Aminosäuren - Proteine
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Aminosäuren - Proteine ÜBERBLICK D.Pflumm KSR / MSE Aminosäuren – Überblick Allgemeine Formel für das Grundgerüst einer Aminosäure Carboxylgruppe: R-COOH Aminogruppe: R-NH2 einzelnes C-Atom (α-C-Atom) einzelnes H-Atom und einem variierenden Rest R als Seitenkette der v.a. die physikalisch-chemischen Eigenschaften bestimmt. O R OH NH2 Aminosäuren - Einteilung Aminosäuren – Vorkommen: 20 in Proteinen natürlich vorkommende Aminsäuren (AS) Proteine = Eiweisse = wichtige biochemische Stoffgruppe bei Menschen und Tieren ( v.a. Nahrung / Fleisch) Aminosäuren – Einteilung (nach Polarität und Ladung) Zehn unpolare AS (Gly – Ala – Val – Leu – Ile – Cys – Met – Phe – Trp – Pro) Fünf polare – aber ungeladene AS (Ser – Thr – Tyr – Asn – Glun) Fünf geladene AS ( Glu – Asp – His – Lys – Arg) Aminosäuren – Einteilung II Aminosäuren – Einteilungsschema II (geordnet nach Funktion in Proteinen) •Hydrophile vs. hydrophobe AS •Hydrophile AS •Neutrale AS •Basische AS •Saure AS •Hydrophobe AS •Unpolare AS Aminosäuren – Einteilung III Die zehn unpolaren AS Name 3-Letter-Code 1-Letter-Code Glycin Gly G Alanin Ala A Valin Val V Leucin Leu L Isoleucin Ile I Cystein Cys C Methionin Met M Phenylalanin Phe F Tryptophan Trp W Prolin Pro P Aminosäuren – Einteilung IV Die fünf polaren AS Name 3-Letter-Code 1-Letter-Code Polarer Rest Serin Ser S Hydroxyl Threonin Thr T Hydroxyl Tyrosin Tyr Y Hydroxyl Asparagin Asp N Amin Glutamin Glun Q Amid Aminosäuren – Einteilung V Die fünf geladenen AS Name 3-Letter-Code 1-Letter-Code Polarer Rest Glutaminsäure Glu E Sauer - Carboxyl- Asparaginsäure Asp D Sauer - Carboxyl- Histidin His H Basisch - Amin Lysin Lys K Basisch - Amin Arginin Arg R Basisch - Amin Aminosäuren – Einteilung VI … und noch ein anderes Einteilungsschema Aminosäuren - Peptidbindung Aminosäuren reagieren intermolekular in einer Kondensationsreaktion Aminosäuren – Bedeutung •Nicht alle AS können in einem menschlichen Organismus synthetisiert werden – obwohl für die Synthese menschlicher Proteine alle 20 AS zur Verfügung stehen müssen. •Deswegen müssen manche AS zwingend über Nahrung die diese AS enthält von aussen zugeführt werden. •Hierbei wird unterschieden in: •Essenzielle AS (Val – Leu – Ile) welche mit ihren verzweigten Seitenketten nicht vom Körper synthetisiert werden können sowie (Phe – Trp – Lys – Met – Thr) •Bedingt Essenzielle AS (His – Arg) welche nur in bestimmten Situationen wie Schwangerschaft und Wachstum vermehrt zugeführt werden müssen •Semiessenzielle AS (Tyr – Cys) Sie können zwar vom menschlichen Körper synthetisiert werden, dazu werden jedoch essenzielle AS benötigt. Aminosäuren – Eigenschaften Aminosäuren können je nach pH-Wert der Umgebung an der AminoFunktion protoniert werden ( basisches Verhalten) Aminosäuren können je nach pH-Wert der Umgebung an der CarboxylFunktion deprotoniert werden ( saures Verhalten) AS sind somit Ampholyte AS zeigen dieses Verhalten tlw. sogar intramolekular (somit können Aminosäuren in einem GG als Zwitterion bzw. in der Neutralform vorliegen) AS können somit je nach pH-Wert der Umgebung und der jeweils vorliegenden AS als Kation – neutrales Zwitterion – Anion vorliegen. Aminosäuren – und der IP IP = isoelektrischer Punkt: charakteristische Stoffeigenschaft von AS IP entspricht dem pH-Wert, bei welchem sich die intramolekularen Ladungen einer AS gerade ausgleichen. (Also gleich viele positive wie negative Ladungen vorhanden sind. AS- Zuordnung AS- Zuordnung-Lösungen Im Uhrzeigersinn von links oben beginnend sind die vorgängig abgebildeten AS: Alanin Histidin Prolin Glutaminsäure Serin Phenylalanin. Aminosäuren - Nomenklatur Aminosäuren sind chirale Moleküle und kommen somit immer in zwei unterschiedlichen Molekülen vor. Diese Moleküle heissen Enantiomere Sie verhalten sich wie Bild und Spiegelbild zueinander Pro asymmetrischem C-Atom gibt es zwei Enantiomere (Bsp. bei zwei asymm. C-Atom gibt es 22 Enantionmere Sie werden als L- bzw. als D-Form bezeichnet, dies rührt von der Fischer-Projektion (höchstoxidierter Molekülteil nach oben und dann die C-Kette senkrecht) D-Form NH2-Gruppe rechts (lat. dexter = rechts) L-Form NH2-Gruppe links (lat. laevus = links) Merke: Proteine sind ausschliesslich aus L-AS aufgebaut Peptid/Protein – Nomenklatur II Für die Nomenklatur von Peptiden/Proteinen gilt folgendes: Das Aminoende (N-Terminus) steht links Das Carboxylende (C-Terminus) steht rechts Die Namen der Aminosäuren werden mit –yl ersetzt bzw. ergänzt und in der Reihenfolge von links nach rechts, durch Bindestriche getrennt, aneinandergereiht. Bsp: Alanyl-Glutamyl-Prolinyl-Asparaginsäure Peptide aus 2-9 AS Oligopeptide Peptide aus 10-100 AS Polypeptide Peptide aus mehr als 100 AS Eiweisse / Proteine AS – Proteine - Peptide Literatur: Duden: Lehrbuch SII Seiten: 376 – 383 Chemie im Kontext: Cornelsen Seiten: 303 – 307 Biochemie des Menschen; Thieme; Seiten: 38 – 50 http://www.swisseduc.ch/chemie/labor/as_prot/
