Eiweiß

Mag. Adelheid Weidlinger, HLFS Elmberg
April 2010
Fragen rund ums Eiweiß…
Wie wird Eiweiß gebildet?
-
Eiweiße bestehen aus Aminosäuren diese bestehen aus Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H),
Sauerstoff (O) und Stickstoff (N) evtl. Auch Schwefel od. Phosphor!
Es wird in Pflanzen (Photosynthese) gebildet.
Wie viele Aminosäuren sind für den menschlichen Körper unentbehrlich?
Neun
Nenne die räumlichen Strukturen von Aminosäuren
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Beschreibe eine davon
Die Quartärstruktur ist die Zusammenfügung mehrerer Tertiärer Eiweißketten.
Wie sind die einfachen Proteine unterteilt?
In Globuläre und Fibrilläre Proteine.
Wozu dienen Glykoproteine und wo kommen sie vor?
-
Glykoproteine dienen als Gelenksschmiere
Sie sind Bestandteil der Schleimhautsekrete,
Eiweißstoffe erfülle im Körper wichtige Funktionen als ……..
-
Enzyme
Hormone
Transporteiweiß
Schutzeiweiß
Struktureiweiß
Was versteht man unter dem Begriff Denaturierung?
Denaturierung ist das Gerinnen von Eiweiß
Geronnenes Eiweiß ist leichter verdaulich
Wie viel körpereigenes Eiweiß kann aus 100g Sojabohnen gebildet werden, wenn sie
Biologische Wertigkeit 72% beträgt? Eiweißgehalt der Sojabohne 37 g.
37g…..100%
?g…….72%
37*72 = 26,64g
100
Welche Arten von Proteinen gibt es?
a. Einfache Proteine
b. Komplexe Proteine
Mag. Adelheid Weidlinger, HLFS Elmberg
April 2010
Was versteht man unter biologische Wertigkeit?
Sie gibt an wie viel % des Nahrungseiweißes in Körpereiweiß umgebaut werden kann. Entscheidend
dabei ist der Gehalt an unentbehrlichen AS. Jene unentbehrliche AS, die in einem LM am wenigsten
vorkommt, bestimmt seine biologische Wertigkeit. Sie wird als limitierende AS bezeichnet.
 Bei der Ernährung ist nicht nur die aufgenommene Menge, sondern auch die Qualität der
Eiweißstoffe zu beachten. Am besten kann der Körper nämlich die Eiweißstoffe verwerten, die
dem Körpereiweiß am ähnlichsten sind.
Nenne 5 einfache Proteine.
c. Albumine
d. Globuline
e. Kollagene
f. Actin
g. Myosin
Wie viele Aminosäuren gibt es und wie viele sind davon unentbehrlich?
Es gibt 20 Aminosäuren und 9 davon sind unentbehrlich.
Nenne die Unterschiede der Eiweißverbindungen mit der jeweiligen Anzahl an Aminosäuren.




Dipeptide mit zwei Aminosäuren
Tripeptide mit drei Aminosäuren
Polypeptide mit vielen Aminosäuren
Proteine mit hunderten bis mehreren tausenden Aminosäuren
Erkläre die Eigenschaften und die Vorkommen von Myosin und Actin.
Eigenschaften: Notwendig für das Zusammenziehen der Muskeln. Hohe Biologische
Wertigkeit.
 Vorkommen: Im Köper Muskulatur, Fleisch in der Nahrung
Was benötigen die Pflanzen zur Eiweißbildung?
 Einfachzucker aus der Fotosynthese und wasserlösliche Stickstoffverbindungen aus
dem Boden.
Erkläre ein Fibrilläres und ein Globuläres Protein:
 Globulär: Kleber: Bestandteile sind Prolamine und Gluteline, sind wasserlöslich und
gerinnen bei 70°C und es ermöglicht die Backfähigkeit von Mehl. Es kommt vor in
Weizen, Roggen, Hafer und Gerste.
 Fibrilläres: Elastine: ist unlöslich- unverdaulich und für die Ernährung unbedeutend. Es
kommt in Fleisch und Bindegewebe vor.
Eiweißstoffe haben eine räumliche Struktur, erkläre diese! (alle 4)
 Primärstruktur – ergibt sich durch die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette, sind
genetisch festgelegt
 Sekundärstruktur – Aminosäuren Kette ist geformt, meist gefaltet (Faltblatt) oder
schraubenförmig (Helix)
 Tertiärstruktur – knäuelförmige (globuläre) oder faserförmige (fibrilläre) Gebilde
 Quartärstruktur – Zusammenfügung mehrerer Eiweißketten mit verschiedener
Tertiärstruktur
Mag. Adelheid Weidlinger, HLFS Elmberg
April 2010
Welche Eigenschaften hat Eiweiß?
 Denaturierung – gerinnen von Eiweiß durch Einwirkung von Hitze, Säuren und Lab
wird der Zustand von Eiweiß verändert, nicht mehr Rückgängig zu machen, leicht
verdaulich
 Wasserbindungsvermögen – Eiweißstoffe können Wasser binden, dadurch werden im
Wasser gelöste Stoff im Blut weiter transportiert
 Pufferwirkung – können wegen chemischen Aufbau als Basen & Säuren reagieren, pH
Wert des Blutes muss konstant gehalten werden
Gib einen Überblick: Küchentechnische Bedeutung von Eiweiß
 Denaturierung, d.h._________________
 Wasserbindungsvermögen, d.h._______________________
 Löslichkeit, d.h._____________________
 Bräunungsvermögen (Maillard-Reaktion!), d.h._______________________
 Verderb, d.h.__________________________
Was sind die
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

Aufgaben vom Eiweißstoffwechsel?
Aufbau/Abbau von körpereigenem Eiweiß (in den Zellen und in der Leber)
Energiegewinnung (in Niere und Leber)
Umbau zu anderen Nährstoffen (in der Leber)
Zähle die Komplexen Proteine auf
Phosphoproteine, Lipoproteine, Glykoproteine, Chromoproteine, Nukleoproteine,
Metallproteine
Nenne die Einfachen Proteine
Globuläre Proteine: Albumine, Globuline, Klebereiweiß
Fibrilläre Proteine: Kollagene, Myosin, Actin, Elastin, Keratine, Fibrinogen
Beschreibe den Eiweiß-Bedarf und die Bedarfsdeckung für Erwachsenen
8-10% des täglichen Energiebedarfs soll mit EW gedeckt werden
0,8g EW pro kg Körpergewicht
Kinder benötigen etwas mehr EW
In Stresssituationen und bei bestimmten Erkrankungen steigt der Bedarf
2/3 sollen durch pflanzliche 1/3 durch tierische LM gedeckt werden
Erkläre den Unterschied zwischen Peptiden und Proteine
Proteine mit hundert bis mehreren tausend Aminosäuren; Peptide sind kürzer
Wie unterscheiden sich komplexe von einfachen Proteinen?
Mag. Adelheid Weidlinger, HLFS Elmberg
April 2010
Komplexe Proteine enthalten neben dem EW zusätzlich einen anderen Stoff wie z.B Fett, KH = NichtEiweiß-Anteil (prosthetische Gruppe)
Zu welcher komplexen Proteingruppe gehört das Hämoglobin? Beschreibe es kurz
Zu den Chromoproteinen
Ermöglicht Sauerstofftransport im Blut, roter Blutfarbstoff.
Welche wichtige Rolle spielt die Hitzegerinnung bei Eiweiß?
-Für die Teiglockerung -Abbraten vom Fleisch
-Brotherstellung
-Blanchieren von Gemüse
-Kochen von Milch
Wie viel Energie liefert 1g Eiweiß?
17 kJ/ 4 kcal
Nenne 7 eiweißhaltige NM!
Tierisch: Fleisch, Fisch, Milch- und Milchprodukte, Eier
Pflanzlich: Bohnen, Getreide, Brot, Mehl, Kartoffeln, Nüsse
Erkläre Biologischer Ergänzungswert!
Durch Mischen von Eiweißstoffen (LM) kann die biologische Wertigkeit erhöht werden und die Qualität
der Eiweißzufuhr so verbessert werden
Finde dazu Beispiele!