Enzymmechanismen - Goethe-Universität — Biowissenschaften
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Jens Wöhnert „Chemische Biologie – RNA-Strukturbiologie“, Institut für Molekulare Biowissenschaften, Johann-Wolfgang-Goethe Universität, Frankfurt Modul 2 – Biochemie: Enzymmechanismen (1) Enzyme – TIM-barrel (1) Enzyme – Rossman - fold (1) Enzyme – Struktur - Die meisten Enzyme sind Proteine, aber nicht alle Proteine sind Enzyme. - Jedes Enzym katalysiert eine spezifische Reaktion. - 5 kDa – 2.5 MDa Molekulargewicht - Typisch 20 – 100 kDa, keine Relation zur Substratgröße - Definierte 3D-Struktur, spezifische Faltung - 1 oder mehrere Domänen - Mono- oder Oligomere, Heterooligomere, Multienzymkomplexe – Regulation der Aktivität - Ribozyme (1) Enzyme – Struktur - DNAzyme: eine RNA-Ligase Höbartner, Pena and coworkers Nature 529, 2016 (1) Enzyme – Biologische Katalysatoren - Beschleunigt die Einstellung des chemischen Gleichgewichts einer Reaktion (Kinetik) - Verschiebt NICHT die Lage des chemischen Gleichgewichts (Thermodynamik) - Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion - Katalysiert Hin- und Rückreaktion - Wird nach der Reaktion unverändert wieder freigesetzt „Enzyme catalysis: Not different but better“ (Jeremy Knowles) (1) Enzyme – Biologische Katalysatoren - Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion (1) Enzyme – Biologische Katalysatoren - Verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion „transition state stabilization“ (1) Enzyme – Reaktionsbeschleunigung - „transition state stabilization“ - Substrate und Produkte werden durch Enzymbindung deutlich weniger stabilisiert - Typische KD‘s für Substrate/Produkte 10-3 – 10-6M - Geschwindigkeiten von Enzymen – „turnover number“ = kcat (Einheit Moleküle/s-1) bei Substratsättigung - Papain (Protease) 10 s-1 - Acetylcholinesterase 103 s-1 - Carboanhydrase 106 s-1 - Katalase 107 s-1 (1) Enzyme – Biologische Katalysatoren - Beschleunigung gegenüber der unkatalysierten Reaktion:
