Ernährungspraktikum Theorie Proteine - d

Kantonsschule Wil Biologiepraktikum: 3. Semester Ernährungspraktikum Theorie 1.1.
1.2.
1.3.
Vitamine – Biobuch Seiten 123 – 126 Zucker – Biobuch Seiten 110 – 116 Proteine – Biobuch Seiten 118 – 121 Proteine ‐ die Bausteine des Lebens Eiweiße, die Proteine (von griechisch: proteios = erstrangig), sind an vielen Strukturen und Funktionen eines Organismus beteiligt. Sie sind die vielseitigsten Biomoleküle und daher Grundstoffe des Lebens. Schon Bak‐
terien besitzen mehrere tausend verschiedene Proteinmoleküle, die unterschiedliche lebensnotwendige Auf‐
gaben innerhalb der Zelle wahrnehmen. Den menschlichen Körper bauen wahrscheinlich bis zu 100.000 ver‐
schiedene Proteine auf. Beispielsweise treten sie als Enzyme oder Hormone in Erscheinung und sorgen so dafür, dass Reaktionen überhaupt erst stattfinden können und für uns wichtige Informationen ‐ auch von außen ‐ durch Botenstoffe übertragen werden. Unsere Muskeln bestehen zu einem großen Teil aus Proteinen und unsere Haut enthält elastische Proteinfasern. Im Unterschied zu diesen unlöslichen Gerüstproteinen übernehmen die wasserlösli‐
chen Proteine wichtige Aufgaben im Stoffwechsel. Auch durch die Nahrung nehmen wir eine Vielzahl von Proteinen auf, die durch die Verdauung zu körpereige‐
nem Eiweiß umgeformt werden. Insbesondere Milch ist hinsichtlich der Proteinzufuhr eines der wichtigsten Grundnahrungsmittel überhaupt (Proteine der Milch). In vielen Lebensmitteln liegen die Proteine nicht mehr in ihrer ursprünglichen, d. h. natürlichen Form vor, sondern sind durch die Bearbeitung (Erhitzen, Ansäuerung etc.) in ihrer räumlichen Gestalt verändert worden. Man bezeichnet diese Veränderung in der Gestalt und dadurch bedingt im chemischen Verhalten als Denaturierung. Die Wirkung eines Proteins hängt maßgeblich von dessen räumlicher Struktur ab. Wird die Proteinstruktur durch physikalische oder chemische Einflüsse verändert, so verliert das Protein seine ursprünglichen biologi‐
schen Eigenschaften. Man bezeichnet die Strukturveränderung von Proteinen als Denaturierung. Bei der Denaturierung werden bis auf wenige Ausnahmen gleich mehrere Ordnungsstufen zerstört, unangetastet bleibt jedoch die Primärstruktur. Du kannst das prima mit einem selbstgestrickten Pullover vergleichen: Rib‐
belst du den Pullover auf und wickelst den Faden zu einem Knäuel zusammen, so hast du deinen Pullover "de‐
naturiert". Nun kannst du dir den gleichen Pullover neu stricken oder machst dir etwas anderes aus der Wolle, z. B. einen Schal. Strickst du den "alten" Pullover wieder neu, hast du ihn "renaturiert". Im übertragenen Sinne bedeutet das, dass Strukturveränderungen im Protein wieder rückgängig gemacht werden können. Der Vor‐
gang ist also reversibel. Ein Beispiel aus der Praxis ist das Aufschlagen von Eiklar oder Sahne, sowohl der ent‐
standene Eischnee als auch die steife Sahne wird nach einiger Zeit wieder flüssig. Kann das Protein nicht in seine ursprüngliche Form zurück ‐ das wäre dein neu gestrickter Schal ‐ ist die Denaturierung irreversibel und das Protein zerstört. So ergeht es einem hartgekochten Ei, das nicht wieder verflüssigt werden kann, da sich die Peptidketten nach der Auffaltung einfach neu arrangiert haben. Die meisten Denaturierungsvorgänge sind nicht umkehrbar. Die Veränderung von Proteinstrukturen ist sowohl ernährungsphysiologisch als auch lebensmitteltechnolo‐
gisch von großer Bedeutung. So werden Nahrungsproteine nur von Enzymen abgebaut, wenn sie zuvor dena‐
turiert worden sind (z. B. durch Kochen oder durch die starke Salzsäure in unserem Magen), und Joghurt oder Käse kann nur hergestellt werden, wenn die Caseine der Milch zuvor durch Lab oder Säure ausgefällt worden sind. Folgende Faktoren können eine Denaturierung bewirken
 Hitze  pH‐Wert‐Änderungen  Organische Lösemittel  Detergentien (waschaktive Substanzen)  Harnstoff Kn/Sy/Zö/Ws Seite 1 




Mechanische Einflüsse (Rühren, Schlagen) Alkohole Reaktionen mit Sulfiden (Dauerwelle) Ultraschalleinwirkung Bestrahlung 04.10.2011 Kantonsschule Wil Biologiepraktikum: 3. Semester Räumlicher Aufbau Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Protein‐
struktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:  Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzel‐
nen Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Ami‐
nosäure darstellt (Schreibweise: AS1–AS2–AS3–AS4‐ ...). Die Primärstruk‐
tur beschreibt lediglich die Amino‐säurensequenz, jedoch nicht den räum‐
lichen Aufbau des Proteins.  Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus beson‐
ders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Ami‐
nosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei hauptsächlich zwei Struk‐
turtypen: α‐Helix, β‐Faltblatt. Diese Strukturen ergeben sich durch Was‐
serstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypep‐
tid‐Rückgrates.  Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wir‐
ken beispielsweise Disulfid‐brücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht‐kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindun‐
gen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van‐der‐Waals‐Kräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Pro‐
tein weiter.  Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Pro‐
teinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorge‐
gangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindun‐
gen miteinander zu Komplexen verknüpft. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.  Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hin‐
ausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten "Über‐
struktur" oder "Suprastruktur" an, wie Kollagen in der Kollagenfibrille o‐
der Aktin, Myosin und Titin im Sarkomer. Abb. 1: Die vier Ebenen der Protein‐
struktur, von oben nach unten: Pri‐
Die Einteilung in Primär‐ bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und märstruktur, Sekundärstruktur (β‐
die Beschreibung der sequentiellen Faltung von Proteinen. Unter physiologi‐
Faltblatt links, α‐Helix rechts), Tertiär‐ schen Bedingungen muss eine definierte Primärstruktur zu einer definierten und Quartärstruktur. Tertiärstruktur (oder Quartärstruktur) führen. Anders gesagt: Der Informati‐
onsgehalt, der sich in einer bestimmten dreidimensionalen Proteinstruktur äußert, ist bereits in der linearen Primärstruktur (d.h. in der "eindimensionalen" Aminosäuresequenz) enthalten. Viele komplexe Proteine können sich nicht spontan falten, also ihre physiologische Struktur einnehmen, sondern brau‐
chen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (oder auch beschädigte, de‐
naturierte) Aminosäureketten, und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zu ihrer Struktur. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:  die globulären Proteine, deren Tertiär‐ oder Quartärstruktur annähernd kugel‐ oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov‐Albumin genannt).  die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz‐ und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion). Kn/Sy/Zö/Ws Seite 2 04.10.2011