Molekulare Zellbiologie Zusammenfassung V2

Zusammenfassung Molekulare Zellbiologie (Skript Schuler)
1. Molekulare Zellbiologie
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Grundlage für Verständnis von Lebensvorgängen
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Fusst auf Erkenntnissen aus den medizinischen Disziplinen Anatomie, Biochemie, Physiologie
Anatomie:
Untersucht makroskopische und mikroskopische Strukturen
Physiologie:
Untersucht deren Funktionen
Biochemie:
Klärt deren molekularen Grundlagen auf
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Ist also das zusammenfassende und integrierende Kapieren von Lebensprozessen (Anatom., Phys., Bioch.)
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Hier werden zelluläre Strukturen und Funktionen im gesunden Organismus gelernt. Krankheiten sind
besonderheiten, Veränderungen oder Entgleisungen der Vorgänge im gesunden Organismus.
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Ist deshalb eine zentrale Grundlage für die Enstehung (Pathogenese), das Erkennen (Diagnose) und die
Behandlung (Therapie) von Krankheiten.
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Proteine, Nukleinsäuren (DAN, RNA), Glykane (Polysachharide), Lipide
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Chem. Reaktionen werden von Enzymen katalysiert
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Erscheinungsformen des Lebens sind vielfältig. Grundmuster und Merkmale jedoch überraschend gleich.
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Indiz für einen gemeinsamen Ursprung!
2. Grössenverhältnisse
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Aufl. Menschliches Auge:
0.1mm
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Eukaryontische Zelle:
10um – 15um
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Erythrozyt:
7um
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Bakterium:
0.5um – 3um
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Mitochondrium:
0.5um – 2um
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Virus:
20nm – 300nm
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Ribosomen:
20nm – 25nm
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Hämoglobin:
6.4nm
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Wasser
0.3nm
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90 Elemente auf der Erde. Nur 24 als essentielle Bestandteile in der lebenden Materie.
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Hauptelemente:
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Ionische Elemente: Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-.
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Spurenelemente:
C, H, O, N, P, S
„Chnops“ (hehe)
Fe, Zn, Cu, Mn, Co, Ni, Mo, Cr, Sn, V, I, F, Se
3. Die molekulare Organsiation der Zelle ist hierarchisch
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„Biomoleküle“ anstelle „Molekül“ für Zellbio. Gewichte von 104 - 107 >> Makromoleküle
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Enzym ist Makromolekül und ist aus mehreren Molekülen zusammengesetzt. Hämoglobin ist aus 4
einzelnen Proteinmolekülen zusammengesetzt (Tetramer). Halten stark zusammen, daher ein Molekül. >>
Supramolekulare Einheit. Übergang zu grösseren Strukturen z.B. Zellorganellen ist fliessend.
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Ribosom besteht aus 80 verschiedenen Proteinmolekülen und 3 verschiedenen RNA-Molekülen. Ist eine
supramolekulare Einheit (mit chem. Struktureigenschaften) oder funktionelle zellbiologische Einheit.
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Tabelle 2: Hierarchie der molekularen Strukturen in lebender Materie. (S. 7)

Organellen:
Kern, Mitochondrien, Ribosomen

Supramolekulare Einheiten:
Multienzymkomplexe, kontraktile Systeme, Membranen, Viren

Makromoleküle:
Nucleinsäuren, Proteine, Glykane, Lipide

Bausteine:
Mononucleotide, AS, einfache Zucker, Fettsäuren (Glycerin)

Bausteinvorstufen:
Ribose, Oxalacetat, Pyruvat, Acetat

Anorganische Vorstufen:
CO2, H2O (18 Da), NH3
Molekulargewicht (MG): Einheit g/mol. Beispiele: MG von Wasser ist 18 g/mol; MG von Hämoglobin ist
64000g/mol bzw. 64000 Da bzw. 64 kDa.
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Rel. Molekülmasse (Mr): Einheit Dalton (Da) = atomare Masseeinheit (U). 1 Da = 1 U = 1/12 von 12C.
4. Die Komplexität der Biomoleküle steigt mit der Molekülmasse
Wasser
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Ist universelle biologische Lösungsmittel, in welchem sich alle molekularen Lebensvorgänge abspielen
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Ist Reaktionspartner bei vielen biologischen Reaktionen
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Ist wesentlich mitverantwortlich für die Ausbildung der biologischen Strukturen und Formen
2. Wichtige Eigenschaften des Wassers
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Wasser ist ein polares Molekül mit asymmetrischen Ladungsverteilung und hoher Dielektrizitätskonstante.
Setzen elektrostatische Wechselwirkungen zwischen Ionen herab und begünstigen damit die Dissoziation.
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Hohe Kohäsion, weil Wasserstoffbindungen >> Hydrophobe Wechselwirkung mit allen anderen Molekülen
3. Wasser ist das universelle Lösungsmittel der belebten Materie
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Die grosse Tendenz von H-Bindungen zu bilden, macht es zu einem ausgezeichneten Lösungsmittel für
hydrophile Verbindungen.
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Hydrophobe Verbindungen: Weder geladen noch polare Grupen. Kohlenwasserstoffe & Aromate (Benzol)
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Hydrophile Verbindungen: Besitzen polare Gruppen und deshalb Dipoleigenschaften. Können geladen
sein: Salze, Säuren und Basen. Geladene Moleküle haben grosse Tendenz, sich mit Wasserdipolen zu
umgeben (Hydratmantel). Ionisierung wird zudem durch die hohe Dielektrizitätskonstante des Wassers
begünstigt. Bsp: AS, Proteine, Nukleotide, Nukleinsäuren. Aber auch Zucker, Alk, Amide, (also ungeladen).
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Amphiphile Verbindungen: Sowohl polare (hydrophile) als auch apolare (hydrophobe, lipophile) Gruppen.
Geringe „echte“ Wasserlöslichkeit. Beispiel: Salze von Fettsäuren.
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Seife in Wasser = Trübe Lösung. Aber keine echte Lösung, sondern Suspesion von Mizellen. Es sind
supramolekulare, kugelförmige Aggregate, in denen die apolaren KW-Ketten nach innen und polare
Carboxylatgruppen nach aussen zeigen. „Ladung“ steht in Kontakt mit H2O, KW vermeiden den Kontakt.
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Das Zusammenspiel zwischen den Löslichkeitseigenschaften der amphiphilen Verbindung und den
Lösungseigenschaften des Wassers führt zu einer definierten Orientierung der Moleküle und damit zur
Ausbildung einfacher supramol. Strukturen. >> Mizelle, Liposom (Lipidvesikel) und Lipiddoppelschicht.
4. Der hydrophobe Effekt stabilisiert Biomakromoleküle und supramolekulare Strukturen
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Mizellen, Liposomen und Lipiddoppelschichten in Wasser werden durch den hydrophoben Effekt
stabilisiert. Um apolare Molekülteile herum befinden sich die Wassermoleküle.  Käfig um die
hydrophoben Molekülteile. Wenn sich die apolaren Molekülteile zusammenlagern gibt’s weniger Käfig,
dafür mehr H-Bindungen. Zunahme der H-Bindungen ist energetisch günstig (Abnahme der Enthalpie und
Zunahme der Entropie). Resultat ist eine geordnete Struktur mit einem thermodynamisch günstigerem
Zustand niedrigerer Ordnung, obschon lokal eine höhere Ordnung entsteht. Beachte: Ohne Wasser keinen
hydrophoben Effekt! Die geordnete Struktur von Proteinen und biologischen Membranen kommt durch
den hydrophoben Effekt zustande.
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Mit den H-Bindungen sind die hydroph. Effekte verantwortlich für die Ausbildung und
Stabilisierung alles grösseren biologischen Strukturen im wässrigen Milieu der Zelle (Proteine,
Nukleinsäuren, Ribosomen, Membranen). Diese Stabilisierung durch relativ leicht lösbare
Wechselwirkungen verschafft den Makromolekülen eine Flexibilität. H-Bindung hat 1-3% der
Energie einer C-C Bindung. Flexibilität wichtig für biol. Makromolek. da verformbar >> Proteine.
Proteine – Teil A
1. Proteine
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Proteine sind unverzweigte Polymere aus den 20 natürlichen proteinogenen Aminosäuren
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Die AS sind in einer für jedes Protein spezifischen / eindeutigen Reihenfolge über Peptidverb. Verknüpft
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Die Aminosäurensequenz ist durch die Sequenz der Nukleinsäuren in der DNA vorgegeben.
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Biologisch aktive Proteine haben fast immer eine definierte 3D Raumstruktur. >> Ist in Sequenz erhalten.
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Proteine sind Makromoleküle mit relativen Molekülmassen von wenigen Tausend bis über eine Million.
Das entspricht Kettenlängen von einigen Dutzend bis über zehntausend Aminosäuren.
-
-
Proteine zeichnen sich durch eine enorme Vielfalt an Strukturen und Funktionen aus:
o
Katalyse von Stoffwechselreaktionen
o
Transport und Speicherung
o
Strukturbildung
o
Übertragung von chemischen Signalen
o
Molekulare Erkennung zwischen zellulären Strukturen
o
Formveränderung und Bewegung
Die ersten Untersuchungen von Proteinen wurden an Hühnereiweiss durchgeführt  Deshalb auch als
Eiweiss bezeichnet. „proteios“ = lateinisch „primarius“, was „die erste Stelle einnehmend“ bedeutet.
2. Allgemeine Prinzipien der Proteinstruktur
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Charakteristisch für Proteine ist die Peptidbindung. Entsteht formal durch Wasserabspaltung zwischen der
a-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der a-Aminogruppe der nachfolgenden AS. PB ist Säureamid.
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Bei der Peptidbindung gehen alle freien a-Amino- und a-Carboxylgruppen der AS verloren. Nur die erste
AS enthält noch eine freie a-Aminogruppe, die letzte eine freie a-Carboxylgruppe. Daraus folgt:
o
Die Peptidkette hat ungleiche Enden und ist deshalb gerichtet. Ende mit a-Aminogruppe
nennt man Aminoende oder N-Terminus, dasjenige mit der freien a-Carboxylgruppe
Carboxylende oder C-Terminus.
o
Als Peptidrückgrat bezeichnet man die Abfolge der Peptidbindungen, die bei allen Proteinen
strukturell gleich ist; ein Protein mit n Aminosäuren hat n-1 Peptidbindungen.
o
Individualität und biologische Funktion eines Proteins beruht auf den unterschiedlichen
Eigenschaften der Aminosäureseitenketten und der genetisch determinierten AS-Abfolge.
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Proteine werden an Ribosomen synthetisiert. Dazu wird ein Gen in Boten-RNA (messenger RNA, mRNA)
transkribiert, welche dann am Ribosom, einem grossen Komplex aus Nukleinsäuren und DNA, im Prozess
der Translation in eine Peptidkette übersetzt wird.
2.1 Nomenklatur: Protein, Polypeptid, Peptid
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Jede unverzweigte, über Peptidbindungen verknüpfte Kette von AS ist ein Polypeptid, anabhängig davon ob es
eine genetisch definierte Sequenz, eine definierte Raumstruktur oder eine biologische Funktion hat.
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Der Begriff Polypeptid zielt ausschliesslich auf die chemische Verknüpfung der Bausteine.
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Kürzere Polypeptide nennt man auch Oligopeptide. Mit dem Begriff Protein hat man die genetische definierte
AS-Sequenz, die Raumstruktur und die biologische Funktion des Moleküls im Auge.
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Abgrenzung zwischen Protein und Peptid liegt in der Raumsturktur. Mit Peptid bezeichnet man meist ein
Molekül ohne eindeutige Raumstruktur. Kürzere Polypeptide haben oft keine geordnete Raumstruktur. Daher
grenzen sich Peptide und Proteine auch nach ihrer Kettenlänge ab. Polypeptide aus weniger als etwa 30-50
Aminosäuren sind häufig ungeordnet und werden deshalb meistens den Peptiden zugeordnet. Ein kurzes
Peptid bezeichnet man nach der Anzahl der AS als Di-, Tri-, Tetra-, Penta-, Hexapeptid usw.
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Die einzelnen Aminosäuren eines Peptids oder Proteins bezeichnet man als Aminosäurereste.
2.2 Chemische Zusammensetzung, Aminosäurenzusammenetzung, strukturelle Vielfalt und Raumstruktur
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Die meisten Proteine unterschieden sich in der elementaren chemischen Zusammensetzung kaum. In
Gewichtsprozenten beträgt sie: 50% C
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7% H
20% O
16% N
0-3% S
Der Anteil an N ist sehr konstant und wird zur quantitativen Bestimmung der Proteinmenge benutzt. Variabler
ist die AS-Zusammensetzung von Proteinen. Es gibt Proteine, in denen gewisse AS dominieren und andere
fehlen. In den meisten Proteinen kommen aber alle AS vor, wenn auch unterschiedlich oft.
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Die enorme Vielfalt der Proteine entsteht aus der für jedes Protein eindeutigen Sequenz von 20 verschiedenen
AS. Die Kombinationsmöglichkeiten sind immens:
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Diepeptid
202 = 400 Möglichkeiten
Tetrapeptid
204 = 160‘000 Möglichkeiten
Protein mit 500 AS
20500 = 10650 Möglichkeiten (mehr als die geschätzte Anzahl von Atomen im Universum)
Die Natur nutzt nur einen winzig kleinen Bruchteil der potentiellen Vielfalt aus. Man schätzt die Anzahl
unterschiedlicher Proteine in einer Eukaryontenzelle auf einige Tausend. Fast alle diese Proteine besitzen
neben der eindeutigen Aminosäurensequenz auch eine eindeutige Raumstruktur. Die Polypeptidkette faltet zu
einer definierten 3D Struktur. Ob ein Polypeptid mit einer definierten Aminosäurenseuqnz eine eindeutige 3DStruktur bildet und wie diese aussieht, kann man derzeit noch nicht voraussagen. Die 3D-Struktur von
Proteinen kann aber in atomarem Detail bestimmt werden, und zwar entweder durch Kristallisation und
anschliessende Röntgenstrukturanalyse oder in Lösung mittels Kernresonanzspektroskopie. (NMR, von nuclear
magnetic resonance = kernmagnetische Resonanz).
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Die kovalente Struktur, also die Aminosäurensequenz (=Primärstruktur) eines Proteins, lässt sich entweder
direkt bestimmen oder aus der DNA-Seuqnz herleiten. Als Konvention schreibt man die Aminosäurenseuqnz
vom N-Terminus zum C-Terminus. Auch bei der Translation entstehen die Proteine vom N- zum C-Terminus. Für
Aminosäuren gibt es Dreibuchstaben- und Einbuchstabenabkürzungen.
Alanyl-Phenylalanyl-Glycyl-Tyrosyl-Aspartyl-Glutaminyl-Valyl-Seryl-Lysyl-Tryptophan
Ala-Phe-Gly-Tyr-Asp-Gln-Val-Ser-Lys-Trp
AFGYDQVSKW
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Die Molekülmasse Mr eines Proteins ist ein Mass für die Anzahl der im Protein enthaltenen Aminosäuren. Die
durchschnittliche Molekülmasse einer Aminosäure im Polypeptid beträgt etwa 112. Dementsprechend kann
man die Anzahl der Aminosäuren eines Proteins als Mr/112 abschätzen.
-
Die hohe Molekülmasse von Proteinen führt dazu, dass sie von kleinen Molekülen mittels Dialyse leicht
getrennt werden können. Viele biologische und künstliche Membranen lassen nur kleine Moleküle durchtreten
und halten grosse Moleküle zurück. Ein Zellophanschlauch hat Poren, durch die Proteine mit Mr > 10‘000 kaum
durchtreten. Bei der Hämodialyse werden Abfallprodukte (Harnstoff, Harnsäure, NH 4+ usw.) von den Proteinen
des Blutplasmas getrennt.
2.3 Einteilung der Proteine.
Einteilung nach der Form: globuläre und fibrilläre Proteine
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Intra- und extrazelluläre Proteine haben eine annährend kugelige Form, sie werden globuläre Proteine
genannt. Zu den globulären Proteinen gehören die meisten Enzyme und die Proteine im Blutplasma. Hydrophil.
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Viele Proteine, die an der Ausbildung von Strukturen beteiligt sind, haben eine langgestreckte Form, man nennt
sie fibrilläre Proteine. Sie sind meist nicht hydrophil.
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Beispiele von fibrillären Proteinen:
Keratin
Haare, Nägel, Horn (Wolle)
Seidenfibroin
Puppe des Seidenspinners (Seide)
Kollagen
organische Substanz des Knochens, Bindegewebe, Knorpel, Haut (Leder, Leim)
Elastin
Sehnen, Knorpel
Einteilung in einfache und zusammengesetzte Proteine
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Proteine nur aus AS sind einfache Proteine. Mit noch anderen Bestandteilen zusammengesetzte Proteine. Z.B.
können sie Metallionen, kleine org. Moleküle, Lipide, Zucker oder Nukleinsäuren enthalten. Einfache Proteine
sind farblos, weil sie im UV-Bereich absorbieren. Zusammengesetzte sind farbig, wenn der nichtproteinanteil
im Sichtbaren absorbiert.
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Der Nichtproteinanteil ist schwach oder stark, eventuell auch kovalent an den Proteinanteil gebunden. Kleine,
sehr stark oder kovalent gebundene organische Moleküle sind prosthetische Gruppen. Sie haben eine grosse
Bedeutung bei den Enzymen. Paar Beispiele von zusammengesetzten Proteinen (S. 21).
Proteinklasse
Beispiel
Nichtproteinanteil
Massanteil des Nichtproteinteils
Chromoproteine
Hämoglobin
Häm
4%
Metallproteine
Ferritin / Transferrin
Fec) / Fec)
25% / 0.2%
b)
Phosphoproteine
Casein (Milch)
Phosphat
Glykoproteine
a1-Glykoproteina)
Kohlenhydrateb)
Lipoproteine
B-Lipoprotein
Nukleoproteine
a)
im Blutplasma
a)
d)
4%
40%
Lipide
80%
ribosomale Proteine
rRNAd)
50% - 60%
b)
c)
d)
kovalente Bindung
Komplexbindung
Assoziation
Einteilung nach der Anzahl der Polypeptidketten
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Proteine können aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Ketten sind nicht-kovalent assoziiert
oder seltener über Disulfidbrücken (Cystin) miteinander kovalent verbunden. Man nennt jede Polypeptidkette
eine Untereinheit. Proteine mit nur einer einzigen Polypeptidkette nennt man monomere Proteine, solche mit
mehreren Untereinheiten oligomere Proteine (Dimer, Trimer, Tetramer usw.). Ferner unterscheidet man
zwischen homooligomeren und heterooligomeren proteinen, je nachdem ob die Untereinheiten identische
oder verschiedene Aminosäurensequenzen haben. Man beachte, dass die Molekülmasse eines oligomeren
Proteins auf das gesamte Molekül und nicht auf die einzelnen Untereinheiten bezogen wird, obschon es sich
dabei nicht um ein einzelnes Molekül im chemischen Sinn handelt. Beispiel: M r von Hämoglobin ca. 64‘500 Da,
Mr der vier Untereinheiten je ca. 16‘000 Da.
Protein
Mr (Da)
Anzahl Aminosäurereste
Anzahl Peptidketten
Cytochrom c
12‘400
104
1
Insulin
5‘733
51
2 (Peptidketten kovalent verknüpft)
Hämoglobin
64‘500
574
4
Fettsäuresynthetase
2‘300‘000
19‘200
21
Einteilung nach der biologischen Funktion
Klasse
Beispiel und Funktion
Enzyme
Trypsin: Hydrolyse von Peptiden
Aldolase: Aldolspaltung beim Zuckerabbau
Speicherproteine
Casein: Nahrungsprotein (Milch)
Gliadin: Samenprotein (Weizen)
Transportproteine des Blutes
Myoglobin: O2 – Speicherung im Muskel
Ferritin: Fe-Speicherung in Leber
Hämoglobin: O2 – Transport
Serumalbumin: Fettsäuretransport
B1-Lipoprotein: Lipidtransport
Schutzproteine des Blutes
Antikörper (= Immunglobuline): Abfangen von Fremdmolekülen (= Antigene)
Fibrinogen: Vorstufe von Fibrin (Blutgerinnung)
Prothrombin: Vorstufe von Thrombin (Blutgerinnung)
Toxine
Schlangengift, Diphterietoxin, Tetanustoxin, Ricin (aus Rizinus-Samen):
 Giftwirkung auf andere Organismen
Hormone
Insulin: Regulation des Kohlenhydratstoffwechsels
Wachstumshormon: Förderung des Skelettwachstums
Proteine des Membrantransports Calciumtransportproteine, Vitamin-D-Transpprotein: Reg. Stoffaustausch
Proteine der Enzymregulation
Trypsininhibitoren: Schutz des Organismus gegen Selbstverdauung
Proteine der Proteinsynthese
Ribosomale Proteine: Katalyse und regulation der Translation
Proteine des gen. Apparates
Histone, Repressorproteine, Transkriptionsfaktoren: DNA Verpackung
Kontraktile Proteine
Myosin, Actin: Kontraktionselemente im Muskel, Struturproteine Siehe S. 22
3. Eigenschaften der Aminosäuren
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Von den 20 proteinogene Aminosäuren sind 9 essentielle Nahrungsbestandteile, weil der Körper nicht selbst
herstellen kann (Val, Leu,Ile, His, Lys, Phe, Trp, Met, Thr). Die übrigen 11 Aminosäuren werden im Stoffwechsel
aus Vorläufermolekülen gebildet.
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Neben den 20 weitere natürliche AS, die nicht in Proteine sind, z.B. Ornithin und Citrullin. Kommt aber später!
3.1 Die 20 proteinogenen Aminosäuren
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Proteine sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut. Alle ausser Glycin haben ein chirales Zentrum.
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Ausser Cystein haben alle L-Aminosäuren die S-Konfiguration am Ca. Die Aminosäuren Isoleucin und Threonin
zusätzliches chirales Zentrum mit S-Konfiguration.
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Glycin: Diese Aminosäure besitzt keine Seitenkette, ist achiral und nimmt deshalb eine Sonderstellung ein.
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Aminosäuren mit einer aliphatischen (fettigen) Seitenkette: Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin. Der apolare
Charakter nimmt mit zunehmender Grösse der Seitenkette zu. Diese Aminosäuren liegen häufig im Innern
eines Proteins.
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Aromatische Aminosäuren: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan. Sie zählen ebenfalls zu den apolaren
Aminosäuren. Allerdings wird die Hydroxylgruppe von Tyrosin bei hohem pH deprotoniert (pKa ca. 10.5), die
Seitenkette bekommt eine negative Ladung. Die aromatischen Aminosäuren sind für die Lichtabsorption der
Proteine im nahen UV-Bereich verantwortlich, die typischerweise von Tryptophan (Absorptionsmaximum bei
280nm) dominiert ist. Die Aromatenabsorption wird häufig zur Konzentransbestimmung von Proteinlösungen
verwendet. (Nukleinsäuren haben ein Absorptionsmaximum bei 260nm).
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Prolin ist die einzige AS mit einer sekundären Aminogruppe. Sie verleiht der Peptidbindung besondere
geometrische Eigenschaften. Die Seitenkette hat aliphatischen Charakter.
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Schwefelhaltige Aminosäuren: Cystein, Cystin, Methionin. Diese drei Aminosäuren sind schwach polar. Sie
nehmen eine Mittelstellung zwischen den apolaren und den polaren Aminosäuren ein. Methionin ist am
wenigsten polar und wird deshalb auch den apolaren Aminosäuren zugerechnet. Die Thiolgruppe (Thioalkohol)
von Cystein deprotoniert im basischen pH-Bereich (pKa ca. 8.5) und erhält dabei eine negativ geladene
Seitenkette. Cystein und Cystin stehen miteinander in einem Redoxgleichgewicht gemäss:
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Für das freie Aminosäurenpaar Cystein/Cystin beträgt das Redoxpotential etwa -220mV. Ob eine Disulfidbrücke
ausgebildet wird, hängt vom lokalen Redoxpotential ab. Intrazellulär ist das Redoxpotential niedriger als
extrazellulär, so dass intrazeulluläre Proteine selten, extrazelluläre Proteine häufig Disulfidbrücken besitzen.
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Disulfidbrücken können innerhalb (intrachenal) einer Peptidkette oder zwischen Peptidketten (interchenar)
vorkommen. Die Antikörper vom Typus Immunoglobulin B enthalten intra- und interchenare Disulfidbrücken.
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Immunoglobulin G besteht aus zwei leichte (Subskript L) und zwei schwere (Subskript H) Polypeptidketten,die
mittels Disulfidbrücken zusammenhalten. Auch innerhalb dereinzelnen Ketten…
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Keratin enthält besonders viele Disulfidbrücken, das fibrilläre Strukturprotein in Haaren. Die vielen Cystine
geben dem Haar die Festigkeit und Form. Für Dauerwellen werden die Disulfidbrücken reduziert und oxidiert.
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Aminosäuren mit einer alkoholischen Seitenkette: Serin und Threonin: Sind polar, aber ungeladen. In
Phosphorproteinen können sie mit Phosphorsäure verestert sein. Die reversible Phosphorylierung ganz
bestimmter Serinreste dient der Regulation der biologischen Aktivität (> Enzyme). In Glykoproteinen können
die Hydroxylgruppen von Threonin und Serin glykosidisch mit einem oder mehreren Zuckern verbunden sein.
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Saure Aminosäuren: Apsaraginsäure und Glutaminsäure: Sie sind polar und bei neutralem pH negativ geladen.
Im Protein können die pKa-Werte der Carboxylgruppen in der Seitenkette je nach Mikroumgebung im Bereich
3-6 liegen.
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Aminosäuren mit einem Säureamid: Asparagin und Glutamin: Diese AS sind polar aber ungeladen. Die NH2
Gruppe des Amids ist nicht basisch und wird im sauren Bereich auch nicht protoniert, weil das freie
Elektronenpaar des Stickstoffs delokalisiert ist. In Glykoproteinen kann die Seitenkette von Aparagin mit einem
Zuckermolekül verknüpft sein.
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Basische Aminosäuren: Histidin, Arginin, Lysin: Sie sind polar und tragen bei neutralem pH eine positive Ladung
in der Seitenkette. Die Basenstärke nimmt in der Reihenfolge His < Lys < Arg zu. Im Protein können die pKa
Werte der Seitenkette je nach Mikroumgebung stark variieren. His pKa 5-7, Lys pKa 9-11, Arg pKa 11-13.
-
Aminosäuren ha