Chemie der Eiweiße - Staatliches Seminar Reutlingen
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STAATLICHES SEMINAR FÜR DIDAKTIK UND LEHRERBILDUNG REUTLINGEN Beitrag zum NWA Tag am 20.07.2011: Der Mensch – biologisch, chemisch und physikalisch betrachtet Chemie der Eiweiße Vorgelegt von: Markus Fiedler David Haß Fachdidaktik Gruppe Chemie (Hr. Mayer) Kurs 28 Inhaltsverzeichnis 1 Sachanalyse ........................................................................................................................ 3 1.1 Allgemeines ..................................................................................................................... 3 1.2 Aminosäuren................................................................................................................... 4 1.3 Denaturierung von Eiweißen......................................................................................... 5 2. Didaktische Überlegungen .......................................................................................... 7 2.1 Bildungsplanbezug ......................................................................................................... 7 2.2 Gegenwartsbedeutung ................................................................................................... 7 2.3 Exemplarische Bedeutung ............................................................................................. 8 3. Versuche für die Schule................................................................................................ 9 Versuch 1: Herstellung einer Eiweißlösung....................................................................... 9 Versuch 2: Denaturierung von Eiweiß ............................................................................... 9 Versuch 3: Denaturierung von Rinderblutproteinen durch enzymatischen Zerfall von Wasserstoffperoxid (oder: Die Herstellung eines „Eiweiß-Eisbechers“ in einer Sekunde).............................................................................................................................. 11 Versuch 4: Die Biuretreaktion zum Nachweis von Eiweiß in Milch ............................. 13 4. Literaturverzeichnis .................................................................................................... 15 2 1 Sachanalyse 1.1 Allgemeines Eiweißstoffe (Proteine) sind Makromoleküle, die am häufigsten in den menschlichen Zellen vorkommen. Mittlerweile kennt man den vollständigen Aufbau von 2000 Proteinen, es soll aber im menschlichen Körper ca. 50000 verschiedene Proteine geben. In jeder Zelle befinden sich zwischen 4000 bis 5000 Proteine, die jedoch jeweils für unterschiedliche Aufgaben im Stoffwechsel verantwortlich sind. Eiweiße spielen eine Rolle: - in Enzymen und Hormonen - als Transportproteine (z.B. Hämoglobin) - als Speicherproteine (z.B. Ferritin speichert Eisen) - als Bewegungsproteine (z.B. Myosin in den Skelettmuskeln) - als Strukturproteine (z.B. Kollagen in den Sehnen und Muskeln) - als Antikörper bei der Immunabwehr - bei der Übertragung von Nervenimpulsen (beim Sehrvorgang)1 Fazit: Damit nehmen Eiweiße eine besondere Bedeutung im Stoffwechsel des menschlichen Körpers ein. Nur Pflanzen und einige Mikroorganismen können Proteine synthetisieren. Dies bedeutet, dass Pflanzen den Menschen direkt oder indirekt mit Eiweißen versorgen. Entweder der Mensch isst pflanzliche Lebensmitte wie Bohnen, Linsen etc., die pflanzliches Eiweiß enthalten oder der Mensch isst tierisches Eiweiß beispielsweise in Form von Fleischprodukten. Die Tiere haben zuvor pflanzliche Produkte gegessen und somit stammt das tierische Eiweiß ursprünglich aus pflanzlichen Proteinen. Die Entstehung von Eiweißen funktioniert aus organischen Verbindungen durch die Photosynthese und wasserlöslichen Stickstoffverbindungen. Dabei dienen den Pflanzen unter anderem Nitrate aus Düngemitteln, Verwesungs- oder Fäulnisvorgängen als Stickstoffquelle.2 Die „Bausteine“ der Proteine Proteine bestehen aus den Elementen Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff und Stickstoff. Zwei Aminosäuren (Cystein und Methionin) besitzen zudem noch ein Schwefelatom. Die Verdauung von Eiweißen im menschlichen Körper Die Verdauung von Eiweißen erfolgt mit Hilfe von zwei Enzymgruppen. Diese unterschieden sich dadurch, dass sie an unterschiedlichen Stellen das Eiweißmolekül trennen. Zum einen gibt es die Endopeptidasen (Proteasen) und zum anderen die Gruppe der Exopeptidasen (Aminopeptidasen, Carboxypeptidasen, Dipeptidasen). Endopeptidasen spalten die Eiweißstoffe an bestimmten Stellen in der Mitte der Aminosäurekette, dabei entstehen Polypeptide oder wenn Polypeptide gespalten werden Peptide. 1 2 (siehe Schlieper 2005. 99) (vgl. Schlieper 2005. 99) 3 Endopeptidasen sind Enzyme, die nicht spezifisch auf bestimmte Proteine wirken, sondern auf spezifische Verknüpfungen von Aminosäuren. Zum Beispiel spaltet Trypsin (eine Endopeptidase) Proteine immer in Lysin oder Arginin, welche dann am Ende der Polypeptidkette vorliegen.3 Exopeptidasen spalten Aminosäuren am Ende der Kette. Man unterscheidet 3 Exopeptidasen: (1) Aminopeptidasen spalten vom Aminoende (2) Carboxypeptidasen spalten vom Carboxylende (3) Dipeptidasen spalten Dipeptide in zwei einzelne Aminosäuren4 Im Magen beginnt die Eiweißverdauung. Durch die Magensalzsäure (pH 1,2 - 3) werden die Eiweiße denaturiert. Im Magensaft befinden sich Endopeptidasen, diese spalten die Aminosäureketten in Polypeptide. Diese Enzyme entfalten ihre volle Wirkungstätigkeit im sauren Milieu (pH 1,3 - 3,5).5 Im Zwölffingerdarm mündet der Verbindungsgang der Bauchspeicheldrüse, durch den der Bauchspeicheldrüsensaft (Pankreassaft) ausgeschüttet wird. Der Pankreassaft hat einen pHWert von 7,4 – 8,5 und enthält unter anderem eiweißspaltende Enzyme wie Trypsinogen oder Chymotrypsinogen, die jedoch noch inaktiv sind. Erst im Zwölffingerdarm werden diese Exopeptidasen aktiviert und spalten die Eiweißketten weiter in Polypeptide und Peptide. Zudem befinden sich im Pankreassaft noch Carboxypeptidasen, die als Vertreter der zweiten Eiweißenzymgruppe endständige Aminosäuren spalten, diese Enzyme vom Carboxylende. Im Dünndarm werden sämtliche Peptide in Aminosäuren durch Exopeptidasen (Amino- oder Dipeptidasen) aus dem Dünndarmsaft gespalten. Die einzelnen Aminosäuren werden durch die Darmzotten des Dünndarms resorbiert und gelangen über den Blutkreislauf direkt zur Leber.6 1.2 Aminosäuren Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die Grundbausteine für Proteine sind. Alle Aminosäuren haben Trivialnamen, die sich häufig von den Namen des tierischen oder pflanzlichen Gewebes ableiten, aus denen sie als erstes isoliert wurden. Beispielsweise leitet sich der Name Asparagin vom lateinischen Begriff für Spargel ab. Aminosäuren sind Carbonsäuren (Alkansäuren haben als funktionelle Gruppe die Carboxylgruppe -COOH), die zusätzlich als funktionellen Gruppe eine Aminogruppe (NH2) enthalten. An das zentrale C-Atom der Aminosäure können verschiedene weitere Gruppen gebunden sein: - eine Aminogruppe - eine Carboxylgruppe - ein Wasserstoffatom - unterschiedliche Seitenketten 3 (vgl. Schlieper 2005. 235) (vgl. Schlieper 2005. 235) 5 (vgl. Schlieper 2005. 235) 6 (vgl. Schlieper 2005. 235) 4 4 Fazit: Aminosäuren unterschieden sich aufgrund ihrer Seitenketten, die ausschlaggebend für die Größe, Struktur, elektrische Ladung und die Fähigkeit zur Löslichkeit in Wasser sind.7 Es gibt 8 Aminosäuren die essentiell (lebensnotwendig) für den menschlichen Körper sind und nicht im menschlichen Körper durch den Umbau von anderen Stoffen des Stoffwechsels hergestellt werden können. Dies bedeutet, dass diese 8 Aminosäuren mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Dies sind Isoleucin, Lucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Trypthophan, Valin. Essentielle Aminosäuren besitzen entweder verzweigte Kohlenstoffketten, aromatische Seitenketten oder eine dritte funktionelle Gruppe im Molekül. Für die Biosynthese (Aufbau von Aminosäuren im menschlichen Körper) von nichtessentiellen Aminosäuren wird eine Kohlenstoffkette aus dem Fett- oder Kohlenhydratstoffwechsel benötigt und Stickstoff der aus einer stickstoffhaltigen Verbindung oder Ammonium (NH4+) stammt. 1.3 Denaturierung von Eiweißen Aminosäuren haben 2 funktionelle Gruppen im Molekül, zum einen eine Carboxylgruppe (-COOH) und zum anderen eine Aminogruppe (-NH2). Dies hat Auswirkungen auf die Eigenschaften, denn die erste Gruppe reagiert basisch (kann ihr Proton abgeben) und die zweite Gruppe sauer (kann ein Proton aufnehmen.) Deshalb werden Aminosäuren in der Strukturformel gerne als Zwitterionen dargestellt.8 O || R – CH – C - O| + NH3 9 In dieser Darstellung wird die Aminogruppe (-NH2) protoniert dargestellt und liegt als Ammoniumion (-NH3+)vor, während die Carboxylatgruppe (-COOH) ihr Proton abgegeben hat und dadurch als Carboxylation (-COO-) vorliegt.10 Anhand der als Zwitterion dargestellten Strukturformel einer Aminosäure wird erkennbar, dass die Aminosäure sowohl als Base als auch als Säure reagieren kann. Man spricht in diesem Fall in der chemischen Fachsprache von amphoteren Verhalten des Stoffes. 7 (vgl. Schlieper 2005. 100) (vgl. Hart 2002. 594) 9 (vgl. Hart 2002. 596) 10 (vgl. Hart 2002. 598) 8 5 An einem Beispiel möchten wird dies kurz schematisch darstellen: Als Aminosäure haben wir Alanin ausgewählt. Die räumliche Struktur wurde bewusst vernachlässigt, da es um die funktionellen Gruppen der Aminosäure und deren amphotere Wirkung geht. Alanin hat die Strukturformel: CH3 – CH – COOH| NH2 Alanin liegt in dieser Darstellung als Zwitterion vor. Zunächst betrachten wir eine Zugabe von Säure, d.h. der pH-Wert wird erniedrigt. CH3 – CH – COO| + NH3 + Säure H3O+ CH3 – CH – COOH-| + NH3 + H2O Ammoniumion Als nächstes findet die Zugabe einer Lauge statt, Ausgangspunkt ist wieder das als Zwitterion vorliegende Alanin. CH3 – CH – COO | + NH3 - + Lauge OH- CH3 – CH – COO| + NH2 + H2O Carboxylation Die Ladung der Aminosäure ändert sich je nachdem in welchem Milieu (ob im saurem oder basischen/ alkalischem) sich die Aminosäure befindet. Dies bedeutet, bei niedrigem pH-Wert (2,34) liegt Alanin als positiv geladenes Ammoniumion vor und bei hohem pH-Wert (9,69) als Carboxylation. Die zwitterionische Struktur liegt beim sogenannten isoelektrischen Punkt (pI) vor, bei Alanin (6,02), hier ist die Gesamtladung gleich 0. 6 In einem elektrischen Feld bewegt sich eine Aminosäure in Zwitterstruktur demnach weder zur Kathode noch zur Anode. Bei hohem pH-Wert bewegt sich die Aminosäure Alanin als Carboxylation zur Anode und bei niedrigem pH-Wert zur Kathode.11 Alanin hat durch die bereits beschriebenen zwei funktionellen Gruppen 2 pKs Werte. Der eine liegt zwischen 2-3, da die Carboxylatgruppe protoniert wird (aus -COO- wird -COOH) der andere pks-Wert liegt zwischen 9-10, da das Ammoniumion deprotoniert wird (aus -NH3+ wird -NH2). Der isoelektrischen Punkt liegt ungefähr in der Mitte zwischen den beiden pks-Werten nahe dem pH- Wert 6. 2. Didaktische Überlegungen 2.1 Bildungsplanbezug Für den NWA-Unterricht der Klassenstufen 8 und 9 sind im Bildungsplan 2004 keine Themen / Inhalte vorgeschrieben oder vorgeschlagen, dies bedeutet, dass man thematisch nicht gebunden ist. Die Intention des Bildungsplanes geht in den Klassen 8 und 9 davon aus Grundlagen in den einzelnen Fachdisziplinen (Biologie, Chemie und Physik) zu vermitteln.12 2.2 Gegenwartsbedeutung „Die Schülerinnen und Schüler erwerben an den im Vordergrund stehenden fachlichen Inhalten nicht nur Kenntnisse über die „Welt". Sie erwerben darüber hinaus im Unterricht durch mehr und mehr selbstständiges Handeln, durch Übernahme von Verantwortung für den eigenen Lernprozess vielfältige Fertigkeiten und Kompetenzen in fachlicher, personaler, sozialer und methodischer Hinsicht.“13 Eiweiße haben eine besondere Bedeutung im täglichen Leben. Zahlreiche Lebensmittel enthalten Eiweiße. Ferner wird in der Küche häufig mit eiweißreichen Produkten gekocht. Ob man ein Ei kocht oder Fleisch anbrät, in beiden Fällen findet eine Gerinnung des Eiweißes statt - in der Fachsprache bedeutet dies eine Denaturierung. Im Bereich des Höchstleistungssport z. B. der Tour der France oder dem Iron Man auf Hawaii hört man immer wieder, dass Sportler verstärkt eiweißreiche Zusatznahrung benutzen. Die aufgenommenen Eiweiße werden im Körper sofort zum Muskelaufbau genutzt. Auch beim Bodybuilding werden häufig zusätzliche Eiweißrationen in Form von Aminosäuren oder Peptiden (Aminopeptide) benutzt. Eine weitere „Modeerscheinung“ ist Tofu. Tofu ist ein pflanzliches Lebensmittel, welches gerne von Vegetariern verzehrt wird, da es zahlreiche Vitamine und alle acht essentiellen Aminosäuren enthält. Tofu kommt ursprünglich aus Ostasien und ist dort ein Grundnahrungsmittel, welches aus Sojabohnen hergestellt wird. 11 (vgl. Hart 2002. 598) (vgl. Bildungsplan Baden Württemberg Realschule 2004) 13 (vgl. Bildungsplan Realschule 2004. 96) 12 7 Beim Friseur lassen sich ohne Probleme Dauerwellen in das Haar machen. Dauerwelle und Eiweiße oder gar Chemie? Eine Dauerwelle ist ein chemischer Modifikationsprozess (Umwandlungsprozess) der Haare. Aus glattem Haar wird welliges / gelocktes Haar. Dabei wird die Cystinbindung im Haarkeratin, die für die mechanische Festigkeit verantwortlich ist durch Reduktion mit Thioglykolsäure aufgebrochen.14 Eine Säure verändert die Form von Aminosäuren, in diesem Fall sind die Schwefelbrücken (Sufidbrücken) zwischen den Proteinen betroffen. Dieser Vorgang ist eine reversible Denaturierung, da er wieder umkehrbar ist. In unserer medial orientierten Welt, in der uns Bilder über das Internet und das Fernsehen täglich aus allen Ecken der Welt ins Wohnzimmer fliegen ist ein weiterer Aspekt zum Thema Eiweiße bedeutsam. Von 2003 bis 2007 fand ein gewalttätiger und brutaler Bürgerkrieg aufgrund von ethnischen Spannungen in der Provinz Darfur im Westsudan statt. Dabei starben etwa 200 000 Menschen durch Kampfhandlung oder verhungerten. Die Bilder von Kleinkindern, die halb verhungert sind bleiben unvergessen. Das Wachstum dieser Kinder war aufgrund einer Unterversorgung an Nährstoffen gestört. Wasseransammlungen (Ödeme) im Körper und Durchfall sind charakteristische Begleiterscheinungen der tödlichen verlaufenden Krankheit Kwashiorkor. Obwohl die Kinder mit einem Maisbrei versorgt wurden, starben trotzdem viele von ihnen, da sie nicht mehr gestillt wurden. In der Muttermilch hätten wertvolle Eiweißstoffe gesteckt, die der Maisbrei nicht ergänzen konnte. Im Maisbrei sind nicht alle Aminosäuren enthalten. Kwashiorkor ist eine typische Krankheit für Hungergebiete, die auf mangelnde Eiweißzufuhr zurückzuführen ist.15 2.3 Exemplarische Bedeutung „In den Fächerverbünden geht es um entdeckendes und gleichzeitig exemplarisches Lernen, das für die Zukunftsfähigkeit der Schülerinnen von großer Bedeutung ist.“16 Anhand des Themas Eiweiße kann der Begriff Makromolekül exemplarisch erarbeitet werden. Ferner kann die räumliche Struktur von Molekülketten betrachtet werden. Interdisziplinäres Lernen lässt sich beim Thema Eiweiße zwischen den Disziplinen der Biologie und Chemie leicht aufzeigen. In der Biologie können unter dem Überbegriff Eiweiße deren Vorkommen in der Natur und Hormone oder Enzyme bzw. deren Wirkung im menschlichen Kreislauf näher betrachtet werden. In der Chemie lassen sich funktionelle Gruppen anhand von Aminosäuren erklären. Im Bereich der Ernährungslehre / Ernährungswissenschaft lassen sich zahlreiche fachliche Parallelen durch das Fach Mensch und Umwelt herstellen. Dabei kann es um die Lagerung von eiweißreichen Lebensmitteln, die Verdauung von Eiweißen, die Bedarfsdeckung von Eiweißen etc. gehen. 14 (siehe http://de.wikipedia.org/wiki/Dauerwelle) (vgl. Geiger 1990.281) 16 (siehe http://www.bildung-staerkt-menschen.de/schule_2004/bildungsplan_kurz/realschule) 15 8 3. Versuche für die Schule Versuch 1: Herstellung einer Eiweißlösung Materialien: 2 Bechergläser, Glasstab, Glaswolle, Trichter; Kochsalz (aus dem Supermarkt, ohne Zusätze), destilliertes Wasser, Eiklar eines Hühnereis. Durchführung: Aus Kochsalz und destilliertem Wasser eine 0,9% Kochsalzlösung herstellen. Das Eiklar des rohen Eies mit 150ml Kochsalzlösung vermischen. Die Lösung durch Glaswolle abfiltrieren. Das Filtrat stellt unsere Eiweißlösung dar. Versuch 2: Denaturierung von Eiweiß Allgemeines: Gefahren: Mit Hilfe dieses Versuches kann die Denaturierung von Eiweiß sehr deutlich und ohne größeren Vorbereitungsaufwand dargestellt werden. Konkret wird in diesen Versuchen die Empfindlichkeit von Eiweißstoffen gegenüber Hitze, Säure (exemplarisch anhand von Essig; ebenfalls möglich wäre Zitronensaft uvm.) und dem „Eiweißgift“ Ethanol aufgezeigt. Chemikalie / R-Sätze Stoff Eiweißlösung Essig Ethanol 11 S-Sätze Gefahrensymbol - - 7 - 16 Materialien: 3 große Reagenzgläser, Reagenzglashalter, Reagenzglasständer, Brenner; Eiweißlösung (siehe Versuch 1), Tafelessig, Ethanol (C2H5OH); Schutzbrille. Durchführung: In die drei Reagenzgläser jeweils 30 ml Eiweißlösung füllen. Das erste Reagenzglas über der Brennerflamme erhitzen, den Inhalt des zweiten Reagenzglases mit mehreren Tropfen Essig versetzen, in das dritte Reagenzglas einen guten Schuss Ethanol hineingeben. 9 Beobachtung: In allen Reagenzgläsern gerinnt das Eiweiß; es kommt zur Ausflockung (= Koagulation). Erklärung: Die in der Lösung vorhandenen Eiweißstoffe denaturieren, sprich es kommt zum Verlust ihrer Sekundärstruktur. Die Versuchsreihe zeigt, dass eine Denaturierung sowohl durch physikalische Einflüsse (Hitze) als auch durch chemische Einflüsse (pH-Änderung, Einfluss von „Eiweißgiften“) möglich ist. Entsorgung: Der Inhalt der Reagenzgläser kann im Abguss des Waschbeckens entsorgt werden. 10 Alternativen: Statt Essig kann auch Zitronensaft, verdünnte Salzsäure oder eine andere Säure verwendet werden. Die Versuchsreihe kann durch Schwermetallsalze, bspw. Kupfersulfat erweitert werden. Einstufung Schülerversuch / Lehrerversuch: Da beim Experimentieren mit den bei diesem Versuch verwendeten Stoffen keine Tätigkeits- / Umgangsbeschränkungen vorliegen, ist diese Versuchsreihe auch als Schülerexperiment in der SI und SII möglich, wobei eine genauste Aufsicht seitens des Lehrers selbstverständlich sein sollte. Versuch 3: Denaturierung von Rinderblutproteinen durch enzymatischen Zerfall von Wasserstoffperoxid (oder: Die Herstellung eines „EiweißEisbechers“ in einer Sekunde) Allgemeines: Mit diesem Versuch kann die Denaturierung von Blutproteinen eindrucksvoll dargestellt werden. Jedoch ist dieser Versuch in der Fachliteratur häufig nicht unter den klassischen Versuchen zum Thema Eiweiß und Denaturierung oder dergleichen zu finden, sondern unter dem Thema Enzyme. Gefahren: Chemikalie / Stoff Rinderblut R-Sätze - Wasserstoffperoxid 5 - 8 - 20/22 - 34 S-Sätze 17 - 26 - 28.1 36 / 37 / 39 - 45 Gefahrensymbol - Materialen: Eisbecher oder Becherglas; Rinderblut, Wasserstoffperoxid (H2O2); Schutzbrille, Schutzhandschuhe (Einmalhandschuhe), Schutzkleidung. Durchführung: 30ml Blut in das Becherglas füllen. Dann die dreifache Menge an Wasserstoffperoxid in einem Zug rasch beigeben. Beobachtung: Durch den entweichenden Sauerstoff kommt es zu einer eindrucksvollen sofortigen und sehr starken und dichten Aufschäumung, wobei der sich bildende Schaum durch die denaturierten Eiweiße stabilisiert und farblich geprägt wird. 11 Erklärung: Im Stoffwechsel der Zellen entsteht als Zwischenprodukt Wasserstoffperoxid. Da dieses den Organismus schädigen kann (Zellgift), bildet die Zelle das Enzym Katalase, welches von nun am im Blut enthalten ist. Katalase wirkt als Katalysator und zersetzt vorkommendes Wasserstoffperoxid sofort in Sauerstoff und Wasser. Ebenso werden im Blut enthaltene Eiweißstoffe durch das Wasserstoffperoxid in unlösliche Formen transformiert, wobei diese fest werden und denaturieren. Das entstehende Sauerstoffgas lässt diese nun im Blut unlöslichen Bestandteile schaumartig aufschwellen. Entsorgung: Reaktionsprodukt kann im Abguss des Waschbeckens entsorgt werden. Bei übrigem Wasserstoffperoxid gilt jedoch: „Vorbehandlung gem. Anweisung erforderlich. Anschließend getrennte Entsorgung: Brandfördernde Abfälle“ (Bezler / Hildebrandt 2006). Alternativen: Alternativ kann statt dem Blut eines Schlachttieres auch geschabte Leber verwendet werden. Ebenfalls ist es möglich, Wasserstoffperoxid auf eine Leber aufzutropfen (Schaumbildung), allerdings mit deutlich geringerem Effekt als bei obig beschrieben Versuch. Sonstiges: Wasserstoffperoxid (30%iges) ist in der Apotheke gegen Vorlage des Personalausweises, einem Schulnachweis und einer Unterschrift erhältlich. Rinderblut ist über eine Schlachterei zu besorgen (Gefäß zum Abfüllen mitbringen; Schlachttage beachten). 12 Einstufung Schülerversuch / Lehrerversuch: Da beim Experimentieren mit den bei diesem Versuch verwendeten Stoffen keine Tätigkeits- / Umgangsbeschränkungen vorliegen, ist diese Versuchsreihe auch als Schülerexperiment in der SI und SII möglich, wobei eine genauste Aufsicht seitens des Lehrers selbstverständlich sein sollte. Versuch 4: Die Biuretreaktion zum Nachweis von Eiweiß in Milch Allgemeines: Gefahren: Die Biuretreaktion eignet sich zum Nachweis von Proteinen in Milch, Eiklar oder Kasein. Chemikalie / Stoff Milch Kupfersulfatlösung R-Sätze S-Sätze Gefahrensymbol - - - Natronlauge 36/38 26 - 37/39 - 45 Materialien: 1 großes Reagenzglas, Reagenzglashalter, Reagenzglasständer, Brenner; Milch, sehr verdünnte Kupfersulfatlösung (CuSO4 • aq), z.B. Fehling ILösung, Natronlauge (NaOH • aq); Schutzbrille, Schutzhandschuhe, Schutzkleidung. Durchführung: 20 ml Milch und mehrere Tropfen Kupfersulfatlösung im Reagenzglas zusammengeben. Das Gemisch mit Natronlauge versetzen. Das Ganze durchschütteln und gut vermischen; bei Nichtverfärbung erwärmen. Beobachtung: Die Lösung färbt sich violett. 13 Erklärung: Die Violettfärbung weist auf das Vorliegen von Eiweißstoffen hin. Entsorgung: Anorganische Abfälle Schwermetallsalzlösungen. Alternativen: Alternativ kann anstatt Milch Eiweißlösung eingesetzt werden (siehe Versuch 1). Natronlauge kann durch Kalilauge substituiert werden. Einstufung Schülerversuch / Lehrerversuch: Da beim Experimentieren mit den bei diesem Versuch verwendeten Stoffen keine Tätigkeits- / Umgangsbeschränkungen vorliegen, ist diese Versuchsreihe auch als Schülerexperiment in der SI und SII möglich, wobei eine genauste Aufsicht seitens des Lehrers selbstverständlich sein sollte. (sauer und basisch) sowie 14 4. Literaturverzeichnis Printmedien: - Bäuerle, W../ Hoppe, B. (2005): Prisma NWA Chemie 4/5. 1. Auflage. Stuttgart, Klett Verlag - Bezler, H. J. / Hildebrandt, V. (2006): D-GISS 2006/2007. Deutsches GefahrstoffInformations-System Schule. Wiesbaden: Universum Verlag GmbH & Co KG - Blume, R./ Eilks, I.(2007): Interaktiv Chemie. Berlin, Cornelsen Verlag - Christen, H. R. (1974): Einführung in die Chemie. Frankfurt: Diesterweg/ Salle Verlag. - Ernst, C.; Puhlfürst C. (2010) Duden Basiswissen Chemie. Mannheim, Duden Schulbuchverlag - Frühauf, D./ Tegen, H.(2003): Erlebnis Naturwissenschaft 3 Chemie. Braunschweig, Schroedel Verlag - Geiger W./ Haupt P.(1990): Natur und Technik – Chemie für Realschulen. Berlin, Cornelsen Verlag - Hart, H./ Craine, L.E. (2002): Organische Chemie.Weinheim, Wiley-VCH Verlag - Häusler, K. / Rampf, H. / Roland, R. (1995): Experimente für den Chemieunterricht mit einer Einführung in die Labortechnik. München – Düsseldorf – Stuttgart: Oldenbourg Schulbuchverlag GmbH. - Jakubke, H.-D. / Jeschkeit, H. (1982): Aminosäuren, Peptide, Proteine. Berlin: Akademie Verlag. - Lübke, K. / Schröder, E. / Kloss, G. (1975); Chemie und Biochemie der Aminosäuren, Peptide und Proteine II. Stuttgart: Georg Thieme Verlag. - Ministerium für Kultus, Jugend und Sport.(2004) Bildungsplan Realschule BadenWürttemberg. Stuttgart - Mortimer, C. E. / Müller, U. (2010): Chemie. Das Basiswissen der Chemie. Stuttgart; Thieme Verlag. - Schlieper Cornelia A.(2005): Grundfragen der Ernährung. 18. Auflage. Kiel, Dr. Felix Büchner Verlag - Schwedt, G. (2009): Experimente mit Supermarktprodukten. 3. Auflage Weinheim, Wiley-VCH Verlag - Schwedt, G. (2003): Noch mehr Experimente mit Supermarktprodukten. Weinheim, Wiley-VCH Verlag Internetquellen: - - - Hohmann, K. (2008): Versuch: Denaturierung von Eiweiß. Marburg: Philipps Universität. Abrufbar unter: http://www.chids.de/dachs/praktikumsprotokolle/PP0084Denaturierung_Eiweisse.pdf [24.06.2011] Seilnacht, T. (o. J.): Biuret Reaktion zum Nachweiß von Eiweißen. Abrufbar unter: http://www.seilnacht.com/Lexikon/biuret.html [24.06.2011] Van Eldik, R. (o. J.): Eis in Sekundenschnelle zubereitet. Abrufbar unter: http://www.chemie.uni-erlangen.de/Zaubervorlesung/eis.html [24.06.2011] http://de.wikipedia.org/wiki/Dauerwelle [24.06.2011] 15
