63 4.7.5 Beeinflussung der Enzymaktivität - Medi

4.7.5
liche chemische Struktur aufweisen (sie sind
isosterisch). Jedoch wird der Inhibitor bei Bindung im aktiven Zentrum vom Enzym nicht
umgesetzt, sondern blockiert dieses nur
(s. Abb. 76, S. 63).
Bei gleicher Menge von Substrat und Inhibitor
entscheidet die Affinität des Enzyms zu den
beiden Substanzen, welches bevorzugt gebunden wird.
– Ist die Affinität des Enzyms zum Inhibitor
kleiner (der KM-Wert höher) als die Affinität zum Substrat, bilden sich überwiegend
Enzym-Substrat-Komplexe (ES) und die
Geschwindigkeit ist im Vergleich zur ungehemmten Reaktion (s. Abb. 77 a, S. 64,
Kurve A) bei gleicher Substratkonzentration nur wenig verlangsamt (s. Abb. 77 a,
S. 64, Kurve B).
– Ist die Affinität des Enzyms zum Inhibitor dagegen größer (der KM-Wert niedriger) als die
Beeinflussung der Enzymaktivität
Affinität zum eigentlichen Substrat, bilden
sich überwiegend Enzym-Inhibitor-Komplexe (EI) und die Reaktion verläuft im Vergleich
zur ungehemmten Reaktion deutlich langsamer (s. Abb. 77 a, S. 64, Kurve C).
Bei der kompetitiven Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration der Einfluss
eines Inhibitors auf die Reaktionsgeschwindigkeit weitgehend aufgehoben und so Vmax dennoch erreicht werden.
Der KM-Wert eines Enzyms verschiebt sich in
Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors zu
höheren Werten (die Affinität des Enzyms zum
Substrat sinkt).
4
Merke!
Die kompetitive Hemmung ist immer reversibel.
Kompetitive Hemmung = KM steigt
Enzym + Substrat
Enzym-SubstratKomplex
Enzym + Produkt
Enzym + Inhibitor
Enzym-InhibitorKomplex
Enzym + Inhibitor
Abb. 76: Wirkungsweise kompetitiver Inhibitoren
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medi-learn.de/7-bc2-76
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