4 Enzyme 64 - Medi

4 Enzyme
V
Vmax
1/2
Vmax
K MC
KM A
4
Substratkonzentration
KMB
A = ungehemmt
B = Enzym mit niedriger Affinität zum Inhibitor
C = Enzym mit hoher Affinität zum Inhibitor
Abb. 77 a: Kompetitive Hemmung im Michaelis­­
Menten-Diagramm­medi-learn.de/6-bc2-77a­
1
V
1
KMC
1
KMB
1
K MA
1
Vmax
1
[S]
Abb. 77 b: Kompetitive Hemmung im LineweaverBurk-Diagramm
medi-learn.de/6-bc2-77b­
Beispiel
Um das Beispiel der Arbeiter am Fließband wieder aufzugreifen, kommen jetzt
zusätzlich zu den Paketen (Substrat) auch
Steine (Inhibitor) mit dem Fließband an.
Da die Steine den Paketen sehr ähnlich sehen, werden diese ebenfalls von den Ar-
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beitern aufgenommen. Der Irrtum wird allerdings erkannt, bevor die Steine auf den
Wagen verladen werden, und die Arbeiter
legen sie zurück auf das Fließband. Das reduziert natürlich die pro Sekunde auf dem
Wagen ankommenden Pakete (Reaktionsgeschwindigkeit). Will der Chef die ursprüngliche Geschwindigkeit wiederherstellen, ohne mehr Arbeiter einzustellen,
so muss er die Wahrscheinlichkeit erhöhen, mit der seine Arbeiter ein Paket statt
einem Stein vom Fließband heben. Dies
gelingt ihm, indem er die Anzahl der Pakete deutlich erhöht.
Übrigens …
Ein Mechanismus, der auf kompetitiver Hemmung beruht, ist die Wirkung
des Pfeilgifts Curare. Es besetzt die
Bindungsstellen für Acetylcholin an
der neuromuskulären Endplatte, ohne
jedoch ein Aktionspotenzial im Muskel auszulösen. Eine Aktivierung durch
den eigentlichen Agonisten Acetylcholin ist jetzt nicht mehr möglich. Die
Folge ist eine schlaffe Lähmung der
Muskeln, während das zentrale Nervensystem unbeeinflusst bleibt. Da
sich Curare vom Acetylcholin-Rezeptor
wieder löst, ist diese Blockierung reversibel und es kann in der Chirurgie
als Muskelrelaxans eingesetzt werden.
Curare zeigt nach dem Verzehr von Tieren, die damit erlegt wurden, keine
Wirkung auf den Menschen. Als Protein wird es nämlich durch unsere Verdauungsenzyme zerlegt und damit unschädlich gemacht.
Nichtkompetitive Hemmung: Die Inhibitoren
bei der nichtkompetitiven Hemmung besitzen
keine Ähnlichkeit mit dem Substrat. Ihre Wirkung vermitteln sie nicht durch Bindung an
das aktive Zentrum des Enzyms, sondern dadurch, dass sie sich außerhalb davon an das
Enzym anlagern. Dadurch läuft – im Gegensatz