist das Aufeinandertreffen zweier
Aminosäuren. Den Aufbau von Aminosäuren und besonders deren funktionelle Gruppen kennst
du bereits aus Unterpunkt 1.3. Es geschieht nun Folgendes:
Die Carboxylgruppe (
von Aminosäure 1 verknüpft sich mit der Aminogruppe -
)
von Aminosäure 2. Damit allerdings eine Verbindung zu Stande kommt, muss sich nun ein
Molekül abspalten, denn aktuell sind noch zu viele Atome im Spiel. Bei einer entstehenden
Peptidbindung wird Wasser (
) abgespalten. Genauer wird dieser Prozess an dieser Stelle
Kondensationsreaktion genannt. Nach der Verknüpfung von Aminosäure 1 und 2 liegt nun ein
Dipeptid und ein Wassermolekül vor. Die Entstehung der Peptidbindung ist in Abbildung 2
vereinfacht dargestellt.
An das entstandene Dipeptid könnte nun eine weitere Aminosäure binden. Dabei würde sich die
Carboxylgruppe des Dipeptids mit der Aminogruppe von Aminosäure 3 verknüpfen. Dieser
Vorgang lässt sich viele Male fortsetzen, bis ein Protein entsteht.
Abb.2: Entstehung einer Peptidbindung
Proteinstrukturen
Proteine lassen sich in insgesamt vier verschiedene Strukturen beschreiben, angefangen von
einer linearen Abfolge von Aminosäuren bis hin zur komplexen 3D-Struktur. Die
unterschiedlichen Strukturen werden dir nun vorgestellt. In Abbildung 3 sind die Strukturen
zudem schematisch abgebildet.
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1. Primärstruktur:
Die Primärstruktur beschreibt die Kette von Aminosäuren, also der Aminosäuresequenz
(= linearen Abfolge von Aminosäuren des Proteins). Wichtig zu wissen: Ändert sich z.B.
durch Mutation eine einzige Aminosäure, kann das bereits erhebliche Auswirkungen auf
die weiterführende Proteinstruktur haben. Mehr zum Thema Mutationen erfährst du unter
dem Kapitel „Genetik“.
2. Sekundärstruktur:
Proteine und Polypeptide können auch räumlich gefaltet sein. Die Sekundärstruktur ist
somit die erste Stufe der räumlichen Anordnung der Polypeptidkette. Die räumliche
Anordnung wird durch Ionenbindungen, Wasserstoffbrückenbindungen sowie Van-derWaals-Kräfte verursacht. Hier müssen zwei verschiedene Strukturen unterschieden
werden. Zum eine die α-Helix Struktur sowie die β-Faltblattstruktur. Die α-Helix kannst du
dir als gedrehte Spirale vorstellen. Sie dreht sich gegen den Uhrzeigersinn. Durch die
Wasserstoffbrückenbindungen wird die α-Helix aufrecht gehalten. Das β-Faltblatt kannst du
dir wie ein im zick-zack gefaltetes Blatt vorstellen. Auch diese Struktur wird mit Hilfe der
Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten.
3. Tertiärstruktur:
Die Tertiärstruktur bildet die vollendete Raumstruktur der Polipeptidkette, also die
3D-Struktur. Diese Struktur wird über Disulfidbrücken stabilisiert.
4. Quartärstruktur:
Mehrere zusammengesetzte und durch chemische Bindungen verbundene
Tertiärstrukturen bilden die Quartärstruktur (z.B. Hämoglobin).
Abb.3: Proteinstrukturen im Überblick
Quelle: wikipedia.org- Holger87 (CC BY-SA 3.0), Bearbeitung: BioLV
Wo und wie Proteine letztlich entstehen erfährst du bei unserem Thema Molekulare Genetik im
Skript Proteinbiosynthese.
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