Enzymmechanismen - Goethe-Universität — Biowissenschaften

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Jens Wöhnert
„Chemische Biologie – RNA-Strukturbiologie“,
Institut für Molekulare Biowissenschaften,
Johann-Wolfgang-Goethe Universität, Frankfurt
Modul 2 – Biochemie:
Enzymmechanismen
(1) Enzyme – TIM-barrel
(1) Enzyme – Rossman - fold
(1) Enzyme – Struktur
- Die meisten Enzyme sind Proteine, aber nicht alle Proteine
sind Enzyme.
- Jedes Enzym katalysiert eine spezifische Reaktion.
- 5 kDa – 2.5 MDa Molekulargewicht
- Typisch 20 – 100 kDa, keine Relation zur Substratgröße
- Definierte 3D-Struktur, spezifische Faltung
- 1 oder mehrere Domänen
- Mono- oder Oligomere, Heterooligomere, Multienzymkomplexe – Regulation der Aktivität
- Ribozyme
(1) Enzyme – Struktur
- DNAzyme: eine RNA-Ligase
Höbartner, Pena and coworkers
Nature 529, 2016
(1) Enzyme – Biologische Katalysatoren
- Beschleunigt die Einstellung des chemischen
Gleichgewichts einer Reaktion (Kinetik)
- Verschiebt NICHT die Lage des chemischen
Gleichgewichts (Thermodynamik)
- Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion
- Katalysiert Hin- und Rückreaktion
- Wird nach der Reaktion unverändert wieder freigesetzt
„Enzyme catalysis: Not different but better“
(Jeremy Knowles)
(1) Enzyme – Biologische Katalysatoren
- Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion
(1) Enzyme – Biologische Katalysatoren
- Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion 
„transition state stabilization“
(1) Enzyme – Reaktionsbeschleunigung
- „transition state stabilization“
- Substrate und Produkte werden durch Enzymbindung
deutlich weniger stabilisiert
- Typische KD‘s für Substrate/Produkte 10-3 – 10-6M
- Geschwindigkeiten von Enzymen – „turnover number“
= kcat (Einheit Moleküle/s-1) bei Substratsättigung
- Papain (Protease)
10 s-1
- Acetylcholinesterase
103 s-1
- Carboanhydrase
106 s-1
- Katalase
107 s-1
(1) Enzyme – Biologische Katalysatoren
- Beschleunigung gegenüber der unkatalysierten Reaktion:
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