Chemie Zusammenfassung JII.1 #1

Chemie Zusammenfassung JII.1 #1
Aminosäuren
Aminosäuren haben viele verschiedene Eigenschaften und einen festen Aufbau. Da
dies alles kompliziert ist einzeln zur erklären, versuche ich es einfach am Beispiel des
Glycins. Ich rede hier auch nur von den L-ߙ-Aminosäuren, weil dass die Einzigen sind,
die in unserem Körper vorkommen
Aufbau und funktionelle Gruppen
H
O
O
H
C
N
C
H
H
H
Aminosäuren haben zwei Funktionelle Gruppen. Die erste ist eine Carboxylgruppe (COOH – rot
markiert). Die zweite Gruppe ist eine Aminogruppe (NH2 – blau markiert).
Auch der Name „Aminosäure“ lässt sich über die funktionellen Gruppen herleiten. Der
erste Teil kommt von der Aminogruppe klar. Die Carboxylgruppe ist eine Säuregruppe,
man findet sie bei den meisten organischen Säuren (Ethansäure,…) daher der zweite
Teil: Säure. (Typische Frage in der Klausur: Erklären Sie, wie es zu dem Begriff
Aminosäure kommt!)
Aminosäuren sind eine ganze Gruppe von Elementen. In der Abbildung sieht man die einfachste
Aminosäure: Glycin. Andere Aminosäuren ergeben sich, indem man das grün markierte WasserstoffAtom durch einen anderen Rest ersetzt.
Eigenschaften
Die Eigenschaften des Glycins sind relativ ähnlich zu denen der Essigsäure (sie ähneln sich auch im
Aufbau). Die wesentlichen Änderungen sind:
• Glycin ist bei Raumtemperatur fest und kristallin, der sich erst bei 230°C zersetzt.
• Löst man Glycin in Wasser, hat die Lösung nur einen leicht sauren Charakter und leiten den
Strom schlecht
Zwitterionen
Diese Eigenschaften sind zunächst schwierig zu
H
O
O
O
erklären, vor allem der salzartige Charakter, der
C
normalerweise nur auftritt, wenn Ionen vorhanden
C
H
H
sind. Erklärt wird dies über sogenannte Zwitterionen.
+
N
C
H
H N
C
Dabei passiert folgendes. Der gelb markierte
Wasserstoff wird ohne seine Bindungselektronen an
H
H
H
H
den Stickstoff gegeben. Die Konsequenz, der
Sauerstoff ist einfach negativ geladen und der Stickstoff einfach positiv. Aus der Carboxylgruppe wird
eine Carboxylatgruppe, aus der Aminogruppe eine Ammoniumgruppe.
Nun können wir auch die Eigenschaften erklären. Der hohe Schmelzpunkt setzt voraus, dass es starke
Wechselwirkungskräfte gibt – diese sind die Wechselwirkungen zwischen den markierten ionisierten
Atomen in der Abbildung. Die kristalline Struktur entsteht nur bei Ionen – die haben wir jetzt und
somit ist auch der Punkt erledigt.
Seite 1
O
H
Selbst wenn wir Ionen haben, leitet Glycin den
Strom schlecht. Dies liegt daran, dass bei der
Ionisierung keine freien oder lockeren
Elektronen oder Protonen auftreten. Von daher
richten sich die Moleküle zwar nach der
Stromquelle aus, leiten aber den Strom nicht.
O
H
O
H
+
C
H
H
N
O
O
H
+
+
H
C
H
O H
H
H
+
O
H
C
N
C
H
H
H
+
O
H
O
O
C
H
H
Der leicht saure Charakter entsteht, wenn der
O
O +
+
+
N
C
H
H N
H
H
„überflüssige“ Wasserstoff der
H
H
Ammoniumgruppe an das Wasser abgegeben
H
wird, sodass Oxonium-Ionen (rot markiert)
H
H
entstehen. Da dies allerdings nur sehr selten
O
O
passiert haben wir auch nur geringere pHH
H
Veränderung und nur eine geringe Leitfähigkeit.
Weiterhin gibt es auch eine Gegenreaktion (ist ja ein chemisches Gleichgewicht). Weiterhin kann die
Gruppe sowohl als Säure als auch als Base reagieren (Begriff: Ampholyt), daher können auch
Hydroxid-Ionen entstehen, die andere Oxonium-Ionen ausgleichen, indem sie mit ihnen zu Wasser
reagieren.
Titration von Glycin
Die Titrationskurve von Glycin ist in drei
verschiedenen Bereichen interessant. Dazu muss
man wieder überlegen, was denn passiert.
Zunächst stellt man eine stark saure Lösung
(bspw. über Salzsäure) her. Dabei entstehen
viele Oxonium Ionen. Das hat zur Konsequenz,
dass je ein Wasserstoff pro Oxonium-Ion an die
Carboxylatgruppe gehen kann und dort die
negative Ladung am Sauerstoff ausgleichen
(Reaktion I). Ganz links auf dem Diagramm
haben wir also vor allem Glycin in der grün markierten Form.
Geben wir jetzt mehr und mehr Hydroxid-Ionen hinzu können diese zunächst alle ihr Wasserstoff
vom „überflüssigen“ Wasserstoff an der Carboxylatgruppe klauen (Reaktion II). Wie man auf der
rechten Seite erkennen kann haben wir zunächst keine sauren oder basischen Stoffe die entstehen
und den pH-Wert verändern. Logische Konsequenz keine pH-Änderung und ein Puffersystem
zwischen dem grün und dem blau markierten Glycin.
Irgendwann reicht der Vorrat an „grünem“ Glycin (das grün markierte halt) nicht mehr aus und die
Hydroxid-Ionen werden nicht abgefangen und bringen den pH-Wert direkt. Nun entsteht der im
Diagramm zu erkennende isoelektrische Punkt. Hier liegt fast nur blaues Glycin vor! Es sind kaum
Kationen oder Anionen des Glycins vorhanden (das wären das grüne und rote Glycin).
Geben wir nun immer mehr Hydroxid-Ionen hinzu steigt der pH soweit, dass auch der Wasserstoff
von der Ammoniumgruppe abgegeben werden kann. Dieser geht direkt ans Hydroxid-Ion und es
entsteht wieder Wasser (Reaktion III). Auch hier entstehen wieder keine sauer oder basisch
wirkenden Teilchen und daher ist auch dieser Teil der Reaktion ein Puffersystem!
Seite 2
O
C
C
H
H
O
O
C
H
H
+
O H
+
H
H
+
N
C
H
H
H
H
+
H
C
H
H
O
O
H
+
H
H
N
H
H
O
+
H
Reaktion I
+
C
H
N
H
O
+
C
O
H
H
+
Reaktion II
H
H
O
H
H
C
H
H
O
C
N
O
H
H
+
H
C
+
C
H
C
N
H
O
H
O
H
O
+
O
H
O
H
O
H
O
H
C
N
C
H
H
Reaktion III
H
Einteilung
Im Körper kommen insgesamt 20 Aminosäuren vor (darunter auch Glycin). Einige davon sind
essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Diese Aminosäuren (bspw.
Valin) müssen dem Körper extern zugeführt werden.
Nachweis
Der Nachweis von Aminosäuren läuft über ein
O
O
O
H
bestimmtes chemisches Molekül
R C COOH
OH
2
NH2
N
namens Ninhydrin. Man sieht es auf der
OH
linken Seite der unten stehenden Reaktion. Die
O
O
O
Reaktion ist zugegebenermaßen nicht ganz vollständig, aber das
wichtigste steht drin. Was hierbei passiert ist folgendes. Die beiden Ninhydrin-Moleküle verbinden
sich, indem sie sich den Stickstoff aus den Aminosäuren nehmen – fehlt dieser Stickstoff, kann das
Produkt nicht entstehen, klar. Das violett markierte Produkt ist ein violetter Farbstoff. Also tritt eine
violette Färbung in Ninhydrin-Lösung auf, so ist der getestete Stoff eine Aminosäure.
Seite 3
Peptide
H
Peptidbindung
H
N C
Wenn zwei (oder mehrere) Aminosäuren
miteinander reagieren, entsteht ein Peptid.
Dabei passiert folgendes. Die Hydroxylgruppe
der ersten Aminosäure reagiert mit einem
Wasserstoff der Aminogruppe der zweiten
Aminosäure zu Wasser. Nun kann sich das
Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe der ersten
Aminosäure mit dem Stickstoffatom der
Aminogruppe der zweiten Aminosäure
verbinden. Es entsteht ein Dipeptid. Als
Peptidbindung oder Peptidgruppe bezeichnet
man nun den grün markierten Teil der Reaktion.
H
O
+
C
O
H
H
H
N C
H
H
O
C
Glycin
H
H
H
O
C
H
N C
H
CH2
Glycylphenylalanin
O
C
+
O
H
H
O
H
Wasser
Nomenklatur
Generell wird unterschieden zwischen Oligopeptiden, also Peptiden mit nicht mehr als 10
Aminosäuren und Polyypeptiden, Peptiden mit mehr als 10 Aminosäuren. Kleinere Moleküle kann
man auch noch als Dipeptide (2 AS) oder Tripeptide (3 AS) bezeichnen.
Nun bekommt jedes Peptid einen Namen, indem man die einzelnen Aminosäuren aneinanderreiht.
Dabei beginnt man mit der Aminosäure, die noch eine vollständige
Aminogruppe hat und endet mit der, die eine vollständige
Carboxylgruppe hat. Bei allen Aminosäuren (außer bei der Letzten)
wird nun die Endung (meistens –il) durch die Endung –yl ersetzt.
Nahezu alle wichtigen Peptide haben allerdings einen Trivialnamen,
weil niemand eine Abfolge von 100 Aminosäuren auswendig lernt. Ein
Beispiel hierfür wäre Hämoglobin (der Blutfarbstoff), den man hier
links sieht.
Die Aminosäuren werden häufig auch abgekürzt über die ersten drei Buchstaben des Namens.
Struktur
Primärstruktur
Die Primärstruktur ist relativ einfach zu verstehen, die bezeichnet einfach die Abfolge der einzelnen
Aminosäuren innerhalb des Proteins (bspw.: Val-Gly-Phe-…)
Sekundärstruktur
Auch die Sekundärstruktur ist
simpel. Sie bezeichnet die räumliche
Anordnung von einigen
Aminosäuren. Üblich sind
Faltblattstruktur (links) oder die
Helix (rechts)
Seite 4
H
Phenylalanin
H
N C
O
CH2
Tertiärstruktur
Als Tertiärstruktur bezeichnet man die räumliche Form einer
Peptidkette, eines Moleküls. Sie besteht meistens aus mehreren
Faltblatt- und Helix-Strukturen, kann aber auch eine eigene Helix sein.
Typisch dafür wäre das linke Bild bei den Sekundärstrukturen (es steht
dort nur um die Helix einmal zu zeigen). Es gibt noch vier weitere
Faktoren, die diese Struktur verändern. Hier sind sie nach Stärke
sortiert (von stark nach schwach):
• Disulfidbrücken (können zwischen zwei Cystein-Resten
entstehen)
• Ionenbindungen zwischen funktionellen Gruppen
• Wasserstoffbrücken
• Van-der-Waals-Kräfte
Cys
Asp
S
S
H2
C
C
O
O
H
Cys
H
Lys
+
N
H
Asn
C O
H
H
O
H N
N
C
H
Asn
Phe
Phe
Quartärstruktur
Manchmal wirken mehrere Peptidketten zusammen in einem Protein, die gesamte Funktionseinheit
hat wieder eine neue räumliche Ausdehnung und Form, die Quartärstruktur. Man sieht sie oben
beim Hämoglobin schon einmal.
Denaturierung
Denaturieren bedeutet bei Proteinen soviel wie kaputt machen. Man zerstört also mindestens eine
der vier Strukturen (meist eine der oberen). Was kann dabei passieren. Es können beispielsweise die
Disulfidbrücken oder Wasserstoffbrücken durch Wärme aufgebrochen werden. Ammonium- oder
Carboxylgruppen können mit Hydroxid- oder Oxonium-Ionen zu ungeladenen Teilchen reagieren.
Man kann Proteine aussalzen oder mit Schwermetallionen (Blei, Quecksilber,…) vergiften. In jedem
Fall geht die biologische Funktion des Proteins verloren – und das ist das entscheidende bei der
Denaturierung.
Enzyme
Ich habe in der Stunde, als die Vorträge waren leider gefehlt und ich hab mir
die Informationen leider noch nicht geholt,… Wenn irgendjemand so eine kurze
Zusammenfassung einscannen und schicken könnte, würd ich mir das mal
anschauen und hier dann reinstellen.
Seite 5
Nukleinsäuren
Auszug aus einer Zusammenfassung in Biologie (2std-Sp)
(2s
– vereinfacht
Aufbau und Struktur der DNA
Die DNA besteht aus einem Doppelstrang. Den äußeren
Rand der DNA bilden zwei Stränge an denen sich Zucker
(Desoxyribose) und ein Phosphat
hosphat-Rest sich abwechseln.
An den Zuckern
rn dockt eine von vier möglichen Basen an:
Adenin, Cytosin, Guanin oder Thymin.
hymin. Zwei ähnliche
Basen bilden untereinander Wasserstoffbrücken. So
bilden Adenin und Thymin zwei Wasserstoffbrücken und
Guanin und Cytosin dazu im Gegensatz drei. So entsteht
eine Sprossenleiterstruktur in der die Basen die einzelnen
Sprossen darstellen und die Phosphat-Reste
Phosphat
mit den
Zuckern den äußeren Rand.
Verdreht man diese Sprossenleiter entsteht die für die
DNA klassische
ische Doppelhelix. In dieser Form befindet sich die DNA normalerweise.
Hier nochmal die Basen abgebildet mit
Chemischen Aufbau. Zu Unterscheiden sind die
Basen an zwei Kriterien: Adenin und Thymin
bauen 2 Wasserstoffbrücken (gestrichelte
Linien) auf, Guanin
n und Cytosin dagegen zwei.
Weiterhin bestehen Adenin und Guanin aus
zwei Ringen, Thymin und Cytosin dagegen nur
aus einem Ring.
Dort wo in der Formel „Bindung“ steht ist später
in der DNA die Desoxyribose, der Zucker.
Ablauf der Replikation
Adenin
H
N
N
N
H
H
H
N
H
O
N
N
N
N
N
Bindung
N
H
H
H
H
N
N
Bindung
O
Bindung
H
Thymin
H
H
O
N
H
N
H
H
H
O
N
H
Bindung
Cytosin
Guanin
Erstellen einer
Replikationsblase
Andocken eines
Primers
Erstellen des
komplementären
Strangs
•Das Enzym Helicase
bricht die
Wasserstoffbrücken
zwischen den Basen
auf und es bildet sich
so eine Lücke
zwischen den beiden
Strängen
•Ein
Ein kleines Molekül
bestehend aus 3
Basen dockt sich an
der passenden Stelle
am DNA-Strang
DNA
an.
Dieser Primer bildet
die Ansatzstelle für
die DNA-Polymerase
DNA
•Das Enzym DNAPolymerase setzt sich
auf die DNA am
Primer und läuft sie
ab. Dabei bedient sie
sich der Basen im
Zellplasma und fügt
diese passend an
Seite 6
Ligase verbindet
die einzelnen
Stücke wieder
zusammen
•Fragmente
Fragmente werden
wieder
"zusammengeklebt"
Ablauf der Proteinbiosynthese.
Als Proteinbiosynthese bezeichnet man den Weg von der DNA zum fertigen Protein. Dieser weg wird
in zwei Schritte unterschieden. Einmal in die Transkription, in welcher aus der DNA die sogenannte
mRNA erstellt wird und in die Translation, wo aus der mRNA mittels der tRNA eine Kette von
Aminosäuren erstellt wird, also ein Protein. Im Grundsatz läuft die Proteinbiosynthese wie im
Folgenden beschrieben ab, jedoch gibt es Unterschiede zwischen Eukaryoten und Prokaryoten die
weiter hinten ebenfalls nochmal erläutert sind.
Wichtig bei der Proteinbiosynthese ist, dass der genetische Code in Tripletts verschlüsselt, so stehen
3 Tripletts immer für eine Aminosäure. Weiterhin ist der Code universell und gilt damit in allen
Lebewesen. Zusätzlich wird er kommafrei gelesen und nicht überlappend, d.h. die Ribosomen und
Polymerase-Enzyme machen keine Pause beim Lesen und lesen auch keine Abschnitte mehfach.
Transkription
Erstellung einer Blase
mittels dem Enzym
Helicase
Andocken der RNAPolymerase und Bildung
der mRNA
Die Ligase verbindet die
beiden Stränge der DNA
Die mRNA läuft durch die
Ribosomen
Sobald das Startcodon
vom Ribosom erkannt
wird (Triplett AUG)
docken tRNAs an
Pro Triplett dockt eine
entsprechende tRNA mit
Aminosäure an. Eine
lange Kette entsteht
Gelangt das Ribosom an
ein Stopp-Codon(UAG,
UAA, UGA) gelangt, wird
beendet!
Das Protein ist fertig
Aromate
Das bekannteste Aromat ist selbstverständlich das Benzol. Von daher erst ein paar Informationen
über das Benzol und anschließend dann über Aromate im Generellen.
Benzol
Eigenschaften und Verwendung
• Benzol ist eine klare, bewegliche, stark lichtbrechende Flüssigkeit, die schlecht in Wasser löslich
ist.
• Benzol brennt schnell und mit stark rußender Flamme.
• Für den Menschen ist es sehr gefährlich, da kanzerogen und giftig!
• Benzol riecht gut – daher ursprünglich der Name (Aromat für wohlriechend, Aroma)
• Ausgangstoff für Kunststoffindustrie und auch in Kraftstoffen vorhanden
Seite 7
Aufklärung der Strukturformel des Benzols
1. Stark rußende Flamme
Dieser erste Hinweis brachte die Chemiker zur damaligen Zeit darauf, dass es ein ungesättigter
Kohlenwasserstoff sein muss. Sogar mehrfach ungesättigt. Der Verdacht fällt daher auf
Doppelbindungen.
2. Nachweis mit Brom gelingt nicht (siehe auch unten: Elektrophile Substitution)
Brom reagiert mit Benzol nicht in einer Additionsreaktion, es werden aber Wasserstoff-Atome
durch Brom ersetzt. Bei kettenförmigen Molekülen können hier immer mehrere Produkte
entstehen. Beim Benzol entstand nur ein Produkt. Daher der Verdacht, dass Benzol kreisförmig
ist!
3. Bindungslänge und Enthalpie
Betrachtet man die Bindungslänge im Benzol-Molekül zwischen zwei Atomen, so erkennt man,
dass sie zwischen Doppelbindung und Einfachbindung liegt. Daher kamen die Chemiker darauf,
dass es eine Art 1,5-fach-Bindung gibt.
4. Hydratisierungsenthalpien
Man kann die Hydratisierungsenthalpien von Cyclohexan, Cyclohexadien und Cyclohexatrien
vergleichen. Normalerweise müsste diese Hydratisierungsenthalpie in gleich großen Schritten
ansteigen. Allerdings ist der Abstand zwischen Cyclohexadien und –trien zu klein. Zusätzlich
kommem beim Cyclohexatrien teilweise verschiedene Enthalpien mit einer Schwankung von bis
zu 151 kJ/mol raus. Die leitete zu der Annahme, dass sich irgendwas im Molekül bewegt.
5. Kekulé
ist der Name des Chemikers der das ganze schlussendlich aufgelöst
hat. Er sagt, dass es eine Mesomerie zwischen zwei Formen des
Benzols gibt. Die 6 Elektronen aus den Doppelbindungen können
sich (mehr oder weniger) frei innerhalb des Rings bewegen. Sie
werden als π-Elektronen bezeichnet. Man zeichnet nicht mehr die
Doppelbindungen, sondern man macht die 6 Elektronen über einen
Kreis innerhalb des 6er-Rings deutlich. Die Struktur des Benzols war
aufgeklärt.
Elektrophile Substitution SE
Bei der Reaktion von Brom mit Brom findet eine elektrophile Substitution statt. Diese läuft nur ab,
wenn ein Katalysator (Eisenbromid) vorhanden ist. Dieser entsteht, wenn man Eisen zum Brom gibt.
Dabei läuft folgende Reaktion ab:
2 Fe
+
Reaktion I - Katalysator-Bildung
2 FeBr3
3 Br2
Dieser Katalysator kann sich nun vom Brom ein Brom-„Teil“ klauen, sodass folgende Reaktion
abläuft, die die gesamte Reaktion eigentlich erst auslöst:
FeBr3
+
Br
Br
FeBr4-
Seite 8
+
+
Br
Reaktion II - Auslöser
Nun kommt es zur entscheiden Reaktion. Das übrige Brom-Ion aus der letzten Reaktion will
Elektronen. Die findet es am ehesten bei den 6 π -Elektronen im Benzol. Dorthin wird es angezogen,
sodass ein π-Komplex entsteht:
+
+
+
Br
Reaktion III - Bildung des PI-Komplexes
Br
Das Brom klaut sich jetzt von den 6 π-Elektronen welche und bindet sich an einen der Kohlenstoffe.
Es entsteht ein sogenannter σ-Komplex:
Br
H
Br
+
Reaktion IV - Bildung des Sigma-Komplexes
Jetzt muss nur noch der Katalysator wieder hergestellt werden. Dazu wird der Wasserstoff aus dem
Sigma-Komplex abgespalten, der dann mit dem FeBr4- wieder reagieren kann. Die Elektronen der
Bindung zum C-Atom bleiben beim Benzol und gehen zu den π-Elektronen zurück.
H
Br
Br
+
FeBr4-
FeBr3
+ Br
H
Reaktion V - Bildung des
Endproduktes und Wiederherstellung des Katalysators
+
Das Endprodukt ist entstanden. Das Nebenprodukt (HBr) lässt sich über den pH-Wert nachweisen!
Diese Reaktion wird als elektrophile (weil das Bromit-Ion auf die Elektronen geht, das Ion also
Elektronen (elektro) freundlich (phil) ist) Substitution (das Wasserstoff wird ersetzt durch Brom
ersetzen=substituieren).
Bedingungen für Aromate
Auch die Aromate sind eine riesige Stoffgruppe, in der Benzol
nur ein Vertreter ist. Es gibt mehrere Bedingungen für ein
Aromat. Ich liste sie hier einfach nur auf, weil wir haben es
ja ehrlich gesagt in der letzten Stunde erst genügend Beispiele
gemacht (das hier rechts sind übrigens auch alles Aromate).
Die Bedingungen sind:
• Erfüllung der Hückel-Regel (4n+2 Ringelektronen
n=0,1,2,…)
• Es müssen Grenzformeln formulierbar sein
• (zumindest früher:) wohlriechender Geruch
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N
N
N
O
O
Das war‘s – neun Seiten Chemie. Es ist einiges an Stoff, wenn es auch nur wenig scheint. Ich
hab ehrlichgesagt wenig Ahnung was genau sie in der Klausur fragen will – aber wir werden
es sehen. Ich würd momentan tippen auf die Titrationskurve und die elektrophile Substitution
und dann noch ein Bisschen was drum herum.
Wie immer bei Fehlern/Fragen/Anregungen/eigenen Zusammenfassunen und einem
Aufschrieb über das mir fehlende Thema ;) dürft ihr mir gerne eine Mail schreiben
([email protected]). Ansonsten wünsche ich euch noch ein schönes Restwochenende und schon
einmal viel Glück bei der Klausur am Dienstag. Und anschließend dann schöne Ferien – falls
man sich nicht mehr sieht.
Gruß.
Florian
Seite 10