Proteinkonformationen

Schramek Christopher
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Proteinkonformationen
Primärstruktur:
Die Primärstruktur bezeichnet die Abfolge der Aminosäuren.
Sie ist durch die Mesomerie der Peptidbindung stabilisiert.
Mesomeriestabilisierung:
Durch ausbildung einer partiellen Doppelbindung ist keine freie Drehbarkeit möglich
→ Die Peptidbindung ist starr und planar (2-dimensional).
Sekundärstruktur:
Die Sekundärstruktur bezeichnet die Anordnung der Aminosäureketten.
Ausbildung einer α-Helix oder einer β-Faltblattstruktur, aufgrund sterischer
Eigenschaften der Aminsäuren.
Beide Strukturen werden durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert.
α-Helix:
Die Helix - Struktur bildet eine Spiralform die durch intramolekulare H-Brücken
stabilisiert wird.
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β-Faltblattstruktur:
Mersomerie der Peptidbindung:
→ partielle Doppelbindungen (nicht frei drehbar)
→ Stabilisierung der Proteine
Strukturbildner sind die Aminosäuren:
Von der Struktur der Seitenkette einer Aminosäure hängt es ab, ob in der
Peptidbindung bevorzugt Helix- oder Faltblattstrukturen ausgebildet werden.
Helix Bildner: Glu, Ala, Leu, Met
Helix Brecher: Gly, Pro
Faltblatt Bildner: Tyr, Val, Ile
Faltblatt Brecher: Gly, Pro, Asp
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Tertiärstruktur:
Räumliche Anordnung (Erscheinungsbild) der gesamten Peptidkette.
Nur globuläre Proteine besitzen eine Tertiärstruktur!
Man unterscheidet zwei Arten:
Unechte Tertärstruktur (=unecht, weil nur eine Art der Sekundärstruktur vorhanden
ist)
Faserproteine:
Die gesamte Kette liegt in einer regulären Struktur vor.
z.B.: Wollkeratin (α - Helix), Seidenfibroin (β - Faltblatt), Collagen (Tripelhelix)
Die Stabilisierung der einzelnen Moleküle untereinander (Faserbildung) erfolgt durch
intermolekulare Wechselwirkungen (meist H-Brücken).
Die Abbildung zeigt zwei Arten von Faserproteinen: α - Helix (links) und β Faltblatt (rechts)
Echte Tertärstruktur (=echt, da eine Mischung der Arten der Sekundärstruktur
vorhanden ist)
Globuläre Proteine
Die gesamte Kette besteht aus regulären Abschnitten (α
- Helix und β - Faltblatt), die sich mit irregulären
Abschnitten (random coiled) abwechseln.
Die Stabilisierung des Proteinmoleküls („Faltung“) erfolgt
durch intramolekulare Wechselwirkungen (H-Brücken,
Disulfid-Brücken, etc.)
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Quartärstruktur:
Anordnung mehrer Untereinheiten (Peptidketten) eines Moleküls.
Viele globuläre Proteine (z.B.: regulatorische Enzyme, Transportproteine wie
Hämoglobin, allosterische Proteine) bestehen in ihrer aktiven Form aus zwei oder
mehr Untereinheiten.


Für gewöhnlich besitzt jede Untereinheit ein aktives Zentrum
Die Peptidketten sind untereinander durch intermolekulare H – und
Disulfidbrücken verbunden.
Die Abbildung zeigt ein Protein mit 3
Untereinheiten.
Supersekundärstruktur:
Liegt vor, wenn in einer Polypeptidkette bestimmte Elemente der Sekundärstruktur
vorherrschen.
1)
2)
3)
4)
Proteine mit überwiegender α- Str. z.B. Myoglobin
Proteine mit überwiegender β- Str.: z.B. Immunglobuline
Zusammenhängender Helix und Faltblattbereich z.B.: Lysozym
Proteine mit regelmäßig abwechselndem Helix- und Faltblattbereich (α-β-α-β)
z.B.: Dehydrogenasen
Domäne:
Eine bestimmte, räumlich abgegrenzte Zone in einem Protein mit einer speziellen
Aufgabe.
Antikörper bestehen aus 4 Domänen (jede Kette ist eine eigene Domäne)
Beispiel(Domäne):
Die verschiedenen GTP/GDP-bindenden Proteine besitzen alle die gleiche
Polypeptidstruktur („Kerndomäne“) im Bereich des aktiven Zentrums, die G-Domäne.
Schramek Christopher
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Raumstruktur der Skleroproteine:
Faserproteine besitzen keine echte Tertiärstruktur, da sie zum überwiegenden Teil
aus einem bestimmten Element der Sekundärstruktur bestehen.
Beispiele für solche „Reinstruktur-Proteine“ sind:
Kollagen, α-Keratin und, β-Seidenfibroin
1. α- Helix- Struktur: α- Keratin (Prot. Für Haare)
Zwei α-Helices werden zu einer zweikettigen superspiralisierten Doppelhelix
verdrillt.
Diese bilden höher geordnete Strukturen.
Protofilamente und Protofibrillen. Diese sind in eine Proteinmatrix mit hohem
S-Gehalt eingebettet.
Etwa 4 Protofibrillen (32 α-Helices) ergeben ein Intermidiärfilament (IF)
Mehrere zellen bilden ein Haar.
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2. β- Faltblatt- Struktur: Seide (Seidenfibroin)
Die Abbildung zeigt antiparallele β- Ketten
β - Faltblätter können entweder von benachbarten Polypeptidketten, die in die
gleiche Richtung laufen (parallele Ketten) (Die eine Kette läuft von C in N Richtung
und die benachbarte auch in von C in N Richtung) gebildet werden oder von einer
Polypeptidkette, die auf sich selbst zurückfaltet, so dass die Laufrichtung zu der des
direkten Nachbarn entgegengesetzt ist (antiparallele Ketten) (die eine Kette läuft von
C in N Richtung und die Benachbarte von N in C). Sowohl das antiparallele als auch
das parallele β -Faltblatt werden durch Wasserstoffbrücken, die die
Peptidbindungen benachbarter Ketten verbinden, zusammengehalten und erzeugen
somit eine sehr starre Struktur.
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3. Kollagen: KollagenheliKollagen: Kollagenhelix (Faserprotein des
Bindegewebes)
Besteht zu je einem Drittel aus Glycin, Prolin und Hydroxiprolin
Die Abbildung zeigt die Helixstruktur des Kollagens
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