4. Tutorium AMB/OBOE 17.11.05 1. Teil Zoologie

4. Tutorium AMB/OBOE
17.11.05
1. Teil Zoologie
1) Zellverbindungen
- Adhärenz
o Haftverbindungen verbinden die Zelle mit den umliegenden Zellen und
der extrazellulären Matrix
o Unterscheidung von Adhärenz-Verbindungen, an denen das Aktin
angreift, sowie Desmosomen und Hemidesmosomen, an denen die
Intermediärfilamente binden
o besonderen Fall der Adhärenz-Verbindungen, den Adhäsionsgürtel
findet man in Epithelzellen. Er verläuft direkt unterhalb der Membran,
an der sich auch die Tight Junctions befinden und wird von einem
Strang eng zusammen liegender Aktinfilamente gebildet
- tight junction = Verschlusskontakte von Zellen, die sich wie Gürtel um die
Membranen an zweier benachbarter Zellen schnüren
- Desmosomen = Haftkontakte, die zwei benachbarte Zellen wie Nieten
verbinden, dadurch eine widerstandsfähige Gewebsschicht bilden; über die
Desmosomen ist das reißfeste Kreatincytoskelett an der Plasmamembran
verankert
- Hemidesmosomen = halbes Desmosomen, aber andere Molekularstruktur;
heften Zelle an die extrazelluläre Matrix
- Gap junction = Kommunikationskontakte: kleine Kanälchen
(Membranproteine), die das Cytoskelett zweier benachbarter TIERzellen
verbinden (Austausch von Ionen, Zuckern, kleinen Molekülen, Aminosäuren)
- Plasmodesmen = kleine Kanäle durch die Zellwände der PFLANZENzelle,
welche von deren Membranen ausgekleidet sind und das Cytoplasma
verbinden
1
2)
-
-
-
-
Aminosäuren
Zucker
→ Polysaccharide
Fettsäuren
→ Fette, Lipide, Membran
Aminosäuren → Protein
Nukleotid
→ Nukleinsäure
↓
↓
Monomer
Polymere
Monomere = Bausteine der Zelle
Polymere = Makromoleküle der Zelle
Zwei Aminosäuren → durch Kondensation (Wasserabspaltung) →
Peptidbildung
Rückreaktion (Peptid → 2 Aminosäuren): Hydrolyse
Kovalente Verbindungen teilen sich ein Elektronenpaar
Van-der-Waals-Kräfte
5 verschiedene Sorten von Aminosäuren
1. hydrophobe alipathische Aminosäuren (Alanin, Glycin, Valin, Leucin,
Isoleucin, Metyomin)
2. aromatische Aminosäuren (Phenyllalanin, Tyrosin, Tryptophan)
3. polare, ungeladene Aminosäuren (Asparagin, Serin, Theroin, Glutamin,
Csytein, Prolin)
4. negativ geladene, saure Aminosäuren (Asparaginsäure, Glutamat)
5. positiv geladene, basische Aminosäuren (Lysin, Arginin, Histidin)
Aufbau: aus Carboxyl- und Aminogruppe, die im Zentrum durch ein
Kohlenstoff ( α-C-Atom) außerdem befindet sich an diesem Atom noch ein
Wasserstoff und die Seitenkette (R = Rest), sie unterscheidet sich bei den AS
und gibt ihnen ihren Namen und verschiedenen Eigenschaften
(Proteinstrukturen
a) Primärstruktur: spezifische Reihenfolge der Aminosäuren in einer
Polypeptidkette, Aminosäurensequenz, kovalente Bindungen
b) Sekundärstruktur: α - Helixstruktur, β-Faltblattstruktur,
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Nitraten und den CH-Atomen
c) Tertiärstruktur: Modell der Raumfüllung der Polypeptidketten, 3D-Struktur,
hydrophobe/-phile Wechselwirkung (Disulfidbrückenbindungen)
d) Quartärstruktur: Zusammenfügen mehrerer Tertiärstrukturen, 3D-Struktur
oligomerer Struktur)
2
Aminosäuren
3
3) Signalübertragung/Signaltransduktion
- Prozesse, bei denen Zellen Signale von außerhalb in andere Signale
umwandeln und weitergeben bzw. darauf reagieren
- Kommunikation mit der Umgebung von essentieller Bedeutung um
Differenzierungsprozesse, das Überleben oder den Zelltod (Apoptose) sowie
Veränderungen der Zellgestalt und die Zellbewegung zu koordinieren
- In multizellulären Organismen wird die extrazelluläre Information
beispielsweise durch Ionen, Komponenten der extrazellulären Matrix, durch
Wachstumsfaktoren, Neurotransmitter oder Polypeptid- oder organische
Hormone vermittelt
- Signaltransduktionsereignisse ermöglichen letztendlich die Anpassung der
Zelle an die aktuellen Bedingungen und Bedürfnisse durch Regulation der
Zellgestalt und Zellbewegung, des Metabolismus sowie der Genexpression
- Informationsweiterleitung innerhalb der Zelle erfolgt durch koordinierte
Protein-Protein-Interaktionen und basiert auf Signalmolekülen, die durch
Konformationsänderung zwischen mindestens zwei Zuständen wechseln
können und so als molekulare Schalter fungieren
- auch die Bildung von sekundären Botenstoffen (second messenger) ausgelöst,
die ihrerseits bestimmte Enzyme (z. B. Proteinkinasen) aktivieren
- Ereignisse, die die Konformation eines Signalproteins verändern:
Phosphorylierung durch Kinasen bzw. die Dephosphorylierung durch
Phosphatasen, die direkte Interaktion zwischen zwei Proteinen, die Bindung
der Nukleotide GDP und GTP oder cyclischer Nukleotide wie cAMP und cGMP
sowie andere Ereignisse wie beispielsweise die Bindung von Calcium-Ionen
und Acetylierungen
- Wichtige Signalwege sind: Wnt-Signalweg, TGF-Signalweg, FGF-Signalweg,
JAK-STAT-Signalweg, MAP-Kinase-Weg, G-Protein-vermittelte Signalwege
- Wichtige biologische Prozesse, die durch Signaltransduktion reguliert werden,
sind: Sehvorgang, Geruchssinn, Muskelkontraktion, Zellproliferation,
Fertilisation, Gentranskription
Angaben ohne Gewähr von Stefan Kaltenbach und Elaine Rabener
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