STOFFWECHSEL

STOFFWECHSEL
Verdauung
GRUNDLAGEN
STÖRUNGEN:Diagnose, Therapie, Prävention
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Bedeutung der körperlichen Aktivität
Glukose
1ATP -> 1ADP
Hexokinase
Glukose-6-Phosphat
Phosphohexoisomerase
Fruktose-6-Phosphat
Phosphofruktokinase
1ATP -> 1ADP
Fruktose-1,6-Biphosphat
(jeweils 2 Moleküle)
Aldolase
Gyzerinaldehyd-3-Phosphat
3-Phosphoglyzerinaldehyddehydrogenase1,3-Biphosphoglyzerinsäure
3-Phosphogyzeratkinase
NAD+ -> NADH+H+
2ADP -> 2ATP
3-Phosphoglyzerinsäure
Phosphoglyzeratmutase
2-Phosphoglyzerinsäure
Enolase
Phosphoenolpyruvat
2ADP -> 2ATP
Pyruvatkinase
Pyruvat
NADH+H+ -> NAD+
Laktatdehydrogenase
Laktat
Nettoproduktion: 2 ATP, (2NADH2)
SS: 2008
Dr. Burtscher
Fettabbau
Fette
Fettstoffwechsel
Mund (Magen – Magenlipase)
Pankreaslipase
+ Gallensäuren
Micellen (TG, FS, Cholesterin, ...)
FFS direkte Resorption
+Apoprotein B48 Chylomikronen Lymphe Blut Lipoproteinlipase
VLDL
Synthese von Triglyceriden,
+ Cholesterin + Apolipoproteinen
Chylomikronen
Remnants zur Leber
Fette + ApoB100 (Leber) VLDL
Fette in der Sporternährung
über Lymphe
reich an Cholesterinestern
Aufnahme von Apolipoproteinen (aus HDL)
Lipoproteinlipase freie Fettsäuren
Muskel, Fettgewebe
Fette in der Sporternährung
Praktisch unlimitierte Speicher
für körperl. Aktivität: ~ 100.000 kcal
Triglyzeride: Fettgewebe, Muskel, Blut
Marathonlauf (4,5 Stunden): ~ 3500 kcal
FFS + Glyzerol
Adaptation bei “low CHO” Diät!
Muskel
Leber
VLDL >> LPL >> FFS >> Muskel
Lipolyse: Noradrenalin (Beta, Alpha2-Rezeptoren)
Coffein, Heparin, Carnitin
Hemmung der Lipolyse: Insulin, Laktat
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Fette in der Sporternährung
STOFFWECHSEL
Trainingseffekte:
Aminosäuren und Proteine
Steigerung der Maximalleistung + %VO2max
(Fettoxidation bis ~ 65 % VO2max
Verbesserte Kapillarisierung bzw. Perfusion,
Steigerung der LPL-Aktivität,
TG-Speicher in der Muskulatur
Aminosäuren und Proteine
COOH
20 AS proteinogene AS H2N – C – H
R (20)
Andere: Ornithin, Citrullin, GABA
Homocystein, ...)
COOH
AS: 2 funktionelle Gruppen:
NH2
Bedeutung, Struktur
Proteinbiosynthese, Stoffwechsel
Proteine und körperliche Aktivität
Neutrale, saure, basische, S-haltige,
aromatische, heterozyklische AS
Essentielle AS: Threonin, Valin, Leucin, Isoleucin,
Lysin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan
Trennung und Nachweis von AS:
Chromatographie
Elektrophorese
Löslichkeitsverhalten
Kolorimetrische Bestimmung
Enzymatische Bestimmung
Phenylalanin
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Peptide
bestehen aus verknüpften AS:
Dipeptid, Tripeptid, Oligopeptid, Polypeptid
z.B.: Insulin (51 AS)
Glukagon (29 AS)
Proteine > 100 AS
Ampholytstruktur (Zwitterion) Puffereigenschaft
Hydrophobe + hydrophile Gruppen: Lösungsverm.,
Lipoproteine
Proteine
Proteinbiosynthese
proteuo: „ich nehme den ersten Platz ein“
Proteine als Träger der Lebensfunktionen:
Struktur, Stoffwechsel u. Funktion der Zellen
„Transcription“ „Translation“
DNA
mRNA
„Faltung“
Protein
Funktion
„Replikation“
RT
Informationstransfer
Von der DNA Sequenz zur Funktion
4 verschiedene Nukleotide 20 verschiedene Aminosäuren
DNA - 4 Grundbausteine - dNukleotide (A, G, T, C)
mRNA - 4 Grundbausteine - Nukleotide (A, G, U, C)
Genetischer Code
Adenin
Guanin
Thymin
Cytosin
A
G
T
C
Protein - 20 Grundbausteine - Aminosäuren
Genetischer Code
Alanin
Arginin
Asparagin
Asparaginsäure
Cystein
Glutamin
Glutaminsäure
Glycin
Histidin
Isoleucin
Leucin
Lysin
Methionin
Phenylalanin
Prolin
Serin
Threonin
Tryptophan
Tyrosin
Valin
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
S
T
W
Y
V
3
Transkription
Genetischer Code
Codon - Triplett; 3 NT codieren für 1 AS
-> 43 = 64 Kombinationen
1 bis 6 verschiedene Codons können für verschiedene
Aminosäuren verwendet werden
3 STOP Codons: UAG, UGA, UAA
DNA -> Proteinsequenz; Proteinsequenz -//>DNA
Translation
PROTEINE – Einteilung:
nach Vorkommen: in Organismen
(Pflanze, Tier , Bakterium, Virus)
in Organen oder Zellorganellen
nach physikalischen und chemischen Eigenschaften:
Skleroproteine (fibrilläre Proteine, Faserprotein,
wasserunlösliche Stütz u. Gerüstbildner); z.Bsp.: α-Keratin,
Kollagen
Globuläre Proteine (Sphäroproteine, sphärische Gestalt,
wasserlöslich)
z.B.: Albumine, Globuline, Histone
Einfache (nur aus AS bestehende) Proteine und
zusammengesetzte Proteine (konjugierte Proteine,
Proteide)
Glycoproteine (Proteine mit 1-80% Kohlenhydratanteil,
kovalent verbunden)
Lipoproteine (Proteine mit angelagerten Lipiden)
Phosphoproteine (Serin u. Threonin-Reste sind mit
Phosphorsäure verestert)
Metalloproteine (Metallatome in ionischer u.a. kovalenter
Bindung)
Nach biologischen Funktionen:
Enzyme, Strukturproteine,
kontraktile Proteine,
Transportproteine,
Speicherproteine,
Rezeptorproteine, Hormone
Chromoproteine (enthalten farbige niedermolekulare
Verbindungen, z.Bsp. Häm oder Cytochrome)
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- Bausteine von Proteinen
- Neurotransmitter-Synthese (Glutamat, GABA, Glycin)
- Porphyrin-Synthese (Glycin)
- Purin- und Pyrimidin-Synthese (Glutamin, Aspartat, Glycin)
- NO-Bildung aus Arginin
- Niacin-Synthese (Tryptophan)
- C1-Stoffwechsel
- Polyamin-Synthese
- Synthese biogener Amine (z. B. Serotonin)
- Kreatin-Synthese
- Melanin-Synthese
- Synthese von Aminozucker
- Hormonsynthese (Catecholamine, Schilddrüsenhormone)
- Energiegewinnung
- Gluconeogenese
- Ketogenese
- ...
Primärstruktur:
bezeichnet die Aminosäuresequenz.
Sekundärstruktur:
bezeichnet die räumliche Anordnung der
Polypeptidkette bedingt durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen ohne
Berücksichtigung der Wechselwirkungsmöglichkeiten der
Seitenketten der Aminosäuren.
(Rückgrat des Proteins, die räumliche Lage der
Peptidbindungen)
Funktionen der Aminosäuren
Tertiärstruktur:
bezeichnet die vollständige räumliche Struktur
eines Protein unter Berücksichtigung auch der
intramolekularen Wechselwirkungen der
Seitenketten.
Quartärstruktur:
bezeichnet die räumliche Struktur von Assoziaten
mehrerer Proteinmoleküle.
(Molekülkomplexe, die durch intermolekulare
Wechselwirkungen zusammengehalten werden)
Proteinumsatz
Proteinstoffwechsel
Hydrolytische Zerlegung Proteinasen, Peptidasen
AS Darm Blut Leber
Abbau
Aufbau
Transaminierung
oxid. Desaminierung
Ammoniak Harnstoffzyklus
(Entgiftung)
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Umbau und
Abbau
der Aminosäuren
Prinzip der
Transaminierung
Proteine in der Sporternährung
Ca. 15 % des KG sind Proteine >> hauptsächlich Muskulatur
8 (9-Histidin) essentielle AS:
Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin,
Tryptophan, Threonin, Lysin
Komplette Proteinnahrungsmittel
Harnstoffzyklus
Proteine in der Sporternährung
Kontrolle: N-Bilanz
Ungenügende Energieaufnahme >> negative N-Bilanz
trotz ausreichender Proteinzufuhr!
Normal: 0,8 - 2,0 g/kg/d
Milchprodukte
Eier
Fleisch, Fisch, Huhn
Mais/Reis + Bohnen
Mais + Erbsen
Linsen + Brot
Proteine in der Sporternährung
Verzweigtkettige AS (Valin, Leucin, Isoleucin)
werden von der Muskulatur oxidiert >>
bes. bei wenig CHO >> nach ca. 1 h Belastung
and. AS werden abgegeben
BCOAD aktiviert durch zunehmende Bel.intensität
Geschletsspezifische Effekte
Altersabhängigkeit
Zyklusabhängigkeit
Temperatureffekte
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Proteine in der Sporternährung
Empfehlungen:
für Ausdauersportler: 1,2 - 1,4 g/kg/d
für Kraftsportler:
1,2 - 1,7 g/kg/d
durch normale Ernährung gegeben!
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