Enzyme sind biochemische Katalysatoren
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Enzyme sind biochemische Katalysatoren Grundlegende Eigenschaften • aktives Zentrum • fixieren Substrate reversibel • erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion • substratspezifisch • wirkungsspezifisch • regulierbar Enzyme sind biochemische Katalysatoren Grundlegende Eigenschaften • Namensgebung: • Name eines Substrates oder der katalysierten Reaktion • und die Endung -ase • Beispiel: Oxidoreduktase Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • Redoxreaktionen Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • Übertragung von "Gruppen" Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • Spaltung von Bindungen mit H2O Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • Eliminierungsreaktionen • Nichthydrolytische Spaltung von C–C oder C–O oder C–N • Addition an Doppelbindungen Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • Intramolekulare Umlagerungen Enzyme Einteilung 1. Oxidoreduktasen 2. Transferasen 3. Hydrolasen 4. Lyasen 5. Isomerasen 6. Ligasen • knüpfen C–C oder C–O oder C–NBindungen bei gleichzeitiger Spaltung von ATP (als Energiequelle) Enzyme • sind (fast) immer Proteine (Ausnahme: katalytisch aktive RNAs) • haben ein aktives Zentrum • fixieren Substrate und Cosubstrate reversibel • erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion • sind substratspezifisch • können an chemischen Reaktionen aktiv teilnehmen • gehen aus einer katalysierten Reaktion unverändert hervor Enzyme Aktives Zentrum – Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes Enzyme Durch Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes wird die Aktivierungsenergie erniedrigt Enzyme Bildung eines reversiblen Enzym-Substrat-Komplexes (ES) ist Voraussetzung für die Umsetzung des Substrates (S) in ein Produkt (P) E+S [ES] E + P Enzymkinetik Michaelis-Menten-Kinetik k+1[E][S] = k+2[ES] + k-1[ES]" v ~ [ES] vmax = [ES] max Enzymkinetik Messung des zeitlichen Ablaufs biochemischer Reaktionen [P] v = d[P] dt v = – d[S] dt t Enzymkinetik Messung des zeitlichen Ablaufs biochemischer Reaktionen [P] v= d[P] dt t [E] = const. [S] wird schrittweise erhöht Enzymkinetik Michaelis-Menten-Auftragung [E] = const. v ~ [ES] v max = [ES]max E+S [ES] E + P Enzymkinetik Michaelis-Menten-Auftragung [E] = const. v ~ [ES] v max = [ES]max E+S [ES] E + P Enzymkinetik Michaelis-Menten-Auftragung Enzymkinetik Michaelis-Menten-Auftragung Enzymkinetik Michaelis-Menten-Auftragung mehr Enzym
