Aminosäuren und Proteine

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Aminosäuren bilden
Proteine
Molekülstruktur und Eigenschaften
von Aminosäuren
Peptidbindung
Struktur der Proteine
Einführung

Der Name Protein leitet sich von dem griechischen Wort proteios ab, das „der Erste“
bedeutet. Sie stehen an erster Stelle aller
chemischen Verbindungen, da sie die Bausteine
des Lebens sind.

Sie machen einen Großteil des tierischen Körpers
aus, sie geben ihm Form und halten ihn in Gang.

Sie kommen in allen lebenden Zellen vor und
bilden den Stoff aus dem Haut, Muskeln, Sehnen,
Nerven und das Blut sowie Enzyme, Antikörper
und viele Hormone vorwiegend aufgebaut sind.
Zusammensetzung des menschlichen
Körpers
Aminocarbonsäuren
allg. Formel:

NH2 CH COOH
R
Bei mehreren AS enthält der Rest R weitere
funktionelle Gruppen.
Auf Grund der Eigenschaften ihrer Seitenketten
können AS in 4 Klassen eingeteilt werden:


I.
II.
III.
IV.
AS mit unpolaren Resten
 in Wasser wenig löslich
AS mit polaren Resten
Reste negativ geladen (saure Gruppen)
Reste positiv geladen (basische Gruppen)
Struktur der Aminosäuren

Es gibt ca. 20 Aminosäuren, die in
Proteinen gefunden wurden.

Einige von ihnen sind essentiell (unentbehrlich). Sie müssen jungen Tieren od.
Menschen zugeführt werden, um ein
geregeltes Wachstum zu gewährleisten.

Essentielle AS können nicht aus Stoffen
der Nahrung synthetisiert werden.
Das sind die 20:
Widersprüche zur Strukturformel
NH2 CH COOH

AS sind nicht flüchtig
sondern kristallin und
zersetzen sich bei hohen
Temperaturen

Lösen sich nicht in unpolaren Lösungsmitteln, aber
merklich in Wasser.

In wässrigen Lösungsmitteln zeigen sie ein
hohes Dipolmoment
R
Zwitterionen im Feststoff
NH3 CH COO
R
Gleichgewicht zwischen den 3 Ionen
in wässriger Lösung
NH2 CH COOH
R
-
-
OH
NH3 CH COOH
R
kationische Form
Säure
+
H
OH
NH3 CH COO
R
Zwitterion
+
H
NH2 CH COO
R
anionische Form
Base
Isoelektrische Punkt




In stark saurer Lösung herrschen die Kationen
vor; es erfolgt eine Wanderung der AS zur
Kathode.
Wenn die Konzentrationen von Kationen und
Anionen gleich groß sind, findet keine Wanderung
statt (Zwitterion). Dies ist der isoelektrische
Punkt.
Der Neutralpunkt der Monoaminomonocarbonsäuren ist etwas stärker sauer als basisch,
deshalb liegt der isoelektrische Punkt im leicht
sauren Bereich, z.B.Glycin pH = 6,1.
Eine AS zeigt die geringste Löslichkeit in einer
Lösung am isoelektrischen Punkt, weil hier die
Konzentration an Zwitterionen am Größten ist.
Konfiguration natürlich vorkommender
Aminosäuren
COO
+
H3N C
R


-
H
L-Aminosäure
COO
+
H C NH3
R
D-Aminosäure
Jede AS mit Ausnahme des Glycins hat mindestens ein Chiralitätszentrum
Alle natürlich vorkommenden AS gehören zur LReihe. (Sie leiten sich vom L-(-)-Glycerinaldehyd
ab; -Amino- entspricht Hydroxy-Gruppe).
Elektrophorese
Bei der Elektrophorese wandern die geladenen Verbindungen unter dem Einfluss
eines starken elektrischen Feldes durch
die Pufferlösung.
 Negativ geladene Ionen (Anionen) wandern in Richtung Anode (pos. Elektrode).
 Kationen in Richtung Kathode.
 Neutrale (Zwitterionen) Moleküle wandern
nicht.

Skizze zur Elektrophorese-Kammer
Elektrophorese-Kammer
Haltemagnet
Trägerfolie
Start
Deckplatte
Peptidbindung
Peptide sind Amide, die durch
Wechselwirkung zwischen Amino- und
Carboxy-Gruppe von AS gebildet werden.
 Eine derartige Verknüpfung über eine
Amid-Gruppe, -NHCO-, wird als
Peptidbindung bezeichnet

O
C N
H
Peptide
H O
+
H
H3N C C N C COO
H
H O
-
+
H3N C C N C C N C COO
H H
H
Gly-Gly
Glycylglycerin
Dipeptid
H O
H O
H R
H
H R
n
Polypeptid
H CH3
-
CH2
Gly-Ala-Phe
Glycylalanylphenylalanin
Tripeptid
H3N C C N C C N C COO
R
H O H H
-
Entsprechend der Übereinkunft
werden der N-endständige
AS.rest an das linke Ende und
der C-endständige AS.rest an
das rechte Ende geschrieben.
Planare Peptid-Bindung
H O
+
H3N C
R´
R´´
C N C
H H
H O
COO
-
+
H3N C
R´
R´´
C N C
COO
-
H H

Alle an der Peptidbindung beteiligten Atome liegen in einer
Ebene.

Ergebnis einer Kondensation (formale Abspaltung von H2O).
Geometrie der Peptid-Bindung
Die C-N-Bindung besitzt einen hohen Doppelbindungscharakter.
Primärstruktur, AS-Sequenz
(Peptidkette)



Proteine bestehen aus Peptidketten, d.h. aus
Aminosäuren, die über Peptidbindungen (Amidbindung) aneinander gefügt sind.
Sie unterscheiden sich zu den Polypeptiden durch
ihre höhere molare Massen (über 10 000 g/mol)
und kompliziertere Strukturen.
An jedem dritten Atom einer Peptidkette befindet
sich eine Seitenkette
H
H
H
N CH C N CH C N CH C
R
O
R´
O
R´´
O
Seitenketten

H
H
H
N CH C N CH C N CH C
R
O
R´
O
R´´

O

H
O
N CH C
O
N CH C
(CH2)4
CH2
COO
H
-
+
NH3
Einige dieser Seitenketten
enthalten basische
Gruppen, -NH2, z.B. Lysin
Andere Seitenketten enthalten saure Gruppen,
–COOH, z.B. Asparaginsäure
Wie sich ein Protein im
elektr. Feld verhält richtet
sich nach der relativen
Anzahl der pos. und neg.
Ladungen und diese
wiederum nach der Acidität
der Lösung.
Isoelektrischer Punkt
 Elektrophorese
Voraussetzungen für die
Sekundärstruktur
Bindungslänge und Bindungswinkel
 Planare Peptidbindung
 Ähnlichkeit der Konfiguration am Chiralitätszentrum (alle gehören zur L-Reihe)
 Größe und Sequenz der Seitenketten
 Wasserstoffbrücken
 Größtmögliche Anzahl von Wasserstoffbrücken

-Helix

Eine alpha-Helix entsteht, wenn eine einzelne
Polypeptidkette sich um die eigene Achse dreht
und somit einen starren Zylinder bildet.

Zwischen jeder vierten Peptidbindung wird eine
Wasserstoffbrücke ausgebildet, indem die C=OGruppe der einen Peptidbindung mit der N-HGruppe der zweiten verbunden wird.

Auf diese Weise entsteht eine gleichmäßige Helix
mit 3,6 Aminosäuren pro Windung.
-Faltblatt-Struktur

beta-Faltblätter können entweder von
benachbarten Polypeptidketten, die in die gleiche
Richtung laufen (parallele Ketten) gebildet
werden

oder von einer Polypeptidkette, die auf sich selbst
zurückfaltet, so dass die Laufrichtung zu der des
direkten Nachbarn entgegengesetzt ist
(antiparallele Ketten).

Sowohl das antiparallele als auch das parallele
beta-Faltblatt werden durch Wasserstoffbrücken,
die die Peptidbindungen benachbarter Ketten
verbinden, zusammengehalten und erzeugen
somit eine sehr starre Struktur.

http://www.bioinformatik-wegweiser.de/Sekundaerstruktur.html
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur

Die Schlingen und Knäuel scheinen völlig willkürlich zu sein, sie sind es aber bestimmt nicht.

Die Aminosäuresequenz wird genetisch
festgelegt, ist die Kette aber einmal gebildet,
nimmt sie von sich aus diejenige Anordnung ein,
die für diese spezielle Sequenz die Stabilste ist.

Hier finden wir alle „intermolekularen“ Kräfte
wieder (v.d.Waals-Kräfte, H-Brücken,
elektrostatische Anziehung od. Abstoßung,
Disulfidbrücken), jedoch wirken sie hier zwischen
verschiedenen Teilen des selben Moleküls
(=intramolekular).
Stabilisierung von
Tertiärstrukturen durch z.B.:
Hämoglobin-Struktur (Nobelpreis 1962)

Proteid (Quartärstruktur)

Die vier gefalteten Ketten fügen
sich zu einem kugelförmigen
Molekül zusammen.

Vier ebene Häm-Gruppen, von
denen jede ein „Eisen-Atom“
enthält, das ein SauerstoffMolekül binden kann, passen in
getrennte Taschen dieser Kugel.

Die Taschen sind von KW-resten
der AS eingefasst. Eine solche
unpolare Umgebung verhindert
die Elektronenübertragung
zwischen Sauerstoff und Fe2+
und ermöglicht die für den Sauerstofftransport notwendige
Komplexbildung.
Nomenklatur der Proteine

Einfache Proteine; auschließlich -AS verbunden
durch Peptidbindungen




Albumine: wasserlöslich koagulieren in der Hitze (Milch,
Eiklar, Blutserum)
Globuline: wasserunlöslich, löslich in verd.
Kochsalzlösungen (Samen, Nüsse, Serum, Zellgeweben)
Scleroproteine: Löslich in starken Säuren und Basen
(Kreatin in Haaren, Knorpel und Knochen)
Zusammengesetzte Proteine

Proteide: einfache Proteine mit einem nichtproteinhaltigem Molekül (prosthetische Gruppe) z.B.
Hämoglobin
Albumin
wichtige, formal definierte Gruppe von
tierischen u. pflanzlichen Eiweißen
(Proteinen), die in Wasser löslich sind.
 Eigenschaften: Das Serum-Albumin ist
ein kohlenhydratfreier Eiweißkörper von
elliptischer Gestalt, einem Molekulargewicht von ca. 66 000, mit starkem Anteil
an schwefelhaltigen Aminosäuren.
 Isoelektrischem Punkt von 4,6 und mit
ampholytischem Verhalten.

Globuline

Gruppe von Proteinen, die in reinem Wasser unlöslich, aber
in verdünnten Neutralsalzlösungen löslich sind (Einsalzung).
Bei höheren Salzkonzentrationen fallen die Globuline aus
(Aussalzung).

Eigenschaften u. Stoffwechsel: Sie sind durch eine
große Mannigfaltigkeit in Struktur u. Funktion
gekennzeichnet. Im Blutplasma machen die Globuline etwa
40% des gesamten Proteins aus (Plasmaproteine).

Der hauptsächliche Bildungsort der Globuline ist die Leber.

Globuline sind durch Enzyme oder Hydrolyse abbaubar
Scleroproteine
bilden durch ihre Tertiärstrukturen
Fibrillen
 diese sog. Gerüsteiweiße sind Kollagen,
Keratin u. Elastin.


Keratine (Cystein-haltig) in Haar, Schafwolle,
Horn und Seidenfibroin
Eigenschaften der Proteine

Aus den großen Molekülmassen resultieren:







hohe Viskosität,
geringe Diffusionsgeschwindigkeiten
Bildung kolloidaler Lösungen.
Proteine denaturieren bevor sie schmelzen.
Es sind amphotere Elektrolyte;
die vorhandenen AS bestimmen ihr SäureBase-Verhalten.
Proteine haben ein großes Dipolmoment.
Denaturierung von Proteinen
= Änderung der natürlichen Struktur

Unter Denaturierung versteht man Prozesse,
durch welche die typische Struktur (Quartärstruktur, Kettenkonformation, Primärstruktur)
des nativen Proteins geändert wird.

Charakteristisch ist, dass damit eine starke
Beeinträchtigung der biologischen Funktion
verbunden ist.

Denaturierung durch:

Hitze, UV-Bestrahlung, Chemikalien (organische
Lösungsmittel), Harnstoff, extreme pH-Bedingungen,
bestimmte Schwermetallionen u.a.
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