Chemische Reaktionen

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Chemische Reaktionen
Wann läuft eine chemische Reaktion freiwillig ab?
Wie viel Energie wird dabei abgegeben oder aufgenommen?
Mit diesen Fragen befasst sich die Reaktionsenergetik. Sie ist ein Teilgebiet der Thermodynamik.
In der Reaktionskinetik wird untersucht, wie schnell Reaktionen ablaufen und welche Faktoren
die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen.
Viele Reaktionen, vor allem Reaktionen in Lebewesen, würden bei Körpertemperatur unendlich
langsam ablaufen. Um sie zu beschleunigen, verwendet man Katalysatoren. Lebewesen
produzieren ihre eigenen Katalysatoren: die Enzyme.
Enthalpie [H]
Die Reaktionsenthalpie (H) gibt an, wieviel Wärme bei einer Reaktion frei wird oder zugeführt
werden muss (bei konstantem Druck - Luftdruck). Ist die Enthalpie negativ (H < 0), bedeutet dies,
dass bei der Reaktion Energie frei wird (Die reagierenden Stoffe verlieren Energie). Solche
Prozesse nennt man exotherm .
Ist H > 0, muss dem System Energie zugeführt werden, die Reaktion ist endotherm.
Betrachtet man die Reaktion eines Mols eines Stoffes bei Standardbedingungen (25°C = 298 K,
1013 mbar = 101,3 kPa), erhält man die Standard-Reaktionsenthalpie H°:
H2 + ½ O 2  H2 O
H° = –286 kJ/mol
Die Reaktion von Wasserstoff und Sauerstoff, also die Bildung von Wasser aus den Elementen, ist
stark exotherm. Sie läuft bei Zündung eines Sauerstoff-Wasserstoff-Gemisches schlagartig mit
einem lauten Knall ab, man bezeichnet sie daher als "Knallgasreaktion".
Für die Rückreaktion, also die Zerlegung von Wasser in die Elemente, ist eine Energie von
+286 kJ/mol nötig; da die Hinreaktion exotherm ist, ist die Rückreaktion endotherm.
Merke: Bei exothermen Reaktionen werden aus unpolaren Stoffen polare Stoffe gebildet
(Zunahme von EN)
Satz von Heß
Der Satz von Heß (Heßscher Wärmesatz) besagt, dass die Reaktionsenthalpie nur vom Zustand
der Edukte und Produkte abhängt, nicht vom Reaktionsverlauf und der Anzahl der Schritte. Durch
Anwendung des Satzes von Heß können Reaktionsenthalpien indirekt bestimmt werden, die
experimentell nicht direkt gemessen werden können, beispielsweise die Bildungsenthalpie von
Kohlenmonoxid (CO):
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C + O2

CO 2
H°1 = –393,5 kJ/mol
experimentell bestimmt
CO + ½ O2

CO 2
H°2 = –283,0 kJ/mol
experimentell bestimmt
C + ½ O2

CO
H° = –110,5 kJ/mol
berechnet aus H° 1 – H° 2
Entropie [S]
Die Entropie S kann vereinfacht als Maß für die Unordnung eines Systems betrachtet werden.
Mit zunehmender "Unordnung" in einem System steigt die Entropie. Festkörper, besonders
Kristalle, haben daher eine kleinere Entropie als Flüssigkeiten und Flüssigkeiten eine kleinere als
Gase.
SFeststoff
<
S Flüssigkeit
<
SGas
Reinstoffe besitzen eine kleinere Entropie als Stoffgemische. Verteilt sich ein Stoff in einem Gefäß,
beispielsweise indem sich ein Salz löst, nimmt die Entropie zu.
SReinstoff
<
SGemisch
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Entropieänderung : S
Die Entropie des gesamten Systems bleibt bei völlig reversiblen Prozessen konstant, bei
irreversiblen Prozessen nimmt sie zu. Die Simulation zeigt schematisch zwei irreversible
Vorgänge, die von der Entropiezunahme angetrieben werden:
S > 0
1. Wärmeaustausch zwischen zwei Körpern, bis diese die gleiche Temperatur besitzen;
2. 2. Diffusion = Konzentrationsausgleich zwischen Lösungen.
http://www2.chemie.uni-erlangen.de/projects/vsc/chemie-medizinerneu/kinetik/entropieaenderung.html
Freie Enthalpie [G] nach Gibbs
Die Reaktionsenthalpie (H) gibt an, ob ein Prozess exotherm oder endotherm abläuft. Sie sagt
jedoch nichts darüber aus, ob die Reaktion freiwillig abläuft. Es gibt zahlreiche endotherme
Reaktionen, die spontan ablaufen, wobei sich das Reaktionsgemisch abkühlt.
Die Triebkraft einer Reaktion wird von der freien Enthalpie (G) angegeben. Sie wird über die
Gibbs-Helmholtz-Gleichung:
G = H – T·S
aus der Enthalpie und der Entropie (S) berechnet. Der Einfluss der Entropie wird dabei von der
Temperatur mit bestimmt. Eine Reaktion läuft freiwillig ab, wenn G < 0 ist = exergone Reaktion.
Ist G > 0 bezeichnet man die Reaktion als endergon.
T ist die absolute Temperatur , gemessen in Kelvin (K). Sie wird bezogen auf den absoluten
Nullpunkt bei –273°C = 0 K. Somit erhält man für 0°C = 273 K
Übungsaufgabe
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Chemisches Gleichgewicht
Im 1. Kapitel wurde das chemische Gleichgewicht bereits durch das Massenwirkungsgesetz
beschrieben. Die Gleichgewichtskonstante K steht in Beziehung freien Enthalpie G. In der Grafik
ist die Veränderung von G im Laufe einer Gleichgewichtsreaktion aufgetragen.
A+B
C+D
Hat G das Minimum erreicht, hat sich das Gleichgewicht eingestellt (in unserem Beispiel bei etwa
80%igem Umsatz). Ausgehend von den Edukten A + B wurde als Energie Ghin frei. Würde man
von den Produkten C + D ausgehen, würde sich das gleiche Gleichgewicht einstellen, es würde
aber weniger Energie frei: G rück. G° bezeichnet die Gibbs freie Standardenthalpie, die bei
vollständiger Umsetzung je eines Mols A + B  C + D freigesetzt würde: G° = Ghin – Grück
Zusammenhang zwischen G° und Gleichgewichtskonstante (ohne Ableitung):
G° = – RT · ln K
Mit dieser Gleichung kann aus der freien Standardenthalpie auf die Lage des Gleichgewichts
geschlossen werden - oder umgekehrt, nach Berechnung der Gleichgewichtskonstanten K über
das Massenwirkungsgesetz, G° berechnet werden.
Gekoppelte Reaktionen
In der Biochemie sind meist mehrere Reaktionen miteinander gekoppelt. Die Verbindungen sind
dabei in mehrere verschiedene Umsetzungsprozesse eingebunden. Sind alle Reaktionen im
Gleichgewicht, können die Massenwirkungsgesetze zusammengefasst werden.
A
B
G°1
B
C
G°2
A
C
G°ges = G°1 + G°2
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Reaktionsgeschwindigkeit
Die Reaktionskinetik befasst sich mit der Geschwindigkeit von Reaktionen und den Faktoren, die
die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die
Ableitung der Konzentration nach der Zeit:
AP
Man kann hierbei die Konzentrationsänderung (pro Zeiteinheit) der Produkte [P] oder die der
Edukte [A] betrachten. Während der Reaktion nimmt [P] zu (positives Vorzichen), [A] ab (negatives
Vorzeichen).
Sind Edukte und Produkte gefärbt, kann man den Reaktionsverlauf auch direkt beobachten.
Reduktion von Methylenblau durch Glucose
Experiment des Monats: August 1998
Reaktionsordnungen
Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt in der Regel von den Konzentrationen der beteiligten Stoffe
ab. Die allgemeine Gleichung (das sogenannte Geschwindigkeitsgesetz) lautet:
a
Reaktion erster Ordnung: Die Reaktionsgeschwindigkeit ist proportional zur Konzentration [A].
Viele Zerfallsreaktionen verlaufen 1. Ordnung.
Reaktionen zwischen zwei Molekülen sind meist von zweiter Ordnung.
k bezeichnet die Reaktionsgeschwindigkeitskonstante.
1. Ordnung
A+B P
2. Ordnung
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Reaktionen pseudo-erster Ordnung
Bei Reaktionen, die in Lösung ablaufen, stimmen die beobachteten Reaktionsordnungen oft nicht
mit den erwarteten überein. Betrachten wir als Beispiel die Hydrolyse von Saccharose
("Rohrzuckerinversion"). Bei dieser Reaktion wird Saccharose (Rohrzucker) in Gegenwart einer
Säure in Glucose (Traubenzucker) und Fructose (Fruchtzucker) gespalten. Formal reagiert je ein
Molekül Saccharose mit je einem Wassermolekül. Die Protonen der Säure nehmen an der
Reaktion zwar teil, werden aber nicht verbraucht. (Sie sind ein Katalysator.) Man würde daher
eine Reaktion 2. Ordnung vermuten. Untersucht man die Konzentrationsabhängigkeit dieser
Reaktion, findet man nur einen Einfluss der Saccharose-Konzentration, die experimentelle
Reaktionsordnung ist 1. Die Ursache hierfür liegt in dem großen Überschuss des Lösungsmittels
Wasser (von 1 : 100 oder mehr). Während die Hälfte der Saccharose bereits gespalten wurde, ist
bei unserem Beispiel nur ein sehr kleiner Teil des Wassers verbraucht worden. Die
Wasserkonzentration hat sich fast nicht geändert, die Reaktion scheint die Wasserkonzentration
nicht zu beeinflussen. Man nennt solche Reaktionen pseudo-erster Ordnung.
Kinetische Herleitung des Massenwirkungsgesetzes
Hin- und die Rückreaktion besitzen unterschiedliche Geschwindigkeitskonstanten, die hier mit
khin und krück bezeichnet werden. Für jede Teilreaktion kann ein eigenes
Geschwindigkeitsgesetz formuliert werden:
Das Gleichgewicht ist erreicht, wenn Hinreaktion und Rückreaktion gleich schnell ablaufen,
also RGhin = RGrück ist. Die Geschwindigkeitsgesetze können dann gleichgesetzt werden:
Im Gleichgewicht: RGhin = RGrück:
khin·[A]·[B] = krück·[C]·[D]
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Durch Umformen erhält man eine dem Massenwirkungsgesetz entsprechende Gleichung, der
Quotient aus den beiden Geschwindigkeitskonstanten ergibt die Gleichgewichtskonstante K.
Übungsaufgabe zur Gleichgewichtskonstante
Folgereaktionen
Wenn das Produkt einer Reaktion sofort eine neue Reaktion eingeht, bezeichnet man den Prozess
als Folgereaktion. Wenn es sich bei allen drei Stufen (Edukt A, Zwischenprodukt B und Produkt C)
um stabile Verbindungen handelt, können deren Konzentrationen im Laufe der Gesamtreaktion
unabhängig voneinander verfolgt (gemessen) werden.
Zu Beginn der Folgereaktion liegt nur Substanz A vor, die zunächst zu B reagiert. B reagiert
weiter zu C. Da es keine Rückreaktionen gibt, nimmt die Konzentration von A beständig ab,
die Konzentration von C zu. [B] durchläuft ein Maximum. Erst wird B aus A gebildet, ab dem
Schnittpunkt der Kurven [A] und [C] überwiegt dann aber der Verbrauch von B unter Bildung
von C. Die Konzentration von B nimmt nach diesem Punkt wieder ab.
Die Konzentration des Endproduktes C nimmt zunächst sehr langsam zu. Dieser Verlauf ist
charakteristisch für Reaktionen, bei denen ein Zwischenprodukt auftritt.
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Halbwertszeit
Als Halbwertszeit bezeichnet man den Zeitraum, in dem die Konzentration des Eduktes auf die
Hälfte abnimmt.
In der Medizin versteht man unter Halbwertszeit jene Zeit, die vergeht, bis durch Ausscheidung die
Menge des Wirkstoffs (Medikamentes) im Organismus auf die Hälfte abgenommen hat.
Halbwertszeit bei Reaktionen 1. Ordnung
Die Halbwertszeit kann aus dem Geschwindigkeitsgesetz berechnet werden. Wir betrachten
wieder eine einfache Reaktion:
AB
Diese Reaktion läuft 1. Ordnung ab:
Durch Umstellung ("Variablentrennung") erhält man daraus:
Die Gleichung wird nun integriert, wobei als Nullpunkt die Ausgangssituation vor Beginn der
Reaktion gewählt wird. [A] o bezeichnet die Anfangskonzentration von A bei t = 0.

oder A = A0 . e -kt
Diese Gleichung gilt für den gesamten Verlauf einer Reaktion 1. Ordnung. Wir betrachten jetzt die
Halbwertszeit (t½ ). Nach einer Halbwertszeit hat die Konzentration von A um die Hälfte
abgenommen: [A] = ½[A]o . Dies wird nun in die Gleichung eingesetzt
Es gilt ln ½ = – ln 2. Durch Umformung erhalten wir einen Ausdruck für die Halbwertszeit:
Die Halbwertszeit ist also unabhängig von der Konzentration des Eduktes. Dies ist charakteristisch
für Reaktionen 1. Ordnung. Auch der radioaktive Zerfall gehorcht einem Geschwindigkeitsgesetz 1.
Ordnung. Man nutzt dies aus bei der Altersbestimmung, beispielsweise nach der C14-Methode .
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Aktivierungsenergie
Damit die Teilchen überhaupt reagieren, müssen sie erst angeregt werden. Man muss jedem
Teilchen eine bestimmte Energiemenge, die Aktivierungsenergie EA, zuführen. Dadurch wird
es in einen instabilen Übergangszustand versetzt, von dem aus die Reaktion zum Produkt
weiterläuft. Im Schaubild ist ein Energieprofil für eine exotherme Reaktion aufgetragen. Die
Energiedifferenz zwischen Edukten und Produkten ist die Reaktionsenthalpie HR. Bevor diese frei
werden kann, muss erst die Aktivierungsenergie EA hin zugeführt werden. Ausgehend vom
Übergangszustand wird dann die Summe HR+EAhin abgegeben. In diesem Diagramm sieht man
weiterhin, dass für die Rückreaktion als Aktivierungsenergie ein höherer Betrag nötig ist.
Aktivierungsenergie und chemisches Gleichgewicht
Die Lage des Gleichgewichts hängt von der Größe der freien Reaktionsenthalpie (GR) ab. Ist die
Reaktion exergon (G R < 0), liegt das Gleichgewicht auf der Seite der Produkte, ist sie endergon
(GR > 0) auf der Seite der Edukte. Die Aktivierungsenergie beeinflusst die Geschwindigkeit der
Reaktion, sie bestimmt also die Zeit, die bis zur Einstellung des Gleichgewichts vergeht. Auf die
Lage des Gleichgewichtes hat die Aktivierungsenergie keinen Einfluss!
In der folgenden Simulation können Sie die energetische Lage der Edukte und Produkte, sowie die
Aktivierungsenergie im Energiediagramm (linke Abbildung) verschieben. In der rechten Grafik
sehen Sie die davon abhängigen Konzentrationsverläufe der Edukte (rot) und Produkte (grün). Das
Gleichgewicht ist erreicht, wenn sich die Konzentrationen von Edukt und Produkt nicht mehr
ändern, die Kurven also parallel verlaufen.
Übungsaufgabe zu Energieprofilen
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Katalyse
Ein Katalysator beschleunigt eine Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Viele
exotherme und exergone Reaktionen laufen bei Raumtemperatur extrem langsam ab, sie sind
gehemmt. Durch Katalysatoren läßt sich diese Hemmung aufheben, die Reaktion kann stattfinden.
Wichtig: Der Katalysator beeinflusst nicht die Lage eines Gleichgewichts, das
Gleichgewicht wird durch den Katalysator nur schneller erreicht. Verschiedene Katalysatoren
haben dabei eine unterschiedliche Wirksamkeit.
Am Beispiel des Zerfalls von Wasserstoffperoxid (H2O 2 ) wird die Wirkung von verschiedenen
eisenhaltigen Katalysatoren schematisch gezeigt. Der nicht katalysierte Zerfall ist sehr langsam, es
kann keine Bildung von Gasblasen beobachtet werden. Schon die Zugabe eines Millimols/l Fe3+Ionen beschleunigt die Reaktion um das 1000-fache. Wird statt Fe3+ Häm zugegeben, läuft die
Reaktion nochmals deutlich schneller. Die Katalase, ein Häm-haltiges Enzym, ist auf die
Zersetzung von H2 O2 spezialisiert. Entsprechend heftig wird die Reaktion bei deren Zugabe.
Übungsaufgabe zur Katalyse
Energieprofil bei der Katalyse
Im Schaubild ist anhand eines Energieprofils die Wirkungsweise eines Katalysators dargestellt.
Der Katalysator bildet mit dem Edukt eine Zwischenstufe, wobei die Aktivierungsenergie für deren
Bildung deutlich geringer ist, als die Aktivierungsenergie für den Reaktionsweg ohne Katalysator.
Zur Bildung des Produktes ist nur noch wenig Energie zur Überwindung des zweiten
Übergangszustandes nötig. Da der "Energieberg" für die Gesamtreaktion bei der katalysierten
Reaktion deutlich kleiner ist, kommen mehr Teilchen schneller über diese Barriere, die
Reaktionsgeschwindigkeit steigt.
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Übungsaufgabe zur Katalyse
homogene – heterogene Katalyse
Der Katalysator kann in der gleichen Phase vorliegen (homogene Katalyse ), also im
Reaktionsmedium gelöst sein, oder als getrennte Phase auftreten (heterogene Katalyse).
Bei der heterogenen Katalyse liegen Reaktionsgemisch und Katalysator in verschiedenen Phasen
vor. Die Katalyse kann daher nur an der Phasengrenzfläche, also an der Oberfläche eines festen
Katalysators oder an der Grenzschicht zwischen zwei Flüssigkeiten bzw. Flüssigkeit und Gas,
ablaufen.
Als Experiment wird hier die durch Braunstein (MnO 2)
katalysierte Zersetzung von Wasserstoffperoxid
gezeigt:
2 H2 O2  2 H2 O + O2 

Eine Spatelspitze pulverisierten Braunsteins
wird
zu
einer
10%igen
wässrigen
Wasserstoffperoxid-Lösung gegeben. Es erfolgt
sofort eine heftige Gasentwicklung. Das
entstehende
Gas
wird
durch
die
Glimmspanprobe als Sauerstoff identifiziert.
Bei heterogenen Katalysatoren spielt die Größe der Oberfläche eine entscheidende Rolle, denn
nur an der Oberfläche (bzw. Phasengrenzfläche) kann die Reaktion ablaufen. Feste Katalysatoren
werden daher fein pulverisiert oder als dünne Schicht auf ein besonders poröses Material
aufgebracht.
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Kfz-Abgas-Katalysator
Benzin- und Dieselmotoren produzieren schädliche Abgase. Ein
warmgelaufener Motor eines Mittelklassewagens emittiert im
Schnitt pro Kilometer Fahrstrecke 2 g Stickoxide und 9 g
Kohlenmonoxid. Außerdem gibt er diverse unverbrannte
Kohlenwasserstoffe ab.
Für Otto-Motoren wird seit den 1980er Jahren der "DreiwegeKatalysator" zur Abgasreinigung eingesetzt. Die Bezeichnung
rührt daher, dass durch den Katalysator die drei wichtigsten
Schadstoffgruppen durch unterschiedliche Prozesse in ungiftige
Stoffe
umgewandelt
werden.
Kohlenwasserstoffe
und
Kohlenmonoxid werden durch Stickoxide und Sauerstoff oxidiert,
wobei die Stickoxide zu Stickstoff reduziert werden:
CH4, CO, NO 2 (+ O2)
CO2 , N2 , H2O
Die katalytisch aktive Substanz ist eine Legierung aus
Platinmetallen, meist Platin + Rhodium. Diese Legierung befindet
sich als dünner Überzug auf einem feinporigen Träger, meist aus
einer Keramik. Der abgebildete Katalysator enthält in einem
Stahlmantel drei platinbeschichtete Keramik-Einheiten, die
hinterste ist freigelegt und halbiert.
aufgeschnittener KfzAbgaskatalysator
Enzyme
Die Reaktionen in lebenden Organismen laufen bei verhältnismäßig kleinen Temperaturen, in der
Regel unter 40°C ab. Damit sie ausreichend schnell ablaufen, sind hochaktive Katalysatoren, die
Enzyme, am Werk. Die Enzyme sind Proteine, in die teilweise Metallkomplexe oder organische
Cofaktoren eingelagert sind. Enzyme arbeiten nicht nur schnell, sondern auch sehr selektiv, d.h.
sie besitzen (in der Regel) eine hohe Substratspezifität. Dies ist in biochemischen Systemen sehr
wichtig, da in den Zellen ein Gemisch sehr ähnlicher Verbindungen vorliegt, von denen oft nur eine
in einer speziellen Weise umgesetzt werden soll. Ein weiteres Charakteristikum der Enzyme ist die
vielseitige Regulationsmöglichkeit ihrer Aktivität.
Auch bei den Enzymen kommen homogene und heterogene Katalyse vor: Die Proteine können im
Cytoplasma gelöst vorkommen (homogen) oder in eine Membran eingebunden sein (heterogen).

 Die Amylase kommt im Mundspeichel vor. Sie gehört zu den Verdauungsenzymen und
spaltet die Glucose-Ketten der Stärke in das Disaccharid Maltose.

 Die Succinat-Dehydrogenase befindet sich in der inneren Mitochondrien-Membran. Sie ist
Teil des Citrat-Cyclus und der Atmungskette. Im Citrat-Cyclus spaltet das Enzym zwei
Wasserstoffatome unter Bildung einer Doppelbindung aus Succinat (Bernsteinsäure) ab,
wobei Fumarat (Fumarsäure) entsteht. Die Wasserstoffatome werden auf das Coenzym
FAD übertragen.
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Amylase
Succinat-Dehydrogenase
Enzymtest: Urin-Teststreifen
Enzyme arbeiten hoch spezifisch. Enzymatische Prozesse werden daher auch in der Diagnostik
eingesetzt, beispielsweise in den Teststreifen zur Harnanalyse auf Glucose. Diese Stäbchen
werden zur schnellen Untersuchung auf eine Glucoseausscheidung mit dem Urin eingesetzt.
Hiermit läßt sich ein Verdacht auf Diabetes bestätigen oder (bei nachgewiesener und behandelter
Diabetes) eine ausreichende Insulin-Gabe überprüfen.
Bei den hier gezeigten Teststreifen ist neben dem Glucose-Testfeld (links) noch ein Test auf
Ketonkörper (vor allem Aceton und Acetessigsäure) angebracht. Ketonkörper werden bei
übermäßigem Fettabbau oder mangelhafter Kohlenhydrat-Verwertung (beispielsweise im Zuge
einer Diabetes) ausgeschieden.
Keto-Diastix®-Teststreifen der BAYER Diagnostics GmbH
Der Glucose-Teststreifen enthält zwei Enzyme: Glucoseoxidase und Peroxidase, sowie weitere
Reagenzien. Der Glucose-Nachweis erfolgt durch eine gekoppelte Enzymreaktion. Die Glucose
wird von der Glucoseoxidase unter Bildung von Wasserstoffperoxid zu Gluconsäure oxidiert. Die
Peroxidase oxidiert mit dem gebildeten Wasserstoffperoxid einen Redoxindikator, der hierbei von
grün nach gelb-braun umschlägt. Aus der Farbe kann mit Hilfe einer Vergleichstabelle auf die
Glucose-Konzentration in der Prüflösung geschlossen werden.
Während mit dem Glucose-Test nur eine Verbindung nachgewiesen werden soll, eben die
Glucose, muß der Ketonkörper-Test auf verschiedene Verbindungen ansprechen. Hierfür wird
daher kein Enzym eingesetzt, sondern ein anorganischer Komplex: Nitroprussidnatrium. Bei
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Anwesenheit von aliphatischen Ketonen bildet sich ein violetter Komplex, bei aromatischen (vgl.
Phenylketonurie ) ein orangeroter.
Enzym-Klassen & Nomenklatur von Enzymen
Mit Ausnahme von einigen, bereits seit längerer Zeit bekannten Enzymen wie Pepsin,
Trypsin oder Renin, setzt sich der Name eines Enzyms aus der Bezeichnung des jeweiligen
Substrates und der Endung -ase zusammen; das Enzym Urease setzt also Harnstoff (engl.
urea) um. Die international einheitliche Klassifizierung der Enzyme erfolgt auf der Basis der
von ihnen katalysierten Reaktionen. Insgesamt sind sechs Reaktionsklassen definiert
worden, in die jedes Enzym eingeordnet wird. In diesem System erhält jedes Enzym eine
vierzahligen Klassifizierungscode, die sogenannte Enzyme-Classification-Number (EC) und
eine systematische Bezeichnung.
Beis piel für die Namensgebung bei
EnzymKlasse
Subklassen
Reaktionstyp
Oxidoreduktasen
Dehydrogenasen
Oxidasen
Elektronentransfer
Kinasen
Acetyl-, Methyl-,
Aminotransferasen
Polymerasen
Transfer
chemischer
Gruppen
Proteasen
Esterasen
Nukleasen
Glucosidasen
ATPasen
Hydrolyse
Lyasen
Decarboxylasen
Aldehydlyasen
Hydrolyasen
Synthasen
Hinzufügen zu
oder Abspalten
von Gruppen von
Doppelbindungen
Isomerasen
Racemasen
Epimerasen
Isomerasen
Transfer von
Gruppen
innerhalb von
Molekülen
Retinalisomerase
Triosephosphatisomerase
Synthetasen
Bildung von C-C-,
C-S, C-O oder C-N
Bindungen durch
Kondensation
unter ATPSpaltung
Glutamin-Synthetase
Argininosuccinat-Synthase
DNA-Ligase
Transferasen
Hydrolasen
Ligasen
Beispiele
Alkoholdehydrogenase (ADH)
Lactatdehydrogenase (LDH)
Phenylalanin-Monooxygenase
Transaminasen
Hexokinase
Glykogen-Phosphorylase)
Acetylcholinesterase (AChE)
Lysozym
ATPasen
Carboanhydrase
Fumarat-Hydratase
Adenylatkinase
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Hemmung von Enzymen
Im Organismus müssen die verschiedenen Stoffwechselprozesse aufeinander abgestimmt und
reguliert werden. Es gibt daher unterschiedliche Steuermechanismen für die Enzymaktivität. Hier
sollen nur zwei Hemmechanismen vorgestellt werden:

 Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um einen
Platz im aktiven Zentrum. Bei einer großen Inhibitor-Konzentration sind die aktiven
Zentren der meisten Enzymmoleküle blockiert, die Reaktion kommt zum Erliegen. Steigt
die Substratkonzentration an, verdrängen Substratmoleküle den Inhibitor aus dem
aktiven Zentrum, die Reaktion kann stattfinden.

 Greift ein Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums an, wird die Struktur des Enzyms
verändert. Die Enzyme werden deaktiviert, es kommt zur nicht kompetitiven
Hemmung. Diese Hemmung kann durch eine große Substratkonzentration nicht
überwunden werden. Die Hemmung kann reversibel oder irreversibel erfolgen.
Im folgenden Experiment wird die irreversible nicht kompetitive Hemmung der Katalase
durch Quecksilberionen demonstriert. Katalase, ein H2 O2 spaltendes Enzym, kommt unter
anderem auch in Kartoffeln vor. Gibt man ein frisch ausgeschnittenes Stück einer Kartoffel (im Bild
links) in eine 3%ige H2 O 2-Lösung, tritt eine heftige Sauerstoffentwicklung ein. Legt man ein
entsprechendes Kartoffelstück zunächst für einige Sekunden in eine HgCl 2-Lösung und gibt das so
"vergiftete" Stück in die H 2O 2-Lösung (rechts), bleibt die Gasentwicklung aus. Die
Quecksilberionen haben die Enzymfunktion zerstört.
Quecksilber als Enzymgift
Experiment des Monats: Oktober 1998