1. dia
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Proteine Aminosäuren Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe 16 Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine 18 Primär Struktur Peptid Bindung Aminosäuer Monomeren 20 Sekundär Struktur Helix Faltblätter Wasserstoffbrücke Wasserstoffbrücke 21 Tertiär- und Quartärstruktur Tertiär Faltblätter Quartärstruktur Untereinheit1 Untereinheit 2 Wasserstoffbrücke Disulfidbrücke Helix Untereinheit3 Untereinheit4 Bildung der Disulfidbrücke der Proteine Räumliche Darstellungen von Hämoglobin: Quartärstruktur Erythrozyten Denaturierung: Verlust der Tertiärstruktur Die -Helix Linus Pauling Nobel Peace Prize, 1962 Nobel Prize in Chemistry, 1954: for his research into the nature of the chemical bond and its application to the elucidation of the structure of complex substances Modell der alpha-Helix Primärstruktur: Sequenz der Aminosäure Sekundärstruktur: Helix, Faltblatt, Schleife, Finger Tertiärstruktur: Räumliche Anordnung der Sekundärstrukturelemente aneinander Quartärstruktur: Räumliche Anordnung komplexer Proteine Intramolekulare Wasserstoffbrücken Stabilisieren die Konformation van der Waals-Kräfte, koordinativeund Ionbindungen halten Proteine auch zusammen Linus Pauling Nobelpreis in Chemie, 1962 1962 Nobelpreis in Chemie Max Perutz John Kendrew Für die Entdeckung der räumlichen Struktur des Walesmyoglobins 4b. 25 Proteine John B. Fenn Koichi Tanaka Massenspectroskopie Kurt Wüthrich Kernmagnetischer Resonanz Nobelpreis in Chemie - 2002 1 Funtionsmässige Verteilung der Proteine Domänestruktur der Proteine Die Tertierstruktur der Proteine lässt sich in kleinere globuläre oder faserförmige bzw. fibrilläre Abschnitte, in Domänen untergliedern Eine Domäne eine kompakt gefaltene strukturelle/funktionelle Einheit eines Proteins ist (Helix, Faltblatt, Schleife), wie z.B. katalytische- und bindende Domäne Die biologische Aktivität eines Proteins hängt von der korrekten dreidimensionalen Faltung ab, Entdeckung funktioneller Domänen ohne direkter Strukturinformation kann funktionelle Information liefern Domänen sind häufig von einem/mehrerem Exons kodiert, öfters Domängrenzen und Exon-Introngrenzen überlappen Proteine mit unterschiedlicher Funktion können die selben/ähnlichen Domänen enthalten Domänen sind Baueinheiten/Bausteine der Proteine ee Baum-Analyse der Evolution von Hämoglobin Proteinfaltung mithilfe von Chaperonen (Ammeproteine) Chaperonen: Hitzeschockproteine (Hsp) Das von Ribosom naszierende Protein bindet Hsp 70 und nimmt native Struktur an Die korrekte Faltung beschädigter proteine benötigt Hsps Das Chaperonin TCIP (Eukaryonten)/GroEL (Prokaryonten), ein fassförmiger Komplex aus Hsp 60 (GroEL: 14 Unereinheiten) ist auch an der Faltung Bestimmter Proteine beteiligt 3. Der Abbau der Proteine Proteasom Gründe der Degradierung: 1. Fehlerhafte Struktur 2. Das Protein unnötig/ungewünscht ist 3. Hunger an Aminosäuren 4. Sequenz-Kodierte Lebenszeit des Proteins Lebenszeit: Kurz, wie z.B. Steroid-Rezeptor; Lang, wie Aaugenlinsenproteine Die Aminosäurezusammensetzung der N-Termini beeinflusst die Lebenszeit: - Arg, Lys, Phe, Leu, Trp Lebenshalbzeit: ≤ 3 Min. - Cys, Ala, Ser, Thr, Gly, Val, Pro, Met Lebenshalbzeit: ≥ 20 Stunden Ubiquitinierung, Ubiquitinierungsrate Die aus 76 Aminosäure bestehendes Peptid bindet kovalent an Proteine im Proteasom rasch abgebaut werden Ubiquitinabhängiger Proteolyse durch Proteasom Proteine haben unterschiedliche Lebensdauer: Lebenslang in Augenlinse, Minuten für regulatorische Proteine Die beschädigten Proteine bauen Lysosomen ab Der regulierte Abbau: Ubiquitinabhängiger Proteolyse von regulatorischen Proteine, Onkogene, Herstellung von Antigene 4b. Nobelpreis in Chemie 2004 Für die Entdeckung des Ubiquitin-vermittelten Proteinabbau Aaron Ciechanover Avram Herschko Irwin Rose
