2 - Friedrich-Schiller

Vanadium(IV)verbindung mit
Oxotransferaseaktivität
Susanne Kaiser und Winfried Plass
Institut für Anorganische und Analytische Chemie, Friedrich-Schiller-Universität Jena
Einleitung
Eine wesentliche biologische Funktion Molybdän-abhängiger Enzyme besteht in der Katalyse von Sauerstoffatomtransferreaktionen mit gleichzeitigen
Zweielektronenübergängen zwischen einem Substrat und räumlich getrennten Einelektronenüberträgern wie Cytochromen, Eisen-Schwefel-Zentren und Flavinen. Diese
Oxotransferaseaktivität zeichnet sich durch eine formale Sauerstoffatomübertragung zwischen dem Metallzentrum des Enzyms und dem Substrat aus. Dabei dient im
allgemeinen Katalysezyklus dieser sogenannten Oxotransferasen bzw. Hydroxylasen Wasser als Sauerstoffquelle.
LMoIVO + XO
VI
LMo O2 + X
Neben diesen Molybdän-abhängigen Enzymen wurde auch eine molybdänfreie Nitrat-Reduktase isoliert, die anstatt des üblichen Molybdopterincofaktors eine Häm c-Gruppe
[1]
und ein Vanadiumatom enthält.
Synthese
O
Die N-(2-Mercaptoacetophenonen)-hydrazide bilden eine
neue Klasse dreizähniger ONS-chelatisierender Liganden
und sind in guten Ausbeuten aus einer Hydrazidkomponente und Bildung der Schiffschen Base mit
o-Mercaptoacetophenon in Methanol bzw. Ethanol zugänglich.
Der Umsatz von H2tsalhyph mit Vanadylacetylacetonat führt
zum Vanadium(IV)komplex [V(tsalhyph)2].
+ H2N
N
H
SH
SH
SH
O
MeLi
OH
(THF)
N
N
H
O
O
H2tsalhyph
VO(acac)2
Struktur
Eine strukturelle Besonderheit ist, dass in dieser
Vanadium(IV)verbindung, anders als erwartet, zwei der doppelt
deprotonierten Ligandmoleküle koordinieren und keine Oxo-Gruppe
mehr zu finden ist.
Die Koordinationsumgebung des Vanadiumatoms lässt sich als
trigonal-prismatisch beschreiben, wie sie bereits für sechsfach
koordinierte reaktive Zwischenstufen und Übergangszustände anderer
[2]
Modellkomplexe theoretisch berechnet wurde.
Im Gegensatz zur erwarteten planaren Struktur des Liganden wird in
der Kristallstruktur eine Torsion des schwefelsubstituierten
Aromatfragments um die Bindung zum Iminkohlenstoffatom C16-C17
bzw. C26-C27 um einen Winkel von 35,5° bzw. 29,2° gegenüber der
Ebene des Hydrazidrests deutlich.
[V(tsalhyph)2
Katalytische Aktivität
Erstmals konnte ausgehend von einer Vanadium(IV)verbindung Oxotransferaseaktivität am Beispiel der Reduktion
von DMSO zu Dimethylsulfid mit Triphenylphosphan als Sauerstoffakzeptor nachgewiesen werden.
PPh3 + O=SMe2
O=PPh3 + SMe2
Der Komplex [V(tsalhyph)2)] wird dafür in sauerstofffreiem, getrocknetem DMSO-d6 gelöst und mit der 10fachen
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molaren Menge an PPh3 versetzt. Der Reaktionsverlauf wird mit Hilfe der P-NMR-Spektroskopie verfolgt.
Bei einer Reaktionstemperatur von 100°C reagieren nach 10,5 Stunden ca. 82 % des eingesetzten PPh3 zu OPPh3
(Abb. 1).
PPh3
OPPh3
Von [V(tsalhyph)2] wurde weiterhin ein zeitabhängiges UV/Vis-Spektrum in DMSO bei 100°C aufgenommen (Abb.
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-1
3
2) und die Extinktionskoeffizienten bei den Absorptionsmaxima bestimmt: e (lmax= 266 nm) = 25,8·10 l·mol ·cm ;
3
-1
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e (lmax= 359 nm) = 17,6·10 l·mol ·cm
Ein Versuch, die Katalyse UV/Vis-spektroskopisch zu verfolgen, ist in Abb. 3 dargestellt.
PPh3
[V(tsalhyph)2]
Abb. 2: Zeitabhängiges UV/Vis-Spektrum
(60min-Zyklen) von [V(tsalhyph)2] in DMSO
bei 100°C
Abb. 3: Zeitabhängiges UV/Vis-Spektrum
(60min-Zyklen) von [V(tsalhyph)2] mit dem
Substrat PPh3 in DMSO bei 100°C
[1] A. N. Antipov, D. J. Sorokin, N. P. L Vov, J. G. Kuenen, Biochem. J. 369, 185-189, 2003.
[2] M. Kaupp, Angew. Chem. 116, 554-558, 2004.
Abb. 1: 31P-NMR (81MHz) von [V(tsalhyph)2] mit
PPh3 in DMSO-d6 bei 100°C; oben: nach 3,5 h
Reaktionszeit; unten: nach 10,5 h Reaktionszeit