Biologie 11. Klasse – 2. KA 1. Transportmechanismen

Biologie 11. Klasse – 2. KA
1. Transportmechanismen durch die Biomembran
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1.1. Passiver Transport
Erfolgt immer in Richtung des Konzentrationsgefälles
Keine chemische Energie wird verbraucht
Antrieb für diese Art von Transport ist der Konzentrationsunterschied → je größer das
Konzentrationsgefälle, desto schneller die Diffusion
1.1.1. Einfache Diffusion
Lipophile und sehr kleine ungeladene Moleküle wie Gase und Wasser (mit
Einschränkungen) → können Membran direkt passieren
Diffundieren durch Lipiddoppelschicht → ermöglicht durch die ständige Bewegung der
Lipidmoleküle der Biomembran
1.1.2. Erleichterte Diffusion
Phospholipide → behindern Diffusion hydrophiler Teilchen
Spezifische Membranproteine erleichtern das Passieren der Zellmembran (Tunnelproteine
oder Trägerproteine/Carrier)
Tunnelproteine →durchspannen Membran und bilden einen Kanal, durch den die Teilchen
diffundieren können
Polare Aminosäuren im Inneren des Kanals → kleine polare oder geladene Teilchen wie
Ionen können über Kanäle in die Zelle gelangen
Wassermoleküle → Aquaporine (hydrophile Tunnelproteine)
Manche Kanäle → öffnen Pforte auf ein bestimmtes Signal hin (Spannungsänderung oder
Anlagerung eines Moleküls, z. B. Hormon)
Carrier → nehmen das zu transportierende Molekül auf und geben es auf der anderen
Membranseite wieder ab
Jeder Carrier transportiert nur einen bestimmten Molekül oder nahe verwandte Moleküle
(auf bestimmte Moleküle spezialisiert → haben für sie eine Bindungsstelle)
Nach Verbindung des Carries mit dem Substrat → Änderung der Konformation (3D Form)
Durch diese Umlagerung wird das betreffende Molekül durch die Membran geschleust und
auf der anderen Seite freigesetzt
Manche Carrier → Bindungstelle für zwei verschiedene Teilchen; sie verändern ihre
Konformation für einen Durchlass nur wenn beide Stellen besetzt sind → Cotransport
verläuft entweder in gleicher (Symport) oder entgegen gesetzter Richtung (Antiport)
1.2. Aktiver Transport
Ionen oder Moleküle können durch eine Zellmembran in entgegengesetzter Richtung zum
Konzentrationsgefälle transportiert werden (niedrige Konz. zu höh. Konz.)
Energie wird verbraucht (ATP bindet an eine Bindungsstelle des Proteins und aktiviert es)
POR DIANA X. F.
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1.2.1. Primär aktiver Transport
Transportprotein ähnelt einer Pumpe → es bindet das Molekül und transportiert es unter
Energieaufwand durch die Membran
Dabei ändert sich die Konformation des Transportproteins
Bekanntes Beispiel: Natrium-Kalium-Pumple (entgegengesetzt gerichteter Transport von 3
Na+-Ionen und 2 K+-Ionen unter Spaltung von einem ATP-Molekül)
1.2.2. Sekundär aktiver Transport
Cotransport von zwei Molekülen/Ionen → Na+-Ionen werden entlang ihres
Konzentrationsgefälles transportiert, wodurch ein anderes Molekül/Ion entgegen seines
Konzentrationsgefälles transportiert wird
Konzentrationsgefälle an Na+-Ionen genutzt, welches durch die Natrium-Kalium-Pumpe
erzeugt wird → das zweite Molekül/Ion kann in die gleiche oder entgegengesetzte
Richtung wie Na+-Ionen transportiert werden ohne Verbrauch von ATP
Energie wird indirekt verbraucht → damit der Konzentrationsgradient der Na+-Ionen
aufrecht erhhalten bleibt, mussen diese entgegen das Konzentrationsgefälles transportiert
werden (primär aktiver Transport)
2. Proteine
Proteine übernehmen viele verschiedene Funktionen in unserem Körper, z. B. Enzyme,
Hormone, Antikörper (Immunabwehr) und Strukturproteine (z. B. Haare, ...)
2.1. Aufbau der Aminosäuren
Aminogruppe (H2N)
Carboxylgruppe (COOH)
Organischer Rest: unpolar (z. B. Alanin); polar (z. B. Serin); sauer
(z. B. Asparaginsäure); basisch (z. B. Lysin)
2.2. Die Peptidbindung
Proteine entstehen durch Verknüpfung der Aminosäuren-Bausteine. Dabei reagiert die
Aminogruppe der einen Aminosäure mit der Carboxylgruppe der anderen Aminosäure unter
Abspaltung von H2O. Die entstehende Bindung nennt man Peptidbindung (eine kovalente
Bindung). Die Proteinkette (Polypeptidkette) besitzt immer ein Ende mit freier Aminogruppe
und ein Ende mit freier Carboxylgruppe.
POR DIANA X. F.
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2.3. Die Primärstruktur
AS können in beliebiger Reihenfolge in einem Protein auftreten
Die Abfolge/Sequenz der einzelnen AS nennt man Primärstruktur
2.4. Die Sekundärstruktur
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Räumliche Struktur von Proteinen
Ergibt sich durch die Ausbilbung von Wasserstoffbrücken zwischen der CO-Gruppe
und der NH-Gruppe der Peptidbindungen (im Proteinrückgrad)
Entweder α-Helix (schraubige Anordnung) oder β-Faltblatt
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2.5. Die Tertiärstruktur
Ausbildung der 3D Struktur des Proteins
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Ergibt sich durch Ausbildung von Bindungen/Wechselwirkungen zwischen den
Seitenketten (Rest) der Aminosäuren der Peptidbindung
Wechselwirkungen: Disulfidbrücken (kovalente Bindung, am stärksten); Ionenbindung;
Wasserstoffbrücken; VdW-Wechselwirkungen
2.6. Die Quartärstruktur
Zusammenlagerung mehrer Proteinketten zu einem Protein
3. Die Enzymatik
Enzyme sind Biokatalysatoren. Bei den Stoffwechselvorgängen in Zellen handelt es sich um
chemische Reaktionen. Diese Reaktionen laufen nur ab, wenn die benötigte
Aktivierungsenergie überschritten wird. Enzyme wirken als Biokatalysatoren, d. h. sie
beschleunigen bzw. ermöglichen chemische Reaktionen (auch schon z. B. bei
Körpertemperatur), indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen. (Energiediagramm S. 65)
3.1. Die enzymatische Reaktion
Wichtig: das Enzym geht unverändert aus
der Reaktion hervor → kann neues
Substrat binden
Der aktive Zentrum: taschenförmige
Einbuchtung, in die das Substrat
eingelagert wird. Hier findet die chemische
Reaktion statt
Schlüssel-Schloss-Modell: das Substrat und
das Enzym passen wie Schlüssel und
Schloss zueinander (räumliche Struktur)
Schlüssel-Schloss-Prinzip
→ Enzyme sind substratspezifisch
POR DIANA X. F.
Enzyme sind auch wirkungsspezifisch → sie katalysieren nur eine von vielen möglichen
Reaktionen.
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3.2. Cofaktoren
Binden an Enzyme
Sind für die Aktivität bestimmter Enzyme unerlöslich
 Enzyme: entweder reine Proteinenenzyme oder
Proteidenenzyme.
Proteidenenzyme:
Apoenzym + Cofaktor = Holoenzyme
 Cofaktoren: entweder Metallionen (Spurenelemente)
oder Coenzyme (z. B. Vitamin B)
Die Coenzyme transportieren Molekülgruppen an das
Substrat (z. B. Wasserstoff-, Phosphatgruppen). Sie reagieren
mit dem Substrat wenn sie locker gebunden sind. Wenn sie
fest am Enzym gebunden sind reagieren sie nicht.
Metallionen: stabilisieren als Ladungsträger das Enzym,
dienen als Bindungsstelle von Substrat und Enzym
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3.3. Denaturierung
Bei hohen Temperaturen → Tertiärstruktur wird verändert und zerstört → Bindungskräfte
(vor allem VdW-WW und H-Brücken) überwunden werden (die sind für die räumliche
Struktur der Enzyme verantwortlich
Passform des Enzymmoleküls für das Substrat verloren (aktives Zentrum → zerstört)
Reste der Aminosäuren:
unpolare: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe
basische: Lys, Arg, His
POR DIANA X. F.
polare: Ser, Thr, Cys, Tyr, Trp, Asn, Gln
saure: Asp, Glu