Einführung in die Biochemie Enzymaktivität

Einführung in die Biochemie
Enzymaktivität
Die Aktivität eines Enzyms, d. h. die Wirksamkeit als Katalysator, wird durch die
konkreten Bedingungen der biochemischen Reaktion beeinflusst. Da Enzyme bei
Reaktionen nicht verbraucht werden, kann bei der Wirksamkeit von Enzymen nicht
die Reaktionsgeschwindigkeit gemessen werden. Man bestimmt die Menge des pro
Zeiteinheit umgesetzten Substrats.
Einige Umgebungsbedingungen haben einen starken Einfluss auf die Effektivität der
enzymatischen Wirkung. Dazu zählen Temperatur, pH-Wert und
Substratkonzentration sowie Mineralstoffe und Spurenelemente.
Temperatur:
Steigende Temperaturen beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit positiv, weil
sich die Enzym- Substratmoleküle schneller bewegen. Bis ca. 30 °C folgt die
Aktivitätszunahme der Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel)
Dabei erreicht die Aktivität ein Maximum. Bei weiter zunehmender Temperatur
denaturieren die Enzyme jedoch wie alle Proteine, so dass jedes Enzym ein
Temperaturoptimum besitzt. Bei dieser Denaturierung (Gerinnung) werden die
Sekundär- und Tertiärstrukturen der Proteine und somit auch der
Funktionsmechanismus zerstört.
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Enzymaktivität
pH - Wert:
Jedes Enzym ist bei einem bestimmten pH – Wert am aktivsten. Bei den meisten liegt
der optimale Wert im neutralen Bereich zwischen 6 und 8. Pepsin allerdings zeigt sein
Optimum im sauren Bereich bei pH 2. Der räumliche Bau ist von der
Aminosäuresequenz und den Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen ionischen
Gruppen der Aminosäuren vorgegeben. Aminosäuren haben auch in der
Peptidverknüpfung saure und basische Reste. Die Veränderung des pH-Wertes führt zu
einer Änderung der Raumstruktur – Substrate können nicht mehr oder nicht mehr
optimal gebunden werden.
Temperaturoptimum
für ein thermophiles
Bakterienenzym
Temperaturoptimum
für ein Enzym beim
Menschen
0
20
pH-Wertoptimum von Pepsin und Trypsin
Reaktionsgeschwindigkeit
Reaktionsgeschwindigkeit
Temperaturoptimum von Enzymen
40
60
80
100
Temperatur [°C]
optimaler pH-Wert
von Pepsinn
0
2
optimaler pH-Wert
von Trypsin
4
6
8
pH
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Enzymaktivität
Vmax
Konzentration des Enzyms:
Reaktionsgeschwindigkeit
Ermittelt man Sättigungskurven
für verschiedene
Konzentrationen desselben
Enzyms, so erhält man eine
Schar von Kurven, deren Vmax
zur Enzymkonzentration
proportional ist. Dies bedeutet,
dass die Michaelis-Konstante
KM für alle
Enzymkonzentrationen gleich
ist.
Mineralstoffe und Spurenelemente
[E]C
Vmax
[E]B
Vmax/2
Vmax/2
Vmax
[E]A
Vmax/2
KM
Konzentration des Substrats
Weitere Einflussgrößen aus der chemischen Umgebung auf die Enzymaktivität sind
insbesondere anorganische Ionen, hauptsächlich Mg2+ und Ca2+. Für diese
Mineralstoffe gibt es Optimumskurven der Konzentrationen, die denen des pHWertes im Prinzip vergleichbar sind.
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