Peptide und Proteine Übersicht

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◮ Naturstoffe | Peptide und Proteine
Skript
Peptide und Proteine
Übersicht
1 Definition
1
2 Peptide – Polymere der Aminosäuren
1
2.1 Die Aminosäure als Monomer . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2 Die Peptidbindung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1
2
2.2.1 Bildung durch Kondensation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2.2 Räumliche Struktur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2
2
2.3 Polypeptide und die Aminosäuresequenz . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
3
3 Proteine und deren Struktureigenschaften
3.1 Sekundärstruktur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4
4
3.1.1 α–Helix . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
3.1.2 β–Faltblatt . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4
5
3.2 Tertiärstruktur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
3.2.1 Von Disulfidbrücken und ionischen Resten . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
5
6
3.2.2 Das „Wunder“ der Dauerwelle . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
3.3 Quartärstruktur und Denaturierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
8
9
4 Der Nachweis von Proteinen
12
4.1 Die Biuret–Probe . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
4.2 Die Ninhydrinreaktion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
5 Zusammenfassung
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1 Definition
Peptide sind die Polymere der Aminosäuren und die Bausteine der Proteine. Wir werden in diesem Skript zunächst einzelne Aminosäuren über die Peptidbindung verknüpfen, um im Anschluss Polypeptide und deren Struktur diskutieren zu können. Anschließend sind wir in der Lage eine Blick auf die Proteine zu werfen, die als zentraler Bestandteil
vieler biochemischer Prozesse das Leben erst ermöglichen und die wir aus dem Alltag
unter dem Begriff Eiweiße kennen.
Quelle: www.publicdomainpictures.net –
Quelle: www.publicdomainpictures.net –
Quelle: www.wikipedia.org –
X posid (public domain).
yamada taro (public domain).
AzaToth (public domain).
2 Peptide – Polymere der Aminosäuren
2.1 Die Aminosäure als Monomer
Aminosäuren sind die Monomere (Bausteine) der Peptide. Dementsprechend können
wir Peptide als die Oligomere der Aminosäuren bezeichnen. Nimmt die Anzahl der Aminosäuren innerhalb eines Peptids zu, dann erhalten wir Polypeptide. Ausführliche Informationen zu den Grundlagen von Polymeren findest du auch im ChemieLV–Themengebiet
Makromolekulare Chemie. An dieser Stelle ist es für uns wichtig, dass wir verschiedene
Aminosäuren zuverlässig verknüpfen können, weshalb wir die relevanten funktionellen
Gruppen der Aminosäuren betrachten (vgl. Abb. 1).
Carboxygruppe
α−C−Atom
H
Aminogruppe
H
N
C
H
R
O
C
OH
Abbildung 1: Für die Peptidbildung relevante funktionelle Gruppen von Aminosäuren
Jede Aminosäure weist eine Aminogruppe (R–NH2 ) und eine Carboxygruppe (R–COOH)
auf. Diese beiden funktionellen Gruppen ermöglichen es Aminosäuren zu Peptiden zu
verknüpfen. Des Weiteren werden wir sehen, dass die Anwesenheit zweier unterschiedlicher funktioneller Gruppen ausreicht, um Polypeptide aufzubauen.
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2.2 Die Peptidbindung
2.2.1
Bildung durch Kondensation
Werden zwei Aminosäuren zur Reaktion gebracht, dann erhalten wir im Rahmen einer
Kondensationsreaktion unter Wasserabspaltung die sogenannte Peptidbindung als
Bestandteil der Peptidgruppe (vgl. Abb. 2).
Peptidgruppe
H
H
N
H
C
R1
H
O
+
C
H
OH
N
H
C
R2
H
O
N
C
C
H
R1
O
H
C
OH
H
N
C
H
R2
-H2O
O
C
OH
Peptidbindung
Abbildung 2: Bildung der Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion
In diesem Fall haben wir zwei Aminosäuren verknüpft und erhalten dementsprechend ein
Dipeptid. Im Fall von drei Aminosäuren erhalten wir dann ein Tripeptid usw. Peptidbindungen sind gleichzeitig auch Amidbindungen, welche wir im ChemieLV–Skript Polymersynthese II: Polykondensation des ChemieLV–Themengebiets Makromolekulare Chemie
kennen gelernt haben.
Anmerkung:Theoretisch funktioniert die Peptidsynthese wie wir sie gerade besprochen
haben. Praktisch gesehen ist die Synthese jedoch sehr viel komplizierter durchzuführen. Das Problem ist hierbei, dass du im Labor gerne eine
bestimmte Anordnung der Aminosäuren in deinem Polypeptid möchtest.
Wenn du jedoch einfach zwei Aminosäure in einem Gefäß zur Reaktion
bringst, dann reagieren diese in irgendeiner Art und Weise ohne dass du
Kontrolle darüber hättest. Die Kontrolle dieser Reaktion ist eine anspruchsvolle Aufgabe.
2.2.2
Räumliche Struktur
Wir wollen uns im Verlauf dieses Skripts verschiedene räumliche Strukturen von Peptiden anschauen, um am Ende auf die Proteine zu sprechen zu kommen. Aus diesem Grund
beginnen wir damit die Struktur der Peptidgruppe an sich zu betrachten, da sich diese
direkt auf alle weiteren Struktureigenschaften auswirken wird.
In Abbildung 3 kannst du die Peptidbindung sehen, die in zwei mesomeren Grenzformeln gezeichnet werden kann.
Die Tatsache, dass die Peptidgruppe mesomeriestabilisiert ist, hat Konsequenzen: Die
Peptidbindung hat einen partiellen Doppelbindungscharakter, was bedeutet, dass
sie weder Einfach– noch Doppelbindung ist, sondern etwas dazwischen. Dies führt dazu,
dass die Peptidgruppe planar ist, also alle an der Gruppe beteiligten Atome und Bindungen in derselben Ebene liegen (vgl. Abb. 4).
Diese Eigenschaft hat einige wichtige Folgen:
ˆ Die Peptidbindung ist bei Raumtemperatur ziemlich starr, d.h es herrscht keine
freie Drehbarkeit um die C–N–Bindungsachse.
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O
O
C
C
N
N
H
H
Abbildung 3: Die Peptidgruppe ist mesomeriestabilisiert
C
H
N = Atome in einer Ebene
N
C
= Bindungen in einer Ebene
O
C
Abbildung 4: Planare Struktur der Peptidgruppe
ˆ Der C–N–Bindungsabstand ist länger als der einer echten Doppelbindung, aber
kürzer als der einer echten Einfachbindung.
ˆ Wichtig ist, dass die zur Peptidbindungen benachbarten Bindungen frei drehbar
sind, womit verschiedene dreidimensionale Strukturen zustande kommen können (vgl.
3.1).
2.3 Polypeptide und die Aminosäuresequenz
Durch mehrfache Kondensationsreaktionen werden verschiedene Aminosäuren unter
Abspaltung von Wasser zu Polypeptiden verknüpft. Das charakteristische an diesen Polypeptiden ist die jeweilige Reihenfolge der Aminosäuren im Molekül. Man spricht in
diesem Fall auch von der Aminosäuresequenz (vgl. Abb. 5). Die Aminosäuresequenz
stellt die Primärstruktur eines Proteins dar.
Glycin (Gly)
H3N
H
O
C
C
H
N-terminales
Ende
Glycin (Gly)
Alanin (Ala)
H
O
N
C
C
H
CH3
Peptidbindung
H
N
C
H
H
Peptidbindung
COO
C-terminales
Ende
Abbildung 5: Aminosäuresequenz am Beispiel Gly–Ala–Gly
Das in Abbildung 5 dargestellte Tripeptid bestehend aus Glycin und Alanin lässt sich nach
dem Drei–Buchstaben–Code der beteiligten Aminosäuren benennen, indem die Kürzel
der einzelnen Aminosäuren in der auftretenden Reihenfolge aneinander gehängt werden:
Gly–Ala–Gly (vgl. ChemieLV–Skript Aminosäuren). Konventionell schreibt man die endständige Aminogruppe nach links und die endständige Carboxygruppe nach rechts. Im Fall
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der Aminogruppe spricht man vom N–terminalen Ende im Fall der Carboxygruppe vom
C–terminalen Ende.
3 Proteine und deren Struktureigenschaften
3.1 Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur eines Proteins bezieht sich auf die räumliche Orientierung einzelner benachbarter Polypeptidketten, sowie deren Anordnung in bestimmten Faltungsmustern. Grundlage für diese Sekundärstruktur ist auf der einen Seite die Starrheit
der Peptidbindung und auf der anderen Seite das Bestreben der Kette mögliche Wasserstoffbrückenbindungen zu maximieren. Wasserstoffbrückenbindungen können sich
bevorzugt zwischen dem H–Atom am Stickstoff der Peptidbindung und dem Carbonylsauerstoff innerhalb einer anderen Peptidgruppe ausbilden (vgl. Abb. 6).
Carbonylgruppe
H
O
N
C
C
H
R
O
C
Wasserstoffbrückenbindung
H
O
N
C
C
H
R
O
C
H
N
C
H
R
Wasserstoffbrückenbindung
N
R
Peptidgruppe
Abbildung 6: Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen
In der Folge bilden sich zwei möglich Strukturen aus, die die Sekundärstruktur eines Proteins dominieren:
1. die α–Helix
2. die β–Faltblattstruktur
3.1.1
α–Helix
◮ Die α–Helix
Die α–Helix stellt eine Sekundärstruktur dar, die von einer einzigen Polypeptidkette
aufgebaut wird. Hierbei sind insbesondere Aminosäuren enthalten, die verhältnismäßige
große Reste aufweisen. Das Polypeptid ist im Fall einer Helix gleichsam um eine innere
Achse gewunden (vgl. Abb. 7).
Auf der rechten Seite in Abbildung 7 siehst du die Struktur einer Helix auf Grundlage der
Peptidgruppe angedeutet. Jede dieser funktionellen Gruppen liegt wie in 2.2.2 diskutiert in einer Ebene, was auf die Mesomeriestabilisierung zurückzuführen ist. Die Reste R1 – R3 ragen von der Helix weg. Aus diesem Grund sind in diesem Fall große Reste
auch kein Problem, da sie genügend Platz haben und sich nicht gegenseitig beeinflussen.
Die Helixstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb des Moleküls
(intramolekular) stabilisiert.
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R3
innere
Achse
H
N
O
H
C
N
C
H
O
C
H
H
C
R1
N
C
H
R2
Abbildung 7: Die Struktur der α–Helix
◮ Störungen durch Prolin
Eine Störung der α–Helix wird durch Prolin herbeigeführt (vgl. Abb. 8).
H
in AminosäureHN
C
COOH
CH2
O
C
sequenz
N
H
O
C
C
CH2
Peptidgruppe
N
H
Abbildung 8: Prolin als Molekül und als Bestandteil eines Peptids
Das Problem ist hierbei die cyclische Struktur des Rests von Prolin: Eine freie Drehung
um die N–C–Bindungsachse ist nicht mehr gewährleistet, wie im Fall anderer Aminosäuren mit linearen Resten. Dies führt zur Störung der α–Helix, indem beispielsweise Ecken
ausgebildet werden.
3.1.2
β–Faltblatt
Neben der α–Helix besteht ein zweiter Typ der Sekundärstruktur in Form der β–Faltblattstruktur.
Diese Struktur weist eine plattige Form auf, die gefaltetem Papier ähnelt. Dabei stehen die
Reste R1 – R10 der ehemaligen Aminosäuren in der Polypeptidkette nach oben und unten
weg (vgl. Abb. 9)
Die Peptidketten werden durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Beachte,
dass es sich im Vergleich zur α–Helix hierbei um zwischenmolekulare (intermolekulare)
Wechselwirkungen handelt. Die Anordnung der beiden Peptidketten kann noch weiter in
parallel oder antiparallel unterschieden werden, je nachdem wie sie zueinander orientiert sind.
3.2 Tertiärstruktur
Die α–Helix und die β–Faltblattstruktur sind sehr geordnete Strukturen. Im Fall von Proteinen
ist es aber nicht der Fall, dass die Peptidketten immer so wohl geordnet vorliegen. Ein
Beispiel haben wir schon im Fall von Prolin kennen gelernt, dass die Struktur der α–Helix
aufbricht. Dementsprechend weist ein Protein Bereiche auf, die teilweise stark verknäult
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R4
Peptidkette
H
O
R2 H
HC
O
C
O
O
H
O
O
C
H
CH
C
O
N
O
HC
C
Wasserstoffbrückenbindungen
R6
O
H
HC
N
C
O
N
CH2
N
C
N
C
R9 H
R1
H
HC
H
O
R7
H
R3
CH
R1
R5
O
HC
N
R3
CH
N
C
N
C
R2 H
HC
C
N
R5
HC
N
H
HC
C
N
C
R4
β−Faltblattstruktur
CH
N
HC
R8
H
CH
R10
Abbildung 9: Die β–Faltblattstruktur im Vergleich zur Peptidkette
und gefaltet sind. Diese globulären Bereiche werden als Tertiärstruktur bezeichnet. Für
ihrer Stabilität sind eine Reihe von Wechselwirkungen zuständig:
ˆ Kovalente Disulfidbrücken
ˆ Wechselwirkungen ionischer Reste
ˆ Van–der–Waals–Kräfte
3.2.1
Von Disulfidbrücken und ionischen Resten
◮ Disulfidbrücken
Disulfidbrücken gehen auf die Aminosäure Cystein zurück, die eine endständige Thiolgruppe (R–SH) aufweist (vgl. Abb. 10). Durch die Oxidation der Thiolgruppe entsteht die
angesprochene Disulfidbrücke, eine kovalente Bindung zwischen den beiden Schwefelatomen.
COO
H3N
Disulfidbrücke
H
C
H2
C
CH2
-II
-I
-I
S
S
H2
C
S
Thiolgruppe
H
Abbildung 10: Cystein (als Zwitterion dargestellt) und eine beispielhafte Disulfidbrücke
Im Vergleich zu den Wasserstoffbrückenbindungen und anderen Wechselwirkungen,
handelt es sich bei einer Disulfidbrücke effektiv um eine kovalente Bindung, was für
ihre vergleichsweise hohe Stabilität spricht. Kommen nun in verschiedenen Peptidketten diese endständigen Thiolgruppen vor, so können die Ketten über Disulfidbrücken
Bindungen miteinander eingehen, die zu einer erhöhten Stabilität beitragen. Dementsprechend wird die Tertiärstruktur so stabilisiert.
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◮ Ionische Wechselwirkungen
Ionische Wechselwirkungen zwischen oder innerhalb von Peptidketten sind auf die
Säure–Base–Eigen-schaften der funktionellen Gruppen von Polypeptiden zurückzuführen. Endständige Carboxy– und Aminogruppen reagieren in ähnlicher Weise, wie im Fall
der Zwitterionen: Carboxygruppen werden deprotoniert, sodass sie eine negative Ladung tragen. Dahingegen werden die basischen Aminogruppen protoniert, was in einer positiven Ladung resultiert. Die Folgen sind in Abbildung 11 dargestellt.
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Asparaginsäure
Lysin
H
HOOC
NH2
O
H2
C
C
H2
C
H3N
C
H2
C
H2
C
H2
C
C
O
NH2
COOH
H
ionische Wechselwirkungen
Abbildung 11: Ionische Wechselwirkungen zwischen endständigen, geladenen Gruppen
Befinden sich diese beiden entgegengesetzt geladenen Reste nun in nächster Nähe zueinander, dann ziehen sich die beiden ungleichnamigen Ladungen an. Die ionische Wechselwirkung führt auf Grundlage anziehender elektrostatischer Kräfte zur Ausbildung
einer Ionenbindung.
3.2.2
Das „Wunder“ der Dauerwelle
Das menschliche Haar ist aus einem Faserprotein namens Keratin aufgebaut. Keratin weist Cysteinreste in seiner Molekülstruktur auf, was dazu führt, dass hier Disulfidbrücken ausgebildet werden können. Diese Disulfidbrücken sind dafür verantwortlich,
das die Dauerwelle eine Existenzberechtigung besitzt. Wir wollen uns nun kurz die entscheidenden Prozesse anschauen, die eine Dauerwelle so haltbar machen.
(1) Das Aufbrechen bestehender Disulfidbrücken
Zunächst wird das Haar mit dem Reduktionsmittel Thioglykolat (vgl. Abb. 12) behandelt
(liegt eigentlich als Ammoniumthioglycolat vor), was eine Reduktion der Schwefelatome
und somit eine Spaltung der Disulfidbrücke nach sich zieht. Das Produkt sind die endständigen Thiolgruppen von Cystein. Gleichzeitig wird das Thioglykolat oxidiert und
somit über eine entsprechende Disulfidbrücke verknüpft.
O
Disulfidbrücke
C
-I
H
C
CH2
S
C
O
+2 HS
S
CH2
C
NH
NH
O
-I
CH2
-II
H
H
-
OOC
CH2
S
C
COO
S
CH2
C
CH2
SH
C
O
C
H
-II
HS
CH2
COO
NH
NH
Abbildung 12: Reduktive Spaltung der Disulfidbrücke durch ein geeignetes Reduktionsmittel
(2) Neue Frisur und schließen der Disulfidbrücke
Nachdem die Haare in eine gewünschte Form gebracht werden, können die Disulfidbrücken
wieder geschlossen werden, um für eine dauerhafte Stabilität zu sorgen. Du kannst sehen,
dass diese Stabilität insbesondere darauf zurückzuführen ist, dass es sich hierbei um kovalente Bindungen handelt, die neu geknüpft werden. Um von den beiden Thiolgruppen
wieder zur Disulfidbrücke zu gelangen, kommt mit Wasserstoffperoxid (H2 O2 ) ein relativ starkes Oxidationsmittel zum Einsatz (vgl. Abb. 13).
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O
C
C
-II
H
C
Skript
CH2
SH
O
-II
HS
O
-I
+ H2O2
CH2
H
C
H
C
- 2 H2O
NH
Disulfidbrücke
C
NH
CH2
S
C
O
C
H
-I
S
NH
CH2
NH
Abbildung 13: Erneute Knüpfung der Disulfidbrücke durch ein geeignetes Oxidationsmittel
Wasserstoffperoxid oxidiert die beide endständigen Thiolgruppen zur Disulfidbrücke
und wird selbst zu Wasser reduziert. Die fertige Dauerwelle ist nun stabil genug, um Wind
und Wetter zu trotzen.
3.3 Quartärstruktur und Denaturierung
◮ Die Quartärstruktur
Die Quartärstruktur stellt die oberste der hier besprochenen Strukturebenen eines Proteins dar. Ein Protein besteht meist nicht nur aus einem Polypeptid, sondern aus mehreren, die Zusammen eine funktionelle Einheit ergeben. Die Quartärstruktur beschreibt
nun die gegenseitige Lage und räumliche Anordnung dieser Polypeptide im Gesamtprotein. Diese Anordnung führt letztendlich auch dazu, dass Proteine spezifische Aufgaben,
beispielsweise in Form von Enzymen (Biokatalysatoren), erledigen. Wichtig ist, dass die
Quartärstruktur bereits von der Primärstruktur der einzelnen Polypeptide entscheidend beeinflusst wird.
Quelle: www.wikipedia.org – PatríciaR (CC-BY-SA-3.0).
Abbildung 14: Haemoglobin weist eine Quartärstruktur auf
Ein Standardbeispiel für ein Protein mit einer Quartärstruktur ist das Hämoglobin, wel© Karlsruhe 2014 | SchulLV
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ches für den Sauerstofftransport verantwortlich ist (vgl. Abb. 14).
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◮ Denaturierung
Unter Denaturierung versteht man im Allgemeinen die räumliche Veränderung eines
Proteins. Da die räumliche Orientierung in vielen Fällen einen funktionellen Einfluss hat,
kann die Denaturierung auch als Schädigung der Proteinstruktur angesehen werden,
die im Extremfall zu irreparablen Schäden führt. Da es sich um eine räumliche Veränderung handelt, wird die Primärstruktur in aller Regel nicht geschädigt.
Die Denaturierung kann mehrere Ursachen haben, von denen vier an dieser Stelle beispielhaft genannt werden sollen: Änderungen des pH–Werts, Einfluss von Reduktionsmitteln, Hitze und Schwermetalle.
pH–Wert–Änderung:Der pH–Wert hat einen entscheidenden Einfluss auf die Ladungsverhältnisse innerhalb der Proteinstruktur. Durch Änderungen des
pH-Werts kann es zum Verlust protonierter und deprotonierter
funktioneller Gruppen kommen, was mit einem Verlust von Ladungen und somit von ionischen Wechselwirkungen einhergeht. Die
Stabilität wird geschädigt.
Reduktionsmittel:
Bei Anwesenheit von Reduktionsmitteln werden eventuelle Disulfidbrücken durch Reduktion gespalten, was wiederum erhebliche
Stabilitätseinbußen des Proteinmoleküls nach sich ziehen kann.
Hitze:
Hitze kann als externe Zufuhr von Wärmeenergie verstanden werden. Ist die zugeführte Energiemenge zu groß, kommt es zur Schädigungen von Bindungen und zwischenmolekularen Kräften.
Schwermetalle:
Schwermetallionen können in Wechselwirkung mit polaren Gruppen innerhalb des Proteins treten. Somit werden hier insbesondere ionische Bindungen stark abgeschwächt oder komplett aufgebrochen, da das Schwermetallkation beispielsweise den Platz der
protonierten Aminogruppe einnimmt.
Dennoch können wir auch von Denaturierungsprozessen profitieren, beispielsweise wenn
wir uns unser Frühstücksei kochen oder wenn die Salzsäure im menschlichen Magen dabei
hilft Fleisch zu verdauen.
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4 Der Nachweis von Proteinen
4.1 Die Biuret–Probe
Die Biuret–Probe ermöglicht den Nachweis von Peptidbindungen in Proteinen. Diese Probe verdankt ihren
Namen der Verbindung Biuret, die aber eigentlich gar
nicht Bestandteil dieser Probe ist, sondern lediglich ebenfalls damit nachgewiesen werden kann.
O
O
C
C
N
H2N
H
NH2
Biuret
Die Biuret–Probe läuft mit Cu(II)–Ionen ab. Diese zweiwertigen Kationen (Cu2+ ) bilden in alkalischen Lösungen
(pH > 7) und bei Anwesenheit von Peptidbindungen
sogenannte Komplexverbindungen aus, die eine charakteristische violette Farbe aufweisen (vgl. Abb. 15).
Quelle: www.wikipedia.org – Ozone aurora
(Attribution-Share Alike 3.0).
Abbildung 15: Positive
Biuret–Probe.
4.2 Die Ninhydrinreaktion
Im Gegensatz zur Biuret–Probe können mithilfe der Ninhydrinreaktion Aminogruppen
nachgewiesen werden. Dementsprechend eignet sich dieser Nachweis vor allem für Aminosäuren (vgl. ChemieLV–Skript Aminosäuren) und kurzkettige Peptide (Oligopeptide)
mit ungeschützten Aminogruppen. Im Falle dieses Nachweises reagiert das Molekül Ninhydrin mit einer α–Aminosäure zu dem violetten Farbstoff Ruhemanns Violett (vgl. Abb.
16).
O
O
O
COOH
OH
+
H2N
C
H
N
- CO2, 3 H2O, R-CHO
OH
R
O
O
O
Ruhemanns Violett
Abbildung 16: Reaktionsgleichung der Ninhydrinreaktion.
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5 Zusammenfassung
1. Aminosäuren sind die Monomere der Peptide: Je nach Kettenlänge werden
Oligo– und Polypeptide unterschieden.
2. Die Peptidgruppe R1 –CO–NH–R2 wird durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxy– und der Aminogruppe zweier Aminosäuren gebildet.
3. Die Peptidgruppe ist mesomeriestabilisiert, womit die C–N–Bindung einen
partiellen Doppelbindungscharakter aufweist. Dadurch ist die Rotation um diese Achse stark eingeschränkt und alle Atome und Bindungen, die an der Peptidgruppe beteiligt sind, liegen in einer Ebene.
4. Die Reihenfolge in der Aminosäuren in einem Polypeptid verknüpft sind, nennt
man Aminosäuresequenz. Diese legt die Primärstruktur von Proteinen fest.
5. Polypeptide werden auf Grundlage des Drei–Buchstaben–Codes benannt.
6. Die Sekundärstruktur bezieht sich auf die räumliche Orientierung von Polypeptiden und wird insbesondere durch die Maximierung der Anzahl eventueller
Wasserstoffbrückenbindungen geprägt.
7. Die α–Helix stellt ein gewundenes Polypeptidmolekül dar, welches durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Diese Struktur
tritt im Fall von Polypeptiden mit großen Resten auf.
8. Die β–Faltblattstruktur ähnelt gefaltetem Papier und wird durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Die Peptidketten sind hierbei
entweder parallel oder antiparallel zueinander angeordnet.
9. Bereiche eines Proteins, die stark verknäult vorliegen, werden als globulär bezeichnet und bilden die Tertiärstruktur des Proteins.
10. Die Stabilität der Tertiärstruktur geht auf Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten, auf ionische Wechselwirkungen endständiger geladener funktioneller
Gruppen und auf van–der–Waals–Kräfte zurück.
11. Im Fall der Dauerwelle werden Disulfidbrücken im Keratin der Haare genutzt,
um eine stabile Frisur zu erreichen.
12. Die Quartärstruktur eines Proteins beschreibt die gegenseitige räumliche Orientierung verschiedener Polypeptide, die in der Summe eine funktionelle
Einheit bilden.
13. Die Quartärstruktur wird bereits von der Primärstruktur beeinflusst.
14. Unter Denaturierung versteht man die räumliche Veränderung der Proteinstruktur, was in aller Regel zu irreparablen Folgen führt. Auslöser sind beispielsweise Änderungen des pH–Werts, Hitzeeinfluss, die Anwesenheit von Reduktionsmitteln und die Anwesenheit von Schwermetallionen.
15. Peptidgruppen können mithilfe der Biuret–Probe nachgewiesen werden.
16. Freie Aminogruppen in Aminosäuren und Oligopeptiden werden mithilfe der
Ninhydrin-reaktion nachgewiesen.
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